Enzymes (Biochimie)< Flashcards
(110 cards)
1
Q
A
2
Q
Quels sont les grands groupes d’enzymes:
A
- enzymes plasmatiques spécifiques: prothrombine, FV, FVII, X
- enzymes cellulaires: LD, AST, ALT, ALP
- enzymes sécrétés (glandes exocrines): lipase, alpha amylase, trypsinogène
3
Q
Quel est la classe 1 des enzymes:
A
oxydoréductase
4
Q
Quelle est la classe 2 des enzymes:
A
Transéfrase
5
Q
Quelle est la classe 3 des enzymes:
A
Hydrolase
6
Q
Quels enzymes font partieu de la classe transférase:
A
- gamma-glutamyl transférase
- aspartate aminotransférase
- alamine aminotransférase
- hexokinase
- pyruvate kinase
- créatine kinase
7
Q
Quels enzymes font partie de la classe oxydoréductase:
A
- lactate déshydrogénase
- glucose-6-phosphate déshydrogénase
8
Q
Quels enzymes font partie de la classe hydrolase:
A
- triacylglycérol lipase
- alcaline phosphatase
- acide phosphatase
9
Q
Profil cardiaque:
A
- AST (aspartate transférase)
- CK (créatine kinase)
- LD (lactate désydrogénase)
10
Q
Profile du foie:
A
- ALT (alanine transférase)
- AST (aspartate transférase)
- ALP (phosphatatse alcaline)
- GGT (gamma glutamyl transférase)
- LD (lactate désydrogénase)
11
Q
Profil des muscles squelettique:
A
- LD (lactate désydrogénase)
- CK (créatine kinase)
12
Q
Quels sont les agents dénatureurs:
A
- température au dessus de 60oC
- pH extrêmes
- agitation violentes
- certains métaux (Hg)
13
Q
Profil pancréatique:
A
- AMS (amylase)
- LPS (lipase)
14
Q
Quels sont les différents types d’activateur:
A
- ion métallique
- coenzyme
- groupement prosthétique
15
Q
Comment s’appelle un enzyme actif:
A
Holoenzyme
16
Q
Comment s’appelle un enzyme non actif:
A
Apoenzyme
17
Q
Quels sont les 6 classes enzymatiques:
A
- oxydoréductase: enzyme qui catalyse les réactions d’oxydoréduction
- transférase: enzyme qui transfère un groupement X autre que l’hydrogèene d’un composé à un autre
- hydrolase: catabolisent l’hydrogène des composés par fixation d’une molécule d’eau
- lyase: catalysent la rupture de groupements chimiques de liaisons C-C, C-N, C-O, C-S par des mécanismes autre que l’hydrolyse
- isomérase ou mutase: catalysent le transfert d’atomes ou groupement d’atomes dans une molécule
- ligase: enzymes condensantes qui catalysent entre deux molécules
18
Q
Quels sont les deux types de site actif:
A
- adaptation induite: Koshland
- clé et serrure: Fisher
19
Q
Courbe de Michaelis-Menten:
A
Démontre la relation entre la vitesse d’une réaction enzymatique et la concentration du substrat, si la concentration d’enzyme est constante. p.20
20
Q
Significat9ion de Km:
A
Concentration en substrat pour laquelle la moitié des sites actifs sont occupés.
21
Q
Courbe de Linewaver-Burk:
A
Transformation de l’équationm de Michaelis en une équation qui donne une droite.
22
Q
La plupart des enzymes du sang ont quel pH:
A
entre 7-8
23
Q
Comment on choisit le tampon:
A
Comme le tampons ont une capacité de tampon maximum près de leur pKa, on choisit le tampon dont le pKa est voisin à +- 1 unité pH du pH choisi pour le dosage.
24
Q
Quel est la température où on fait le dosage de la plupart des enzymes:
A
30 ou 37oC
25
Entreposage du spécimen pour le dosage d'enzymes:
L'entreposage à basse température permet de minimiser les pertes d'activités enzymatiques en alternant l'analyse mais la congélation et décongélation doivent être évités.
