H6.6: Zuurbase evenwicht en transport van bloedgassen

Question 1

Hemoglobine

Answer 1

• Rood eiwit
• Tetrameer
• 2 alfa en 2 beta globines

Question 2

Waar bestaat een subunit uit?

Answer 2

Heemgroep met een Fe2+ of ferro-ion

Question 3

Oxygeneren

Answer 3

Ferro-ion bindt O2 zonder dat er oxidatie plaatsvindt. Hierdoor kan 1 erytrocyt 4 O2-ionen vervoeren

Question 4

Drie soorten hemoglobine

Answer 4

• HbA1 = a2b2 (normaal)
• HbA2 = a2delta2
• Foetaal HbF = a2y2

Question 5

Foetaal HbF

Answer 5

• Komt amper voor bij volwassenen
• Bindt O2 beter dan HbA1
• Geeft moeilijker O2 af aan spieren

Question 6

Normaal bindt O2 onder een niet optimale hoek aan ijzer. Wat gebeurt er als het onder een ideale hoek bindt?

Answer 6

Zuurstof zou nooit meer los komen van Hb en dus ook niet aan weefsels kunnen worden afgegeven

Question 7

Hoe ontstaat een niet optimale bindingshoek?

Answer 7

Door een allosterische hindering door de histidine groep

Question 8

Gevolg niet optimale bindinghoek

Answer 8

• Affiniteit voor O2 wordt veel lager
• O2 kan weer worden afgegeven

Question 9

Waarom kan koolmonoxide veel efficiënter binden aan de ijzergroep?

Answer 9

Omdat deze veel kleiner is

Question 10

Wat is eigenlijk het principe erachter als Hb zuurstof afgeeft aan weefsels die zuurstof nodig hebben?

Answer 10

• pO2 daalt
• pH daalt
• pCO2 stijgt
• Affiniteit voor zuurstof wordt lager

Question 11

Sigmoïdaal verband

Answer 11

• Zuurstof wordt makkelijk losgelaten op de plaatsen waar dat nodig is en waar weinig zuurstof aanwezig is
• Bij lager pO2 neemt binding van O2 aan Hb af
• Hogere pO2, O2 bindt heel goed

Question 12

Myoglobine

Answer 12

• 1 subunit van Hb
• Zuurstofreservoir
• Monomeer
• Kan O2 binden, sterker dan O2 met Hb
• Niet allosterisch

Question 13

Welk verband heeft myoglobine?

Answer 13

Hyperbool

Question 14

Waarom zou myoglobine niet geschikt zijn in de bloedsomloop?

Answer 14

• Voor het loslaten van O2 moet pO2 veel lager zijn dat bij Hb
• Zuurstofopslag ipv zuurstoftransport

Question 15

R-vorm

Answer 15

• Als zuurstof is gebonden aan Hb
• Na binding van O2 molecuul bindt het volgende molecuul makkelijker

Question 16

T-vorm

Answer 16

Geen O2 gebonden

Question 17

Van wat is de vorm waarin Hb verkeerd afhankelijk?

Answer 17

2,3-BPG

Question 18

2,3-BPG

Answer 18

• Negatief geladen zuur
• Product van zijtak glycolyse
• Als dit bindt aan Hb wordt O2 vrijgegeven

Question 19

Hoeveelheid 2,3-BPG in erytroct?

Answer 19

Ongeveer gelijk aan de hoeveelheid Hb

Question 20

Stappen als pO2 daalt

Answer 20

• pO2 daalt
• Zuurstof moet worden vrijgegeven
• 2,3-BPG bindt aan Hb
• Verlaging O2 binding aan Hb
• Als 2,3-BPG gebonden is verschuift evenwicht naar rechts, meer O2 afgifte

Question 21

Door wat wordt het sigmoïdale verband van pO2 en binding aan Hb veroorzaakt?

Answer 21

2.3-BPG

Question 22

Waarom is er sprake bij een lagere pO2?

Answer 22

• Hogere pCO2
• Zuurdere omgeving
• Bindingsaffiniteit voor O2 aan Hb vermindert
• Bohr effect

Question 23

Bohr-effect

Answer 23

• Lagere pO2
• Hogere pCO2
• Lage pH
• Bindingsaffiniteit voor O2 aan Hb vermindert

Question 24

Carbaminohemoglobine

Answer 24

• Als CO2 bindt aan Hb
• CO2 bindt op andere plaats aan Hb -> vormverandering
• Affiniteit voor O2 daalt
• Bindingscurve naar rechts

Question 25

Waarom gaat de bindingscurve naar rechts?

Answer 25

Wanneer Hb een binding aangaat met een ander molecuul zal er meer O2 afgegeven worden

Question 26

CO2 in bloed verhoudingen

Answer 26

- 10% opgelost - 69% bicarbonaat - 21% eiwitgebonden

Question 27

Koolzuuranhydrase

Answer 27

Grote hoeveelheid geproduceerde CO2 wegvoeren in bloed

Question 28

Gevolg [CO2] in bloed laag?

Answer 28

- CO2 in RBC diffunderen - CO2 makkelijker binden aan heemgroep en bicarbonaat produceren - Bicarbonaat wordt via exchanger verwisseld met CL- zodat de bicarbonaat niet ophoop in erytrocyt en elektronegativiteit niet verstoord raakt

Question 29

Verworven aandoeningen

Answer 29

- Anemie - CarboxyHb - MetHb

Question 30

Anemie

Answer 30

- Verminderde O2-capaciteit - Aantal erytrocyten verminderd - Hb is normaal

Question 31

CarboxyHb

Answer 31

- Vergiftiging van koolmonoxide - O2 kan niet meer binden - O2 dat nog wel kan binden laat moeilijker los

Question 32

MetHb

Answer 32

- Oxidatie van Fe2+ naar Fe3+ - Aan metHb kan geen O2 binden

Question 33

Anemie x druk-volume grafiek

Answer 33

Sigmoïdaal verband, wel lager dan normaal

Question 34

CarboxyHb

Answer 34

- Afwijkende vorm - O2 wordt moeilijker afgegeven - Hyperbool

Question 35

Aangeboren aandoeningen

Answer 35

- Sikkelcelanemie -> afwijkend B-globine - Thalassemia -> alfa of beta

Question 36

Sikkelcelanemie (B-globine)

Answer 36

- In O2-arme omgeving gaat moleculen aan elkaar klippen - Erytrocyt verandert van vorm - Capillairen netwerken worden verstoord - O2 crisis in perifere weefsels

Question 37

Thalassemia

Answer 37

- Disbalans tussen alfa en beta - Ineffectieve erythropoiesis en haemolysis - Minder O2-transport capaciteit

Question 38

Perifere chemosensoren

Answer 38

- Reguleren ademhaling - Monitoren pO2, pCO2 en pH - in aortaboog en bifurcatie a. carotis

Question 39

Prikkeling van glomus cellen door verlaging pO2

Answer 39

- Kaliumkanalen geremd - Prikkels richting centraal zenuwstelsel

Question 40

Hypoventilatie

Answer 40

- Arterieel pO2 daalt - pCO2 stijgt - pH daalt - Respiratoire acidose

Question 41

Hyperventilatie

Answer 41

- pO2 stijggt - pCO2 daalt - pH stijgt - Respiratoire alkalose