Aminokwasy 1 Flashcards
(164 cards)
1
Q
ile gramów wynosi pula aminokwasów wolnych?
A
ok 100 g
2
Q
jakie istnieją substraty do syntezy aminokwasów wolnych de novo?
A
pirogronian
fosfoenolopirogronian/PEP
3-P-glicerynian
alfa-ketokwasy
3
Q
ile kg białka zawiera w sobie 70kg człowiek?
A
12kg
4
Q
jakie są źródła aa wchodzące do puli aa wolnych i białek organizmu?
A
białka diety/egzogenne
synteza aminokwasów endogennych
5
Q
jakie jest zapotrzebowanie dzienne na białka egzogenne?
A
0,6-0,8g/kg masy ciała/24h
dzieci 2/3 razy więcej
6
Q
ile % i g białek organizmu ulega wymianie z pulą aa wolnych w ciągu doby?
A
1-2%
300-400g
7
Q
jakie funkcje mają aa puli wolnej?
A
związki drobnocząsteczkowe biologicznie czynne i metabolity
8
Q
jaka jest lokalizacja aa puli wolnej?
A
osocze
płyny ustrojowe
płyn zewnątrzkomórkowy
9
Q
jakie są losy nadmiaru aminokwasów?
A
- NIE JEST MAGAZYNOWANY
- wbudowywane w białka
- substraty energetyczne - metabolity do H2O, CO2 i mocznika
- substraty do syntezy węglowodanów i lipidów
10
Q
z jakich aa tworzy się glukoza?
A
aa glukogenne
11
Q
jakie są najważniejsze metabolity przemian glicyny?
A
- hem
- kwas glikocholowy
- kwas hipuronowy
12
Q
jakie są substraty do syntezy glutationu?
A
glutaminian (gamma-glutaminian)
cysteina
glicyna
13
Q
jaki aminokwas uczestniczy w biosyntezie glukozaminy? (glikoproteidy i glikozaminoglikany)
A
glutamina
14
Q
z jakiego aminokwasu syntezowany jest NAD i NADP?
A
Tryptofan
15
Q
z jakiego aminokwasu syntezowane są ciała ketonowe?
A
leucyna
16
Q
jakie substraty są wymagane do biosyntezy kreatyny?
A
arginina
glicyna
Metionina jako SAM jako dawca grup metylowych
17
Q
jaki związek jest potrzebny do przemiany seryny w glicynę?
A
H4folian–> przekształca się do metyleno-H4folianu który tworzy C2 i C4 pierścienia purynowego
18
Q
jaki aminokwas wykorzystywany jest do biosyntezy sfingozyny?
A
seryna
19
Q
pełna nazwa SAM
A
S-adenozylo-L-metionina
20
Q
jaki aminokwas wykorzystywany jest do biosyntezy melaniny?
A
tyrozyna
21
Q
w czasie jakiej choroby zahamowana jest biosynteza melaniny?
A
albinizm
22
Q
jakie mogą być aminokwasowe produkty degradacji kolagenu?
A
z reszt proliny i lizyny –> hydroksyprolina, hydroksylizyna
z reszt lizyny –> allizyna–> pirydynolina i deoksypirydynolina
23
Q
jakie są związki biologicznie czynne biosyntezowane z aminokwasów?
A
- NO
- disymetrycznya dimetyloarginina
- dopamina
- noradrenalina
- adrenalina
- T3 i T4
- serotonina
- melatonina
- histamina
- GABA/kwas gamma-aminomasłowy
24
Q
z jakiego aa postaje NO?
A
arginina
25
z czego powstaje asymetryczna dimetyloarginina i co robi?
z reszt argininy z białek; jest inhibitorem syntezy NO
26
z jakiego aa jest tworzona dopamina?
tyrozyny
27
w jakiej chorobie jest obniżona synteza dopaminy?
choroba Parkinsona
28
w jakiej chorobie jest podwyższona synteza dopaminy?
schizofrenia
29
jakie są związki biologicznie czynne syntezowane z tyrozyny?
Dopamina
adrenalina
noradrenalina
30
z jakich aminokwasów tworzone są T3 i T4?
białkowe reszty tyrozyny
31
z jakiego aa syntezowana jest serotonina?
tryptofan
32
z jakiego aa syntezowana jest melatonina?
tryptofan
33
z jakiego aa syntezowana jest histamina?
histydyna
34
co robi biologicznie histamina?
