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interactions protéine Flashcards

(67 cards)

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1
Q

Comment les protéine interagit avec plusieurs partenaires

A

Avec des interactions avec des partenaires différent dans des compartiment cellulaires, il y a un partenaire différent après chaque modification post-traductionnelle, une compétition dépendante de la concentration entre les protéines et il y a plus qu’un domaine dans la protéine et un partenaire pour chaque domaine

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2
Q

C’est quoi la force électrostatiques

A

C’est que les molécules sont un rassemblement de particules chargée et leur interaction sont déterminées par les lois électrostatiques

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3
Q

C’est quoi la loi de Coulomb

A

U= kq1q2/Dr^2

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4
Q

Qu’est ce qui forme les interactions ioniques

A

Les liaisons ioniques résultent de l’attraction électrostatique entre deux groupes protéiques ioniques de charges opposées

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5
Q

Comment sont reparties les charges électrostatiques

A

Ils sont reparties de façon radiale

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6
Q

C’est quoi la distance des interactions ioniques de complexes protéine-protéine

A

3 à 4 A

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7
Q

L’énergie d’une paire d’ions est égale à quoi

A

C’est égale à 1,4 Kcal/mol dans l’eau cette énergie varie avec la distance entre les deux charges (1/r2)

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8
Q

C’est quoi les forces de van der Waals

A

C’est les associations non covalentes entre molécules électriquement neutres

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9
Q

Comment se forment les interactions dipôle-dipôle

A

Ils se forment à partir d’interactions électrostatiques entre dipôles permanents ou induit

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10
Q

Est ce que les interactions dipôles sont plus faible que les ioniques

A

Oui ils sont généralement plus faible

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11
Q

L’énergie des interactions dipôle-dipôle égale quoi

A

Ils varient de 1/r3 (plus fort) à 1/r6 (plus faible)

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12
Q

C’est quoi la distance des interactions dipôle-dipôle de complexes protéine-protéine

A

3 à 6 A

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13
Q

Pourquoi les interactions dipôle-dipôle joue un grand rôle

A

Car il y a un grand nombre de contacts dipôle-dipôle aux interfaces de complexes protéine-protéine

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14
Q

Les interactions cation-π, anion-π, soufre-π et amine-π se forment comment

A

Ils se forment avec les noyaux aromatiques parce qu’ils ont des caractéristiques unique et les interactions sont une combinaison des interactions ioniques et dipôles

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15
Q

Les interactions cation-π se forment comment

A

Ils se forment entrer les noyaux aromatiques de Phe, Tyr ou Trp et les charges positives de Lys ou Arg

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16
Q

Les interactions anion-π se forment comment

A

Ils se forment entrer les noyaux aromatiques de Phe, Tyr ou Trp et les charges négatives de Asp ou Glu

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17
Q

Les interactions soufre-π se forment comment

A

Ils se forment entrer les noyaux aromatiques de Phe, Tyr ou Trp et les groupes soufre de Cys ou Met

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18
Q

Les interactions amine-π se forment comment

A

Ils se forment entrer les noyaux aromatiques de Phe, Tyr ou Trp et les groupes amines de Gln ou Asn

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19
Q

Les liaisons hydrogènes se forment comment

A

Elles s’établissent entre un atome d’hydrogène lié de façon covalente à un atome électronégatif et un atome électronégatif qui sert d’accepteur

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20
Q

C’est quoi la force d’une liaison hydrogène

A

12 à 30 kJ/mol

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21
Q

C’est quoi la distance entre les accepteurs et les donneurs dans les liaisons hydrogènes

A

2,7 à 3,5 A

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22
Q

Quand est ce que les liaison hydrogènes sont plus fortes

A

Quand les trois atomes lient de façon linéaire

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23
Q

C’est quoi l’effet hydrophobe

A

C’est l’ensemble de facteur qui permettent aux aa non polaires de minimiser leur contact avec l’eau

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24
Q

Pourquoi l’effet hydrophobe existe

A

C’est une conséquences des propriétés spéciales de l’eau plus précisément les valeur élevé de sa constante diélectrique

