Proteine, Enzyme und Transport Flashcards Preview

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Flashcards in Proteine, Enzyme und Transport Deck (36):
1

 Durch welche Methode kann die räumliche Struktur der Proteine aufgeklärt werden?

Durch Hilfe der Röntgenstrukturanalyse gelang die Aufklaerung der Strukturen von Proteinen, bei der ein Kristall des zu untersuchenden Stoffes gezüchtet wird, der dann mit Röntgenstrahlen durchleuchtet wird. Diese werden charakteristisch an den Atomen gebeugt. Aus der Ablenkung der Strahlen werden die räumliche Struktur und die Atompositionen errechnet. Danach kann man heute mit dem Computer ein Modell des Moleküls erzeugen.

2

Nennen sie eine hydrophile, basische, saure und hydrophobe Aminosäure?

Hydrophob weil der Rest für sich allein betrachtet nicht wasserlöslich wäre.
Hydrophil, weil der Rest ein wasserlösliche Gruppe enthält.

 

Sauer, weil im Rest eine saure Gruppe enthalten ist, die ein H+-Ion abgeben kann

Basisch, weil im Rest eine basische Gruppe enthalten ist die ein H+-Ion aufnehmen kann.

 

Aromatisch, weil der Rest z. B. einen Phenylring (= Benzolring) enthält.

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3

Nenne 4 wichtige Aminosaeuren, die in den Zellen vorkommt

GABA = g-Amino-Buttersäure, ein Neurotransmitter (Info-Überträgerstoff im Nervensystem) siehe 

 

Ornithin = spielt beim Aminosäureabbau eine Rolle 

Thyroxin = Schilddrüsenhormon

 

2,6-Diaminopimelinsäure = in Bakterienzellwänden von z.B. E.Coli (Gram -)

4

Was haben alle biologisch wichtigen Aminosaeuren gemeinsam?

sind a-Aminosäuren, d.h. die Aminogruppe hängt am 2. C-Atom nach der Carboxylgruppe:

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5

Was haben alle biologisch wichtigen Aminosaeuren gemeinsam? Sie sind α-Aminosaeurengruppen und ...

 Die biologisch wichtigen Aminosäuren sind L-Aminosäuren, d.h. ihre Aminogruppe hängt links vorne.
In der Chemie spricht man von Spiegelbildisomerie, d.h. es gibt 2 Strukturen mit unterschiedlicher räumlicher Konfiguration, die spiegelbildlich ist.

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6

Was bilden Aminosaeuren wenn sie in Wasser sind?

Aminosäuren bilden in Wasser Zwitterionen, die 2 entgegengesetzte Ladungen in einem Molekül besitzen. Solche Zwitterionen können als Säure reagieren und ein H+-Ion abgeben. Sie können jedoch auch als Base wirken und Protonen aufnehmen.

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7

Was ist eine Peptidbindung?

Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren über die Carboxyl-gruppe der einen und Aminogruppe der anderen heißt Peptidbindung. Dabei wird 1 Wassermolekül abgespalten. Solche Reaktionen, bei den Wasser abgespalten wird, heißen Kondensationsreaktionen. Die Bindung kann auch wieder gespalten werden, man nennt dies Hydrolyse. Dazu wird je ein H2O-Molekül benötigt.
Die Abbildung links zeigt relativ gut, daß die Verbindung der Aminosäuren über die Peptidbindung räumlich zu einer "Zick-Zack"-Kette führt.

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8

Wie werden Peptide mit eine Kettenlaenge von 2 bis ca.20 bezeihnet?

Oligopeptide

9

Wie nennt man ein Peptide, das aus ueber  100 Aminosaeuren besteht?

Protein

10

Welches Hormon ruft bei der Geburt die Wehen hervor?

Oxytocin, es ist ein Nonapeptid.

11

Wie unterscheiden sich Peptide voneinander?

Kettenlänge, Frequenz, Sequenz, räumliche Struktur

12

Beschreibe die allgemeine Formel fuer Aminosaeuren

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13

Beschreibe die Proteinkonformation

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14

Welches Enzym setzt Wasserstoffperoxid (H2O2) zu Sauerstoff (O2) und Wasser (H2O) um?

Katalase; es ist in der Leber.

15

Welches Enzym ist beim Energiegewinnungsstoffwechsel im Cytoplasmas beteiligt?

