Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Bioszka > enzymy > Flashcards

enzymy Flashcards

(66 cards)

Start Studying
1
Q

jak dzielimy enzymy?

A

białka proste np. większość enzymów przewodu pokarmowego
białka złożone holoenzym -> kofaktor + apoenzym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

jakie są kofaktory?

A
  • grypa prostetyczna związana na trawle z apoenzymem np. fosforan pirydoksalu w aminotransferazach, FMN, FAD, difosforan tiaminy, biotyna
  • koenzym nie związany na trwale z apoenzymem np. NAD+, NADP+, CoA, THF
  • aktywatory - jony, najczęściej metali: Co, Cu, Mn, Mg, Zn
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

czy wszystkie kofaktory są syntezowane w organizmie?

A

nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

które koenzymy są endogenne?

A

biopteryny, kwas liponowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

jakie są mechanizmy reakcji dwusubstratowych?

A

1) sekwencyjny uporządkowany -> charakterystyczny dla NAD(P)-zależnych oksydoreduktaz np. dehydrogenaza jabłczanowa
2) sekwencyjny o dowolnej kolejności - charakterystyczny dla reakcji katalizowanych przez wiele kinaz np. kinaza kreatynowa
3) typu ping-pong - charakterystyczny ślą aminotransferaz i proteaz serynowych np. alat i aspat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

enzymy monomeryczne

A

enzym złożony z jednego łańcucha polipeptydowego
zbudowane z dwu lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonych kowalencyjnie np. mostkami disiarczkowymi (powstające z jednego łańcucha peptydowego) np. insulina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

enzymy oligomeryczne

A

zbudowane z dwu lub więcej podjednostek połączonych wiązaniami niekowalencyjnymi (np. oddziaływaniami hydrofobowymi)
mogą być regulowane przez polimeryzację i depolimeryzację

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

kompleksy wieloenzymowe

A

np. kompleksy dehydrogenaz 2-oksokwasów, kompleks dehydrogenazy pirogronianowej (dehydrogenaza pirogronianowa, acetylotransdferaza liponvianowa, dehydrogenaza liponianowa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

enzymy wielofunkcyjne

A

np. synteza kwasów tłuszczowych, mutaza bisfosfoglicerynianowa/fosfataza 2,3-bisfosfoglicerynianu, synteza pirymidyn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

izoenzymy

A

odmienne formy molekularne enzymu (różne sekwencje aminokwasów w białku enzymu) katalizujące taką samą reakcję
- najczęściej są produktami różnych genów
- mogą się różnić składem podjednostkowym
- wykazują różnice we właściwościach np. wrażliwość na czynniki regulatorowe, powinowactwo do substratów (np. heksokinaza i glukokinaza)
- często występują w różnych typach komórek
- profil izoenzymów może zmieniać się pod wpływem czynników środowiska, różnicowania komórek, procesów patologicznych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

co to jest LDH i jaka reakcję katalizuje?

A

dehydrogenaza mleczanowa
pirogronian –> mleczan
NADH+H+ –> NAD+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

gdzie występuje LDH1?

A

w sercu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

gdzie występuje LDH5?

A

mięsień szkieletowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

jak klasyfikuje się enzymy? od klasy 1 do 6

A

oksydoreduktazy
transferazy
hydrolazy
liazy
izomerazy
ligazy (syntetazy)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

jakie istnieją modele miejsca katalitycznego?

A
  • model zamka i klucza (sztywny model matrycowy)
  • model wzbudzonego dopasowania (model ręki i rękawiczki)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

jakie są wiązania uczestniczące w powstawaniu kompleksu enzym-substrat?

A

oddziaływania elektrostatyczne
wiązania wodorowe
siły van der Waalsa
oddziaływania hydrofobowe
wiązania kowalencyjne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

czym jest entalpia swobodna (deltaG)?

