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Flashcards in Molecules Deck (72):
1

Glucose

Glucose ist prinzipiell der wichtigste Energielieferant für heterotrophe Lebewesen und damit für jede einzelne Zelle. Die am meisten bei Lebewesen verbreitete Reaktionskette, durch die Glucose mit Energiegewinn abgebaut wird, heißt Glykolyse ("Zuckerspaltung"). Als wichtigste Quelle für Glucose gelten Polysaccharide, besonders Stärke.

 

Glucose ist in Wasser löslich. Als Nachweismittel für Glucose wird Fehlingsche Lösung verwendet. Die Summenformel für Glucose lautet C6H12O6. Glucose gehört zu den Monosacchariden (Einfachzuckern).

Beim Menschen beträgt die Glucose-Konzentration im Blut (der Blutzuckerspiegel) normalerweise ca. 0,8 bis 1 g pro Liter. Dieser Wert wird vom Körper relativ konstant gehalten (+/- 10 %). Die im Blut kreisende Glucose stammt a) entweder aus stärkehaltiger Nahrung des Darms oder b) aus der Leber (Glykogen-Reserve).

 

Glucose hat besonders für das menschliche Gehirn große Bedeutung, da das Gehirn im Normalfall nur Glucose als Energiequelle verwendet (die meisten anderen Zellen des Körpers verwenden vorwiegend Fettsäuren zur Gewinnung chemischer Energie). Fällt die Glucose-Konzentration im Blut unter 2 mM (Hypoglykämie), ist eine ausreichende Versorgung des Gehirns mit Energie und damit die Synthese von ATP nicht mehr gewährleistet. Die Folge: Es kommt zum Versagen der Ionenpumpen und schweren Störungen der Gehirnfunktionen (Krämpfe, Bewusstlosigkeit, bis hin zum Tod).
 



2

Fettsäuren


Als Fettsäuren bezeichnet man kettenförmige Kohlenwasserstoffe, die am Ende des Moleküls eine Carboxylgruppe tragen. Je nach dem Vorkommen von Doppelbindungen werden gesättigte und ungesättigte Fettsäuren unterschieden. Gesättigte Fettsäuren besitzen keine Doppelbindungen, ungesättigte 1 bis 4 Doppelbindungen.

R-COOH

3

Aminosaeuren

Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine (Eiweiße). Aminosäuren sind in Lebewesen praktisch in jeder Zelle vorhanden. Es gibt 20 natürlich vorkommende Aminosäuren, die am Aufbau der Proteine beteiligt sind (in Pflanzen kommen allerdings mehr als 200 Aminosäuren vor, die jedoch nicht in Proteinen auftreten und daher meist keine Erwähnung finden). Die am einfachsten gebaute Aminosäure ist Glycin. Namengebend für die Aminosäuren sind die Amino-Gruppe (-NH2) und die Carboxy-Gruppe (-COOH).

Eine Aminosäure wird durch drei Nucleotide codiert ("bestimmt"), dieses Triplett ("Dreiergruppe") nennt man Codon. Proteine setzen sich aus unterschiedlich vielen und unterschiedlichen Abfolgen von Aminosäuren zusammen.
Einige der in der Nahrung vorkommenden Aminosäuren sind für den Menschen essenziell, d. h.: sie können nicht selbst im Körper hergestellt werden und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Einige Aminosäuren (oder aus ihnen abgeleitete Verbindungen) werden in der Lebensmittelindustrie als Geschmacksverstärker eingesetzt. Bekannt geworden ist vor allem die Glutaminsäure, die bei einigen Menschen krankheitsauslösend wirken kann.
Unter der Primärstruktur versteht man die Reihenfolge der Aminosäuren im Polypeptid bzw. Protein.

Chemisch gesehen sind Aminosäuren sehr unterschiedliche Moleküle, die jedoch in einer Eigenschaft übereinstimmen: Alle Aminosäuren besitzen eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe, die an das gleiche Kohlenstoff-Atom (an den Alpha-Kohlenstoff) gebunden sind. 



4

Enzym

Ein Enzym (altgriechisches Kunstwort ἔνζυμον, énzymon), früher Ferment (lateinisch fermentum), ist ein Stoff, der eine oder mehrere biochemische Reaktionen katalysieren kann. Fast alle Enzyme sind Proteine, die Ausnahme bildet katalytisch aktive RNA, wie z.B. snRNA. 