GAPD (= Glycerinaldehydphosphat-Dehydrogenase)

16

Beschreibe die Funktion der Carbonanhydrase

Die Carboanhydrase katalysiert aus CO2 HCO3--Ionen, mit einem Zink-Atom im Zentrum, ist also ein Proteid.

 

(Proteid = Protein mit Nichteiweißanteil)

17

Was ist eine prosthetische Gruppe?

Eine prosthetische Gruppe ist ein nicht aus Aminosäuren bestehendes Molekül, das fest im Protein gebunden ist. 

18

Was ist Substratspezifitaet?

Eine Eigenschaft von Enzymen, nur auf spezielle Ausgangsstoffe zu wirken.

19

Welches Enzym katalysiert die Spaltung von Harnstoff in Ammoniak und CO2?

Urease,  besteht aus 3 Untereinheiten und benötigt als Kofaktor Nickel.

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20

Was ist Chymotrypsin?

 Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Es spaltet eine Polypeptidkette an Stellen, wo sich Phe, Tyr oder Trp befindet.

21

Was ist Trypsin?

Trypsin ist ebenfalls ein Enzym der Bauchspeicheldrüse und spaltet nur Peptidbindungen nach Lys und Arg. 

22

Was ist Carboxypeptidase A?

 Ein Enzym, das Peptidketten vom Carboxylende her spaltet. Carboyxpeptidase A benötigt Zn++ als Kofaktor.

23

Klassifiziere die Enzyme!

Oxidoreduktasen
Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren

 


Transferasen
Enzyme, die den Transfer einer Atomgruppe katalysieren z. B. ein Phosphatrest


Hydrolasen
Enzyme, die eine Hydrolyse katalysieren

 


Lyasen
Enzyme, die Additionsreaktionen kleiner Moleküle an Doppelbindungen katalysieren.

 


Isomerasen
Enzyme, die die Umwandlung in das Isomere des Substrats katalysieren.

 


Isomerasen
Enzyme, die die Umwandlung in das Isomere des Substrats katalysieren.


 



24

Was ist eine reversible Inhibition?

Reversibel sind Inhibitionen, bei denen sich der Inhibitor wieder vom Enzym ablösen kann. Man unterscheidet Kompetitive Inhibitoren, die an der aktiven Stelle binden und nichtkompetitive Hemmstoffe, die an einer anderen Stelle des Enzyms binden und die Enzymaktivität hemmen.

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Was ist eine irreversible Inhibition?

Irreversibel sind solche, bei denn der Inhibitor an der aktiven Stelle kovalent oder fest gebunden bleibt. Das Enzym ist sozusagen "vergiftet" und kann nicht mehr an der Katalyse teilnehmen. Es muß neu hergestellt werden.

26

Was ist eine kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Hemmstoff (kompetitiver Inhibitor) dem Substrat in seiner chemischen Struktur. Kommt der kompetitive Inhibitor an die aktive Stelle, wird er dort festgehalten (Enzym-Inhibitor-Komplex), es kommt jedoch zu keinem für die Zelle sinnvollen Produkt. Somit ist das Enzym mit dem "falschen Substrat" beschäftigt und für die Katalyse des richtigen Substrats blockiert. Der Inhibitor kann aber wieder von der aktiven Stelle wegdiffundieren. Gibt man wieder mehr Substrat dazu, nimmt die Zahl der Enzyme zu, die sich mit dem richtigen Substrat beschäftigen und die Hemmung wird reversibel.

Bei einer kompetitiven Hemmung wird also mehr Substrat benötigt, um die maximale Enzymaktivität zu erreichen.

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Beschreibe die nichtkompetitive Hemmung

Bei der nichtkompetitiven Hemmung lagert sich der Inhibitor nicht an die aktive Stelle sondern an eine andere Position (allosterisch) am Molekül an. Dadurch ändert sich die Konformation so, daß das Enzym inaktiviert wird.Allosterische Inhibitoren blockieren einen Teil der Enzyme, die dann nicht mehr für die Katalyse zur Verfügung stehen.   Links ist das Verdauungsenzym Trypsin mit einem allosterischen Inhibitor (Kallikrein A, grasgrün oben) zu sehen.  

28

Was ist eine Endprodukthemmung?

Unter Endprodukthemmung versteht man eine Form der allosterischen Hemmung, bei der ein Produkt einer Enzymkette ein früheres Enzym der Kette allosterisch hemmt. Im Stoffwechsel gibt es viele solche Enzymketten. Auf diese Weise regelt sich der Stoffwechsel selbst. In Abb. 48 ist die Endprodukthemmung der Threonindesaminase im Aminosäurestoffwechsel zu sehen. Das Enzym wird allosterisch durch das Endprodukt Isoleucin gehemmt.

