Cytologia Flashcards
(220 cards)
1
Q
Jakie lipidy wchodzą w skład błon kom? (3)
A
Fosfolipidy, cholesterol, glikolipidy
2
Q
Cechy fosfolipidów
A
spolaryzowane, amfipatyczne, mają biegun hydrofilowy i hydrofobowy
3
Q
Jak są skierowane bieguny fosfolipidów?
A
hydrofilowe - do otaczającego środowiska, hydrofobowe - do wnętrza dwuwarstwy
4
Q
Podstawowe fosfolipidy błonowe to… (5)
A
…fosfatydylocholina, fosfatydyloseryna, fosfatydyloetanolamina, sfingomielina, lecytyna.
5
Q
rola cholesterolu?
A
stabilizuje strukturę błony
6
Q
gdzie znajdziemy glikolipidy?
A
w warstwie graniczącej ze środowiskiem pozakomórkowym
7
Q
cechy białek błonowych (3)
A
amfipatyczne, mają regiony hydrofilowe (bogate w polarne aminokwasy) zwrócone do środowiska zew i wew: regiony zew związane są z oligosacharydami + wew z kwasami tłuszczowymi, regiony hydrofobowe (bogate w aminokwasy niepolarne) zatopione w warstwie fosfolipidów
8
Q
podział białek błonowych + ich charakterystyka
A
powierzchniowe - można oddzielić od warstwy lipidowej przez łagodną ekstrakcję w r-rach soli
integralne - wymagają dezintegracji dwuwarstwy lipidowej przez silne detergenty/rozpuszczalniki
9
Q
funkcje białek błonowych (5)
A
- transport cząst przez błony (kanały, pompy itp.)
- nadają aktywność enzymatyczną
- wiązanie cytoszkieletu kom z wew pow błony
- łączenie kom z macierzą pozakom i kom sąsiednimi
- działanie jako receptory w sygnalizacji międzykom
10
Q
czym są węglowodany błonowe?
A
to reszty cukrowe połączone z białkami/lipidami w pow graniczącej ze środowiskiem zew lub światłem organelli błoniastych
11
Q
co to glikokaliks?
A
> warstwa węglowodanów pokrywająca błonę kom, osłonka powierzchniowa
glikokaliks zapewnia specyfikę pow kom (właściwości antygenowe) i uczestniczy w mechanizmach rozpoznawania kom i łączeniu ich w zespoły
12
Q
mozaikowy model budowy błony - założenia
A
białka zatopione w płaszczyźnie błony mogą swobodnie dyfundować, przechodzić przez całą grubość błony (integralne) lub wiązać się z warstwą zew/wew (powierzchniowe)
13
Q
co to tratwa lipidowa?
A
obszary/domeny błony kom szczególnie bogate w CHOLESTEROL i SFINGOLIPIDY - mają inną płynność niż reszta błony (w podanej temp)
14
Q
składnikiem tratw lipidowych są białka…
A
…kaweoliny, które uczestniczą w formowaniu i ruchu pęcherzyków podbłonowych i kaweoli (wpuklenia błony kom) — w kom mm. gładkich, kom mioepitelialne, fibroblasty, kom śródbłonka
15
Q
rola tratwy lipidowej
A
regulacja sygnalizacji międzykom poprzez zagęszczanie lub rozrzedzanie domen kom zawierających białka uczestniczące w wymianie i transdukcji info
16
Q
transport bierny prosty - co dyfunduje?
A
rozpuszczalniki organiczne (alko, benzen), hormony steroidowe, niektóre leki, O2, CO2, N2, mocznik
17
Q
transport ułatwiony (zgodnie z gradientem, ale uczestniczą białka kanałowe/nośnikowe) - co przechodzi?
A
aminokwasy, cukry, jony z otoczką hydrofilową
18
Q
białka kanałowe występują jako kanały jonowe oraz kanały wodne - podział ze względu na działający bodziec
A
> otwierane ligandem - pozostają otwarte do momentu dysocjacji ligandu od białka kanałowego, ligandami najczęściej są neuroprzekaźniki (w błonach postsynaptycznych neuronów, zmiana kształtu umożliwia przepływ jonów) lub nukleotydy (np. cGMP w czopkach siatkówki)
otwierane mechanicznie - bodziec mechaniczny otwiera kanał i umożliwia napływ jonów (np. kom rzęsate ucha wew)
otwierane białkiem G - interakcja między białkiem receptorowym a kompleksem białka G
otwierane zmianą potencjału błonowego - kanały sodowe przy impulsie nerwowym
19
Q
co robią białka nośnikowe?
A
wiążą transportowane cząst po jednej stronie błony i uwalniają je po przeciwnej
20
Q
czym jest uniport, symport i antyport?
A
uniport - transport jednej cząst
symport - transport 2 cząst w tym samym kierunku
antyport - 1 cząsteczka w jedną stronę, 1 cząst w przeciwną
21
Q
co to transport aktywny?
A
przenoszenie cząst przez błony wbrew gradientowi i przy użyciu energii z hydrolizy ATP
22
Q
jaki jest skutek działania pomp?
A
nierównomierne rozmieszczenie jonów i ładunków elektrycznych po obu stronach błony
23
Q
budowa N+-K+-ATP-azy + typ transportu z nią związany
A
większa podjednostka alfa (wiąże ATP), mniejsza podjednostka beta
transport aktywny pierwotny
24
Q
jakie jony i gdzie transportuje pompa sodowo-potasowa?
