La synthèse protéique Flashcards

1
Q

De quoi se compose le code génétique? Expliquer ce que c’est.

A

Le code génétique se compose de codons : mots de 3 lettres. Ce terme se rapporte d’habitude à des triades nucléotidiques d’ARNm, mais il peut représenter des triades d’ADN d’un gène (ex : UAC (ARNm)/TAC (ADN) = tyrosine).

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2
Q

Vrai ou faux : Les codons sont toujours traduits à la suite l’un de l’autre dans le sens 3’ —> 5’.

A

Faux : Les codons sont toujours traduits à la suite l’un de l’autre dans le sens 5’ —> 3’.

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3
Q

Vrai ou faux : Tout codon ne prescrit qu’une seule espèce d’acide aminé.

A

Vrai : Le code génétique est dépourvu d’ambiguïté.

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4
Q

Que sont les codons synonymes?

A

Ce sont divers codons spécifiant un acide aminé.

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5
Q

Que permet le fait que pour la plupart des acides aminés, il existe plusieurs codons (le code génétique est dégénéré)?

A

La dégénérescence du code génétique atténue l’effet des mutations parce que le changement d’une seule base forme souvent un codon qui spécifie encore le même acide aminé.

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6
Q

Quels sont les deux seuls acides aminés spécifié par une seul codon?

A

La méthionine (AUG) et le tryptophane (UGG)

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7
Q

Quels sont les 3 codons parmi l’ensemble des 64 codons qui ne spécifient pas des acides aminés? Que font-ils?

A

Les 3 autres codons (UAA, UGA et UAG) sont des codons de terminaison ou codons-stop.

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8
Q

Qu’est-ce que le cadre de lecture du code génétique? Qu’est-ce qui repose sur le cadre de lecture?

A

C’est le point de départ potentiel d’une suite de codons.

La traduction fidèle du code génétique repose donc sur la fixation du cadre de lecture approprié à la traduction d’une région donnée de la séquence nucléotidique.

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9
Q

Quels sont les 3 cadres de lecture possible?

A

ARNm : AUGCAUGCAUGC

1er : AUG/CAU/GCA/UGC
2e : A/UGC/AUG/CAU/GC
3e : AU/GCA/UGC/AUG/C

*Par quel nucléotide on commence la lecture

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10
Q

Qu’est-ce que le cadre de lecture ouvert?

A

C’est la partie d’un cadre de lecture avec le potentiel d’encoder une protéine. C’est une série de codons sans codon de terminaison.

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11
Q

Quel est le codon d’initiation?

A

AUG

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12
Q

Quelles sont les quatre types de mutations? Expliquer les.

A

-Mutation silencieuse : on change un nucléotide du codon sans changer l’identité de l’acide aminé

-Mutation faux-sens : on change l’acide aminé et souvent cela a un effet, surtout quand l’acide aminé est très différent

-Muation non sens : un codon de terminaison substitue un codon qui encodait un acide aminé et cela a un effet

-Muation de continuation : on perd un codon de terminaison et donne une protéine avec une extension C-terminale mais fonctionnelle

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13
Q

Quel est le rôle des ARN de transfert (ARNt)?

A

Les molécules d’ARN de transfert servent d’interprètes à la lecture du code génétique, elles sont les médiatrices-clés entre la séquence nucléotidique de l’ARNm et la séquence d’acides aminés polypeptidique.

*Ce rôle exige que la cellule dispose d’au moins 20 espèces différentes d’ARNt (un pour chaque acide aminé) et que chacun de ces ARNt puisse reconnaître au moins un codon de l’ARNm.

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14
Q

Décrire la structure 2D des ARNt (3 caractéristiques principales).

A

-Les bases de l’extrémité 5’ s’appartient à celles de la région bordant l’extrémité 3’ pour former une tige appelée tige acceptrice ou tige de l’acide aminé.

-La boule située à l’opposé de la tige acceptrice porte l’anticodon, séquence de 3 bases qui se fixe de façon complémentaire à un codon de l’ARNm. Le lobe qui porte l’anticodon est désigné lobe anticodon.

-Deux des lobes de l’ARNt se distinguent par le fait qu’ils comportent des nucléotides modifiés par covalence. Parmi ces lobes, celui qui porte une thymidine (t) suivie d’une pseudo-uridine (w) et d’une cytidine (c) est désigné lobe twc tandis que le lobe contenant des résidus dihydro-uridine est appelé lobe D.

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15
Q

Quelle est la fonction du lobe anticodon?