26
Inhibition compétitive:
L'inhibiteur a une analogie structurale avec le substrat et entre en compétition pour se fixer au niveau du site actif.
27
L'inhibiteur non compétitif:
Se fixe sur l'enzyme à un site différent du substrat et empêchent la formation du produit.
28
L'inhibition incompétitive:
L'inhibiteur interfère avec la liaison du substrat avec l'enzyme et sa dégradation subséquente.
29
Quel est l'ancien nom de AST:
SGOT ou GOT
30
Quel est l'ancien nom de ALT:
SGPT ou GPT
31
Fonctionnement de ALT:
alanine (acide aminé) + alpha cétoglutarate (cétone) --- ALT (enzyme) P5P (cofacteur) ----\> pyruvate (cétone) + glutamate (acide aminé)
pyruvate + NADH + H --- LD ---\> + NAD+
ALT transfère NH4
32
Fonctionnement de AST:
L-aspartate (acide aminé) + alpha céto glutarate (cétone) --- AST (enzyme), P5P (cofacteur) ---\> oxaloacétate (cétone) + L glutamate (acide aminée)
oxaloacétate + NADH + H --- MD (maltate déshydrogénase) ---\> lactate + NAD+
AST a transférer un NH4
33
Est ce ALT ou AST qui est plus spécifique pour les maladies hépatiques:
ALT est plus spécifique que AST
34
AST et ALT après un infarctus du myocarde:
Il y a une augmentation substantielle d'AST alors que ALT sérique n'est pas affectée de facon importante.
35
Rapport ALT/AST:
* \< 1.0 après un infarctus du myocarde
* \> 1.0 au cours de maladies hépatiques
36
Quand AST augmente-il:
* maladies du foie, surtout hépatocellulaire
* infarctus du myocarde
* dystrophiles musculaires
37
Spécimens pour analyser AST et ALT:
* l'hémolyse du spécimen est non valable
* plasma sur héparine, EDTA, citrate, oxalate sont acceptables
* stable à 4oC pour 1-3 jours
* stable à -20oC pour 2 semaines
* ALT ne devrait pas être congelé puisque l'enzyme résiste mal à la décongélation
38
Le substrat doit contenir quoi lors du transfert du GGT:
Le substrat doit contenir un grouple gamma glutamyl (glutamate) pour le transfert.
39
Où le GGT est présent:
Chez toutes les cellules sauf celles du muscle, surtout lié à la membrane cellulaire. Elle est en haute concentration dans les reins, foie et pancréas.
40
GGT augmente:
Dans toutes les pathologies hépatiques, spécialement dans l'obstruction (5-30 fois la normale)
41
Quel est l'enzyme le plus sensible du foie:
GGT car il augmente plus tôt et persiste plus longtemps chez les pathologies hépatobiliaires.
42
Pourquoi on utiliserait GGT au lieu d'ALP:
Parce qu'il donne la même information diagnostique et GGt n'augmente pas dans les maladies osseuses.
43
Les phosphatatses sont généralement divisées en 3 groupes:
1. ALP: foie, os (ostéoblastes), placenta, intestin
2. ACP: prostate (beaucoup de faux positifs)
3. ACP: cellules routes
44
Augmentation ALP:
ALP du aux désordres des os est vue dans les maladies:
* Paget (ostéites déformans)
* ostéomalacie
* rickets
* hyperparathryoidisme
* sarcome
45
Comment fait-on pour distinguer les isoenzymes ALP et ACP:
Par électrophorèse ou l'inactivation par la chaleur ou inhibition chimique.
46
Spécimen pour ALP:
* sérum non hémolysé ou plasma hépariné (pas EDTA en cause du Mg)
* doser immédiatement car l'activité augmente durant l'entreposage
47
Spécimen pour ACP:
* sérum non hémolysé et séparé du culot sanguin pour prévenir l'augmentation d'ACP provenant des plaquettes
* l'activité diminue rapidement, doser immédiatement, stable si acidifié à un pH
* spécimen doit être placé sur la glace
48
G6PD:
* Présent dans les GR
* diminue dans déficience en G6PD
* augmente dans l'anémie hémolytique
49
Quand l'aldolase augmente:
Surtout associé à la dystrophie musculaire progressive.