Ist wenig Produkt da, wird es nachgebildet, ist viel Produkt da, hemmt es seine Entstehung.

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29

Was ist eine irrevesible Hemmung?

Bei der irreversiblen Hemmung wird das Enzym durch einen fest an der aktiven Stelle gebundenen Inhibitor blockiert.

 

Diisopropylfluorophosphat (DIFP) hemmt irreversibel Serin Proteasen und andere Enzyme. Sogenannte Alkylphosphate (z. B. auch als Kampfgase wie Sarin und in Insektiziden vorhanden) binden sich kovalent an die Acetylcholinesterase. Dieses Enzym sorgt für die Weiterleitung von Nervenimpulsen. Die Organismen sterben an Lähmung der Organfunktion.

30

Beschreibe die 3 verschiedenen Transportvorgaenge in der Membra

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31

Beschreibe die 3 verschiedenen P-class Ionenpumpen

(Na+, K+)-ATPase, in den Plasmamembranen fast aller Tierzellen. Sie ist eine Antiport Ionenpumpe und katalysiert ATP-abhängig den Transport von Na+ aus der Zelle im Austausch mit K+, das in die Zelle geht.

(H+, K+)-ATPase, die an der HCl-Produktion im Magen beteiligt ist. Sie istauch eine Antiport Pumpe. Sie katalysiert den ATP-abhängigen Transport von H+-Ionen aus Parietalzelle der Magenschleimhaut im Austausch für K+-Ionen, die in die Zellen transportiert werden. 

Ca2+-ATPase, im ER und den Plasmamembranen vieler Zellen. Sie katalysiert den ATP-abhängigen Transport von Ca2+-Ionen aus dem Cytoplasma entweder in das ER-Lumen oder aus der Zelle. Die Ca2+-ATPase Pumpe hält somit die [Ca2+]-Konzentration niedrig.


 

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Welche Ionenpumpen trasportieren nur Protonen?

F-und V-class Pumpen 
Beispiel:  in Lysosomen, Endosomen und Vakuolen von Pflanzenzellen.

33

Beschreibe die Funktion von ABC-Transportern

ABC Transporter (= ATP Binding Casette) findet man z.B. in den Membranen von Bakterien wie E.Coli zum Transport von Maltose, bestimmten Aminosäuren und Ionen oder auch beim Menschen zum Transport von Gallensalzen in Leberzellen (BSEP) oder Fettsäuren in Peroxysomen (ALD)

34

Was ist der primaere aktive Transport?

Als primärer aktiven Transport wird der Transportvorgang der P/F-und V-class Pumpen bezeichnet, die selbst ATP verbrauchen und Ionen wie z.B. Na+ durch die Membran transportieren.
Der durch den Na+-Auswärtstransport geschaffene Gradient ermöglicht einigen Membrantransportern (= Tunnelproteinen) die erleichterte Diffusion von z.B. Glucose u.a. Kohlenhydraten und Aminosäuren. Der osmotische Gradient sorgt für eine vermehrte Wasseraufnahme.

35

Was ist der sekundaere aktive Transport?

Diese Kombination zwischen einer aktiven Ionenpumpe und anderen passiven Transportern wird sekundärer aktiver Transport bezeichnet. Z. B. beim Glucosetransport werden dann gleichzeitig Na+ und Glucose in die Zelle transportiert. Man nennt dies einen gekoppelten Transport..

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Nenne ein Beispiel des sakundaren aktiven Transportes

Glucose gelangt auf folgende Weise vom Darmlumen in die Darmschleimhautzelle:

 

1
Eine Na+/K+-Pumpe erzeugt mit Hilfe von ATP einen starken Na+-Gradienten und pumpt Na+ aus der Zelle (K+ in die Zelle).

2
Das Glucose/Na+-Symport-Protein (Na+/Glucose Kotransporter SGLUT1) benützt den Na+-Gradienten, um Glucose in die Zelle zu transportieren. (gekoppelter Transport)

 

Dabei ist zu bemerken, daß die Glucose-Konzentration in der Zelle größer ist als außerhalb der Zelle. Glucose wird also von SGLUT1 gegen den Glucosegradienten transportiert.

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