A

Reconnaître le codon

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16
Q

Comment les molécules d’ARNt reconnaissent les molécules d’ARNm?

A

Grâce à l’appariement des anticodons avec les codons de façon antiparallèle.

Les appariements suivent les mêmes règles (A avec U, G avec C).

Cependant, il a été observé des variants tolérants d’autres types d’appariement en position 5’ de l’anticodon (G-U).

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17
Q

Qu’est-ce que le wobble?

A

Cet appariement à choix multiple suggère que la position 5’ de l’anticodon possède une flexibilité de conformation est ce qui est nommé wobble.

*C’est pourquoi la position 5’ de l’anticodon est souvent appelée position de flottement.

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18
Q

Vrai ou faux : Certains ARNt peuvent reconnaître plus d’un codon.

A

Vrai

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19
Q

Que sont les ARNt isoaccepteurs?

A

Les diverses molécules d’ARNt qui portent toutes le même acide aminé sont appelées ARNt isoaccepteurs.

*Le flottement confère à certaines molécules d’ARNt la liberté de reconnaitre plus d’un codon, mais il faut souvent plusieurs molécules d’ARNt pour reconnaître tous les codons synonymes.

*Ce terme s’applique aussi bien aux molécules d’ARNt de même anticodon, mais de séquence nucléotidique primaire différente.

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20
Q

Comment un acide aminé se lie-t-il? À qui? Quel est le produit de cette réaction?

A

Un acide aminé déterminé se lie par covalence à l’extrémité 3’ de la molécule d’ARNt qui lui correspond. Le produit de cette réaction d’aminoacylation est un aminoacyl-ARNt.

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21
Q

Comment peut-on qualifier la liaison formée dans l’aminoacyl-ARNt? Comment appel-t-on alors ces molécules?

A

Comme la liaison ainsi formée dans l,aminoacyl-ARNt est riche en énergie, on dit que l’acide aminé est activé en vue de son futur transfert à la chaîne polypeptidique en croissance.

Les molécules d’aminoacyl-ARNt sont appelées molécules d’ARNt activées ou chargées.

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22
Q

Quelles sont les enzymes qui catalyse la réaction d’aminoacylation de l’ARNt (acide aminé qui se lie à ARNt)?

A

Aminoacyl-ARNt sythétases

23
Q

Que nécessite la synthèse d’aminoacyl-ARNt (3)? Quelle est l’équation de la réaction?

A

Interactions avec l’anticodon, la face concave de la molécule d’ARNt et le site d’aminoacylation.

L’activation implique la reconnaissance de l’ARNt par sa synthétase spécifique qui reconnait l’anticodon, l’acide aminé et plusieurs autres éléments de l’ARNt connus comme éléments d’identité.

Réaction :
A.a + ARNt + ATP —> Aminoacyl-ARNt +AMP + PPi

24
Q

Que sont les ribosomes?

A

Les ribosomes sont des ribonucléoprotéines résultant de l’assemblage de deux sous-unités : une petite sous-unité et une grande.

*Le ribosome est fait de deux tiers d’ARN et un tiers de protéines.

25
Q

Quelle est la différence entre les ribosomes des eucaryotes et ceux des procaryotes?

A

Ceux des eucaryotes possèdent plus de protéines et ont tout le temps un poids de 10S (unités svedberg) de plus que ceux des procaryotes.

26
Q

Quels sont les deux sites de fixation au ribosome?

A

-Site P ou site peptidyle = contient une molécule d’aminoacyl-ARNt qui porte la chaîne polypeptidique naissante. Durant la synthèse, la chaîne polypeptidique continue à émerger du tunnel creusé dans la grande sous-unité ribosomique.

-Site A ou site aminoacyle = contient l’autre molécule d’aminoacyl-ARNt

27
Q

Par quoi est régie la synthèse protéique?

A

Comme dans le cas de la synthèse d’ADN et d’ARN, la synthèse protéique est régie par une matrice, ici, l’ARNm.

28
Q

Quelles sont les 3 étapes du processus de synthèse protéique?

A

1-L’initiation : consiste en l’assemblage du complexe de traduction autour du premier codon de l’ARNm.

2-L’allongement ou l’élongation : pendant l’allongement de la chaîne polypeptidique, es ribosomes et leurs composants associés progressent de 5’ en 3’ sur la matrice d’ARNm, en synthétisant la protéine à partir de son extrémité aminée jusqu’à son extrémité carboxyle.