A
3 jony Na na zewnątrz kom, 2 jony K do wewnątrz kom
25
co umożliwia przeniesienie jonów K?
defosforylacja powodująca zmianę konformacji
26
co to transport aktywny wtórny?
transport akt pierwotny wytwarza gradient elektrochemiczny, który daje energię umożliwiającą transport jonów/cząst w kierunku przeciwnym do gradientu
27
czym jest endocytoza?
aktywny transport substancji do wnętrza kom przy udziale ENDOSOMÓW (obłonionych pęcherzyków)
28
jakie są rodzaje endocytozy? (2)
pinocytoza - transport substancji płynnych
| fagocytoza - transport ciał stałych
29
co to są pinosomy?
to pęcherzyki pinocytarne tworzące się na pow kom zawierające płyn z otoczenia kom z rozpuszczonymi substancjami
30
co to jest transcytoza?
odmiana pinocytozy, pęcherzyki przechodzą przez cytoplazmę w formie niezmienionej i są uwalniane na przeciwległej pow kom (charakterystyczne dla kom śródbłonka)
31
co to są fagosomy?
duże pęcherzyki powstałe wskutek łączenia się wypustek cytoplazmy, które otaczają substancje stale przylegające do pow kom
32
jakie substancje są selektywnie pobierane za pomocą endocytozy przy udziale receptorów?
lipoproteidy, cholesterol, czynniki wzrostu, hormony, wirusy
33
czym jest dołek okryty?
to zagłębienie w błonie (w miejscu wiązania ligandu) pokryte białkiem klatryną
34
co to pęcherzyk okryty/endosom?
to dołki okryte wgłębione w cytoplazmę zawierające kompleksy receptor-ligand
35
co to jest recyrkulacja receptorów?
zjawisko, w którym w środowisku kwaśnym receptory oddzielają się od związanych cząsteczek i w specjalnych pęcherzykach powracają na pow błony kom, gdzie następuje ich ponowne wykorzystanie
36
czym jest egzocytoza?
wydzielenie poza kom zawartości z cytoplazmy w formie pęcherzyków z jednoczesną fuzją błony pęcherzyka i błony kom (dzięki kompleksowi fuzyjnemu)
37
rodzaje egzocytozy (2)
> konstytutywna - transport i uwalnianie zachodzi w sposób ciągły, niezależnie od czynników zew
> regulowana - zachodzi wskutek działania określonych bodźców (np. wiązanie hormonów, neuromediatorów, przeciwciał)
38
rodzaje receptorów cząst sygnalizacyjnych (2)
> receptory śródkomórkowe - wiążą hydrofobowe cząst sygnalizacyjne, które z łatwością pokonują barierę błony kom (hormony steroidowe i tarczycy, pochodne wit. A) i łączą się z receptorami cytoplazmatycznymi
> receptory błonowe = glikoproteidy - rozpoznają cząst zbyt duże lub zbyt hydrofilowe, aby pokonać warstwę lipidową
39
za co są odpowiedzialne szlaki sygnalizacyjne (5)
1. kontrola przepuszczalności błony kom (wpływ na konformację białek kanałowych)
2. regulacja transportu do kom innych cząst
3. interakcja składników macierzy pozakom i sąsiednich kom z cytoszkieletem poprzez integryny (białka transbłonowe)
4. transfer info do cytoplazmy poprzez aktywację wtórnych przekaźników
5. przenikanie do kom patogenów naśladujących inne ligandy
40
rodzaje receptorów błonowych (4)
RECEPTORY:
1. związane z białkami kanałowymi - kanały jonowe otwierane przez wiązanie neuroprzekaźników --- związanie cząst powoduje otwarcie kanału, np. receptory nikotyno-acetylocholinowe
2. katalityczne - białka transbłonowe --- domena pozakom wiąże ligand, domena cytoplazmatyczna wykazuje aktywność kinazy tyrozynowej, np. receptory nabłonkowego czynnika wzrostu (EGF)
3. cytokin - multimeryczne receptory --- mamy domeny transbłonową, dużą pozakomórkową wiążącą cytokiny oraz białkową cytoplazmatyczną wiążącą białka regulatorowe, np. kinaza tyrozynowa
4. związane z białkiem G - białka transbłonowe związane z kanałami jonowymi lub enzymami pow błony kom --- wiąże wiele różnych cząst sygnałowych, aktywacja przez ligand powoduje interakcje z białkiem G, co uruchamia wtórne przekaźniki (najczęściej cAMP i Ca2+
41
czym jest białko G?
białko regulatorowe wiążące GTP
42
co to jest cytosol?
silnie uwodniony żel zawierający białka, metabolity, cukry proste, kwasy tłuszczowe, makrocząsteczki, sole mineralne
składnik cytoplazmy
43
składniki cytoszkieletu (3)
mikrotubule, mikrofilamenty, filamenty pośrednie
44
co to mikrotubule?
to spolaryzowane rurki o średnicy 25 nm, złożone z 13 protofilamentów, które są zbudowane z białkowych heterodimerów α- i β-tubuliny (które w obecności GTP polimeryzują i tworzą protofilamenty)
45
gdzie jest początek powstawania mikrotubul?
w centrum organizacji mikrotubul (MTOC)
46
rodzaje mikrotubul (2)
> labilne - czasowo pojawiające się w organizacji wrzeciona podziałowego
> stabilne - budują centriole, aksonemę (aparat ruchowy) rzęsek i witek oraz neurotubule
47
jakie są i co się dzieje w biegunach mikrotubul?
w biegunie "+" przewaga szybko dokonującej się polimeryzacji (warunek: wysokie stęż. wolnej tubuliny i niskie stęż. Ca2+)
w biegunie "-" przewaga wolno zachodzącej depolimeryzacji (warunek: hydroliza GTP)
48
co robią białka MAPs towarzyszące mikrotubulom?
> stabilizują mikrotubule, hamując ich depolimeryzację, oraz biorą udział w ATP-zależnym transporcie organelli i pęcherzyków (kinezyna, dyneina)
> wspólnie z mikrotubulami wpływają na kształt kom, rozpieszczenie organelli oraz uczestniczą w budowie aksonemy i ciałek podstawnych, rzęsek i witek, centrosomu i wrzeciona podziałowego
49
jaki jest wpływ alkaloidów na mikrotubule wrzeciona podziałowego?