50
Quel enzyme est le plus spécifique aux pathologies hépatiques:
5 nucléotidase phosphatase (5 NTP)
51
Quelle est la quanitté d'infarctus silencieuse:
20%
52
Est-ce qu'il y a plus de mitochondries dans le coeur ou les muscles squelettiques:
40% de plus dans le coeur
53
Quand fait-on les tests en série après l'infarctus:
2-4h
6-8h
12h
54
Est-ce qu'une augmentation de CK indique automatiquement un infarctus du myocarde:
Non, car le CK est proportionnel à la totalité de la masse musculaire corporelle.
55
C'est quoi le CKMB:
Isoenzyme de la CK beaucoup plus spécifique au muscle cardiaque.
56
Comment la créatine kinase est utilisé dans le corps:
Cr + ATP + Mg (activateur obligatoire) -- CK --\> ADP + phosphocréatine
57
Quels sont les isoenzymes de la CK:
BB: cerveau
MB: coeur
MM: muscle squelettique
58
Électrophorèse des isoenzymes de CK:
1. MM (plus large, moin loins)
2. MB
3. BB (moins large, plus loin)
59
Proportion des isoenzymes de CK dans un sérum normal:
* MM: 95%
* MB: \< 6%
* BB: non détectable
60
Qu'est ce qui inhibe la réaction de la créatinine kinase:
Plusieurs métaux comme Mn, Ca, Z, Cu
61
Interprétation de la CK totale:
1. infarctus
2. dystrophie musculaire
3. syndrome Reye
4. traumatisme musculaire: la plus sensible
62
Sources d'erreur de CK:
1. La lumière
2. hémolyse sévère augment les valeurs de CK parce que les cellules rouges sont riches en AK (adélynate kinase) qui réagit de la même facon
63
Réaction du lactate désydrogénase:
L-Lactate + NAD -- LD--\> pyruvate + NADH
64
Sources d'erreur du LD:
1. hémolyse augmente les niveaux
2. réfrigération dénénère l,activité de LDH
3. stable température de la pièce 24 heures
65
Où retrouve-on LD:
Foie et msucles squelettiques
66
Quels sont les isoenzymes du LD:
1. LD1: coeur
2. LD2: rein
3. LD3: poumon
4. LD4: foie
5. LD5: foie
67
LD flip:
Graphique représentant un infarctus du myocarde
68
Quel isoenzyme du LD est en grande quantité dans les globules rouges:
LD1
69
Est-ce que la myoglobine est plus sensible que CK et CKMB durant l'infarctus:
Oui, durant les premières heures après les sympotmes débutent.
70
Quand la myoglobine commence à augmeter arpès un infarctus:
1 heure
71
Comment on exclus un infarctus en se basant sur la myoglobine:
Si la myogoboine est encore normale après 8 heures après le début des symptomes, l'infarctus est exclu.
72
Quand préfère-on évaluer la CKMB au lieu de la myoglobine:
1. si le patient est admis plus tard que 10-12 heures car la myoglobine pourrait avoir eu redevenue à la normale
2. si le patient qui est atteint d'une insuffisance rénale car la myoglobine est normalement clairée par les reins en 24 heures
73
Rôle de l,analyse de la troponine T:
Alloue pour le diagnostique tôt et tard dans les infarctus aigue.
74
Évolution de la troponine T:
* débute dans les premières heures
* pique à jour 2
* revient à la normale en 7 jours
75
Comment haut s'élève la troponinte T:
100x la normale
76
TnT nous démontre:
Indique spécifiquement l'extension du dommage cardiaque opposé au dommage musculaire.
77
TnI:
Seulement retrouvé dans le myocarde chez les adultes donc extrêmement spécifique pour les maladies cardiaques.
