Estructura funcional de proteínas Flashcards
(100 cards)
1
Q
“Proceso por el cual una secuencia nucleotídica (mRNA) es utilizada para ordenar y unir de manera correcta una cadena polipeptidica”
A
Traduccion
2
Q
Pasos de la traduccion
A
- iniciación
- elongacion
- terminacion
3
Q
RNA de transferencia características
A
- Extremo 3’ ACC
- Anticodón -> complementario al RNA mensajero
- Lazo T-> Reconoce al RNA ribosomal
- Lazo D-> tiene dos bases deshidroxiuridina (reconoce la enzima aminoacil tRNA sintetasa)
- El útimo nucleótido del triplete no es tan específico.
4
Q
Preiniciación de la traduccion
A
- Las unidades ribosomales están separadas y unidas a otros factores de iniciación (eIF3, elF6)
- El complejo 40S-elF3 se une a elF2 <Unión de las subunidades del ribosoma
5
Q
Iniciáción de la traducción
A
2.- El sitio de 5 cap se une al complejo elF4E; este complejo se une al complejo de preiniciación mediante la interacción con 4G -> Formación del complejo de iniciación
3.- F4A desenrolla las posibles estructuras secundarias del RNA, utilizando ATP. Escanea el RNAm hasta encontrar el tRINA-MET.
4- Reconocimiento de tRNA-MET provoca la unión de la subunidad mayor del ribosoma -> formando el ribosoma 80S
6
Q
Secuencia que afecta la eficiencia de la traduccion. Una vez unido, No se disocia hasta que termine la traducción.
A
Secuencia KOZAK
5’ACCAUGG 3)
7
Q
Zonas de subunidad menor
A
EPA
8
Q
Que es la zona A
A
aminoacil entrante
9
Q
que es la zona P
A
tRNNA con su aa
10
Q
que es la zona E
A
tRNA que ya se unió el aa y va a abandonar el ribosoma
11
Q
Proceso de union de tRNA a ribosoma
A
- Unión de metionina al sitio P
- Hirolisis de GTP hace un cambio conformacional del ribosoma
- EI rRNA cataliza la unión de los péptidos MET+AA2
- Hidrilisis de ATP-> cambio conformacional del ribosoma para que tRNA que no tiene aminoacido migre tiene a la zona E y el otro a la zona P
12
Q
Compuesto por 3 bases nitrogenadas (tripletes o codonos) especificos para cada aminoacido
A
Codigo genetico
13
Q
Proceso de unión del AA a tRNA
A
- Aminoacil tRNA sintetesa une a un AA específico con su tRNA mediante un enlace éster
- Secuencia de 3 bases se acoplan a su secuencia complementaria
14
Q
son consideradas las moléculas que realizan las acciones codificadas por medio de los genes.
A
Proteína
15
Q
¿cual han sido las evoluciones de las proteinas?
A
de prots primitivas a prots complejas que han desarrollado funciones muy especificas
16
Q
Tipos de estructuras en orden
A
- primaria
- secundaria
- terciaria
- cuaternaria
- suplemolecular
17
Q
Características de las estructuras de las proteínas
A
- Los dintitos niveles de estructuras ayudan a enternde las multiples funciones que se pueden desarrollar
- Al presentar su correcta estructura terciaria o conformacion podra realizar de manera adecuada su funcion
- Se observan principalmente 4 niveles de organizacion
18
Q
Unidad de construccion de las proteínas
A
aminoacidos
19
Q
Como es la estructura de las proteinas
A
- carbono central
- Amino
- carboxilo
- atomo de H
- Cadena lateral (grupo R)
20
Q
¿Cómo se unen los atomos de los AA?
A
por enlaces covalentes
21
Q
¿Qué pasa cuando se hace la union de los AA?
A
se pierde moleculas de H2O
22
Q
¿ características del grupo R?
A
varian en tamaño entre cada prot
forma de hidorfobicidad
y reactividad
23
Q
Caracteristica primaria de la estructura primaria
A
Arreglo lineal
24
Q
¿que es un peptido ?