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25
Le processus de transfert est comment pour les aa
Il est endothermiques pour les acides aminés non polaires et athermiques pou8r les aa aromatiques
26
Que sont les interactions protéine:ADN
Les protéines qui interagit avec des séquences d'ADN spécifiques et les protéines interagit sans spécificité
27
Pourquoi les protéines interagit avec l'ADN sous forme de dimère
Sa augmente l'affinité de liaison, sa permet la diversification des sites de liaison et de la régulation transcriptionnelle
28
Pourquoi les protéines interagit avec l'ADN dans le sillon majeur par une hélice alpha
Le diamètre de l’hélice a et la largeur du sillon majeur sont approximativement les mêmes (~12 Å)
29
Que sont les deux types d'interaction électrostatiques avec le squelette de l'ADN
Paire d'ions entre les groupes phosphates de l'ADN et les aa basique de la protéine et les interactions dipôle-dipôle entre les sucres de l'ADN et les aa de la protéine
30
Que sont les trois liaisons hydrogène entre les protéines et l'ADN dans les complexes protéine:ADN
Simple, bidentée et complexe
31
2/3 des liaison hydrogène sont quoi
Ils sont bidentées ou complexes qui confèrent la spécificité pour des séquences d'ADN
32
Que font les liaisons hydrogène simples
Ils ne confèrent pas la spécificité pour des séquences d'ADN, mais elle stabilisent l'interaction et l augmentent l'affinité
33
Que impliquent les liaisons hydrogène bidentée
Ils impliquent deux liaisons hydrogène ou plus entre aa et une base de l'ADN et ils impliquent les chaînes latérales des aa
34
Que impliquent les liaisons hydrogène complexe
Elles impliquent deux liaisons hydrogène ou plus, des chaînes latérales, plus qu'une base de l'ADN et les bases peuvent se trouver sur le même brin, ou les 2 brins de l'ADN
35
Que font les liaisons hydrogène bidentée
Ils sont crucial pour la reconnaissance de bases simples à des positions spécifiques. souvent effectuées par l'arginine
36
Que font les liaisons hydrogène complexe
Ils ne reconnaissent pas de simples bases, mais de petite séquences d'ADN. Ils confèrent une spécificité universelle
37
Que sont les interaction de la glycine G
avec la chaîne principale
38
Que sont les interaction de la proline P
van der Waals et effet hydrophobe
39
Que sont les interaction de l'alanine A
van der Waals et effet hydrophobe
40
Que sont les interaction de la valine V
van der Waals et effet hydrophobe
41
Que sont les interaction de la leucine L
van der Waals et effet hydrophobe
42
Que sont les interaction de l'isoleucine I
van der Waals et effet hydrophobe
43
Que sont les interaction de la phénylalanine F
van der Waals, effet hydrophobe, cation-π, anion-π, soufre-π et amino-π
44
Que sont les interaction de la tryptophane WF
van der Waals, effet hydrophobe, cation-π, anion-π, soufre-π et amino-π
45
Que sont les modifications post-traductionnelles de la cystéine C
oxydation
46
Que sont les interaction de la cystéine C
van der Waals, effet hydrophobe, soufre-π et les liaisons hydrogène
47
Que sont les modifications post-traductionnelles de la méthionine M
oxydation
48
Que sont les interaction de la méthionine M
van der Waals, effet hydrophobe, soufre-π et les liaisons hydrogène
49
Que sont les modifications post-traductionnelles de l'acide aspartique D
O-glycosylée
50
Que sont les interaction de l'acide aspartique D
Les liaisons hydrogène, les interactions ioniques et anion-π
51
Que sont les modifications post-traductionnelles de l'acide glutamique E
O-glycosylée
52
Que sont les interaction de l'acide glutamique E
Les liaisons hydrogène, les interactions ioniques et anion-π
53
Que sont les modifications post-traductionnelles de la sérine S
phosphorylation, O-glycosylée
54
Que sont les interaction de la sérine S
Les liaisons hydrogène et les interaction ioniques
55
Que sont les modifications post-traductionnelles de la thréonine T
phosphorylation, O-glycosylée
56
Que sont les interaction de la thréonine T
Les liaisons hydrogène, les interaction ioniques et van der Waals
57
Que sont les modifications post-traductionnelles de la tyrosine Y
phosphorylation, O-glycosylée
58
Que sont les interaction de la tyrosine Y
van der Waals, effet hydrophobe, les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, cation-π, anion-π, soufre-π et amino-π
59
Que sont les modifications post-traductionnelles de l'asparagine
N-Glycosylée
60
Que sont les interaction de l'asparagine
les liaisons hydrogène et amine-π
61
Que sont les modifications post-traductionnelles de la glutamine Q
N-Glycosylée
62
Que sont les interaction de la glutamine Q
les liaisons hydrogène, amine-π et van der Waals
63
Que sont les modifications post-traductionnelles de la lysine K
acétylation, méthylation
64
Que sont les interaction de la lysine K
van der Waals, effet hydrophobe, les liaisons hydrogène, les interactions ioniques et cation-π
65
Que sont les modifications post-traductionnelles de l'arginine R
méthylation et N-Glycosylée
66
Que sont les interaction de l'arginine R
van der Waals, effet hydrophobe, les liaisons hydrogène, les interactions ioniques et cation-π
67
Que sont les interaction de l'histidine H
Les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, cation-π, anion-π, soufre-π et amine-π

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