> taksol - stabilizuje strukturę
> kolchicyna, winblastyna, winkrystyna - nie dopuszczają do polimeryzacji
> uniemożliwiają ich wytworzenie, hamując tym samym podział kom
50
co to centriole?
to cylindryczne struktury zbudowane z 9 tripletów mikrotubul koncentrycznie rozmieszczonych na kształt turbiny (triplety powiązane są białkami fibrylarnymi), a do wnętrza centrioli dochodzą włókienka białkowe wiążące Ca2+
51
co to centrosom?
centriola wtórna (prostopadła) + białkowy materiał pericentriolarny
52
rola centrosomu
inicjuje polimeryzacje mikrotubul, buduje ciałka podstawowe wici i rzęsek
53
Co zalicza się do wtrętów cytoplazmatycznych?
Glikogen, lipidy, twory krystaliczne, wtręty barwnikowe
54
Jak w mikroskopie świetlnym można wykazać obecność ziarenek glikogenu w cytoplazmie?
Ich obecność można wykazać w mikroskopie świetlnym za pomocą reakcji PAS. W mikroskopie elektronowym glikogen uwidacznia się w postaci skupisk tworzących tzw. rozety.
55
W jakiej postaci na terenie cytoplazmy występują lipidy?
Na terenie cytoplazmy występują w postaci nieobłonionych kropel, które w przypadku komórek tłuszczowych zlewają się w jedną dużą kroplę wypełniającą prawie całą komórkę.
56
W jakich komórkach występują twory krystaliczne?
W komórkach śródmiąższowych jądra.
57
Budowa tworów krystalicznych
Są to struktury o regularnej budowie, składają się z włókiennego białkowych ułożonych rownolegle lub prostopadle.
58
Wtręty barwnikowe
Występują w podharcmistrz ziarenek w cytoplazmie komórek skory (melanocytow, keranocytow) i włosów, nadając im zabarwienie.
59
W jakiej formie pojawiają się wtręty barwnikowe w komórkach mięśniowych serca i wątroby?
Pojawiają się jako produkt degradacji i starzenia.
60
Czego przykładem są ziarenka lipofuscyny?
Wtrętów barwnikowych
61
Czym charakteryzuje się faza G1?
Charakteryzuje się nasileniem procesów anabolicznych - m.in. synteza błon organelli komórkowych, zwiększenie liczby mitochondriów i peroksysomow.
62
Co się dzieje z komórkami niezdolnymi do przejścia punktu restrykcyjnego?
Przechodzą do fazy G0.
63
z czego są zbudowane mikrofilamenty aktynowe?
z 2 oplatających się łańcuchów aktynowych (F-aktyna), a każdy łańcuch powstaje podczas polimeryzacji białkowych monomerów G-aktyny
64
co to mikrofilamenty aktynowe?
spolaryzowana "nitka" o średnicy 6 nm, DYNAMICZNA NIESTABILNOŚĆ
65
od czego zależy proces polimeryzacji mikrofilamentów aktynowych?
od obecności wolnej aktyny, jonów Ca2+ i jest inicjowany przyłączeniem ATP do aktyny (hydroliza ATP rozpoczyna depolimeryzację)
66
rola spektryny i ankiryny
łączą filamenty aktynowe z integrynami, tworząc szkielet podtrzymujący błonę kom
67
rola filaminy
sieciuje filamenty aktynowe, które tworząc warstwę korową cytoplazmy, chronią kom przed urazami mech
68
rola żelsoliny
zwiększa płynność cytoplazmy poprzez fragmentację sieci filamentów aktynowych
69
rola miozyny
przemieszczanie się kom za pomocą pseudopodiów (miozyna I), transport wewnątrzkom (miozyna V), skurcz kom mięśniowych (miozyna II), podział kom
70
rola fibryny, α-aktyniny i fascyny
sieciują filamenty aktynowe w równoległe pęczki, które tworzą zrąb mikrokosmków i stereociliów
71
budowa filamentów pośrednich
zbudowane z białek firbylarnych (domeny globularne na końcach, domena włóknista w środku), średnica 10 nm, nie wykazują biegunowości, struktury stałe (nie podlegają procesom depolimeryzacji)
72
rola domeny włóknistej (filamenty pośrednie)
umożliwia agregację białek, konstruując splecione boczne dimery
73
gdzie znajdziemy filamenty pośrednie?
w cytoplazmie jako sieć otaczająca jądro lub jako pęczki biegnące na obwód kom (łączą się z białkami transbłonowymi)
74
rola filamentów pośrednich
odporność mech, kształt kom, wzmacnianie wypustek cytoplazmatycznych
75
jakie białka pozwalają filamentom pośrednim na tworzenie sieci/pęczków?
filagryna, synamina, plektyna, plakiny
76
rodzaje filamentów pośrednich (6)
FILAMENTY
1. keratynowe - swoiste dla kom nabłonkowych, budują je heterodimery cytokeratyn typu I (białka kwaśne) i cytokeratyn typu II (obojętne i zasadowe)
2. wimentynowe i wimentynopodobne - w tkance łącznej, budowa: homodimery wimentyny/heterodimery wimentyny i białka
3. desminowe - m. gładkie, linie Z włókien m. szkieletowych, budowa: desmina, wimentyna
4. gliofilamenty - kom. glejowe, budowa: GFAP, wimentyna
5. neurofilamenty - aksony i dendryty, budowa: NF-L (do 70 kDa)/NF-M (do 110 kDa)/NF-H (do 150 kDa), α-interneksyna
6. laminy jądrowe - we wszystkich kom jądrzastych, 5 typów lamin: A, C, B1, B2 i B3, białka te to miejsca przyczepu heterochromatyny, a także tworzą blaszkę jądrową
77
co powoduje nieprawidłowa budowa lamin A i C?
deformacja otoczki jądrowej kom m. szkieletowych i m. sercowego oraz kom nerwowych
78
co to polirybosomy?
rybosomy powiązane nicią mRNA występujące luźno w cytoplazmie lub przy błonie siateczki śródplazmatycznej lub zew błonie otoczki jądrowej
79
co to ergastoplazma?
obszary kom zawierające duże ilości rybosomów
80
role podjednostek rybosomów
mała - dopasowuje tRNA do kodonów mRNA
| duża - wytworzenie w. peptydowych, elongacja
81
jakie białka przez jakie rybosomy są produkowane?
