Régulation allostérique, mécanismes d'inhibition + cofacteurs enzymatiques Flashcards
Où se fait généralement les enzymes allostériques dans les voies métaboliques
À la première étape
Expliquer les deux types d’influence de la liaison d’un substrat sur une enzyme allostérique
Positive : influence la conformation de la protéine, favorise la conformation R qui veut avidement lier le substrat
Négative : influence la conformation de la protéine, favorise la conformation T qui n’est pas favorable à la liaison du substrat
Donner un exemple d’effecteurs allostériques de la glycolyse
ATP avec PFK 1
Est-ce que les eff. allo. peuvent influencer le Vmax et le Km
Certainement, fait une courbe sigmoide
Expliquer le principe de la coopérativité
La liaison du premier ligand influence la liaison du 2ème ligand. Peut être de la coopérativité négative ou positive
Comment est-ce que la coopérativité influence la sensibilité d’une enzyme
Elle la rend plus sensible aux faibles variations de concentration du substrat
De quelle façon le couple enzyme substrat évolue-t-il pour optimiser la régulation ?
En adaptant le fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat ou en modifiant la concentration de substrat dans le milieu
Expliquer les trois types d’inhibiteur brièvement
Compétitif : compétitionne avec le substrat pour se lier au site de liaison (souvent analogue chimique)
Incompétitif : L’inhibiteur lie le complexe enzyme substrat
Non-compétitif : L’inhibiteur se lie au complexe enzyme substrat ou juste à l’enzyme (pas besoin du changement conformationel pour se lier)
Comment sont affectés Km et Vmax dans chaque type d’inhibiteur
Compétitif : Vmax ne change pas, Km : Augmente
Incompétitif : Vmax diminue, Km diminue
Non-compétitif : Vmax diminue, Km ça dépend du type de non-compétitif
Quelle est la différence entre un inhibiteur non-compétitif pur et mixte ?
Pur : l’affinité (Ki) pour l’enzyme seule et l’enzyme+substrat est égale, Km reste inchangé puisque les k1 et k-1 sont diminués de la même façon.
Mixte : l’affinité (Ki) n’est pas égale pour les deux, il peut donc diminuer ou augmenter selon Ki et Ki’
Qu’est-ce qu’un inhibiteur irréversible? donner un exemple ?
L’inhibiteur se lie de façon covalente à l’enzyme et l’inactive complètement
L’aspirine
Quelles sont les utilités physio/médicales des inhibiteurs ?
Utilisée pour déterminer les mécanismes d’actions des enzymes
Utilisées comme médicament ou anti-poison
De quelles façons est-ce que les cofacteurs participent à la réaction enzymatique ?
Pour transporter ou compléter un substrat
Pour accepter un substrat
Comme composant de la structure de l’enzyme
De quelle nature peuvent être les cofacteurs et de quelle nature ne sont-ils pas ?
Ions ou des molécules minérales
Molécules organiques synthétisées par la celluule
Ils ne sont pas des protéines
Comment se nomme le complexe apoenzyme + cofacteur
Holoenzyme
