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Biochimie > Cours 2 synchrone : Structure et fonctions des protéines > Flashcards

Cours 2 synchrone : Structure et fonctions des protéines Flashcards

1
Q

Nommer les 5 types de modification spécifiques covalentes et décrire brièvement

A

Acétylation (C=O, lié a`C)
Phosphorylation (Ajout d’un phosphate avec 3 O)
Hydroxylation (OH)
Méthylation (C)
Carboxylation (COO-)

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Q

À quel type de résidu peut-on fixer un lipide ?

A

Cystéine

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3
Q

À quel type de résidu peut-on fixer un sucres ?

A

Asparagine

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4
Q

À partir de quel niveau de structure peut-on considérer la molécule fonctionnelle?

A

3e, mais majoritairement 4e

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5
Q

Il existe 6 fonctions pour les protéines, quelles sont-elles ?

A

Régulation
Structure
Mouvement (myosine)
Catalyse
Transport
Signalisation

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6
Q

Placer en ordre croissant de taille les protéines de structure du cytosquelette et nommer un ou des exemples de chaque ?

A

Microfilaments (polymères d’actine)
<
Filaments intermédiaires (kératine, collagène
<
Microtubules (polymèrse de tubuline)

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7
Q

Bonus : Comment appelle-t-on la technique de microscopie qui permet d’observer plusieurs structures (anti-corps liés à des protéines fluorescentes)

A

Immunofluorescence

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8
Q

Expliquer le processus de polymrisation des monomères d’actine et nommer son produit

A

L’actine lie une molécule d’ATP. L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymérisation et donc la formation d’une fibre d’actine F.

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9
Q

Comment s’appelle un monomère d’actine lié à un ATP?

A

Un actine G

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10
Q

Vrai ou Faux, la formation d’un microfilament se fait seulement du côté +.

A

Faux, la polymérisation se fait des deux côtés, mais elle est drastiquement plus rapide du côté + puisque la réaction est accélérée par les molécules actine-ATP et celle-ci se trouve du côté + récent (+)

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11
Q

Vrai ou Faux, la polymérisation est un phénomène irréversible

A

Faux, c’est un phénomène dynamique et réversible

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12
Q

Vrai ou Faux, la polymérisation peut se faire sans l’aide de l’ATP

A

Faux, la polymérisation dépend de l’hydrolyse d’ATP en ADP

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13
Q

Où se trouve l’ATP sur le polymère ?

A

Sur les sous-unités récemment ajoutés

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14
Q

Est-ce que les polymères de tubuline sont plus ou moins flexibles que les microfilaments ? Pourquoi

A

Moins flexible parce qu’ils sont en forme de tube

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15
Q

Décrire la structure des sous-unités composant les polymères

A

Dimère du Tubuline (alpha + beta)

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16
Q

Dans quel ordre structural se situe la B-Tubuline ?

A

tertiaire

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17
Q

De quoi est composé la B-Tubuline

A

2 feuillets plissés B et 12 hélices alpha

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18
Q

Qu’est-ce qui différencie l’ A-Tubuline de la B-Tubuline ?

A

La molécule de GTP est exposée dans la B-
tubuline

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19
Q

Que se passe-t-il lors de l’incorporation d’un dimère de tubuline?

A

Hydrolyse du GTP associé au B-Tubuline en GDP

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20
Q

Comment se nomme une ligne de dimère de tubuline?

A

Un protofilament

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21
Q

De quelle façon le tube se forme à partir des protofilaments ?

A

Il y a alignement sur le côté vertical

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22
Q

Où se trouve l’extrémité + sur le microtubule ? et pourquoi est-ce plus rapide de ce côté ?

A

Là où la B-Tubuline est exposée

parce que la GTP agit comme un catalyseur à la réaction

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23
Q

Lors de quel processus les microtubules sont essentiels ?

A

Pendant la division cellulaire (Séparation des chromosomes)

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24
Q

De quelle façon le Taxol agit sur les microtubules pour avoir un effet anticancer ?