> białka na potrzeby własne - rybosomy cytoplazmatyczne
| > białka na eksport, enzymy lizosomalne, białkowe składniki cytomembran i organelli - rybosomy związane z siateczką
82
jak zorganizowana jest siateczka śródplazmatyczna?
to system kanalików i cystern ograniczonych błoną
83
co jest wewnątrz siateczki śródplazmatycznej?
woda, elektrolity xd
84
rodzaje siateczki śródplazmatycznej (2)
szorstka/ziarnista, gładka
85
jakie białka znajdziemy na błonie siateczki szorstkiej?
> białko dokujące - receptor błonowy rozpoznający cząst SRP, która przyłączona jest do dużej podj rybosomu
> ryboforyny - białka przytwierdzające dużą podj do błony po odłączeniu SRP
> enzymy modyfikujące syntetyzowany peptyd (w świetle cystern odcinany jest peptyd sygnałowy)
86
gdzie jest dużo siateczki szorstkiej?
w kom intensywnie syntetyzujących białka!
87
gdzie znajdziemy siateczkę gładką w kom?
cz. obwodowa cytoplazmy jako skomplikowany system anastomozujących kanalików
88
co się dzieje na siateczce gładkiej?
synteza lipidów, etapy syntezy i przemiany hormonów steroidowych, przemiana glukozy, segregacja i modyfikacja białek, detoksykacja toksyn, magazynuje glikogen i lipidy (wow całkiem dużo)
89
gdzie jest dużo siateczki gładkiej?
w kom wytwarzających hormony steroidowe! (np. kom kory nadnerczy, jądra, jajników)
90
co to siateczka sarkoplazmatyczna?
specjalny typ siateczki gładkiej, występuje we włóknach mięśniowych i magazynuje jony Ca2+
91
w jakich kom AG jest dobrze rozwinięty?
w kom wydzielniczych
92
budowa AG
to struktura utworzona ze spłaszczonych , ułożonych równolegle cystern i towarzyszących im pęcherzyków
93
co to diktiosom?
to 5-8 spłaszczonych cystern
| jeden lub wiele diktiosomów tworzy AG
94
co oznaczają terminy cysterny cis i trans? co jest między nimi?
cysterny cis - cysterny bliżej jądra (biegun formowania)
cysterny trans - cysterny dalej od jądra (biegun dojrzewania)
między nimi - cysterny pośrednie
95
jaka jest zawartość cystern cis i trans?
cysterny cis - enzymy N-acetyloglukozaminotransferaza
| trans - transferaza galaktozowa i sialowa
96
co to pęcherzyki transportujące?
pęcherzyki dookoła cystern AG, transportują błony między siateczką, diktiosomami i błoną kom lub inne substancje z siateczki
97
skąd, dokąd i jakie białka są odpowiedzialne za transport pęcherzyków?
DYNEINA transportuje z siateczki do bieguna cis
KINEZYNA transportuje z bieguna cis do siateczki
KINEZYNA/KOMPLEKS MIOZYNA II - FILAMENTY AKTYNOWE transportuje z bieguna trans
98
co to pęcherzyki opłaszczone?
to nowopowstałe pęcherzyki transportujące, opłaszczenie pochodzi od koatomerów (umożliwiają oderwanie od błon)
99
rola białek COP i COP II
opłaszczają pęcherzyki biorące udział w transporcie nieselektywnym między siateczką szorstką a biegunem cis / między diktiosomami AG / między biegunem trans a błoną kom
100
rola klatryny
opłaszcza pęcherzyki na biegunie trans
101
co to pęcherzyki hydrolazowe lub wakuole zagęszczone?
pęcherzyki odrywające się od bieguna trans, pęcherzyki hydrolazowe - hydrolazy lizosomalne zostają na początku oddzielone od innych białek
102
rola cystern cis i pośrednich
> uczestniczą w modyfikacji białek i lipidów poprzez dołączanie grup funkcyjnych
103
rola cystern trans
rozdzielają zawartość cystern od pęcherzyków: osobno enzymy lizosomalne, osobno substancje przeznaczone do wydzielenia
104
rola AG
> uczestniczy w przebudowie i recyrkulacji błon
> modyfikuje, sortuje i pakuje w pęcherzyki substancje
> wytwarza lizosomy
105
budowa peroksysomu
kulisty pęcherzyk z pojedynczą błoną, zawiera ok. 50 enzymów oksydacyjnych, NIE łączy się z innymi pęcherzykami
106
funkcja peroksysomów
unieczynnianie toksycznych substancji za pomocą KATALAZY
107
co robi katalaza?
> rozkłada nadmiar H2O2
> bierze udział w β-oksydacji długołańcuchowych kw tłuszczowych
> bierze udział w syntezie niektórych lipidów i ich pochodnych
> bierze udział w syntezie plazmalogenów
108
co to proteasomy?
to zbudowane z białek organelle o cylindrycznym kształcie w cytoplazmie i w jądrze kom
109
funkcja proteasomów
> pozalizosomalna hydroliza uszkodzonych/niepoprawnie złożonych białek (konieczna ubikwityna!)