Klassifikation [Bearbeiten]
Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Enzymklassen eingeteilt:
Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren.
Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen.
Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten.
Lyasen, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Verbrauch von ATP.
Isomerasen, die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen.
Ligasen oder Synthetasen, die Additionsreaktionen mithilfe von ATP katalysieren. Eine Umkehrreaktion (Spaltung) ist meist energetisch ungünstig und findet nicht statt.

Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität [Bearbeiten]
Für die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms ist das aktive Zentrum (katalytisches Zentrum) verantwortlich. An dieser Stelle bindet es das Substrat und wird danach „aktiv“ umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen (Kofaktoren, prosthetische Gruppen) des Enzymmoleküls und bedingt eine Spezifität der enzymatischen Katalyse. Diese Spezifität beruht auf der Komplementarität der Raumstruktur und der oberflächlich möglichen Wechselwirkungen zwischen Enzym und Substrat. Es kommt zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes.
Die Raumstruktur des aktiven Zentrums bewirkt, dass nur ein strukturell passendes Substrat gebunden werden kann. Veranschaulichend passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym wie ein Schlüssel in das passende Schloss (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Dies ist der Grund für die hohe Substratspezifität von Enzymen. Neben dem Schlüssel-Schloss-Modell existiert das nicht starre Induced fit model: Da Enzyme flexible Strukturen sind, kann das aktive Zentrum durch Interaktion mit dem Substrat neu geformt werden.
Bereits kleine strukturelle Unterschiede in Raumstruktur oder Ladungsverteilung des Enzyms können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. Glucokinase beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, die verwandte Galactose jedoch nicht. Enzyme können verschieden breite Substratspezifität haben, so bauen Alkohol-Dehydrogenasen neben Ethanol auch andere Alkohole ab und Hexokinase IV akzeptiert neben der Glucose auch andere Hexosen als Substrat.
Die Erkennung und Bindung des Substrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Wechselwirkung oder hydrophobe Effekte) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Die Bindung des Enzyms muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Diese letzteren mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der Wirkungsspezifität eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate.

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Kohlenhydrate

Kohlenhydrate oder Saccharide, zu denen vor allem der Zucker und die Stärken gehören, bilden eine biologisch und chemisch bedeutsame Stoffklasse. 

Die Monosaccharide (Einfachzucker, z. B. Traubenzucker, Fruchtzucker), Disaccharide (Zweifachzucker, z. B. Kristallzucker, Milchzucker, Malzzucker) und Oligosaccharide (Mehrfachzucker, z. B. Raffinose) sind wasserlöslich, haben einen süßen Geschmack und werden im engeren Sinne als Zucker bezeichnet. Die Polysaccharide (Vielfachzucker, z. B. Stärke, Cellulose, Chitin) sind hingegen oftmals schlecht oder gar nicht in Wasser löslich und geschmacksneutral.

Physiologische Synthese [Bearbeiten]

 

Einfachzucker werden von Pflanzen im Calvin-Zyklus durch Photosynthese aus Kohlenstoffdioxid und Wasser aufgebaut, und enthalten Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff. Zur Speicherung oder zum Zellaufbau werden diese Einfachzucker bei praktisch allen Lebewesen zu Mehrfachzuckern verkettet. Pflanzen synthetisieren in den Plastiden (z. B. Chloroplasten) das Polysaccharid Stärke. Tiere bilden in der Leber aus Glucose den langkettigen Speicherzucker Glykogen.
Die Energieversorgung des Gehirns ist hochgradig von Glucose abhängig, da es Fette nicht direkt energetisch verwenden kann. In Hungersituationen ohne Kohlenhydratzufuhr oder bei verstärkter Muskelarbeit wird daher unter Energieaufwand Glucose in der Gluconeogenese aus den Stoffwechselprodukten Lactat, bestimmten Aminosäuren (u. a. Alanin) und Glycerin synthetisiert. 

Cn(H2O)n

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Disaccharide

Disaccharide (veraltet Zweifachzucker) sind organisch-chemische Verbindungen aus der Gruppe der Kohlenhydrate mit der allgemeinen Summenformel CnH2n−2On−1. Bei ihnen sind jeweils zwei Monosaccharide (Einfachzucker) kovalent über eine glycosidische Bindung verknüpft.