A

Il empêche la dépolymérisation (raccourcissement)

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25
Q

De quelle façon la Colchicine afit sur les microtubules pour affecter la division cellulaire?

A

Elle induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en déstabilisant les liaisons entre protofilaments

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26
Q

Vrai ou Faux, les filaments intermédiaires jouent un rôle crucial pour la motilité ?

A

Faux, mais ils sont connectés aux filaments d’actine et aux microtubules

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27
Q

Est-il nécessaire d’utiliser un nucléotide (ATP ou GTP) pour l’assemblage de filaments intermédiaires ?

A

Non

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28
Q

Nommer le composant principal de la peau qui est un filament intermédiaire

A

Kératine

29
Q

Décrire la structure des filaments intermédiaires

A

1- Dimères d’hélice a qui sont composéesde 7 résidus
2- Formation d’une double hélice par empilement des dimères
3- Assemblage d’octamère -> 1 fibre
4-Assemblage de fibres -> Filament intermédiaire

30
Q

Quels acides aminés composant les filaments intermédiaires sont non-polaires?

A

L’AA 1 et 4

31
Q

Comment est-ce que les protéines motrices utillisent l’ATP ou le GTP pour bouger ?

A

En modifiant leur conformation

32
Q

Nommer 4 exemples de protéines motrices et leur rôle dans la cellule (AMKD)

A

1- ADN/ARN polymérase (Se déplace le long de l’ADN lors de la Réplication et transcription du noyau)
2- Myosine (Se déplace le long de microfilaments, génère la contraction musculaire)
3-Kinésine (Se déplace le long des microtubules, transport des chromosomes lors de la mitose)
4-Dyénine (Se déplace le long des microtubules, transport des vésicules et le mouvement des flagelles)

33
Q

Nommer deux éléments essentiels au fonctionnement de la myosine sur sa tête

A

1-Poche de fixation à l’ATP
2-Site de fixation à l’actine

34
Q

De quoi est composée la structure tertiaire de la myosine ?

A

D’un cou, une queue et une tête

35
Q

Décrire le fonctionnement de la myosine

A

-Liaison d’ATP change la conformation et décroche la tête
-L’hydrolyse de l’ATP génère un nouveau changement de conformation et fait pivoter la tête pour la rendre parallèle
-La liaison à l’actine se fait sur un site plus éloigné
-Cette nouvelle liaison cause la libération du groupement phosphate et de l’ADP

36
Q

Par quels types de force est-ce que le ligand se lie à la protéine et quel avantage cela apporte?

A

Avec des forces non covalentes, permet la réversibilité de la liaison

37
Q

De quelle façon la liaison ligand-protéine affecte la prot.?

A

Modifie sa conformation et donc sa foncition

38
Q

Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique ?

A

-élément d’une protéine essentiel à sa fonction
-non constitué d’acides aminés
-Synthèse est indépendante de la synthèse de la prot.

39
Q

Décrire la structure de la myoglobine

A

-8 hélices alpha reliés par des boucles
-Un groupe prosthétique hème

40
Q

Où retrouve-t-on la myoglobine ?

A

Dans les muscles

41
Q

Décrire la structure de l’hème

A

-Protoporphyrine + atome de fer

-proto.=> 2 groupements vinyles hydrophobes
=> 2 groupements propionates ionique et polaire

42
Q

Où se trouve le site de fixation de l’O2 dans l’oxymyoglobine ?

A

Entre l’histidine 64 et 93

43
Q

Par quels axes est tenu en place l’atome de fer ?