> zapobiegają akumulacji nieprawidłowych białek
> regulują cykl kom i różnicowanie kom
> rozkładają wybrane antygeny do peptydów
110
co to lizosomy?
to otoczone błoną pęcherzyki powstałe przez fuzję pęcherzyków hydrolazowych z innymi pęcherzykami zawierającymi materiał do strawienia
111
rola lizosomów
> odpowiadają za procesy rozkładu związków wielkocząsteczkowych przy udziale enzymów hydrolitycznych działających w kwaśnym pH
> przebudowa struktur komórkowych
> usuwanie zużytych/uszkodzonych organelli
112
co robi pompa protonowa w błonie lizosomów?
umożliwia utrzymanie niskiego pH, aby pracowały hydrolazy
113
co robią glikoproteiny w lizosomach?
dzięki nim błona jest nieprzepuszczalna dla enzymów lizosomalnych (ochrona przed samostrawieniem)
glikoproteiny A i B umożliwiają transport produktów trawienia
114
rodzaje lizosomów wtórnych/trawiących (4)
heterolizosomy, autolizosomy, ciała wielopęcherzykowe, ciała resztkowe
115
czym są heterolizosomy?
powstają w wyniku fuzji lizosomów pierwotnych z endosomami zwierającymi mat pozakom
116
co trawią autolizosomy?
trawią mat własny kom
117
co trawią ciała wielopęcherzykowe?
nadmiar błon kom
118
co zawierają ciała resztkowe?
niestrawiony mat, np. lipidy
119
grupy hydrolaz (3) w lizosomach
1. esterazy - hydrolizują w. estrowe tłuszczów i kw nukleinowych lub w. fosforanowe w nukleotydach --- np. lipazy, nukleazy
2. peptydazy - rozczepiają w. peptydowe
3. glikozydazy - hydrolizują w. glikozydowe
120
budowa mitochondriów
otoczone 2 błonami, wnętrze wypełnione macierzą mitochondrialną
121
charakterystyka błony wew mitochondrium
> zwiększa swoją pow, wpuklając się do środka - GRZEBIENIE
> grzebienie o kształcie: blaszek - mitochondria blaszkowate, rurek - mitochondria tabularne
> zawiera duże ilości kardiolipiny = nieprzepuszczalna dla małych jonów!!!! = możliwe utworzenie gradientu, od którego zależy synteza ATP
> ma 3 grupy białek: transportujące metabolity, kompleks enzymów łańcucha oddechowego, kompleks białek budujących syntetazę ATP (grzybki mitochondrialne)
122
charakterystyka błony zew mitochondrium
> zawiera białka transportowe (poryny)
> rola sita molekularnego (łatwo przepuszcza jony, substraty oddechowe, nukleotydy adeninowe)
> ma receptory dla białek mitochondrialnych
123
jakie jest pH w przestrzeni międzybłonowej w mitochondrium?
niskie, bo dużo jonów H+
124
co zawiera macierz mitochondrialna?
> enzymy do β-oksydacji kw tłuszczowych i enzymy cyklu Krebsa
> autonomiczny układ syntetyzujący białka: koliste mitochondrialne DNA, rybosomy, enzymy
> złogi fosforanów wapnia Ca i magnezu Mg = ziarna mitochondrialne
> chaperony = białka opiekuńcze
125
ile białek błony wew mitochondria syntetyzują samodzielnie?
13
126
jakie procesy zachodzą w mitochondrium?
> przemiana kw pirogronowego, utlenianie krótkich łańcuchów kw tłuszczowych do acetylo-CoA, cykl Krebsa, łańcuch oddechowy
> mitochondria biorą udział w apoptozie (uwolnienie prokaspazy-2, -3, i -9)
> odpowiedzialne za steroidogenezę
127
Komórki dwujądrzaste
Niektóre komórki wątroby i chrząstki
128
Komórki wielojądrzaste
Osteoklasty, komórki szpiku
129
Komórki pozbawione jąder
Erytrocyty, włókna soczewki oka, rogowaciejące komórki naskórka
130
W jakich komórkach występują jądra kuliste?
W komórkach sześciennych i wielobocznych.
131
W jakich komórkach występują jądra wydłużone?
Komórki walcowate lub wrzecionowate.
132
W jakich komórkach występują jądra segmentowane?
Monocyty, granulocyty
133
Kiedy widoczne są największe, a kiedy najmniejsze jądra?
Największe jara da widoczne tuż przed podziałem komórki, a najmniejsze po podziale.
134
Blaszka jądrowa
Nadaje kształt kadru i zapewnia ochronę mechaniczną wewnętrznej błonie jądrowej. Łączy błonę jądrowa z wewnętrznymi strukturami szkieletowymi jadą oraz uczestniczy w organizacji strukturalnej chromatyny.
135
Składniki blaszki jądrowej
Laminy (A, B, C) białka filamentów pośrednich typu V.
136
Białka integralne przytwierdzające elementy blaszki jądrowej do błony wewnętrznej otoczki jądrowej
Receptory laminy B (LBR), białka LAP1, LAP2, MAN1, emeryna oraz nespryna
137
Co tworzą nukleoporyny ograniczając od wewnątrz pory otoczki jądrowej?
Kompleks poru jądrowego
138
Jak zorganizowane są białka poru jądrowego?
W dwa pierścienie obwodowe - cytoplazmatyczny i jądrowy - i zlokalizowany centralnie pierścień środkowy ograniczający kanał centralny.
139
Jak białka pierścieni obwodowych są połączone ziarnami środkowymi?
Poprzez szprychowato rozchodzące się delikatne włókienną białkowe.
140
Za co odpowiadają pory otoczki jądrowej?
Pory otoczki jądrowej odpowiadają za wymianę makrocząsteczek między jądrem a cytoplazmą.
141
Co musza zawierać białka kierowane do jądra?
Białka kierowane do jądra musza zawierać sygnał lokalizacji jądrowej NLS (nuclear localization signal).
142
Białka receptorowe rozpoznające sekwencje NLS i dokujące białko z taką sekwencją w kompleksie poru jądrowego to:
importyny, transportyny i białka Ran
143
Jaka sekwencje posiadają białka eksportowane z jądra do cytoplazmy i przez co jest ona rozpoznawana?
Białka eksportowane z jądra do cytoplazmy po siadają sekwencję sygnałową NES (nuclear export signal), sekwencję aminokwasów rozpoznawaną przez białka receptorowe - eksportyny.
