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Biologie > SEM_les divers compartiments du SEM > Flashcards

SEM_les divers compartiments du SEM Flashcards

1
Q

Le réticulum endoplasmique

c’est quoi le réticulum endoplasmique ?

A

ensemble de canalicules et de vséicules formant un réseau en continuité avec l’enveloppe nucléaire

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2
Q

le RE va-t-il porté des ribosomes ?

A
  • oui ou no
  • REG (granuleux): ribosomes sur la face cytosolique
  • REL(lisse): aucun ribosome
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3
Q

quand les ribosomes sont-ils accolés à la mb du RE ?

A

que pdt la synthèse protéiques =>phénomènes transitoire

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3
Q

dans quoi intervient le REG ?

A

ds le métabolisme des prot et des peptides

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4
Q

ds quoi intervient le REL ?

A

le métabolisme des lipides

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5
Q

comment est la mb du RE ?

A
  • composition proche de la mb plasmique
  • peu de cholestérol dont mb RE + fluide que mb plasmique
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6
Q

c’est quoi les microsomes ?

A

petites vésicules recouvertes ou non de ribosomes

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7
Q

comment sont forémes les microsomes ?

A

par fragmentation du RE

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8
Q

comment sont purifiées les microsomes ?

A

par ultracentrifugation d’extraits cellulaires

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9
Q

quels sont les fonctions du RE ?

A
  • fonction communes à toutes les cell:
    1. translocation ds le REG
    2. N-glycosylation
    3. acquisition de la conformation spatiale de la prot
    4. synthèses des glycoprot liées à mb par ancre GPI
    5. translocation de peptides antigéniques
    6. synthèse des phospholipides et du cholestérol (REL)
    7. stockage et libération du calcium
    8. RE conteint la glucose-6-phosphatase
  • fonction du RE pour cell spé :
    9. coopération REL-mit pour synthèses d’hormones stéréoïdes
    10. cytochrome P450 impliqué dans réactions de détoxification des molé
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10
Q

les fonctions du RE

à quoi correspond la translocation dans le REG ?

A

collecte des prot mbaires et sécrétées

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11
Q

Translocation dans le REG

comment se passe la translocation dans le REG ?

A

prot soluble et hydrophile destinée mbaire ou de sécrétion ont une phase de synthèse dans le cytosol puis dans le RE

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12
Q

Translocation dans le REG

comment sont les prot qui vont une phase de synthèse dns le RE ?

A
  • séquence signal hydrophobe produite au niveau des ribosomes libres du cytosomet située en N terminal
  • séquence constituée ~20 AA hydrophobes
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13
Q

Translocation dans le REG

c’est quoi la peptide signal ?

A

séquence d’entrée = d’adressage au RE = enveloppe du courrier

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14
Q

Translocation dans le REG

que ce passe-t-il une fois que la séquence signal est complète ?

A

reconnu par une particule Signal Recognition Particule=SRP

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15
Q

Translocation dans le REG

c’est quoi la SRP ?

A

un complexe ribonucléoprotéique avec 6 polypeptides et 1 ARN

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16
Q

Translocation dans le REG

comment est l’activité de la SRP ?

A

activité GTPase qui est capable de fixer et d’hydrolyser le GTP

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17
Q

Translocation dans le REG

sur quoi se fixe la SRP ?

A

fixée dur le peptides signal porte du GTP

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18
Q

Translocation dans le REG

que va entrainer la fixation de la SRP sur le peptide signal ?

A

entraine blocage de la traduction

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19
Q

Translocation dans le REG

que va faire le complexe [peptide signal/SRP + GTP] ?

A

se lie au récepteur de la SRP situé sur la mb du REG =>face cytosolique =>ext du RE

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20
Q

Translocation dans le REG

le récepteur de la SRP a une activité ATPase ou GTPase ?

A

GTPase

la SRP et le récepteur de la SRP ont une activité GTPase

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21
Q

Translocation dans le REG

comment on appelle le liage entre la SRP et le réceptuer de la SRP tout les 2 couplé au GTP ?

A

GTP dépendante

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22
Q

Translocation dans le REG

comment on appelle la fixation du ribosome par sa grosse sous unité à un autre complexe ?

A

le translocon

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23
Q

Translocation dans le REG

que va former le translocon ?

A

un pore entre le cytosol et la lumière du RE

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24
Q

Translocation dans le REG

c’est quoi le translocon ?

A

un canal de passage des prot

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25
Q

Translocation dans le REG

que ce passe-t-il après la fixation du ribosome. à un autre complexe protéique ?

