1. Introducción Flashcards
(16 cards)
De qué se forman las proteínas?
Polímeros lineales de aminoácidos
Hay más de 300 aminoácidos pero solo se fabrican 20 en el material genético, nombre las 4 características principales de un aminoácido…
Carbono quiral (alpha)
Su grupo amino y el carboxilo
Anfipáticos
Grupo R diferente en c/u
Clasificación de los aminoácidos presentes en las proteínas
Grupos R apolares alifáticos
Grupos R aromáticos
Grupos R polares sin carga
Grupos R cargados positivamente
Grupos R cargados negativamente
Nucleofilia
Es buena donadora de electrones (quiere tener carga +)
Electrofilia
Es buen receptor de electrones (quiere tener carga -)
Hidrólisis
Ruptura de moléculas gracias a enzimas catalizadoras, se rompe el enlace gracias al medio acuoso, este evita que las moléculas catalizadas se unan nuevamente.
Cómo identificar al Carbono quiral en un aminoácido?
El C quiral siempre está unido al grupo amino y al carboxilo.
Cómo diferenciar entre los aminoácidos de
Grupos R apolares alifáticos de los Grupos R polares sin carga?
Los Grupos R apolares alifáticos son lineales (puede haber grupo funcional aquí ) y con ramificaciones sin grupo funcional
Los Grupos R polares sin carga puede tener grupos funcionales en sus ramificaciones.
Anfótero
Un aminoácido puede actuar como ácido y como base
Qué es un enlace peptídico?
Es un tipo de enlace covalente que une dos aminoácidos, específicamente entre el grupo amino (-NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro.
• Durante este proceso, se libera una molécula de agua (H₂O) en una reacción de condensación o deshidratación. • La unión se da cuando el grupo carboxilo del primer aminoácido se enlaza con el grupo amino del segundo.
Que es un péptido?
- Definición básica• Péptido:
Es una cadena corta de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (usualmente entre 2 y 50 aminoácidos).
• Proteína:
Es una cadena larga (más de 50 aminoácidos) que tiene una estructura tridimensional bien definida y una función biológica específica.
Cuál es la estructura de las proteínas? Son 3
Aminoácidos (monómeros)
Péptidos (menos de 50 AA)
Proteínas (más de 50 AA)
Clasificando a las proteínas por su plegamiento tenemos estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, describe cada una.
- Estructura primaria: cadena lineal de péptidos (polipeptídica)
- Estructura secundaria: están plegadas como alfa hélice y hoja beta plegada
- Estructura terciaria: puede haber puentes de hidrógeno, enlaces ionicos, interacciones dipolo-dipolo, fuerzas de London, interacciones Hidrofóbicas y puentes disulfuro.
- Estructura cuaternaria: varias subunidades (cadenas dife. Polipeptídicas)
Clasificando a las proteínas por su tridimensionalidad hay proteínas fibrosas y globulares, describe cada una…
Fibrosas: ordenadas en paralelo
Globulares: plegadas en forma esférica o compacta.
Clasificando a las proteínas por su composición molecular hay proteínas simples y conjugadas, describe las conjugadas…
- Apoproteína:
• Es la parte proteica (formada solo por aminoácidos). - Grupo prostético:
• Es la parte no proteica, que puede ser un ion metálico, un lípido, un azúcar, un ácido nucleico u otra molécula.
Cuando ambas partes están unidas, forman la holoproteína, que es funcional.
Puede haber nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteinasa, glucoproteinas.
Cómo saber cuántos isomeros se pueden formar en una molécula?
Elevando 2 a la n, (n es un exponente) n = al número de los carbonos alfa o quirales