144
Jaki sygnał posiadają białka stale obecne w jądrze komórkowym?
Niektóre białka jądrowe posiadają sygnał zatrzymania w jądrze NRS (nuclear retention signal), warunkujący ich stałą obecność w obszarze jądra komórkowego.
145
Gdzie znajduje się powtarzalny, a gdzie niepowtarzalny DNA?
Powtarzalny DNA wchodzi w skład satelitarnego DNA, a niepowtarzalny buduje DNA głównej frakcji.
146
Funkcje satelitarnego DNA
Satelitarny DNA zawiera geny podlegające transkrypcji na rRNA i tRNA, uczestniczy w stabilizacji struktuy chromosomów oraz w koniugacji chromosomów i Crossing over podczas mejozy.
147
DNA głównej frakcji
DNA głównej frakcji zawiera sekwencje nukleotydów podlegające transkrypcji na hn RNA (heterogenny RNA), które po wycięciu intronów i zespoleniu egzonów tworzą mRNA podlegający translacji.
148
Histony bogate w lizynę
H1
149
Histony średnio bogate w lizynę
H2A i H2B
150
Histony bogate w argininę
H3 i H4
151
Jaki histonnjest najbardziej stabilny, a jaki najbardziej różnorodny?
Najbardziej stabilną strukturę posiada histon H4, najbardziej różnorodny pod względem struktury jest histon HI.
152
Na jakie grupy można podzielić białka niehistonowe?
Białka niehistonowe można podzielić na trzy grupy: strukturalne, enzymatyczne i regulatorowe.
153
Białka strukturalne
Białka strukturalne odpowiadają za przestrzenną organizację chromatyny i jej przemieszczanie się w obrębie jądra. Przykładem są białka włókienkowe matryny i matycyny oraz laminy śródjądrowe.
154
Białka enzymatyczne
Białka enzymatyczne uczestniczą w przemianach kwasów nukleinowych i histonów.
Występują przeważnie w kompleksach rybonukleoproteinowych, tworząc struktury widoczne w mikroskopie elektronowym jako ziarna i włókna perichromatyny lub interchromatyny.
Elementy te są morfologicznym wykładnikiem procesów transkypcji dojrzewania i transportu kwasów rybonukleinowych.
155
Białka regulatorowe
Białka regulatorowe (np. czynniki transkypcyjne) wpływają na stopień ekspresji poszczególnych genów, są specyficzne komórkowo i narządowo.
156
Rdzeń nukleosomu
Histony tworzą rdzeń nukleosomu, na któy nawinięta jest 2-krotnie nić DNA o grubości 2 nm odpowiadająca długością 146 parom nukleoydów.
157
Odcinki łączące
Sąsiednie nukleosomy łączy oddnek DNA zbudowany z ok. 60 par nukleotydów. Odcinkom łączącym towarzyszy histon H I, który spina początkowe i końcowe fragmenty DNA nuklesomu.
158
Jak powstają solenoidy?
Solenoidy powstają w wyniku spiralizacji nukleofilamentów lub tworzone są przez układające się przeciwbieżnie jeden obok drugiego nukleofilamenty.
159
System spętlonych domen
Włókna 30 nm z udziałem białek niehistonowych są pakowane w system spętlonych domen. Spętlone domeny mają średnicę ok. 300 nm, a każda z pętli zawiera od 20 000 do 100 000 par zasad.
160
Jakie włókna są podstawową strukturą chromatyny w jądrze interfazowym?
Włókna 30-nanometrowe są podstawową strukturą chromatyny w jądrze interfazowym.
161
Co odzwierciedla naprzemienne ułożenie prążków w chromosomach?
Chromosomy w późnej profazie i w metafazie odpowiednio wybarwione wykazują obecność naprzemiennie ułożonych prążków jasnych (R) i ciemnych (G), co odzwierciedla różnice wynikające z nagromadzenia pętli i domen.
162
Jakie kompleksy uczestniczą w upakowanie chromosomów?
W upakowaniu chromosomów uczestniczą wieloenzymatyczne kompleksy białek zwane kondensynami.
163
Topoizomeraza II
Enzym jądrowy topoizomeraza II, rozplątując DNA, za bezpiecza chromatynę przed nieodwracalnym splątaniem podczas kondensacji w chromosomy.
164
Heterochromatyna konstytutywna
Heterochromatyna konstytutywna - zawiera satelitarny DNA o wysoce powtarzalnych sekwencjach nukleoydów, nie zawiera zaś genów struktuy, przez co nie podlega translacji. W chromosomach mitotycznych występuje w pobliżu centromerów, w chromosomach akrocentycznych tworzy sateliy, a w chromosomie Y - jego długie ramię.
165
Heterochromatyna fakultatywna
Heterochromatyna fakultatywna - euchromatyna czasowo zrepresowana, zawiera geny struktuy niepodlegające w danej chwili transkrypcji. Charakteryzuje się zmiennym stopniem kondensacji, a obecna jest w różnych odcinkach chromosomów. Najbardziej znanym przykładem heterochromatyny fakultatywnej jest ciałko Barra, reprezentujące u kobiet nieczynny chromosom X.
166
Jąderka cechują się
Cechują się zmiennością kształtu i wielkości oraz występują w różnej liczbie, co jest zależne od stanu funkcjonalnego komórki oraz dynamiki w czasie cyklu komórkowego.
167
Funkcja jąderka
Jąderka są miejscem syntezy rybosomalnego RNA i formowania podjednostek rybosomów - proces ten obejmuje kilka etapów i ma odzwierciedlenie w organizacji strukturalnej jąderka.
168
Jąderka zanikają w profazie podziałów komórkowych i odtwarzają się pod koniec telofazy w swoistych rejonach
NOR, nucleoar organizing center, chromosomów jąderkotwórczych
169
W budowie jąderka można wyróżnić trzy zasadnicze przedziały:
Centrum włókniste
Gęsty składnik włóknisty
Składnik ziarnisty
170
Centrum włókniste
Centrum włókniste - utwrorzone przez chromatynę jąderkową oraz białka uczestniczące w transkrypcji, jak polimeraza RNA I i cząsteczki rozpoznające sygnał RNA (SRP, signal recognition particie).