Eigenschaften [Bearbeiten]

 

Disaccharide sind farblose Feststoffe, die in Wasser leicht, in Ethanol schwerlöslich und in den meisten organischen Lösemitteln unlöslich sind.

Enzymatischer Abbau [Bearbeiten]
In der Nahrung vorkommende Disaccharide können nicht direkt in die Glykolyse eintreten, sondern müssen zunächst extrazellulär zu Monosacchariden hydrolysiert werden. Die entsprechenden Abbau-Enzyme aus der Gruppe der Glycosidasen werden als „Disaccharidasen“ bezeichnet. Sie sind beim Menschen und vielen Säugetieren in den Mikrovilli der Dünndarmschleimhaut lokalisiert. Beispiele solcher Hydrolasen sind die Maltasen (Lysosomale α-Glucosidase und Maltase-Glucoamylase), Lactase, β-Galactosidase, Invertase (auch „Saccharase“) und Trehalase. 

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Glycosidische Bindung
Glycosidic bond

Als glycosidische Bindung oder glykosidische Bindung bezeichnet man die chemische Bindung zwischen dem anomeren Kohlenstoffatom eines Kohlenhydrats (Glycon) und dem Hetero- oder selten Kohlenstoffatom eines Aglycons oder einem zweiten Zuckermolekül. Verbindungen, die eine glycosidische Bindung enthalten, sind in der Natur weit verbreitet und werden Glycoside genannt.

 

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Stärke
Starch

Stärke (lat. Amylum) ist eine organische Verbindung. Sie ist ein Polysaccharid mit der Formel (C6H10O5)n, das aus α-D-Glucose-Einheiten besteht. Das Makromolekül zählt daher zu den Kohlenhydraten. Stärke ist einer der wichtigsten Reservestoffe in pflanzlichen Zellen, während der tierische bzw. menschliche Organismus sowie Pilze Glykogen als Kohlenhydratspeicher benutzen.

Stärke ist ein Produkt der Assimilation von Kohlenstoffdioxid (siehe Calvin-Zyklus). Im Normalfall liegt sie in der Pflanzenzelle in Form organisierter Körner vor. 

Beispiel: Amylosepolymer


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Glykogen

Das Glykogen (auch Glycogen, tierische Stärke oder Leberstärke) ist ein verzweigtes Polysaccharid (Vielfachzucker), das aus Glucose-Einheiten aufgebaut ist. Glykogen dient der kurz- bis mittelfristigen Speicherung und Bereitstellung des Energieträgers Glucose im menschlichen und tierischen Organismus. Auch Pilze verwenden diese Form der Energiespeicherung, während Pflanzen Stärke als Kohlenhydratspeicher benutzen.

In Leber- und Muskelzellen wird bei einem Überangebot von Kohlenhydraten Glykogen aufgebaut. Bei vermehrtem Energiebedarf verwenden die Muskelzellen ihren Glykogenspeicher. Auch das in Leber und Nieren[2] gespeicherte Glykogen wird bei Bedarf wieder zu Glucose aufgespalten, wobei hierbei die Glucose über das Blut dem Gesamtorganismus zur Verfügung gestellt wird. Der Vorgang des Glykogenabbaus wird als Glykogenolyse bezeichnet.

Glykogen im menschlichen Stoffwechsel [Bearbeiten]

 