3-La terminaison : dès que la protéine est complétée, l’appareil de traduction se désagrège au cours d’une étape de terminaison distincte impliquant la dissociation des ribosomes avec l’ARNm.

29
Q

Qu’est-ce qu’exige le démarrage de la synthèse protéique?

A

Elle exige l’assemblage d’un complexe d’initiation au départ du cadre de lecture.

30
Q

Que comprend le complexe d’initiation (4)?

A

-Les 2 lélments du ribosome

-L’ARNm servant de matrice à la traduction

-Un ARNt initiateur particulier

-Plsuieurs protéines auxiliaires appelées facteurs d’initiation

31
Q

Quel est le rôle de la réaction d’initiation?

A

C’est d’imposer que le bon codon d’initiation et le bon cadre de lecture soient choisis avant que la traduction ne démarre.

32
Q

Chaque cellule possède au moins 2 types de molécules de méthionyl-ARNt qui reconnaissent le codon AUG. Quels sont-ils?

A

-ARNt initiateur : ne reconnaît que le codon AUG d’initiation

-L’autre reconnaît les codons AUG (méthionine) à l’intérieur de la séquence codante

33
Q

Chez les Eubactéries, comment s’appelle l’ARNt initiateur et il est le substrat de qui?

Et chez les Eucaryotes?

A

L’ARNt initiateur s’appelle ARNt(Met) et est le substrat d’une formyl trasnférase.

Chez les eucaryotes, l’ARNt initiateur n’est pas formylé et est désigné Met-ArNt(Mét).

34
Q

Quel est le premier acide aminé incorporé en tête de presque toutes les protéines chez les eubactéries? Et chez les eucaryotes?

A

Eubactéries : formylméthionine

Eucaryotes : méthionine

35
Q

Expliquer l’initiation de la traduction chez les procaryotes (3 étapes).

A

1-Dissociation des sous unités ribosomales.

2-Assemblage du complexe d’initiation 30S.

3-La sous-unité 50S s’associe. Le ribosome est prêt à se fixer à un deuxième aa-ARNt.

36
Q

Vrai ou faux : Le complexe d’initiation se forme spontanément.

A

Faux : Le complexe d’initiation ne se forme pas spontanément, mais dépend de l’intervention de plusieurs facteurs d’initiation.

37
Q

Quels sont les 3 facteurs d’initiation chez les procaryotes?

A

-IF-1 : s’attache à l’élément 30S et provoque la dissociation entre la grande et la petite sous-unité

-IF-2 : une protéine de liaison au GTP. Lie le ARNt initiateur et aide sa fixation à la petite sous-unité

-IF-3 : fixe l’ARNm sur le ribosome. La fixation de IF-3 à la sous-unité 30S a pour conséquence d’empêcher l’association des deux sous-unités du ribosome. IF-3 empêche l’association prématurée des sous-unités 30S et 50S en ribosome 70S

38
Q

De quoi dépend le choix du codon d’initiation chez les procaryotes (2)?

A

Chez les procaryotes, le choix du codon d’initiation ne dépend pas seulement de l’interaction avec l’anticodon de l’ARNt et le codon de l’ARNm, mais aussi de l’interaction de la petite sous-unité ribosomique (30S) avec la matrice d’ARNm.

39
Q

La sous-unité 30S du ribosome (procaryote) s’attache à quoi? Comment est appelée cette région et à quoi est-elle complémentaire?

A

La sous-unité 30S (associée aux 3 IF et à l’ARNt initiateur) s’attache à une région riche en purines, placée juste en amont du codon initiateur de l’ARNm.

Cette région appelée séquence de Shine-Dalgarno est complémentaire d’un segment riche en pyrimidine du bout 3’ de la molécule d’ARNr 16S.

40
Q

Où s’assemblent les complexes d’initiation? Pourquoi?

A

Les complexes d’initiation ne s’assemblent qu’au niveau des codons initiateurs, jamais au niveau des codons internes de méthionine puisque les séquences de Shine-Dalgarno sont toujours placées en amont du codon d’initiation.

41
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes (3)?

A

-ARNm sont dépourvus de séquence de Shine-Delgarno

-La sous-unités ribosomique 40S se fixe à l’extrémité 5’ du message et parcourt l’ARNm de 5’ en 3’ jusqu’à ce qu’elle rencontre un codon initiateur (balayage)

-Séquence Kozak consensus : Pu-Py-Py-U-G-Pu (ACCAUGG)

42
Q

Quelles sont les étapes de l’initiation de la traduction chez les eucaryotes (4 étapes)?

