W nos sistemas biológicos

Question 1

W nos sistemas biológicos

Answer 1

• W e Mo têm igual raio atómico (1,40 Å) e iónico (0,68 Å) e eneg similar (1,4 e 1,3 para W e Mo);
• Ambos os metais apresentam vários EO (de +2 a +6) e são capazes de formar complexos polinucleares, mas só EO +4, +5 e +6 e sistemas mononucleares são biol. importantes
• elemento + pesado observado em biomols, só observado em procariontes
• Nos “verdadeiros W-enzimas”, (princip. isolados de arqueas hipertermofílica), W ligado de forma semelhante ao Mo nos Mo-enzimas, por uma pterina substituída em 6
• Em contraste com Moco nos Mo-enzimas, a pterina no W-cofactor não se liga a oligonucleótidos (GMP, CMP, AMP)

Question 2

Proteínas dependentes de W

Answer 2

• funções redox (envolve alteração EO: oxidoredutases, DH)

- ou só incorporação de O em molécula… ex hidratases

Question 3

Proteínas dependentes de W – aldeido:ferredoxina oxidoreductase

Answer 3

redox

W6+ pq é redutase! liga-se aldeído –> rearranjo eletrónico –> libertação do produto, W4+ –> reoxidado ex por ferredoxina W6+

Question 4

Proteínas dependentes de W – acetileno hidratase

Answer 4

não altera EO
bipterina, com centro FeS próximo (deve ser estrutural pq não há transf de e-)

liga ao acetileno (substitui a H2O), ataque nu… + H2O –> acetoaldeído

Question 5

V nos sistemas biológicos

Answer 5

• EO V(I) a V(V). Mas V(III) a V(V) são os + relevantes biol. As formas biológicas + comuns são: anião vanadato pentavalente (VO3-) e catião vanadil quadrivalente (VO2+)

não muito comum, mas essencial

• tem capacidade de se organizar estruturalmente com geometrias de coordenadação de 1 a 8

Question 6

Proteínas dependentes de V – Nitrogenase

Answer 6

de algumas bac, Mo substituído por W
–> V-Cluster

! tmb se pensa que há Fe-nitrogenases (não conhecida estrutura)

difs estequimetrias: Dif nº de e- –> Dif nº H+

mec de reação comum: ativação centro com libertação de ligando (C/ N) e estabelecimento de ponte de H entre os iões Fe catalíticos –> entrada de N2…

Question 7

Proteínas dependentes de V – haloperoxidases

Answer 7

oxidação de haletos na presença de H2O2

2 domínios
ião vanadato (VO4) no centro cat (domínio do bundle do C-terminal)

estrutura associa-se em dímero com outra igual e tmb formam multímero –> haloperoxidase

V não altera EO = funciona como ácido de Lewis

ligação de X- a um O –> alteração estrutural –> RH => RBr –> reposição do centro catalítico com H2O2

Question 8

Transporte de V – chaperones, Vanabinas

Answer 8

Nos Ascidianos (há ~ 900 a 1000 espécies!) V pode acumular-se com [] 107 vezes maior que o ambiente! Não se sabe porquê

Vanabinas = proteínas de ligação ao V –> desempenham função de metalochaperones/ agentes quelantes na acumulação e redução do V
–> são pequenas prots ricas em cys, relacionadas com as metalotioneínas, mas padrões repetitivos de cys nas vanabinas são difs

Question 9

Armazemanento de V - Amavadina

Answer 9

fungos contêm 400 vezes a quantidade normal de V encontrada nas plantas!
possível mecanismo de defesa contra predadores? são extremamente venenosos!

Question 10

Respiração de vanadio

Answer 10

vários microorgs! (Apesar de em grande quantidade ser tóxico?)

vanadato –> vanaodil
=> aceitador terminal de e- na cadeia respiratória