Mit der Nahrung aufgenommene Stärke wird durch das Enzym alpha-Amylase (genauer Ptyalin) im Mund und im Zwölffingerdarm in die beiden Disaccharide Maltose und Isomaltose gespalten, welche wiederum durch Enzyme schließlich in Glucose überführt werden.
Der Muskel nutzt seinen Glykogenvorrat ausschließlich selbst, die Leber und Nieren dienen als Glykogenspeicher und stellen es hauptsächlich anderen Zellen zur Verfügung. Dies ist vor allem im Schlafzustand als Energieversorgung für Zellen des Nebennierenmarks und Erythrozyten wichtig, da diese Zellen auf Glucose als Energielieferant angewiesen sind.
Der Blutzuckerspiegel wird unter anderem mittels Glykogenauf- und abbau durch verschiedene Hormone reguliert: Adrenalin und Glucagon regen den Glykogenabbau an, Insulin fördert den Glykogenaufbau. Insulin und Glucagon werden in Teilen der Bauchspeicheldrüse gebildet. Der Glykogengehalt der Leber variiert dabei je nach Ernährungszustand des menschlichen Körpers. Im Hungerzustand beträgt er weniger als 1 % des Lebergewichtes. Bei gutem Ernährungszustand und kohlenhydratreicher Kost kann er bis auf 10 % des Lebergewichtes anwachsen. Pro Gramm Gewebe gerechnet ist die Glykogen-Kapazität der Nieren höher als die der Leber.[2][3] Da die Leber aber das deutlich größere Organ ist, ist die absolute Kapazität der Leber aber höher.



 

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Monosaccharide

Monosaccharide (auch Einfachzucker genannt) sind eine Stoffgruppe von organisch-chemischen Verbindungen. Sie sind die Produkte der partiellen Oxidation mehrwertiger Alkohole. Alle Monosaccharide haben eine Kette aus mindestens drei Kohlenstoffatomen als Grundgerüst und weisen eine Carbonylgruppe sowie mindestens eine Hydroxygruppe auf. Sie sind die Bausteine aller Kohlenhydrate und können sich zu Disacchariden (Zweifachzuckern), Oligosacchariden (Mehrfachzuckern) oder Polysacchariden (Vielfachzuckern) verbinden. Glucose und Fructose sind die wichtigsten Zucker des Stoffwechsels. Sie sind Energieträger und dienen auch als Zellbausteine.

Bsp.:


 

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Protein

Proteine oder Eiweiße (seltener: Eiweißstoffe) sind aus Aminosäuren aufgebaute biologische Makromoleküle. Proteine finden sich in allen Zellen und verleihen ihnen nicht nur Struktur, sondern sind auch „molekulare Maschinen“, die Metabolite transportieren, Ionen pumpen, chemische Reaktionen katalysieren und Signalstoffe erkennen.

Bausteine der Proteine sind bestimmte als proteinogen, also proteinaufbauend, bezeichnete Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Beim Menschen handelt es sich um 21 verschiedene Aminosäuren – die 20 seit langem bekannten, sowie Selenocystein. Auf acht Aminosäuren ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essenziell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann, sondern mit der Nahrung aufnehmen muss.

Die kleinsten Proteine werden als Peptide bezeichnet. Dipeptide sind z.B. aus nur zwei Aminosäuren aufgebaut. 

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Proteinstruktur

Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in verschiedene Strukturebenen gegliedert. 

In der Biochemie werden vier hierarchisch angeordnete Strukturebenen in Proteinen unterschieden:
Primärstruktur – die Aminosäuresequenz (Abfolge der Aminosäuren) der Peptidkette.
Sekundärstruktur – die räumliche Struktur eines lokalen Bereiches im Protein (z.B. α-Helix, β-Faltblatt).
Tertiärstruktur – die räumliche Struktur einer Untereinheit.
Quartärstruktur – die räumliche Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten.

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Aktives Zentrum

Als Aktives Zentrum (engl. active site) bezeichnet man in der Chemie diejenigen Stellen eines Katalysators, an denen die katalysierte Reaktion stattfindet.

Binding mechanism

 

There are two proposed models of how enzymes work: the lock and key model and the induced fit model. The lock and key model assumes that the active site is a perfect fit for a specific substrate and that once the substrate binds to the enzyme no further modification is necessary; this is simplistic. The induced fit model is a development of the lock-and-key model and instead assumes that an active site is more flexible and that the presence of certain residues (amino acids) in the active site will encourage the enzyme to locate the correct substrate, after which conformational changes may occur as the substrate is bound.


 

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What are the functions of a protein?

  • they are the strucutual components of the muscles and bones
  • they carriers and pores in the membrane (active transport, facilitated difussion)
  • enzymes
  • hormones
  • antibodies

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What are polymers?

Proteins

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How is the amino group removed from the body?

Excess amino acids cannot be stored in the body and are removed by deamination (DE: Desaminierung) forming urea (DE: Harnstoff).