A

4 avec l’azote de la protoporphyrine
1 avec le noyau de l’histidine 93

44
Q

Comment se nomme la molécule possédant un 6e axe permettant la fixation de l’O2? avec et sans

A

Oxymyoglobine
Désoxymyoglobine

45
Q

Quelle autre molécule peut également occuper le site de fixation dans la myoglobine et l’hémoglobine? quelle est son affinité vs O2

A

CO
25000 en solution
250 dans la myoglobine

46
Q

Décrire la structure de l’hémoglobine (3 points)

A

-4 sous unités
=>2 alphas
=>2 betas
-Chaque sous unités est formée de 8 hélices alpha
-1 hème par sous-unité

47
Q

Combien d’AA dans chaque sous unité

A

141 alpha
146 beta

48
Q

Quelle est la différence entre l’HbA et l’HbA2

A

la sous unité B est substituée par la sous unité delta

49
Q

Jusqu’à quel moment retrouve-t-on abondamment de l’HbE

A

3 mois de gestation

50
Q

Jusqu’à quel moment retrouve-t-on abondamment de l’HbF

A

6 mois post natal

51
Q

Quelle est l’utilité d’avoir une meilleure affinité au début du développement de l’embryon ?

A

Permet de voler l’O2 des HbA de la mère

52
Q

À quoi s’apparente la courbe d’oxygénation de la myoglobine ?

A

À une hyperbole (log)

53
Q

À quoi s’apparente la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine ?

A

Sigmoïde

54
Q

Que permet cette complémentarité d’affinités ?

A

La myoglobine à une meilleure affinité dans les tissus (faible concentration en O2) ce qui permet un déplacement de l’O2 vers ceux-ci.
L’hémoglobine à une meilleure affinité dans les poumons (forte concentration en O2)

55
Q

Qu’est-ce qu’une protéine allostérique et donner un exemple

A

C’est une protéine qui change de conformation lorsqu’elle se lie à un ligand. Ce changement affecte l’affinité pour un autre ligand à un site différent

Hémoglobine

56
Q

Quel est l’effecteur allostérique de l’hémoglobine ?

A

L’O2

57
Q

Comment appelle-t-on les conformations des sous unités dépendament de leur affinité ?

A

Tendu (Moindre) - Relachée (Supérieure)

58
Q

De combien de degré est-ce que l’Histidine 64 tourne-t-il et pourquoi est-ce que cette rotation augmente l’affinité?

A

15 degrés
Stabilise l’O2

59
Q

Qu’à pour effet la coopérativité positive sur l’hémoglobine ?

A

L’oxygénation complète à haute PO2 et défavorise la désoxygénation à faible PO2

60
Q

Quel est l’effet du BPG sur l’affinité Hb-O2 ?

A

-Effet allostérique
-Diminution de l’affinité et donc le relargage de l’O2 à faible pO2

61
Q

Quel version de l’Hb est favorisée lorsque le pH est augmenté ?

A

OxyHb
-Basique=Moins de CO2 donc on veut garder l’Hb oxygéné

62
Q

Quel version de l’Hb est favorisée lorsque le pH est diminué ?

A

DésoxyHb
-Acide = Plus de CO2 donc on veut libérer l’O2 des Hb

63
Q

Comment nomme-t-on l’effet du pH sur Hb

A

L’effet de Bohr

64
Q

Expliquer l’impact moléculaire du pH sur l’Hb

A

Lors de l’oxygénation, il y a bris du lien entre 2 résidus de l’hémoglobine.
Toutefois, le pka du groupement imidazole favorise la forme désoxy. à faible pH.

65
Q

Expliquer comment le CO2 est éliminé de l’organisme

A

Se trouve sous la forme d’ion bicarbonate, lorsque la forme oxy.Hb est favorisée (Haut pH), il y a relâchement de H+ et celui-ci se lie au HCO3- pour faire H2CO3 qui se converti ensuite en CO2+ H2O.
Le CO2 se rend ensuite dans les alvéoles par diffusion

66
Q

Quelle est la durée de vie des érythrocytes ?

A

120 jours

67
Q

En quoi est-ce que le groupement hème est recyclé ?

A

En bilirubine

68
Q

De quoi peut être signe un surplus de bilirubine ?

A

Une défaillance du foie ou des voies biliaires

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