- czynnik rozszerzający naczynia krwionośne
- uwalniana podczas reakcji alergicznych
- stymuluje sekrecję HCl w żołądku - bloker receptora stosowane w chorobie wrzodowej
35
z jakiego aa tworzone jest GABA?
glutaminian
36
jakie zastosowanie regulacyjne ma ARGININA?
aktywator syntazy N-acetyloglutaminianowej
37
jakie zastosowanie regulacyjne ma LEUCYNA?
regulator uwalniania prolaktyny i insuliny
38
jaki jest główny związek azotowy wydalany z organizmu?
mocznik
39
jakie jest znaczenie aminokwasów (tak ogólnie)?
- dieta - profil aa w białkach
- suplementy - arginina, BCAA (aa rozgałęzione)
- dodatki do żywności - glutaminian sodu, aspartam (Asp-Phe)
- zaburzenia metabolizmu aminokwasów
40
w jakich stanach zachodzi bardziej aktywna degradacja aa?
- kiedy niektóre występujące w nadmiarze aa nie są wykorzystywane w procesach biosyntezy białka i innych związków
- kiedy spożycie białka jest nadmierne - przekracza zapotrzebowanie na aa
- w czasie głodzenia lub nieleczonej cukrzycy
- związane z rozległymi urazami ciała (np. oparzenia)
41
co jest markerem zwiększonej degradacji aa?
zwiększone wydalanie azotu
42
co to bilans azotowy?
różnica pomiędzy ilością azotu wchłanianego przez organizm, a ilością azotu usuwanego z organizmu
43
jaki może być bilans azotowy?
wyrównany
ujemny
dodatni
44
kiedy występuje wyrównany bilans azotowy?
dorosła zdrowa osoba
45
kiedy występuje dodatni bilans azotowy?
dziecko
ciąża
stan po utracie białka
46
kiedy występuje ujemny bilans azotowy?
głodzenie
choroby
oparzenia
rozległe urazy
stres metaboliczny
brak aa egzogennych w diecie
47
jak degradowane są białka wewnątrzkomórkowo?
- zależna od ATP proteoliza w proteasomach
- proteoliza lizosomalna - katepsyny
- proteoliza katalizowana przez kaspazy - enzymy proteolityczne uczestniczące w apoptozie
- proteoliza przy udziale kalpain
48
jak zachodzi proteoliza zewnątrzkomórkowo?
udział metaloproteinaz macierzy pozakomórkowej/MMPs
49
jak regulowane są MMPs?
tkankowe inhibitory metaloproteina TIMP
50
czym znakowane jest białko do degradacji w proteasomie?
ubikwityną
51
jaka rolę mają dodatkowe białka w procesie ubikwitynacji?
katalizują powstanie kompleksu białko degradowane-cząsteczki ubikwityny
52
co jest wymagane do pierwszej reakcji podczas ubikwitynacji białek degradowanych?
ATP --> PPi
53
z czym ubikwityna się łączy na białku przeznaczonym do degradacji?
przez reszty lizyny
54
białka zwierzęce
- pełnowartościowe
- zawierają wszystkie egzogenne aa
55
biała roślinne
- niepełnowartościowe
- zwykle nie zawierają wszystkich egzogennych aa w ilościach niezbędnych dla człowieka
56
jaki mogą być typy niedożywień białkowo-energetycznych?
- kwashiorkor
- marasmus/uwiąd
57
czym jest kwashiorkor?
- brak białka
- węgle w normie
- lipidy w normie
58
czym jest marasmus/uwiąd?
- brak białka
- brak węgli
- brak lipidów
59
aa endogenne
arginina
histydyna
alanina
asparagina
asparaginian
glutaminian
glutamina
glicyna
cysteina
seryna
selenocysteina
prolina
tyrozyna
60
aa egzogenne
arginina
histydyna
izoleucyna
leucyna
lizyna
treonina
tryptofan
fenyloalanina
walina
61
jakie aa mogą być syntezowane z odpowiednich ketokwasów?
walina
leucyna
izoleucyna
62
jaki aa powstaje z fenyloalaniny?
tyrozyna
63
od jakiego związku zależne jest powstawanie selenocysteiny?
selenu
64
które aa są okresowo egzogenne i kiedy?
arginina i histydyna --> niemowlaki i dzieci
65
w jakich pokarmach występuje gluten?
zboża: żyto, pszenica, jęczmień
66
jaka chorobę wywołuje nietolerancja glutenu?
celiakia
67
co takiego jest zawarte w glutenie co wywołuje reakcję autoimmunologiczną?
peptydy gliadynowe które maja duże ilości glutaminy
68
jaka jest etiopatogeneza nietolerancji glutenu?
- gluten - czynnik zewnętrzny
- transglutaminaza tkankowa - czynnik wewnętrzny
- czynniki genetyczne - głównie geny kodujące antygeny zgodności tkankowej HLA-DQ2 i HLA-DQ8
69
jakie czynniki wymagane są do reakcji syntezy hydroksyproliny i hydroksylizyny?
Fe2+
askorbinian
tlen cząsteczkowy --> CO2
alfa ketoglutaran --> bursztynian
70
jaki enzym katalizuje przemianę proliny/lizyny do hydroksyproliny/hydroksylizyny?
hydroksylaza prolinowa/lizynowa
71
w jakim białku występuje hydroksyprolina i hydroksylizyna?
kolagen
72
w jakich białkach występuje selenocysteina?
selenoproteinach np. dejodynaza, peroksydaza glutationu, reduktaza tioredoksyny
73
co może powodować niedobór selenoprotein?
- zwiększona podatność na nowotwory
- miażdżyca
- kardiomiopatia
74
jaki jest substat, produkt i lokalizacja pepsyny?
S: spożyte białko
P: polipeptydy i oligopeptydy
L: żołądek
75
jaki jest substrat, produkt i lokalizacja trypsyny, chymotrypsyny, karboksypeptydazy a i b?
S: oligopeptydy i polipeptydy
P: peptydy
L: dwunastnica
76
jaki jest substrat, produkt i lokalizacja aminopeptydaz i karboksypeptydaz rąbka szczoteczkowego?
S: peptydy
P: aminokwasy
L: jelito cienkie ale trochę dalej od dwunastnicy
77
jakie substancje pobudzają trzustkę do wydzielania HCO3- i enzymów trzustkowych?
sekretyna i cholecystokinina
78
jaką rolę pełnią jony HCO3-?
podwyższają pH --> odczyn zasadowy
79
jaki jest katalizator reakcji trypsynogen --> trypsyna?
enteropeptydaza
80
jaki jest katalizator reakcji:
- chymotrypsynogen --> chymotrypsyna
- prokarboksypeptydaza A i B --> karboksypeptydaza A i B?
TRYPSYNA
81
do jakiego naczynia wchłaniane są aminokwasy wchłonięte w jelicie?
żyła wrotna
82
jakie są mechanizmy ochrony trzustki przed samotrawieniem?
- synteza enzymów w formie NIEAKTYWNEJ (trypsynogen)
- synteza inhibitora trypsyny
83
czy wszystkie spożyte białka są rozkładane i wchłaniane w jelicie?
NIEE reszta ok 10% przechodzi do jelita grubego gdzie rozkładana jest do aminokwasów, a te aminokwasy rozkładane są przez enzymy bakteryjne
84
jakie są produkty bakteryjnego enzymatycznego rozkładu aminokwasów?
- NH3/NH4+
- H2
- CO2
- CH4
- H2S
- maślan
- propionian
- octan
- bursztynian
- mrówczan
85
do jakich patologii może prowadzić nadmierna produkcja H2S przez bakterie?
do raka jelita grubego
86
jakie produkty metabolizmu bakteryjnego aa mogą być wchłaniane przez ludzkie jelito?
maślan
propionian
octan
izomaślan
87
jaki aa jest wykorzystywany prze jelito cienkie jako substrat energetyczny?
glutamina
88
jakie są aa wykorzystywane jako substrat energetyczny komórek jelita grubego?
maślan
propionian
octan
89
w jaki sposób aa są transportowane do wewnątrz enterocyta?
białko nośnikowe Na-zależne (kotransport Na+); wymagana równoległa aktywność pompy sodowo-potasowej ATP-zalżnej
90
w jaki sposób transportowane są aa z enterocytu do żyły wrotnej?
transport ułatwiony przy udziale translokatora
91
jakie wyróżniamy systemy transportowe aa?
- aminokwasów obojętnych
- cysteiny i innych
- aminokwasów dwukarboksylowych
- glicyny i iminokwasów
92
z zaburzeniem jakiego systemu transportowego aa związana jest choroba Hartnupów?
system transportu aa obojętnych
93
z zaburzeniem jakiego systemu transportowego związana jest cystynuria?
system transportu cysteiny i innych
94
z zaburzeniem jakiego systemu transportowego związana jest aciduria
aminokwasów
dwukwasowych?
system transportu aa dwukarboksylowych
95
z zaburzeniem jakiego systemu transportowego związana jest syndrom Joseph’a lub glicynuria?
system transportu glicyny i iminokwasów
96
jakie białko błonowe/katalizator przenosi aminokwas z płynu pozakomórkowego do jelita i nerki?
gamma-glutamylotransferaza/ GGT
97
z jakim związkiem łączy się aminokwas który został przetransportowany przez GGT? co powstaje
z glutationem
powstaje gamma-glutamylo-AA oraz cysteinoglicyna
97
jakie są dalsze losy cysteinoglicyny?
peptydaza rozkłada ją do
glicyny (uczestniczy w resyntezie glutationu)
cysteiny (uczestniczy w syntezie gamma-glutamylocysteiny)
98
do czego następnie przekształcany jest gamma-glutamylo-AA? +enzym
5-oksoprolina + AA (wewnątrz komórki)
E: gamma-glutamylocyklotransferaza
99
do czego przemieniana jest 5-oksyprolina? +enzym
do glutaminianu
wymagane jest ATP --> ADP i Pi
E: 5-oksyprolinaza
100
do czego przemieniany jest glutaminian? +enzym
do gamma-glutamulocysteiny
potrzebna jest do tego cysteina z rozkładu cysteinoglicyny
wymaga ATP--> ADP+Pi
E: syntetaza y-Glu-Cys
101
do czego przemieniany jest y-glutamylocysteina? +enzym
odtwarzany jest glutation
potrzebna jest do tego glicyna z rozkładu cysteinoglicyny
wymagany jest nakład ATP -->ADP+Pi
E: syntetaza GSH
102
Gdzie występuje GGT lub GGTP - y-glutamylotransferaza?
- jelito
-nerka
- kom kanalików żółciowych
- siateczka śródplazmatyczna hepatocytów
103
czego markerem jest GGTP uwolnione do krwi?
choroby wątroby i dróg żółciowych --> cholestaza, poalkoholowe i polekowe uszkodzenie kom wątrobowych
104
jakie są ogólne produkty przemian aa w wątrobie?
- mocznik 50%
- białka osocza
- białka wątroby
- 2-oksokwasy --> glukoza i energia
- aminokwasy rozgałęzione (BCAA) wyłażą z wątroby i leca do mięśni gdzie są katabolizowane
105
co się dzieje po kolei z aminokwasem który wszedł do hepatocytu?
1) transaminacja: aa łączy się z 2-oksoglutaranem i powstaje a-ketokwas i L-glutaminian
2)oksydacyjna deaminacja: L-glutaminian utleniany jest przez NAD+ do 2-oksoglutaranu i powstaje NH3 i NADH+H+
3) biosynteza mocznika z NH3 --> cykl ornitynowy
106
jaki związek wymagany jest do transaminacji?
PLP/PAL - pochodna wit B6
5'-fosforan pirydoksalu
107
jaką reakcję katalizuje aminotransferaza asparaginianowa?
glutaminian + szczawiooctan -PLP-> asparaginian + a-ketoglutaran
108
jaki jest skrót aminotransferazy asparaginianowej?
AST
109
Do jakiej diagnostyki oznacza się AST?
diagnostyka chorób wątroby
110
jaka reakcję katalizuje aminotransferaza alaninowa?
glutaminian + pirogronian -PLP-> a-ketoglutaran + alanina
111
jaki jest skrót aminotransferazy alaninowej?
ALT
112
do jakiej diagnostyki oznacza się ALT?
diagnostyka chorób watroby
113
jaką reakcję katalizuje dehydrogenaza glutaminianowa?
glutaminian --> a-ketoglutaran + NH4+
jest to oksydacyjna deaminacja więc wymaga redukcja NAD+ do NADH+H+
114
co stymuluje a co zmniejsza aktywność dehydrogenazy glutaminianowej?
stymuluje - dużo ADP i GDP
hamuje - dużo ATP i GTP
115
jaka reakcję katalizuje syntetaza glutaminy?
kawas glutaminowy + NH4+ + ATP --> glutamina + ADP + Pi
116
jaka reakcję katalizuje glutaminaza?
glutamina + H2O --> kwas glutaminowy + NH4+
117
gdzie występuje glutaminaza?
nerka, jelito cienkie, wątroba
118
jaką reakcję katalizuje syntetaza asparaginy?
kwas asparaginowy + glutamina + ATP --> asparagina + kwas glutaminowy + AMP + PPi
119
jaką reakcję katalizuje asparaginaza?
asparagina + H2O --> kwas asparaginowy + NH4+
120
do czego wykorzystywana jest asparaginaza?
jako lek w białaczkach; normalnie enzym ten ma bardzo niską aktywność
121
jakie aminokwasy mogą być przemieniane do intermediatów cyklu Krebsa?
glutamina i asparagina
122
do jakiego intermediatu cyklu Krebsa przemieniana jest glutamina a do jakiego asparagina?
glutamina: a-ketoglutaran
asparagina: szczawiooctan
123
jakie są poszczególne reakcje przemiany glutaminy do a-ketoglutaranu?
1) glutamina pod wpływem H2O odłącza NH4+ i powstaje kwas glutaminianowy (reakcja w drugą stronę zachodzi poprzez dodanie NH4+ i nakład ATP do ADp i Pi)
2) kwas glutaminowy przemieniany jest do a-ketoglutaranu poprzez dodanie pirogronianu i odłączenie alaniny
124
jakie są poszczególne reakcje przemiany asparaginy do szczawiooctanu?
1) asparagina pod wpływem wody odłącza NH4+ i powstaje kwas asparaginowy
2) kwas asparaginowy przemienia się do szczawiooctanu poprzez dodanie pirogronianu i odłączeniu alaniny
125
jaką reakcję katalizuje oksydaza L-aminokwasów?
(trzeba kojarzyć ale mało znacząca)
L-aminokwas -H2O-> a-ketokwas + NH4+
utleniane przez FMN (które redukowane jest do FMNH2)
FMN odtwarzane jest przez utlenianie tlenem cząsteczkowym który zmienia się w nadtlenek wodoru, a ten przez katalizę rozkładany jest do tlenu i wody
126
jaka reakcję katalizuje oksydaza D-aminokwasów?
(trzeba kojarzyć ale mało znacząca)
D-aminokwas -H2O-> a-ketokwas + NH4+
tez utleniane przy pomocy FMN
127
jakie są losy a-ketokwasów w organizmie?
- glukoza
- kwasy tłuszczowe
- CO2 + H2O + ATP
- przemiana do L-aminokwasów przez aminotransferazę (przyłączany jest inny L-aminokwas i odłączany jest inny a-ketokwas)
128
jaką reakcję katalizuje monoaminooksydaza/MAO?
amina --> aldehyd
dodaje się O2
wymaga FAD
utlenia się H2O do H2O2
129
jaka reakcję katalizuje kompleks syntazy glicynowej (enzym mitochondrialny)?
glicyna --PLP--> CO2 + NH4+
redukcja NAD+ do NADH+H+
metylacja THF do CH2-THF
130
jaką reakcję katalizuje deaminaza AMP?
AMP + H2O --> IMP + NH4+
głównie mięśnie szkieletowe
131
napisz reakcję delaminacji nieoksydacyjnej seryny
seryna --> pirogronian + NH4+
E: PLP i dehydrataza serynowo-teroninowa
132
napisz reakcję deaminacji nieoksydacyjnej treoniny
treonina --> a-ketomaślan + NH4+
E: dehydrogenaza serynowo-teroninowa i PLP
133
jak wykorzystywany jest a-ketomaślan z nieoksydacyjnej delaminacji treoniny?
przetwarzany jest do propionylo-CoA
dołączany jest CoA-SH
odłączany CO2
redukowany NAD+
134
Jakie są źródła amoniaku w organizmie?