A
cadena corta de aa unidos por los enlaces peptidicos
20-30
25
que es un polipeptido?
cadena larga
>50/100-4,000
26
¿como se mide el tamaño de las prots?
por daltones
27
Consiste en los espacios que se generan después del plegamiento de la proteína.
estructura secundaria
28
Si no hay interaccionara de enlaces covalentes estabilizadores que pasará con el polipeptido?
adquiere estructura en espiral
29
Cuando se estabilizan los puentes de hidrogeno en algunos residuos se adquiere:
Helices alfa
laminas beta
30
El átomo cabonil-oxígeno de cada péptido está unido por puentes de hidrógeno al átomo amino- hidrógeno
helices alfa
31
Hebras paralelas de dos cadenas de aa formadas por los puentes de hidrogeno formados por N-H Y (c=0)
laminas beta
32
cómo estan los puentés de hidrogeno en las helices alfa
en la misma direccion los puentés de hidrogeno donadores
33
dónde estan los grupo r en las helices alfa?
en los extremos
34
por quien esta determinada la hidrofobicidad o hidrosolubilidad?
grupos R
35
Cómo son las hebras de las laminas beta?
cortas de 5-8 residuos
36
¿Como esta determinada la direccionalidad de la lamina b?
por el enlace peptídico
puede ser paralela o antiparalela
37
características de los Giros
* Puede haber giros entre 3 o 4 residuos
* Localizados en la base de la proteina
* Son formadas por puentes de hidrogeno entre los residuos
* Permiten presentar estructuras más compactas.
38
Se refiere a la conformación tridimensional de una proteína
estructura terciaria
39
¿como esta estabilizada la estructura terciaria?
mediante interacciones hidrofobicas de las cadenas laterales no polares
40
estructura terciaria cual es la diferencia con las estructua secundaria
Mantiene a la estructura secundaria (a hélices y láminas b) compactadas juntas
41
características de las estructura terciaria
* Confiere propiedades biológicas
* Es como va a interactuar con las moleculas
42
Motivos de la estructura terciaria
Pueden llegar a ser muy particulares e identificables en las proteínas
43
Helice superenrollada motivos
Estructura caracterizada por dos hélices a unidas una a otra, formando una helice superenrollada
44
como la helice superenrollada se estabiliza?
mediante interacciones entre cadenas hidrofóbicas (rojo y azu) y tienen un patron de 7 aa repetido (heptad repeat)
45
¿como puede ser la estructura de la helice superenrrollada?
puede ser anfipatica
46
¿que solo los dominos de las estructuras terciarias?
Subdivisiones
47
en que consiste los dominos?
consiste entre 100-150 aa en distinas combinaciones de motivos
48
como estan caracterízados los dominios
* Abundancia de un aa en particular
* Secuencias conservadas
* Un motivo particular
49
Estructura terciaria HA caracteristicas
* 3 subunidades
* 2 cadenas de polipéptidos (HA1, HA2)
* Dominio globular
* Dominio fibroso
50
dominio globular donde esta?
distal
51
dominio fibroso donde esta?
Proximal
2 helices HA2 y hebra B de HA1
52
varias proteinas terciarias que se unen para hacer una funcion
estructura cuaternaria
53
Característica de los ensamblajes macromoléculares
* Nivel más alto de organización proteica
* Contiene 10 o cientos de cadenas polipeptidicas.
54
característicasPlegamiento proceso
1. Los peptidos son sintetizado en el proceso de traduccion
2. La celula cuidara el correcto plegamiento de la proteína
3. Plegamiento incorrecto -> no actividad biologica
4 Chapernas moleculares en citosol y matriz mitocondrial
5. Previene degradacion
55
Cual es una proteína chaperona
Hsp 70-like
56
Modificaciones de las proteínas
* Acetilación: controla la duración de la proteína
* Proteínas des-acetiladas se degradan rápidamente por proteasas
* Unión de colas lipídicas a residuos -> funcionan como ancla para mantener la proteína en la membrana
57
Metodos de degradacion
Lisosomal
Ubiquitinación
58
realiza la degradación de proteínas extracelulares tomadas por la célula u organelos "viejos"
lisosomas
59
método de degradación en el citosol. Se agrega a la proteína un polipéptido (ubiquitina) múltiples veces-> marcaje para degradación -> Reconocido por proteasoma -> corta la proteína
Ubiquitinación
60
Aminoacidos de la fosofrililación
tirosina
serina
treonina
61
Tipos de proteínas según su función
Estructurales
Transporte
Reguladoras
Señalizáció
62
confieren estructura a la célula
estructurales
63
mantienen el control de flujo de materiales a través de la membrana
Transporte
64
actúan como sensores para controlar la función de otras proteínas o regular la expresión de los genes
Reguladoras
65
Transmiten señales del exterior al interior de la célula. Ej.: Receptores de membrana
señalizacion
66
cuales son las caras de las proteinas de membrana
interna y externa
67
cara hacia el citosol en proteinas de membrana
interna
68
cara hacia el explasma en proteinas de membrana
cara externa
69
cara interna de la membrana mitocondrial
matriz mirocondrial
70
cara externa de la membrana mitocondrial
espacio intermembranal
71
que organelos estan rodeadpos por dos membranas
mitocondria
nucleo
cloroplastos
72
% de proteínas membrana mitocondrial
76
73
% de prots en membrana de mielina
18
74
Proteínas transmembranales cuantos segmentos tiene?
