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Biochimie > La synthèse protéique > Flashcards

La synthèse protéique Flashcards

1
Q

Dans quel sens est-ce que l’ARNm est traduit ?

A

De 5’-3’

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Q

Vrai ou Faux, plusieurs codons peuvent coder pour le même acide aminé

A

Vrai

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3
Q

Quelle série code pour STOP ? et le codon d’initiation

A

Initiation :
UAA
UGA
UAG

Terminaison :
AUG

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4
Q

À quoi est-ce que ça peut servir que le code génétique soit dégénéré ?

A

Ça atténue l’effet des mutations

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5
Q

Qu’est-ce qu’un cadre de lecture ? et un cadre de lecture ouvert

A

le point de départ potentiel d’une suite de codons
quand la suite de codon ne se termine pas avec un codon de terminaison

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6
Q

4 types de mutations génétiques et décrire

A

Silencieuse (on remplace juste 1 lettre, mais l’a.a reste le même)
Faux-sens (change l’a.a)
Non-sens (codon devient une terminaison, grave)
Continuation (STOP devient un a.a)

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7
Q

À quoi servent les ARNt et décrire les structures

A

Apporter les a.a en fonction de l’ARNm.

Tige acceptatrice qui lie l’a.a
lobe anticodon qui lie le codon
Lobe D, les deux permettent à la molécule de se replier
Lobe twc

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8
Q

Comment est-ce qu’on lit l’anti codon avec son codon

A

codon : UCG
Anticodon : CGA

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9
Q

Qu’est-ce qu’un appariement de Wobble ?

A

en position 5’ de l’anticodon la base azotée est flexible dans le sens que c’est pas obligé d’être complémentaire et donc moins stable

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10
Q

Qu’est-ce que les ARNt isoaccepteurs ?

A

Dese ARNtqui porte le même acide aminé, mais dont la structure est différente

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11
Q

À quelle extrémité est-ce que l’acide aminé se lie à la molécule d’ARNt ?

A

3’

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12
Q

Qu’est-ce qu’un aminoacyl-ARNt ? et quels enzymes catalysent la réaction ?

A

C’est un ARNt ou l’acide aminé est activé et donc qu’il est chargé sur l’ARNt
Les aminoacyl-ARNt synthétases

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13
Q

Réaction globale pour la synthèse d’aminoacyl-ARNt

A

A.A + ARNt + ATP => Aminoacyl-ARNt+AMP+PPi

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14
Q

Décrire brièvement la synthèse d’aminoacyl-ARNt

A

Formation d’un intermédiaire réactionnel
Transfert du groupe aminoacyle de l’intermédiaire à l’ARNt

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15
Q

De quelles tailles sont les sous-unités des ribosomes des procaryotes et des eucaryotes ?

A

Procaryote : 50S + 30S = 70S
Eucaryote : 60S + 40S = 80S

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16
Q

De quoi sont faits les ribosomes ?

A

2 sous-unités ribonucléopotéiques

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17
Q

Décrire les sites P et A

A

A : Site de fixation de l’aminoacyl-ARNt
P : Contient un aminoacyl-ARNt et la chaine peptidique naissante

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18
Q

3 étapes de la synthèse protéique et les décrire

A

Initiation : Assemblage du complexe autour du premier codon d’ARNm
Allongement ou élongation : Progression de l’assemblage dans le sens 5’-3’ en synthétisant la protéine à partir de son extrémité aminée jusqu’à son extrémité carboxyle
Terminaison : Dissociation des ribosomes d’avec l’ARNm

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19
Q

Quel est le rôle de l’initiation dans le mécanisme de traduction ?

A

Imposer le bon codon d’initiation et le bon cadre de lecture

20
Q

Quel codon est-ce que l’ARNt initiateur reconnait-il ?

A

AUG

21
Q

Quel est l’initiateur chez les Eubactéries ? de quelle enzyme est-il le substrat ?

A

ARNtfMet
Formyl transférase

22
Q

Quelle est la différence entre les Eubactéries et les Eucaryotes dans la nature des ARNt initiateur ?

A

Il n’est pas formylé et est déisgné Met-ARNtiMét

23
Q

Quels facteurs d’initiation aident à dissocier les sous-unités chez les Procaryotes ?