A

dissociation de l’ensemble [pep signal/SRP/récepteur de la SRP] car hydorlyse des GTP couplés à la SRP et aux récepteurs de la SRP =>2 hydrolyses simultanées

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26
Q

Translocation dans le REG

que va entraîner la dissociation de l’ensemble [pep signal/SRP/récepteur de la SRP] ?

A
  • libération du pep signal
  • reprise de la traduction
  • recyclage de la SRP dans le cytosol
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27
Q

Translocation dans le REG

comment va s’engager la séquence signal au niveau du translocon ?

A
  • son extrémité N-terminale restant côté cytoplasmique =>formant boucle
  • allongement de la chaine protéique la pousse à travers le transolocon alors qu’elle est tiré ds lumière du RE
28
Q

Translocation dans le REG

par quoi est tirédans la lumière du RE la chaine protéique de la séquence signal qui est dans le translocon ?

A

par molé chaperonne commel la BInding Protein :BIP

29
Q

Translocation dans le REG

l’activité de la BIP est ATP ou GTP ase ?

A

ATPase

30
Q

Translocation dans le REG

que permet la BIP ?

A

conformation 3D de la prot

31
Q

Translocation dans le REG

comment est le passage ds le translocon ?

A

co-traductionnel : traduction s’effectue en même tps que le mécanisme + ATP-dpt

32
Q

Translocation dans le REG

à quoi est soumis la partie de la prot déjà situé dna slumière du RE ?

pdt que la prot est enc ocurs de biosynthèse

A
  • N-glycosylatoin
  • action des prot chaperonne pour acquisition structure 3D→important la forme c’est la fonction
33
Q

Translocation dans le REG

comment se passe la N-glycosylaiton ?

A

oligosaccharides se lie à aspargine de la séquence consensus Asn-X-Ser ou -Thr par enzyme mbaire de type oligosaccharyltransferase

34
Q

Translocation dans le REG

qui est concerné par la translocation ds le REF ?

A

ensemble des prot TM =>prot à un ou pls passages TM

35
Q

Translocation dans le REG

quels sont les ≠ modes d’insertion dans la mb du REG ?

A
  • nbre de domaines TM
  • localisation cytosolique ou luminale des extrémités N et C terminale
36
Q

qui est concerné par la translocation dans le REG des prot intrincèques TM ?

A
  • ensemble des prot TM =>ce spnt des prot à un ou pls passages TM
37
Q

que va-t-on utiliser s’il y a un seul passage TM ?

A
  • signal d’adressage N-terminale : clivable; facultatif
  • signal d’insertion interne
38
Q

comment fonctionne le signal d’adressage N-terminale ?

A

si séquence signal N-terminale=>séquence interne d’arrête de transfert et un site de clia-vage de la séquence signal

39
Q

c’est quoi le signal d’insertion interne ?

A
  • permanent
  • non clivable
  • formé par une séquence interne hydrophpobe qui a aussi tôle de séquence d’arrêt de transfert
  • insertion prot TM : séquence signal,interne permaente
40
Q

que ce passe-t-il s’il y a pls passage TM ?

A

x séquences signal internes et d’arrêt de transfert

41
Q

comment se fait la N-glycosylation ?

A

de manière concomitante avec la synthèse de la prot =>phénomène co-traductionnel

42
Q

que va assurer la N-glycosylation ?

A

transformation d’une prot en glycoprot
* modifie solubilité et chagre des prot

43
Q

c’est quoi la N-glycosylation ?

A

sucre = oligosaccharide greffé sur un gpmt amine NH2 de la chaine altéral d’une aspargine situé dans une séquences ASN-X-Sérine ou Asn-X-Thréonine par une enzyme de type oligosaccharyltransferase

44
Q

que met en jeu la N-glycosylation ?

A

un précurseur glucidique riche en mannose sonstruit sur un lipide de la mb du RE : dolichol

45
Q

comment le précurseur de la N-glycosylation fonctionne ?

A
  1. dolichol d’abord à la surface cytosolique =>7résidus du RE
  2. flip-flop du lipide
  3. dolichol dasn la lumière du RE
  4. obtinet précurseur à 14 résidus
46
Q

quels sont les résidus du précurseurs de la N-glycosylation ?

A
  • 2 résidus N-acétylglucosamine
  • 9 mannoses
  • 3 glucoses
47
Q

Que va faire le précurseurs de la N-glycosylation ?

A

transféré en bloc sur la prot en cours de biosynthèse par une N-glycosyl transférase

48
Q

que va faire le transfert du précurseurs de la N-glycolysation ?

A

arborisation glucidique est immédiatement élaguée par des glycosidase => 3résidus glucose puis 2 mannos enlevées =>10 résidus

49
Q

de quel type est la N-glycosylTION DANS LE RE ?