A

określa kierunek i stan równowagi reakcji chemicznej
jeśli entalpia swobodna tworzenia produktów jest mniejsza od entalpii swobodnej substratów to oznacza że reakcja jest reakcją spontaniczną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

reakcja egzoergiczna

A

energia swobodna produktów jest niższa niż substratów - tylko taka reakcja przebiega samorzutnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

reakcja endoergiczna

A

energia swobodna produktów jest wyższa niż substratów - aby taka reakcja zaszła musi być sprzężona z reakcją egzoergiczną - jedną z dróg sprzężenia jest przeniesienie energii poprzez przenośnik bogatoenergetyczny (np. ATP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

w jaki sposób enzymy przyspieszają reakcje chemiczne?

A

zmniejszają energię aktywacji
do zajęcia reakcji niezbędne jest powstanie zaktywowanego kompleksu przejściowego o większym zasobie energii swobodnej niż substraty i produkty

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Co to energia aktywacji?

A

najniższa energia potrzeba do utworzenia produktów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

czym jest RÓWNANIE Michaelisa-Menten?

A

równaniem opisującym zależność reakcji enzymatycznej od stężenia substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

czym jest Km?

A

jest to takie stężenie substratu, przy którym prędkość początkowa reakcji stanowi połowę prędkości maksymalnej osiąganej przy danym stężeniu enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

czym jest wykres Linewaevera-Burka?