- transaminacja sprzężona z reakcją dehydrogenazy glutaminianowej
- hydroliza glutaminy w jelitach, nerkach i wątrobie (glutaminazy)
- dezaminaza AMP (mięśnie szkieletowe)
- peroksysomulne oksydazy aminokwasów
- mitochondrialne oksydazy aminokwasów np. monoaminookstdaza
- rozkład glicyny do NH4+, CO2, i N5,N10-metyleno tertahydrofolianu
- delaminacje innych niż AMP puryn i pirymidyn
135
Jakie są główne procesy wiążące toksyczny amoniak?
- synteza mocznika
- synteza glutaminianu (dehydrogenaza glutaminianowa, aminotransferazy) i innych aminokwasów
- synteza glutaminy (syntetaza glutaminy) i nukleotydów
- inne
136
aktywność jakiego enzymu wzrasta w kwasicy?
glutaminazy nerkowej:
W kwasicy większość glutaminy uwolnionej z mięśni
szkieletowych i jelita cienkiego jest metabolizowana w
nerce do amoniaku. Organizm oszczędza w ten
sposób HCO3 (substrat do syntezy mocznika).
137
jakie są źródła amoniaku do cyklu mocznikowego?
NH4+ i asparaginian
138
charakterystyka mocznika
Mała cząsteczka, bez ładunku, dobrze
rozpuszczalna w wodzie, łatwo przechodzi przez
błony biologiczne, zawiera dużo azotu (prawie
50% masy mocznika stanowi Azot)
139
jaka chorobę wywołuje nadmierna ilość mocznika? (powyżej 6,4mM/ 39mg/dL)
przewlekłą chorobę nerek - CKD
140
jakie są skutki CKD?
- uszkodzenie nabłonka jelitowego → przechodzenie toksyn bakteryjnych do
krążenia ogólnego → ogólny stan zapalny
- indukcję apoptozy komórek mięśni gładkich ścian naczyń krwionośnych i
dysfunkcję komórek śródbłonka → choroby sercowo-naczyniowe
- stymuluje powstawanie RFT → oporność na insulinę
- karbamylację białek → zmiana funkcji białek → włóknienie nerek, miażdżyca
141
jaka jest rola glutaminianu w syntezie mocznika?
Glutaminian wykorzystywany jest w reakcji katalizowanej przez aminotransferazę asparaginianową która zmienia OAA do asparaginianu (produktem też jest a-ketoglutaran). Asparaginian wchodzi do cyklu mocznikowego.
142
jaka jest pierwsza reakcja cyklu ornitynowego? + enzym
NH4+ --> karbamoilofosforan
E: syntetaza karbamoilofosforanowa I
dołączane: CO2, H2O, 2ATP
odłączane: 2ADP i Pi
143
w co zamieniany jest karbamoilofosforan? + enzym
karbamoilofosforan + ornityna --> cytrulina
odłączane jest Pi
E: karbamoilatransferaza ornitynowa
144
w co przemieniana jest cytrulina? +enzym
cytrulina + asparaginian --> argininobursztynian
nakład ATP do AMP i PPi
E: syntetaza argininobursztynianowa
145
w co przemieniany jest argininobursztynian?
argininobursztynian --> ARGININA + fumaran
E: liaza argininobursztynianowa
146
w co przemieniana jest arginina? +enzym
arginina + H2O --> MOCZNIK + ornityna
E: arginaza
147
jaka reakcja cyklu mocznikowego jest regulowana? i jak?
reakcja syntetazy karbamoilofosforanowej I; aktywowana jest N-acetyloglutamininem
148
jak powstaje N-acetyloglutaminian?
acetylo-CoA + glutaminian --> N-acetyloglutaminian
E: synteza N-aetyloglutaminianowa
odłącza się CoA-SH
reakcja stymulowana przez ARGININĘ
149
ile moli ATP potrzeba do syntezy 1 mola mocznika?