3
75
cómo son los segmentos de las prots integrales
* Superficie hidrofilica (exterior y citosol)
* Porción hidrofóbica (bicapa lipídica)
* Dominios de membrana (una o más a hélices y múltiples hebras B)
76
Proteínas de membrana unidas a lípidos caracteristicas
* Unidas covalentemente (ancla) a la bicapa
* La cadena polipeptialica no entra en la
77
Proteínas perifericas de membrana caracteísticas
* No interactúan con el núcleo hidrofóbico c la bicapa lipídica
* Unidas a proteínas integrales (enlaces cov)
* Pueden estar en la cara del citosol o en la cara del exoplasma
78
Red grande de fibras proteicas y otras moléculas que determinan la forma y estructura de las células del cuerpo.
Citoesqueleto
79
Organiza las estructuras de orgánulos y otras sustancias en el líquido dentro de las células.
citoesqueleto
80
quienes son los citoesqueletos
* Microfilamentos de actina: 8-9 nm diámetro
* Microtúbulos: 24nm diámetro, paredes formadas por protofilamentos
* Filamentos intermedios: 10nm cada unidad
81
Proteínas estructurales cuales son
Membranales
integrales
citoesqueleto
82
Características de las prots de transporte
* Controlar el flujo de moléculas a través de la membrana
* Membrana es: Permeable y Selectiva
* Permite el paso de moléculas esenciales
83
membrana caracteísticas
* Mantener Procesos fisiológicos esenciales
* Mantenimiento del nivel de pH
* Transporte de glucosa, iones y otras moléculas.
* Membrana compuesta por osfolípidos y colesterol
84
moleculas de difusion pasiva
* Gases
* Moléculas hidrofóbicas pequeñas
* Moléculas polares sin carga
* No require energía > de mayor a menor concentración
85
membrana moleculas impermeables
iones
moleculas polares de mayor tamaño
86
Proteinas de transpote transmembranales
bombas de ATP
Canales ionicos
87
Utilizan la energía para mover iones y moléculas pequeñas en contra de un gradiente de concentración o de un potencial de acción (Transporte activo)
Bomba ATP
88
Transporta agua o iones específicos y moléculas pequeñas "debajo" de su concentración (difusión facilitada). Se abren en respuesta a químicos específicos o señales eléctricas
canales ionicos
89
Mueven distintos tipos de moléculas
Transportadores
90
Tipos de transportadores
uniporte
simporte
antiporte
91
Ingresan una molécula o ion en contra de su gradiente de concentración con el movimiento de uno o varios iones diferentes debajo de su gradiente de concentración( Cotransportadores)
simporte o antiporte
92
Un solo tipo de molécula con baja concentración mediante una difusión facilitada. GLUT
uniporte
93
Enzimas que producen movimiento mediante señalizaciones químicas (hidrólisis de ATP) propiedades
* Pueden transducir una forma de energía en movimiento
* Habilidad de unirse o translocar a través de un filamento de citoesqueleto, ácido nucleico o complejo proteico
94
tipos de movimiento
lineales y circulares
95
movimiento linael cuales son?
ensamblaje de proteínas -›miocinas, kinesinas y dineínas
96
proteínas circulaes cual es?
flagelo
97
LOC > núcleo. Translocación a lo largo del DNA para la replicaciones
DNApol
atp
98
LOC-> núcleo. Translocación a lo largo del DNA para la transcripción
RNA pol
atp
99
citoplasma/membrana RE. Translocación a lo largo del RNA durante la traducción.
ribosomas
gtp
100
LOC -> citoplasma. Transporta vesículas y cromosomas durante mitosis
cinesinas