 

 Detail: The amino group is removed from the amino acid and converted to ammonia. The rest of the amino acid is made up of mostly carbon and hydrogen, and is recycled or oxidized for energy. Ammonia is toxic to the human system, and enzymes convert it to urea or uric acid by addition of carbon dioxide molecules (which is not considered a deamination process) in the urea cycle, which also takes place in the liver. Urea and uric acid can safely diffuse into the blood and then be excreted in urine.

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Urea 
Harnstoff

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What kind of bonds are formed in proteins?

peptide bonds
(DE: Peptidbindung)

19

Where in the body is glycogen concentrated?

liver, muscles

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What are the advantages of using alpha-glucose (starch, glycogen) as energy storage?

  • alpha-glucose does not dissolve in water and therefore does not influence the water potential (DE: Wasserpotential)

 

  • alpha-glucose molecules are held in chains to they can be easly broken off from the ens and provied glucose for respiration (板チョコみたいに)


 

21

Which is the most abundant polysaccharide?

cellulose

22

What type of glucose is cellulose made of?

β-glucose

 

 

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23

What is a turgid cell?(DE: Turgor)

turgid = swollen
There is a limit to the amount of water that can enter the cell. The cell reaches this limit when the osmotic pressure attracting water into the vacuole is countered by the inward mechanical pressure exerted by the cell wall.
A turgid cell is a plant cell whose vacuole contains the maximum amount of water. The water has entered by osmosis, because the vacuole is hypertonic to the solution outside the cell.

 

Animal cells can swell so much from water that they burst, but plant cells avoid bursting thanks to their cell wall.




 

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How is the peptide bond broken?

Hydrolysis

25

How are proteins formed?

Proteins are formed through condensation reaction between amino acids producing water.

 

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What are proteases (DE: Peptidasen)?

Proteases are enzymes that break down peptide bonds.

27

What is the primary structure of a protein (DE: Primaerstruktur)?

Unter Primärstruktur versteht man in der Biochemie die unterste Strukturebene eines Biopolymers, d.h. die Abfolge (Sequenz) seiner Grundbausteine. Da Proteine aus Aminosäuren bestehen, wird ihre Primärstruktur Aminosäuresequenz genannt. 

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Why are amino acids coiled up (aufrollen)?

Amino acids are coiled up to avoid tangling and breaking. The coils are held in place by numerous hygrogen bonds and form the secondary structure of the protein.

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How do you call a protein which is coiled up and forms an alpha helix (α-Helix)structure? 

Secondary structure

Sekundaerstruktur

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Why is the tertiary structure of a protein so importand?

  • the tertiary structure makes the protein strong 
  • by forming a specific shape it is able to fit into hormone receptors

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What kind of bonds do stabilize the tertiary structure of a protein?

  • disulfide bonds (DE: Dislufidbruecke)
  • ionic bonds (DE: ionische Bindung)
  • hydrogen bonds (DE: Wasserstoffbrueckenbindung)
  • hydrophobic and hydrophilic interactions

32

What are the categories of proteins?

  • Globular (DE: globulaere Proteine): roll up to form balls, usually soluble in water, usually have metabolic roles; example: enzymes found in all organism
     
  • Fibrous (DE: Skleroprotein): form fibres, usually not soluble in water, usually have structural roles: example: collagen, keratin found in fingernails and hair

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What are the properties of monosaccharide?

  • are soluble in water
  • are sweet tasting
  • form crystals

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Which is the most common monosaccharide?

Hexose 
C6H12O6

Example: Glucose


 

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Name the groups of monosaccharides

triose (3 carbons atoms)
pentose (5 carbonatoms)
hexose (6 carbon atoms)

you can find them in chain and ring forms

 

36

How does a disaccharide form?

A disaccharide is formed when two monosaccharide are joined together through a condensation reaction. They are bond together by glycosidic bond (DE: Glycosidische Bindung) eliminating water.

 

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37

What is the main energy source?

Glucose

38

What is the difference between α-glucose and β-glucose?

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39

What are the products of a condensation reaction?

large molecules resulting from the bond of smaller molecules

water

40

When are glycosidic bonds formed?

Glycosidic bonds are formed in a condensation reaction of monosaccharides.

41

Which type of glucose cannot be broken down to make energy?

β-glucose

42

What do 2 α-glucose form if bonded together?

