Structure Primaire des Protéines Flashcards

(47 cards)

1
Q

Que sont les acides aminés non polaires

A

Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro

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Q

Que sont les acides aminés polaires, non chargés

A

Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr

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Q

Que sont les acides aminés polaires chargés négativement

A

Asp ,Glu

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4
Q

Que sont les acides aminés polaires chargés positivement

A

Lys, Arg, His

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5
Q

dessine alanine ala

A
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6
Q

dessine proline pro

A
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7
Q

dessine valine val

A
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8
Q

dessine leucine leu

A
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9
Q

dessine isoleucine ile

A
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10
Q

dessine methionine met

A
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11
Q

dessine phenylalanine Phe

A
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12
Q

dessine tryptophane trp

A
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13
Q

dessine glycine Gly

A
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14
Q

dessine serine ser

A
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15
Q

dessine threonine ser

A
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16
Q

dessine asparagine asn

A
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17
Q

dessine glutamine gln

A
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18
Q

dessine cystéine cys

A
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19
Q

dessine tyrosine tyr

20
Q

dessine acide aspartique asp

21
Q

dessine acide glutamique glu

22
Q

dessine lysine Lys

23
Q

dessine arginine arg

24
Q

dessine histidine his ph>6

25
dessine histidine his ph<6
26
C'est quoi un Acides Aminés Branchés en b
C'est un aa avec au moins un carbone en position b de la chaîne et seulement un atome d’hydrogène attaché au Cb Il est difficile pour ces résidus d’adopter une conformation en hélice a, on les retrouve plutôt dans les feuillets b
27
Est ce que les acides aminés sont chirales
A l’exception de GLY, le carbone a de tous les acides aminés porte quatre groupes chimiques différents et est donc asymétrique ou chiral
28
C'est quoi la liaison peptidique
C-N
29
C'est quoi une protéine
Une ou plusieurs chaîne(s) polypeptidique(s
30
C'est quoi une protéine monomérique
Une seule chaîne polypeptidique
31
C'est quoi une protéines oligomérique ou multimérique
Plus d’une chaîne polypeptidique
32
C'est quoi un Homo-oligomères
un seul type de chaîne
33
C'est quoi un hétéro-oligomères
plus d’un type de chaîne
34
Que sont les formes de protéines
fibreuses, globulaires et membranaires
35
C'est quoi une protéine fibreuse
protéines simples, linéaires. Elles ont souvent un rôle structural et sont insolubles dans l’eau.
36
C'est quoi une protéine globulaire
protéines de forme sphérique qui se replie pour former une structure compacte. En général, les chaînes latérales hydrophobes sont enfouies à l’intérieur et les chaînes latérales hydrophiles sont tournées vers l’extérieur. En conséquence, ces protéines sont solubles.
37
C'est quoi une protéine membranaires
associés à la membrane cellulaire. Certaines chaînes latérales hydrophobes sont orientés vers l’extérieur pour interagir avec le milieu non-polaire de la membrane. Généralement, elles ne sont pas solubles en solution aqueuse.
38
C'est quoi la structure primaire
Séquence des acides aminés
39
C'est quoi la structure secondaire
Repliement local de la chaîne principale
40
C'est quoi la structure tertiaire
Repliement global résultant d’interactions entre les structures secondaires
41
C'est quoi la structure quaternaire
Structure résultant d’interactions entre des sous-unités peptidiques
42
Comment est ce qu'on détermine la conformation des protéines globulaires
* La séquence de la chaîne polypeptidique * La rotation libre de plusieurs angles de torsion de la chaîne polypeptidique, plus particulièrement les angles f et ψ. * Les contraintes imposées par les ponts disulfure (S-S) * Les contraintes imposées par les faibles liens non-covalents * La propriété hydrophobe des acides aminés
43
Que sont les forces qui influence la structure des protéines
* Les interactions de Van der Waals (0,4-4,0 kJ/mol) * La liaison hydrogène (~12-30 kJ/mol) * Les interactions électrostatiques ou ioniques (~20 kJ/mol) * Les interactions hydrophobes (<40 kJ/mol)
44
C'est quoi les interactions de Van der Waals
Result from the formation of temporary dipoles due to electron movement in atomic electron clouds
45
Comment ce forme les liaison hydrogènes
Les liaisons hydrogènes s’établissent entre un atome d’hydrogène lié de façon covalente à un atome électronégatif et un autre atome électronégatif
46
Qu'est ce qui résultent des interactions électrostatiques
l’attraction entre charges opposées et de la répulsion entre charges du même signe
47
Qu'est ce qui résultent des interactions hydrophobes
L’enfouissement des groupes non-polaires ou hydrophobes à l’intérieur des protéines impliquent une réorganisation des molécules d’eau. Les interactions hydrophobes sont donc un facteur déterminant des structures protéiques.