A

DE TYPE MANNOSE DOMINANT

50
Q

Où se fait le début de la N-glycosylation ?

A

sur une prot en cours de biosynthèse =>co-traductionnelle => ne se fait que dans la lumière du RE

51
Q

comment sont acquis le repliement et la conformation 3D définitive de la prot ?

nécessaire à sa fonction

A
  • établissement de ponts disulfures
  • intervention de prot chaperonnes
    ☞BIP apparentées au HSP soluble
    ☞Calnexine =>prot chaperonne TM
52
Q

comment se forment les ponts disulfures ?

A

liaisons covalentes par oxydation dasn lumière de RE par enzyme PDI retrouvé sur face extracellulaire

Protein Disulfur Isomerase

53
Q

Comment est la lumière du RE comparé au cytosol ?

A

+ oxydante c’est pq les ponts disulfures sont sur la face extracelluliare de la mb plasmque

54
Q

que requierent les prot BIP et calnexine ?

A

de l’ATP pour les BIP et du calcium pour calnexine

55
Q

C’est quoi comme prot les BIP, DIP et calnexine ?

A

résidentes du RE elles possèdent dont signal de retention pour toujours revenir dans le RE

56
Q

En quoi consiste la maturation des prot ?

A

¨glycosylation
acquisition des ponts disulfures
acquisition de la conformation 3D

57
Q

que va-t-il avoir dans la cell pour controlé les prot ?

A

controle qualité

58
Q

que fait le contrôle qualité lorsqu’il rencontre prot mal configurées ?

A

elle repassent dasn le cytosol pour y êter dégradées par le protéasome après ubiquitinyltion par des ligases

=modif post-traductionnelle

59
Q

quelle est la mutation la plus fréquente dans la mucoviscidose ?

A

le CFTR delta F508

60
Q

quelles sont les autres fonctions du RE ?

A
  • synthèse de glycoprot
  • trnaslocation de peptides antigénitiques
  • synthèses des phospholipides et du cholestérol (REL)
  • stockage et libération de Ca²⁺
  • RE contient la glucose-6-phosphatase=enzyme de sa mb
  • le REL coopère avec les mit pour la synhtèse d’hormones stéroïdes
  • cytochromes P45 impliqué ds réaction de détoxification des molé
61
Q

comment sont liées les glycoprot ?

A

liées à la mb par ancre GPI

face extracellualire de la mb plasmique

62
Q

comment se fait la translocation de pep antigéniques ?

A
  • dans le cytosol puis dans le RE
63
Q

par qui sont produits les pep antigéniques

A

produits par les protéasomes du cytosol pour la présentation aux lymphocytes (défense
immunologique)

64
Q

comment se fait le stockage et libération de Ca²⁺ ?

A
  • pompe Ca²⁺/ATPase transporte le calcium du cytosol dans le RE.
  • Dans le réticulum sarcoplasmique (= RE très développé dans les cellules musculaires striées), le calcium est indispensable pour la contraction musculaire.
65
Q

c’est quoi la glucose-6-phosphatase ?

A
  • Seule enzyme non cytosolique du métabolisme du glucose +++
  • Production de glucose à partir du glycogène par déphosphorylation du G6P d’origine cytosolique → le RE a un rôle dans le maintien de la glycémi
66
Q

comment le REL coopère avec les mit pour synthèses hormones stéroïdes ?

A
  • La prégnénolone est un précurseur des stéroïdes produit dans la matrice mitochondriale à partir du cholestérol. Elle quitte la mitochondrie pour gagner la
    face cytosolique du REL.
  • ≠ cytochromes (enzymes membranaires du RE à site actif cytosolique), notamment P450 ou CYP, synthétisent diverses hormones stéroïdes dans les
    cellules spécialisées endocrines +++ (Leydig, corticosurrénales, …).
    → REL + développé (= hypertrophié) dans les cellules endocrines sécrétant des stéroïdes
67
Q

dans quel réaction de détoxification le cytochrome P450 est impliqué ?

A
  • En particulier de substances exogènes (médicaments).
  • nbrx médicaments (ex : phénobarbital (antiépileptique)).
  • Par hydroxylation → greffage d’une fonction OH sur la structure du médicament qui amplifie la solubilité de substances exogènes et facilite par conséquent
    l’élimination par voie urinaire. (CYP2E1/OH ; CYP2D6/eliglustat)
68
Q

que fait l’hépatocyte lors d’une intoxication au phénobarbital ?

A

augmentation de la surface
membranaire du RE et de la quantité de P450.

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