A

1-Dissociation

2-Assemblage du complexe ternaire avec 40S

3-Recrutement de 40S et balayage

4-Association 60S et 40S

43
Q

Combien y a-t-il de facteurs d’initiation chez les eucaryotes? Quels sont les 2 plus importants?

A

12 facteurs d’initiation désignés par le sigle elF

-elF2 : une protéine de liaison au GTP. Lie le MetARNt(Met) initiateur et aide sa fixation à la petite sous-unité. Complexe ternaire

-elF4F = elF4E, elF4G. ElF4A, aide à fixer la petite sous-unité avec le complexe ternaire à l’ARNm

44
Q

Chez toutes les espèces, que se passe-t-il dès que l’initiation est effectuée?

A

L’ARNm est positionné de façon à ce que les codons suivants soient traduits au cours de la phase d’allongement de la chaîne.

45
Q

L’ARNt initiateur occupe quel site? Quel site est alors libre?

A

L’ARNt initiateur occupe le site P du ribosome, le site A est prêt à recevoir un ARNt aminoacylé pour enclencher la première réaction d’élongation de la chaîne.

46
Q

Pendant la phase d’allongement, quelles sont les 3 étapes du microcycle de l’adjonction de chaque acide aminé?

A

1-La mise en place correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome

2-La formation de la liaison peptidique

3-La translocation, c’est à dire l’étape qui fait avancer le ribosome d’un codon sur l’ARNm

47
Q

Qu’est-ce que EF-Tu? Quel est son rôle?

A

C’est un facteur d’élongation qui catalyse la réaction d’allongement par le placement du prochain aminoacyl-ARNt au site A chez les bactéries.

EF-Tu est un monomère protéique muni d’un site de fixation pour le GTP.

48
Q

Quelle est la particularité du complexe EF-Tu-GTP chez les bactéries?

A

Le complexe reconnaît des propriétés communes à la structure tertiaire des molécules d’ARNt et se fixe fermement à toutes les molécules d’aminoacyl-ARNt (à part quelques exceptions).

49
Q

Quand a lieu la translocation (3 étapes du microcycle d’allongement)? Par qui est catalysée la réaction?

A

Une fois la liaison peptidique formée, EF-G catalyse la translocation : le ribosome glisse en direction 5’-3’, de 3 nucléotides (un codon).

*Hydrolyse de GTP pendant cette étape

50
Q

Quelle est l’équation de l’activation des ARNt? Quel est le bilan de cette réaction?

A

Acide aminé + ARNt + ATP —> Aminoacyl-ARNt + AMP + PPi

Bilan = 4 ATP pour chaque liaison peptidique

51
Q

Qu’est-ce qui assure l’irréversibilité des réactions de l’élongation?

A

L’hydrolyse du GTP

52
Q

Expliquer la terminaison de la traduction (6 étapes).

A

1-Après formation de la dernière liaison peptidique d’une chaîne, le peptidyl-ARNt porteur de la nouvelle chaîne passe, comme d’habitude, du site A au site P.

2-Lors de cette dernière translocation, l’un des trois codons de terminaison (UGA, UAG, UAA) arrive en face du site A.

3-Ces codons de terminaison ne sont reconnus par aucune molécule d’ARNt, mais par un des facteurs de relargage.

4-La fixation des facteurs de relargage à l’ARNm au site A modifie l’activité de la peptidyl-transférase de telle sorte qu’elle hydrolyse alors la liaison Ester du peptidyl-ARNt.

5-La terminaison s’accompagne d’une hydrolyse de GTP et du départ des facteurs de relargage du ribosome.

6-Les sous-unités du ribosome se détachent de l’ARNm et se séparent.

53
Q

Quelle est la différence entre les procaryotes et les eucaryotes lors de la terminaison de la traduction?

A

La terminaison est la même, mais chez les eucaryotes il y a un seul facteur qui reconnaît les trois codons de terminaison alors que chez les procaryotes, il y en a 2 (Rf-1, Rf-2).

*Comme chez les procaryotes, les eucaryotes ont un facteurs de relargage qui rend plus efficace l’action des autres facteurs (Rf-3 chez les bactéries).

54
Q

Quelles sont les protéines auxiliaires de la traduction chez les procaryotes (nommer pour chaque étape : initiation, élongation et relargage)?

A

Initiation : IF-1, IF-2, IF-3

Élongation : EF-Tu, EF-Ts, EF-G

Relargage : RF-1, RF-2, RF-3