They form maltose in a condensation reaction.

43

What is the energy storage of plants?

Starch

44

What is the energy storage of animals (example: human beeing)?

Glycogen (DE: Glykogen)

45

Why is glycogen more compact than starch?

1-4 linked glucose is shorter and has more branches than starch extending from the chain which can be easly broken and used as energy.

46

What are hormones?

Hormones are molecules that are released by endocrine glands directly into the blood. They act as messengers, carrying a signal from the endocrine gland (endokrine Druese) to a specific target organ or tissue.

47

What is an endocrine gland (DE; endokrine Druese)?

An endocrine glan is a gland that secrets hormones directly into the blood. Endocrine glands have no ducts.

48

Which glands have no ducts?

endocrine glands

49

What is an exocrine gland (DE: exokrine Druese)?

An exocrine gland is a gland that secretes molecules into a duct that carries the molecules to there they are used.

50

What is a target cell?

The target cell are those that possess a specific receptor on their plasma (cell surface) membrane. The shape of the receptor is complementary to the shape of the hormone molecule. Many similar cells together form a tissue.

51

What is adenyl cyclase (DE: Adenylylcyclasen)?

Adenyl cyclase is an enzyme associated with the receptor for many hormones, including adrenaline. It is found on the inside of the cell surface membrane.

52

Which type of hormones enter the cell?

Steroids. They have direct effect on the DNA.

53

Name types of hormones

  1. protein and peptide hormones, derivatives of amino acids
  2. steroid hormones

54

Name two types of peptide hormones (DE: Peptidhormon)

insulin, glucagon (DE: Glucagon)

55

Name a amino acid hormone

adrenalin

56

In which part of the body is adrenalin manufactured?

adrenal medulla 
DE: Nebennierenmark

57

Where are steroid hormones produced?

adrenal cortex

DE: Nebennierenrinde

58

Name two types of steroids

mineralcorticoids (DE: Mineralocorticoide): help to control the concentration of Na+ and K+ in the blood


glucocorticoids (DE: Glucocorticoide): control metabolism of carbohydrates and proteins in the liver

59

What kind of protein is haemoglobin?

globular transport molecule

60

Give an example of a fibrous structural protein

collagen (DE: die Collagen)

61

Explaine the different properties of haemoglobin and collagen

Haemoglobin

  • globular protein
  • soluble in water
  • wide range of amino acids constitutes in primary structure
  • contains a prosthetic group-haem
  • much of the molecules is wound into a α-helix structures



Collagen

  • fibrous protein
  • insoluble in water
  • approximately 35% of the molecules's primary structure is one type of amino acids (glycine)
  • does not have a prosthetic group
  • much of the molecule consists of left-handed helix structures

62

What are the functions of libids?

  • energy source
  • energy storage
  • insulation
  • protection
  • some hormones are lipids

63

How many fatty acid molecules (DE: Fettsaure) has a tryglycerid?

3+1 glycerol molecule (DE: Glycerin)

64

Are triglycerides (DE: Triglycerid) soluble in water?

No. It is hydrophobic.

65

When does an ester bond form?

An ester bond forms when a glycerol molecule and fatty acids are condensed.

 

66

How does a phospholipid (DE:  Phospholipid) form?

A glycerol molecule is bond with  a 2 fatty acids and 1 phospholipid via condenstion reaction to produce ester bonds. あいまいなのでもう一度本で確認せよ

67

How are lipids respired?

Ester bonds are hyrolysed. The end product is CO2 and H2O.

68

Why are lipids excellent energy storages?

They are insoluble in water so they don't affect water potential and if a lipid is respired it gives twice as much energy than a carbohydrate.

69

Which steroid hormones are made from cholestrol?

testosterone (DE: das Testosteron )

oestrogen (DE:  das Östrogen)

vitamin D

70

What happens if there is too much cholesterol in the bile (DE: Galle)?

Too much cholesterol leads to gall stones.

71

How do you call the phenomenon water molecules sticking to each together?

Cohesion ( Kohäsion) which results in surface tension (Oberflächenspannung).


 

).

72

What is the difference between a protein and a peptide?

A peptide is any two or more amino acids that are put together by peptide bond. A protein is a functional, polypeptide chain composed of at least around fifty amino acids put together.