171
Gęsty składnik włóknisty
Gęsty składnik włóknisty - utwrorzony przez powstające na matycy rDNA cząsteczki pre-rRNA oraz białka: fibrylarnę i nukleolinę, uczestniczące w jego przetwarzaniu w rRNA.
172
Składnik ziarnisty
Utworzony z ziaren (o średnicy ok 15nm)rozmieszczonych równomiernie na obszarze jąderka lub występujących w wyraźnych skupieniach przedzielonych wakuolami. Ziarna zbudowane są z rybonukleoprotein i stanowią prekursory podjednostek rybosomów .
173
Ze składnikiem ziarnistym związane jest białko nieuczestniczące w biogenezie rybosomów:
Nukleostemina
174
Nukleostemina
Białko to wraz z nukleoliną uczestniczy w transporcie prekursorów podjednostek rybosomów z obszaru jąderka do jądra.
175
Cykl cytoplazmatyczny
Cykl cytoplazmatyczny, w którym ma miejsce sekwencyjna aktywacja zależnych od cyklin kinaz białkowych (Cdk) w obecności speyficznych cyklin.
176
Cykl jądrowy
Cykl jądrowy, podczas którego zachodzi replikacja DNA i kondensacja materiału genetycznego w chromosomy.
177
Cykl centrosomowy
Cykl centrosomowy, który obejmuje duplikację centrioli oraz proces mobilizacji białek niezbędnych do wytworzenia wrzeciona kariokinetycznego. Nieprawidłowość w nukleacji mikrotubul lub brak połączenia mikrotubul z centromeram i chromosomów prowadzi do zatrzymania cyklu w fazie G2-M i skierowania komórek na drogę programowanej śmierd (apoptoza).
178
Mechanizm działania kinaz
Mechanizm działania większości kinaz polega na fosforylacji lub defosfotylacji reszt tyrozynowych lub tyraminowych białek substratowych. Najczęściej są to białka jądrowe, takie jak: histony, białka blaszki jądrowrej czy białka towarzyszące mikrotubulom .
179
Pierwszy punkt restrykcyjny
Pokonanie pierwszego punktu restykyjnego (przejśde z fazy G. do S) jest zależne od powita nia kompleksu cyklina G1 - lub cyklina D-Cdk2 (nazywanego też kinazą startową). Przejśde tego punktu inicjuje wejście komórki w fazę S aktywacją enzymów związanych z syntezą DNA.
180
Drugi punkt restrykcyjny
Stopniowy wzrost stężenia w fazie G2 kompleksów mitotyczna cyklina B-Cdk2 (określa na też jako czynnik promująy mitozy - MPP) umożliwia przekroczenie drugiego punktu restykyjnego i zainicjowanie mitozy. Morfologicznie przejawia się to kondensacją chromatyny, zanikiem otoczki jądrowrej i wytworzeniem wrzeciona kariokinetycznego.
181
Inicjacja zakończenia mitozy
Zakończenie mitozy, a następnie wejście komórek w fazę G1, są zainicjowane poprzez proteosomową degradacje cykliny B.
182
Czynniki zewnątrzkomórkowej kontrolujące cykl komórkowy
Hormony
Czynniki wzrostu
Bezpośrednie oddziaływanie komórek między sobą
Oddziaływania komórek z macierzą pozakomórkową
183
Zewnętrzne strategie hamujące proliferacje komórek
1) Ograniczenie działania czynników mitogennych, jak czynniki wzrostu komórek
2) Poprzez geny regulatorowe hamujące proliferację komórek. Geny te, nazywane genami supresorowymi nowotworów (antyonkogenami), kontrolują prawidłową proliferację komórek.
184
Czynniki wzrostu komórek
płytkopochodny czynnik wzrostu (PDGF), nabłonkowy czynnik wzrostu (EGF), czynnik wzrostu fibroblastów (PGF)
185
Przykładowe antyonkogeny
Przykładem antyonkogenów są geny kodujące białka Rb i p53.
186
Inaktywacja kompleksu cyklina mitotyczna
Inaktywacja kompleksu cyklina mitotyczna - Cdk2 zachodzi poprzez rozkład cykliny mitotycznej jako skutek zahamowania fosforylacji białka i szybkie usunięcie grup fosforanowych poprzez specyficzne fosfatazy.
187
Pierwszy podział mejotyczny
Podział redukcyjny
188
Drugi podział mejotyczny
Podział ekwacyjny
189
Mikrotubule kinetochorowe
Łącza centriole z chromatydami
190
Mikrotubule biegunowe
Łącza dwie przeciwległe centriole
191
Mikrotubule gwiaździste
Promieniście odchodzą od każdego z centrosomów i odpowiadające za przytwierdzenie wrzeciona w korze komórki.
192
Nukleacja mikrotubul w oparciu o centrosom
Nukleacja mikrotubul w oparciu o centrosom prowadzi do polaryzacji mikrotubul na wolno rosnące końce minus skierowane do biegunów komórki i szybko rosnące końce plus rosnące w kierunku środkowej części chromosomu, nazywanej centromerem.
193
Kohezyny
Rozdziałowi chromatyd podczas anafazy zapobiegają złożone z wielu podjednostek białka kohezyny. Z początkiem anafazy dochodzi do rozkładu kohezyn, co umożliwia rozdział chromatyd. Nieprawidłowa funkcja kohezyn jest przyczyną nondysjunkcji prowadzącej do wrodzonych wad genetycznych wynikających z nieprawidłowej liczby chromosomów (aneuploidia).
194
Dyneina
Dyneina (białko mechanoenzymatyczne o właśdwoódach ATP-azy) obecna w kinetochorach przesuwa się wzdłuż mikrotubul, pociągając za sobą chromatydy w kierunku biegunów komórki.