78
Quel commence très tot mais diminue rapidement dans l'infarctus cardiaque:
Myoglobine
79
Quel monte très haut et demeure longtemps durant un infarctus cardiaque:
TnT et TnI
80
Plusieurs facteurs contribuent à élever le risque d'infarctus du myocarde:
1. age
2. antécédents familiaux d'infarctus précoces
3. sexe masculin
4. taux de cholestérol élevé
5. hypertension
6. diabète
7. obésité
8. tabagisme
81
Pancréatite aigue:
Inflammation et la nécrose provoquent la libération d'enzymes digestives dans le sang. Il y a destruction du pancréas et des organes environnants.
82
Pancréatite chronique:
Destruction progressive des cellules du pancréas
83
Quels sont les causes de pancréatities:
* alcoolisme aigue ou chronique
* maladies du tractus biliaire
* traumatisme, toxines, méicaments, hyperlipidémie
* 10% des cas: cause inconnue
84
Dosage pour déterminer une pancréatite aigue:
1. amylase et lipase élevée
2. calcium souvent abaissé car il est souvent utilisé par la lipase en formation des savons de calcium avec les acides gras
85
Dosage pour déterminer une pancréatite chronique:
1. amylase et lipase: normal
2. test à la simulation de la sécrétine: bicarbonate diminué
86
Dosage pour déterminer un cancer du pancréas:
1. amylase et lipase augmenté
2. bilirubine augment (si blocage)
3. si ilots: augmentation du glucose, augmentation de gastrine (syndrome ZE)
87
Dosage pour déterminer la fibrose kystique:
Chlorure dans la sueur augmenté
88
Rôle de l'amylase:
Hydrolyse des carbohydrates consitutés d'unités de alphaD-glucose liés par des carbones 1 et 4 des résidus adjacents.
89
Quels sont les activateurs requis pour doser l'amylase:
Calcium et Chlore
90
Méthode de dosage de la lipase:
1. turbidimétrie ou néphélométrie: l'action de lipase sur une émulsion cause une émulsion cause la diminution de la grosseur les particules d'émulsion
2. enzymatique couplé (production glycérol)
91
Comment spécifique est BNP:
70-75%
92
Quand BNP doit être prélevé:
A la même heure pour éviter des variations diurnes, dans un tube lavende.
93
Protéine C réactive est utilisé pour:
1. surveillance des maladies inflammatoires
2. détection d'infections post-opérative et néonatal
3. surveillance de la réjection des organes
94
Rôle de la protéine C réactive:
Marqueur d'inflammation des vaisseaux, prédit un évènement cardiaque
95
Spécimen pour protéine C réactive:
0.5ml de sérum (tube SST). Lipémie ou hémolyse interfère avec ce test.
96
Valeur de UI:
umol/min/L
97
Valeur de E:
L/mol cm
On veut pour le calcul: L/umol cm
98
Lactate déshydrogénase utilise quoi comme cofacteur:
NADH
99
Glucose-6-phophate déshydrogénase utilise quoi comme cofacteur:
NADH
100
Gamma-glutamyl transférase utilise quoi comme cofacteur:
VB6-P5P
101
Aspartate aminotransférase utilise quoi comme cofacteur:
VB6-P5P
102
Alamine aminotransférase utilise quoi comme cofacteur:
VB6-P5P
103
Hexokinase utilise quoi comme cofacteur:
ATP
104
Pyruvate kinase utilise quoi comme cofacteur:
ATP
105
Créatine kinase utilise quoi comme cofacteur:
ATP
106
Triacylglycérol lipase utilise quoi comme cofacteur:
Ions métalliques
107
Alcaline phosphatase utilise quoi comme cofacteur:
Ions métalliques
108
Acide phosphatase utilise quoi comme cofacteur:
Ions métalliques
109
Quel est l'ancien profil enzymatique:
1. CK
2. CK-MB (si CK était augmenté)
3. AST
4. LD
110
Quel est le nouveau profil enzymatique pour le coeur:
1. myoglobine (pas un enzyme)
2. CKMB
3. troponine I ou T (pas un enzyme)