A

wykresem tego równania jest prosta o nachyleniu względem osi odciętych Km/vmax

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
czym jest kooperatywność?
- dotyczy wiązania ligandów (substrat, aktywator, inhibitory) przez białka enzymatyczne i nieenzymatyczne - o kooperatywności mówimy wtedy, kiedy wiązanie cząsteczki ligandu z enzymem wpływa na wiązanie następnej cząsteczki ligandu przez ten enzym - jest to cecha enzymów (białek) multimerycznych, które wiążą substrat w więcej niż jednym miejscu cząsteczki
26
efekt homotropowy
kiedy ligand wpływa na wiązanie cząsteczek tego samego ligandu (oddziaływanie pomiędzy tymi samymi ligandami)
27
efekt heterotropowy
kiedy na wiązanie jednego ligandu wpływają cząsteczki innego ligandu (oddziaływanie pomiędzy cząsteczkami różnych ligandów)
28
kooperatywność dodatnia
kiedy w obecności jednej cząsteczki ligandu (substratu) wzrasta wiązanie następnych cząsteczek ligandu (substratu) do enzymu
29
kooperatywność ujemna
antykooperatywność - kiedy w obecności jednej cząsteczki ligandu (substratu) hamowane jest wiązanie następnych cząsteczek ligandu
30
czym jest Rs?
indeks/współczynnik kooperatywności; odpowiada wzrostowi wysycenia enzymu substratem z 10% do 90% uzyskać można zwiększając odpowiednio stężenie substratu
31
ile wynosi Rs przy braku kooperatywności?
81
32
ile wynosi Rs przy kooperatywności dodatniej?
9
33
ile wynosi Rs przy kooperatywności ujemnej?
6541
34
jakie są czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej?
stężenie enzymu stężenie substratu lub substratów obecność i stężenie aktywatora lub innych kofaktorów pH środowiska reakcji temperatura środowiska reakcji
35
co to jest jednostka standardowa (J lub U)?
taka ilość aktywności, która katalizuje przemianę 1μmola substratu w ciągu 1 min. w optymalnych warunkach reakcji przy wysycającym stężeniu substratu.
36
czym jest aktywność właściwa?
liczba jednostek standardowych przypadająca na mg białka (określa stopień czystości enzymu).
37
czym jest aktywność molekularna?
liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkty w czasie 1 min. przez jedną cząsteczkę enzymu (określa sprawność katalityczną enzymów).
38
Stężenie aktywności enzymatycznej (stężenie enzymu w roztworze)
wyraża się liczbą jednostek aktywności zawartych w jednostce objętości (np. J/L).
39
kiedy zmiany aktywności enzymów mają znaczenie?
-w stanach patologicznych przebiegających z podwyższoną temperaturą ciała -hipotermia – znaczenie w przeszczepach narządów
40
czym jest inhibitor?
Każda substancja powodująca zahamowanie reakcji enzymatycznej
41
co nie jest inhibicją?
denaturacja spowodowana wysoką temperaturą, kwasami itp.
42
jak dzielona jest inhibicja?
kompetycyjna niekompetycyjna akompetycyjna mieszana
43
czym jest inhibicja nieodwracalna?
Inhibitor nie daje się oddzielić od enzymu w wyniku dializy lub rozcieńczenia. Najczęściej dotyczy modyfikacji centrum aktywnego enzymu (blokowania lub modyfikacji określonych aminokwasów) i ma kinetykę inhibicji niekompetycyjnej
44
czym jest inhibicja odwracalna?
Inhibitor daje oddzielić się od enzymu w wyniku dializy lub rozcieńczenia i ma charakter inhibicji kompetycyjnej.
45
Inhibicja kompetycyjna
1. rywalizacja o centrum aktywne 2. strukturalne podobieństwo S i I 3. kompletne odwrócenie nadmiarem substratu Km większe i Vmax takie samo
46
inhibicja niekompetecyjna
przyłączenie inhibitora nie ma wpływu na przyłączenie substratu Km takie samo a Vmax mniejsze
47
inhibicja mieszana
Max mniejsze i Km wyższe
48
inhibicja akompetecyjna
szczególny przypadek inhibicji niekompetecyjnej
49
jakie to są enzymy allosteryczne?
enzymy, których aktywność miejsca katalitycznego może być regulowana przez efektory allosteryczne znajdujace się w miejscu allosterycznym - enzymy allosteryczne to oligomery
50
typ K enzymów allosterycznych
wpływa na powinowactwo
51
jak zmienia się aktywność istniejących cząsteczek enzymu?
1) regulacja aktywności poprzez kowalencyjne modyfikacje cząsteczek enzymów - nieodwracalna modyfikacja proteolityczna enzymów - odwracalna fosforylacja enzymów - adenylacja/deadenylacja - AD-rybozylacja - acetylacja - prenylacja - metylacja 2) regulacja aktywności poprzez polimeryzację/depolimeryzację cząsteczki enzymu 3)regulacja aktywności przez odwracalne wiązanie ligandów 4) odwracalne wiązanie z błonami 5) odwracalne wiązanie z innymi białkami 6) naturalne inhibitory
52
enzymy podział ze względu na lokalizację
komórkowe i pozakomórkowe
53
enzymy komórkowe
powstają, działają i ulegają rozpadowi (proteolizie) w obrębie tej samej komórki kiedy umrą to uwalniają je do osocza -> niefunkcjonalne enzymy osocza
54
enzymy pozakomórkowe
sekrecyjne postają w komórce ulegają sekrecji do środowiska pozakomórkowego i tam działają -> enzymy osoczowe, enzymy przewodu pokarmowego
55
jak w osoczu jest aspat to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął
mięsień sercowy i wątroba
56
jak w osoczu jest alat to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął
wątroba ale serce i nera trochę też
57
jak w osoczu jest GDH (dehydrogenaza glutaminianowa) to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął
wątroba
58
jak w osoczu jest CK (kinaza kreatynowa) to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął
mięśnie szkieletowe
59
jak w osoczu jest LDH to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął
mięśnie, wątroba, serce (maga bardzo), mózg i nerka też oberwały
60
jaki enzym jest oznaczany w osoczu krótko po zawale serca a jaki długo po?
krótko CK-2 długo LDH1
61
gdzie występuje CK-1?
w mózgu
62
gdzie występuje CK-2?
w sercu
63
gdzie występuje CK-3?
w mięśniach szkieletowych
64
jakie białka są oznaczane w osoczu po zawale serca?
chwilę po -> mioglobina godzinę po -> troponina ok 1,5h po -> też troponina ale dużo więcej
65
czym jest MMP?
metaloproteinazy -> enzymy proteolityczne trawiące (hydrolizujące) białka macierzy pozakomórkowej)
66
Czym jest TIMP?
Inhibitory (naturalne) metaloproteinaz

Bioszka (15 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions