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Flashcards in Enzimas Deck (26):
0

Enzimas

Proteínas catalíticas
No son consumidas en la reacción
Mediadoras de las reacciones del organismo

1

Características generales de las enzimas

Catalizadores
Aceleran la velocidad de la reacción
Condiciones de acción: <45°C, pH 7, 1 atm
Velocidad de reacción: 10^6 - 10^12 ms
Alto grado de especificidad

2

Otras características de las enzimas

Muy especificas
Actúan a temperatura ambiente
Muy activas (algunas consiguen aumentar la velocidad más de 1 millón de veces)
Peso molecular muy elevado

3

Tipos de enzimas

Enzimas estrictamente proteicas
Holoenzimas (formadas por una parte proteica, apoenzima, y una fracción no proteica, cofactor o coenzima)

4

Tipo de enlace entre el sustrato y la enzima

Covalente

5

Forman el sitio activo (dominio)

Aminoácidos juntos por plegamiento

6

Sitios que presentan las enzimas

Sitio de unión (complementario) y sitio activo (catalítico)

7

Reconocimiento

Se da por 3 puntos de contacto (específico) enzima-sustrato

8

Mecanismos de especificidad enzima-sustrato

Llave-cerradura: Fisher, la enzima tiene una conformación fija, posición rígida, complementaria al sustrato

Ajuste inducido: Koshland, al interaccionar con el sustrato, la enzima cambia su conformación y genera el sitio activo

9

Coenzima

Estrechamente ligadas: grupos prostéticos (FADH2+, Complejo II)

En forma laxa: actúan como cosustratos, se unen y se liberan de la enzima junto con el sustrato (NADH, biotina, piridoxal)

10

Cinética enzimática

Informa sobre: velocidad de la reacción, afinidad de las enzimas por los sustratos, efectos de los inhibidores sobre las enzimas

11

Estado de transición

E + S ES ES# -> EP E + P

EP#: enlaces del sustrato parcialmente rotos, enlaces del producto parcialmente formados

12

Diferencia energética

Determina la velocidad de la reacción
ΔG#: energía de activación ΔG°

< V de reacc.
>ΔG# = > V de reacc.

13

K1, K-1, K2 = ?

K1: constante de asociación (energía necesaria para que el sustrato entre a la enzima)
K-1: constante de disociación (energía necesaria para que el sustrato salga de la enzima)
K2: poder catalítico (energía necesaria para hacer el producto y liberarlo)
K-2: no existe porque la reacción ES -> E + P no es reversible

14

Km = ?

Constante de Michaelis-Menten
Km = (k-1 + k2)/k1
Refleja la afinidad de la enzima por el sustrato
>Km: menor afinidad (> E+S)
ES)

15

Ecuación Michaelis-Menten

V= (Vmax*S)/(Km+S)

Vmax = k2*E

16

Ecuación lineal Lineweaver-Burke

1/V0 = Km/Vmax * (1/S) + 1/Vmax

Intercepción en y: 1/Vmax
Pendiente: Km/Vmax
Intercepcion en x: -1/Km

17

Factores que influyen en la cinética enzimática

Cantidad de sustrato presente (S)
Afinidad de la enzima por el sustrato (Km)
Cantidad de la enzima presente (E)
El poder catalítico de la enzima (K2)

18

Un incremento en la temperatura = ?

Mayor (<) cinética de las moléculas

19

Efecto del pH en las enzimas

pH alto o bajo: actividad enzimática pequeña (un pH muy alto o muy bajo puede desnaturalizar a la enzima)
pH óptimo: concentración intermedia de H+, en la cual la enzima en estado activo predomina

20

Inhibición enzimática

Iones o moléculas, distintas al ligando, interactúan con la enzima y disminuyen su actividad catalítica

21

Tipos de inhibición enzimática reversible

Competitiva: el I y el S buscan el sitio activo, afecta la afinidad del complejo ES

No competitiva: ambos I y S se asocian a la enzima en sitios distintos, afecta la velocidad de la reacción, no se revierte

Acompetitiva: el I interacciona con el ya formado ES, afecta la afinidad y la velocidad de la reacción

22

Inhibidores irreversibles

Forman enlaces covalentes y al unirse con al enzima le hacen perder su actividad catalítica

23

Cooperatividad positiva

Cuando la unión de un ligando facilita la unión del siguiente (hemoglobina)

24

Cooperatividad negativa

Cuando un ligando disminuye la afinidad de la unión del siguiente ligando

25

Sitios alostéricos

Sitios diferentes al sitio activo, donde se unen otras moléculas (cofactores y coenzimas)