195
Kinezyna
W czasie ruchu chromosomów mikrotubule biegunowe wydłużają się i jednocześnie od pychają wzajemnie dzięki interakcji z kinezyną, w efekcie oddalając od siebie bieguny komórki.
196
Cytokineza —> powstanie bruzdy podziałowej
Interakcja filamentów aktynowych z miozyną II powoduje wpuklenie błony komórkowej i powstanie bruzdy podziałowej.
197
Ciałko środkowe (cytokineza)
Mikrotubule wrzeciona kariokinetycznego obecne w cytoplazmie łączącej nierozdzielone jeszcze komórki formują struktuy określanejako ciałko środkowe (midbody).
198
Laminopatie
Zaburzenie sekwencji dezorganizacji i reorganizacji otoczki jądrowej w wyniku mutacji jest przyczyną chorób o podłożu genetycznym nazywanych laminopatiami.
199
Nekroza
- przebiega w sposób niekontrolowany
- jest następstwem mechanicznego uszkodzenia komórek oraz tkanek lub działania silnych czynników fizycznych bądź chemicznych (wysoka temperatura, promieniowanie, toksyny) prowadzących do zaburzeń energetycznych
200
Jakie są skutki nekrozy?
Komórki pęcznieją i tracą ciągłość błony komórkowej —> woda i jony napływają do komórki —> zaburzenia elektrolitowej powodują drastyczny spadek syntezy ATP —> zahamowanie metabolizmu
Uwolnione z lizosomów hydrolazy powodują autolizę i rozpad komórki.
201
Czy podczas apoptozy dochodzi do utraty integralności komórki - wywołania stanu zapalnego?
Nie
202
Sygnały inicjujące apoptozę
Uszkodzenie DNA, nieprawidłowe wejścia komórki w fazę S, brak kontaktu z sąsiednimi komórkami lub składnikami macierzy pozakomórkowej, brak w środowisku odpowiednich czynników wzrostu oraz obecność sygnałów śmierci.
203
Kaspazy
Aktywowane przez sygnały do apoptozy cytoplazmatyczne proteazy cysteinowe.
Hydrolizują specyficzne wiązania peptydowe białek docelowych.
Kaspazy proapoptyczne dzielą się na prokaspazy inicjatorowe (-2, -8, -9, -10) i egzekucyjne (-3, -6, -7).
204
Aktywne kaspazy egzekucyjne
Degradują szereg białek cytoplazmatycznych oraz aktywują liczne enzymy, jak np. nukleazy, prowadząc do śmierci komórki.
205
Kaspazy inicjatorowe
Kaspazy inicjatorowe są rekrutowane i aktywowane przez kompleksy sygnałowe śmierci komórki odbierane przez receptory śmierci na powierzchni komórek (szlak zewnątrzpochodny) lub w odpowiedzi na sygnały pochodzące z wnętrza komórek (szlak wewnątrzpochodny).
206
Szlak zewnątrzpochodny
Szlak zewnątrzpochodny indukuje apoptozę w komórkach docelowych poprzez oddziaływanie z innymi komórkami (limfocyty, komórki NK) lub z wydzielanymi przez nie białkami, jak czynnik martwicy nowotworów ( TNF - alfa), ligand Fas lub białko TRAIL.
207
Jaki jest warunek odbioru sygnału zewnetrznego wyzwalającego apoptozę?
Obecność w błonie komórkowej specyficznych receptorów o nazwie ,,receptory śmierci”.
208
Receptory śmierci
Białka transbłonowe, które w części cytoplazmatycznej, zawierają sekwencje aminokwasów zwana domeną śmierci (DD, death domain).
209
DISC (death-inducing signalling complex)
Białka adapterowe wraz z receptorem, ligandem i prokaspazą-8
210
Szlak wewnątrzpochodny - inicjacją:
Uszkodzenia DNA
Zaburzenia metaboliczne
Stres oksydacyjny
Działanie leków
—> większość prowadzi do zaburzeń transbłonowego potencjału błon mitochondrialnych
—> uwalnianie do cytoplazmy licznych białek proapoptycznych
211
Białka proapoptyczne
```
Cytochrom c
Proteaza AIF (apoptosis inducing factor)
Endonukleazy
```
212
Białka z rodziny Bcl-2 - proapoptyczne
Bax, Bad, Bid
213
Białka z rodziny Bcl-2 - antyapoptyczne
Bcl-2, Bcl-xL
214
Apoptosom
Cytochrom c białka SIMPs
Apaf-1
(przy udziale ATP)
215
Co powoduje proteoliza lamin?
Charakterystyczną dla apoptozy kondensację chromatyny.
216
Białka cytoszkieletu, które są substratami kaspaz:
Aktyna, gelsolina, fodryna
217
Autofagia
Autofagia, określana równieżjako II typ programowanej śmierci komórki, jest ewolucyjnie konserwatywnym kontrolowanym genetycznie procesem degradacji białek i organelli komórkowych. W warunkach fizjologicznych występuje w ograniczonym zakresie.
Autofagia jest mechanizmem adaptacji komórek do warunków stresowych który pozwala na przeżycie organizmu. Pełni ona znaczącą rolę w utrzymaniu prawidłowego stanu komórek.
218
Czynniki aktywujące autofagię:
Niedobór substancji odżywczych
Uszkodzenia komórek przez toksyny
Czynniki indukujące rozwój i różnicowanie
219
Jaki jest fizjologiczny mechanizm zapewniający prawidłowy proces starzenia się komórek i zapobiegający powstaniu nowotworów?
Gdy telomery stają się zbyt krótkie i nie potrafią utrzymać integralności chromosomu, komórki tracą zdolność do podziałów.
220
Czego przyczyna jest przyspieszone skracanie telomerów?
Pryrspieszone skracanie się telomerów jest przyczyną dziedzicznego ze społu przyspieszonego starzenia (progeria Hutchinsona-Gilforda).
