Fehérjék Flashcards
Fehérjék
Aminosav monomerekből állnak
a központi (α) szénatomhoz (királis) kapcsolódik egy
hidrogén, egy karboxilcsoport (COOH), egy aminocsoport
(NH2) és egy oldallánc (R).
vizes közegben a karboxilcsop. (savas) lead egy H+-t
(COOH → COO- ), az aminocsop. (bázikus) pedig felvesz
egyet (NH2 → NH3+).
AMFOTER vegyületek:
savas és bázikus is lehet, a
környezettől függően
Ikerion szerkezet
bizonyos körülmények között a COOH-ról leadott H-t az
NH2 veszi fel
peptidkötés
Két aminosav peptidkötéssel kapcsolódhat össze. Általában egy aminosav-molekula karboxilcsoportjából és egy másik aminosav-molekula aminocsoportjából vízkilépéssel (kondenzáció) keletkezik. Eredménye erős, kovalens kötéssel összekapcsolt dipeptid. Ebből polipeptid lánc lehet.
fehérjék felépítésében részt vevő aminosavak száma
20
Aminosavak csoportosítása oldallánc alapján
Apoláris, nem aromás: glicin Poláris, töltéssel nem rendelkező: cisztein Savas: aszpartát Bázikus: lizin Aromás: fenilanalin
Kanonikus aminosavak
a 22 fehérjealkotó aminosav közül 20 a genetikai kód által
meghatározott, általánosan előforduló monomer. Ezeket
természetes (sztenderd/ kanonikus) am.savaknak hívjuk.
A maradék kettő (szelenocisztein és pirrolizin) genetikailag
kódolt speciális „gyártási parancs” hatására keletkezik, és
nem minden élőlény termeli őket.
peptidkötés
Két aminosav karboxil- és aminocsoportja között jön létre
vízkilépéssel (kondenzációval). Egy teljes fehérjét több
száz aminosav alkot, melyek peptidkötéssel kapcsolódnak
hosszú lánccá.
A résztvevő aminosavak száma szerint
dipeptid, tripeptid, tertapeptid stb. oligopeptid (kevesebb mint 10) polipeptid (több mint 10) fehérje (ha az aminosav összetevők száma 100 vagy annál több)
Elsődleges szerkezet
Az alkotó aminosavak sorrendje
(szekvenciája) adja (pl.: alanin-glicin-cisztein-cisztein-stb.)
Meghatározzuk a peptid két végét:
az „elején” szabad NH2 csoport van → N terminális
a „végén” szabad COOH csoport van → C terminális.
MÁSODLAGOS SZERKEZET
Az egymáshoz kapcsolódott
aminosavak láncainak
térszerkezete
• kétféle lehet: α-hélix, vagy β-
lemez / redő
• Mindkét szerkezetet az egymással „szemben” lévő NH- és CO-csoportok között kialakuló hidrogénkötések stabilizálják.
HARMADLAGOS SZERKEZET:
a teljes fehérjemolekula meghatározott térszerkezete, elsősorban
az apoláros részek elhelyezkedése határozza meg (elsődleges
és másodlagos szerk. alapján)
TÍPUSAI:
globuláris (hélix ÉS redő → az irányváltások miatt
gomolyagszerű) és fibrilláris (csak hélix VAGY redő → nincs
irányváltás, fonalszerű)
Stabilizáló kötések
Kovalens kötés (diszulfid híd) - ciszetinek között
Ionos kötés - savas és bázikus oldalláncok között
Hidrogénkötés - amino- és karboxilcsoportok között
Wan der Waals kölcsönhatás: apoláris oldalláncok között
NEGYEDLEGES SZERKEZET:
több külön szintetizálódott lánc összekapcsolódva alakít ki egy működőképes óriásmolekulát (pl.: hemoglobin,
immunglobulinok, riboszóma). Ez a több láncból álló
egység a fehérjék negyedleges szerk.-e.
Koaguláció (kicsapódás)
az a folyamat, mely során a kolloid részecskék durva
diszperz rendszerré kapcsolódnak össze.
• felbomlanak a rögzítő kötések, a fehérje elveszíti
jellemző térszerkezetét (irreverzibilis)
• vagy csak a hidrátburok sérül (reverzibilis).