A

IF-1
IF-3

24
Q

Décrire l’assemblage du complexe d’initiation 30S chez les procaryotes ? Décrire l’association

A

L’ARNm se lie à la petite sous-unités avec la séquence Shine-Dalgarno. Puis, le fMet-ARNtmet arrive directement dans le site P sur le codon d’initiation avec le IF2 directement attaché sur lui

IF2 hydrolyse sont GTP et la sous-unité 50S vient se lier

25
Q

Rôle de chaque facteurs d’initiation

A

IF-1 = Dissociation
IF-2 = Protéine de liaison au GTP, lie le premier aminoacyl-ARNt et aide sa fixation
IF-3 = Fixe l’ARNm sur le ribosome et empêche l’association des deux sous-unités du ribosome

26
Q

Vrai ou Faux, les complexes d’initiation s’assemblent au niveau des codons internes de méthionine

A

Faux, seulement au niveau des codons initiateurs

27
Q

Vrai ou Faux, la séquence Shine-Dalgarno est présente chez les procaryotes

A

Vrai, uniquement

28
Q

Le ribosome procaryote 70S est fait de quelles sous-unités ?

A

50S
30S

29
Q

L’ARNt initiateur chez les bactéries
a)Chargé avec Met
b)Chargé avec fMet
c)Chargé avec Met et modifié après en fMet

A

c)

30
Q

Comment est-ce que la traduction est initiée chez les Eucaryotes ?

A

À l’aide de la séquence Kozak (ACCAUGG)

31
Q

Comment est-ce que la sous-unité ribosomique 40S trouve la séquence Kozak ?

A

En faisant une sorte de balayage sur l’ARNm de 5’-3’

32
Q

Décrire l’étape de dissociation chez les Eucaryotes

A

eIF1 et eIF3 dissocie les deux sous-unités

33
Q

Décrire l’étape d’assemblage chez les Eucaryotes

A

Le complexe ternaire MetARNtMet , le eIF2 et le GTP viennent s’associer

34
Q

Décrire l’étape de recrutement chez les Eucaryotes

A

Le complexe vient se lier à l’ARNm grâce à eIF4F : eIF4E, eIF4G, eIF4A

35
Q

Décrire l’étape d’association chez les Eucaryotes

A

eIF2 hydrolyse le GTP et permet la liaison de la sous-unités 60S

36
Q

3 étapes de l’allongement de la chaine

A

1.Mise en place de l’aminoacyl-ARNt au site A
2.Formation de la liaison peptidique
3.La transolcation, faire avancer le ribosome d’un codon sur l’ARNm

37
Q

Par quoi est catalysé le placement du prochain aminoacyl-ARNt au site chez les bactéries ?

A

Par le EF-Tu qui est muni d’un facteur de fixation pour le GTP

38
Q

Vrai ou Faux, les EF-Tu sont des GTPases

A

Vrai, ils sont une des molécules les plus abondantes chez les bactéries

39
Q

Que se passe-t-il lorsque le codon et l’anticodon concernant le complexe EF-Tu-GTP

A

Hydrolyse du GTP en GDP et Pi

40
Q

Vrai ou Faux, il n’est pas possible de former une liaison peptidique avant l’hydrolyse du GTP par EF-Tu

A

Vrai, c’est un mécanisme pour limiter les erreurs

41
Q

Par quoi et dans quel sens est formée la liaison peptidique ?

A

Par la peptidyl transférase du 5’ au 3’
L’attaque se fait donc par l’amine du N-terminal au C-terminal

42
Q

Quelle enzyme catalyse la translocation pendant le microcycle d’allongement ?

A

EF-G, il glisse en direction 5’-3’ et le peptidyl-ARNt passe du site A au site P

43
Q

Faire le calcul d’ATP pour une chaine de 10 a.a

A

Trouver le nb de liaisons peptidiques = 9 *4 ATP
La méthionine requiert un investissement = 2 ATP

= 38ATP

44
Q

Par quoi sont reconnus les codons de terminaison lorsqu’ils arrivent au site A ?

A

par des facteurs de relargage et par aucune molécule d’ARNt

45
Q

Nommer les facteurs de relargage + leur utilité

A

RF-1 : reconnait UAA et UAG
RF-2 : reconnait UAA et UGA
RF-3 : lié à un GTP et rend plus efficace l’action des autres facteurs

46
Q

Quelle liaison est-ce que les facteurs de relargage hyrolysent-ils ?

A

La liaison ester peptidyl-ARNt (entre la chaine et l’ARNt)

47
Q

Combien de facteurs de relargage nécessaire chez les procaryotes et les eucaryotes ?

A

Pro : 3
Euc : 2 (EF1 ou EF2 + EF3)

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