4
150
jakie są dwa typy regulacji cyklu mocznikowego?
krótkoterminowa (na poziomie katalizy)
długoterminowa (na poziomie syntezy enzymu)
151
jaka jest krótkoterminowa regulacja cyklu mocznikowego?
- Allosteryczna aktywacja mitochondrialnej syntetazy
karbamoilofosforanowej przez N-acetyloglutaminian
- Zwiększone stężenie argininy stymuluje powstawanie
N-acetyloglutaminianu z glutaminianu i acetylo-CoA
152
jaka jest długoterminowa regulacja cyklu mocznikowego?
- Dieta wysokobiałkowa indukuje ekspresję genów
kodujących enzymy cyklu mocznikowego i
aminotransferaz
- Dieta niskobiałkowa działa przeciwstawnie
153
jakie procesy metabolizmu azotu głównie zachodzą w strefie okołowrotnej?
synteza mocznika
(są to hepatocyty okalające żyłę wrotną)
154
jakie procesy metabolizmu azotu głównie zachodzą w strefie okołożylnej?
synteza glutaminy
(są to hepatocyty okalające żyłę wątrobową)
155
Jakie mogą być zaburzenia cyklu mocznikowego?
- ZESPÓŁ REYE’A (hyperamonemia typu I)
- ZESPÓŁ REYE’A PODOBNY
(hyperamonemia typu II)
- CYTRULINURIA
- ACIDEMIA
ARGININOBURSZTYNIANOWA
- NIEDOBÓR
ARGINAZY
156
Jaki jest skutek całkowitego braku syntezy któregokolwiek enzymu cyklu mocznikowego?
śmierć w okresie noworodkowym
157
Jak leczy się niedobory enzymów cyklu mocznikowego?
- dieta ubogobiałkowa (Unikać nadmiaru białka. Pamiętać o uzupełnianiu w argininę)
- podawanie beznoesanu lub fenylooctanu sodu
- hemodializa (transfuzja krwi) – aby obniżyć stężenie amoniaku we
krwi i uniknąć uszkodzenia mózgu przez amoniak
158
- ZESPÓŁ REYE’A (hyperamonemia typu I)
- Niedobór syntetazy karbamoilofosforanowej
- zatrucie amoniakiem - wysokie stężenie NH4+ we krwi, zaburzenia funkcji mózgu (upośledzenie umysłowe)
- terapia - podawanie argininy
- arginina aktywuje syntazę N-acetyloglutaminianu i pośrednio syntetazę karbamoilofosforanową
159
ZESPÓŁ REYE’A PODOBNY
(hyperamonemia typu II)
- Niedobór transkarbamoilazy
- najczęściej występujący niedobór enzymu cyklu mocznikowego - wysoki poziom amoniaku i aminokwasów we krwi, oraz wysokie stężenie kwasu orotowego
- wysokie stężenie glutaminy we krwi
- niedobór sprzężony z chromosomem X (u matki może występować hiperamonemia & awersja do pokarmów wysokobiałkowych)
- terapia: dieta bogata w węglowodany, uboga w białka, podawanie kwasu benzoesowego lub fenylooctanu
160
Niedobór syntazy N-acetylglutaminianowej
- upośledzenie umysłowe
- terapia - podawanie karbamoiloglutaminianu (analog N-acetyloglutaminianu) → aktywacja syntetazy karbamoilofosforanowej
161
Cytrulinemia
- Niedobór syntetazy argininobursztynianowej
- wysokie stężenie cytruliny i amoniaku we krwi
- gen recesywny
- leczenie - podawanie kwasu benzoesowego lub fenylooctanu
162
Kwasica argininobursztynianowa
- Niedobór liazy argininobursztynianowej
- wysokie stężenie amoniaku i argininobursztynianu we krwi
- terapia - podawanie argininy i benzoesanu sodu, co przyspiesza usuwanie amoniaku z organizmu - podawanie dużych ilości
argiginy prowadzi do produkcji ornityny w reakcji arginazy i zwiększonego usuwania azotu
163
Hiperargininemia
- Niedobór arginazy
- rzadki, zaburzenia rozwoju i funkcji mózgu, we krwi akumuluje się amoniak i arginina
- terapia - usunięcie argininy z pożywienia, dieta uboga w białka
