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Flashcards in Proteínas 1 Deck (34):
0

Funciones de las proteínas (8)

Enzimas catalíticas
Transporte: enlazan y acarrean
Almacenaje: almacenan nutrientes
Contráctiles motoras: inducen cambios de forma
Estructurales: apoyo y sostén
Defensa: protección
Reguladoras: señales
Receptoras: detectan estímulos


1

Clasificación de proteínas simples (9)

1. Albúminas: solubles en H2O, de forma globular, la mayoría de las enzimas
2. Globulinas: solubles en soluciones acuosas diluidas, insolubles en agua destilada
3. Prolaminas: insolubles en agua, solubles (50 al 90%) en soluciones de alcohol simples
4. Gluteínas: insolubles en la mayoría de solventes, pero solubles en bases y ácidos débiles
5. Protaminas: pequeñas (poco peso molecular) 80% arginina y no cisteína
6. Histonas: estructuras única asociadas con la organización del DNA, alto porcentaje de aa-básicos (Arg, Lys o His)
7. Escleroproteínas: insolubles en la mayoría de los solventes
8. Colágena: alto contenido de Gly, Pro y no cisteína; al hervirla se hace gelatina
9. Keratinas: proteínas de la piel y el pelo, alto contenido de aa-básicos (Arg, Lys, His), si contiene cisteína

2

Clasificación de proteínas complejas (3)

Lipoproteínas (+ lípidos)
Glucoproteínas (+ carbohidratos)
Nucleoproteínas (+ ácidos nucleicos)

3

Terminología

Dipétido: 2 aa
Tripétido: 3 aa
Oligopéptido: menos de 10 aa
Polipéptido: más de 10 aa
Proteína: polipéptido con una estructura 3D específica (más de 100 aa)

4

Unidades estructurales básicas de una proteína

1. Alfa aa
2. Un grupo amino (-NH2)
3. Un grupo carboxilo (-COOH)
4. Un átomo H
5. Un grupo distintivo R

5

Constitución de las proteínas de todo ser viviente

20 aa unidos covalentemente en diferentes combinaciones y secuencias

6

aa con cadenas laterales alifálicas

Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina

7

aa con cadenas laterales aromáticas

Fenilalanina, tirosina, triptófano

8

aa con cadenas laterales azufradas

Cisteína, metionina

9

aa con cadenas laterales cargadas +

Lisina, arginina, histidina

10

aa con cadenas laterales cargadas -

Aspartato, glutamato

11

La cisteína (con cadenas laterales azufradas) puede oxidarse y formar...

Puentes S-S

12

Enlaces de las subunidades que proveen la estructura de las proteínas

Enlace amida o peptídico

13

Repetición que constituye el esqueleto de toda proteína y tipo de enlace que enlaza esta unidad de repetición

1. HN-Ca-C=O
2. Enlace peptídico

14

Carácter del enlace peptídico

Carácter de doble enlace
Dipolo eléctrico
Posición trans

15

Conformación de la proteína

Forma tridimensional

16

Tipos de conformación en términos de niveles estructurales

Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria

17

Estructura 1ria (una fila)

1. Determina el ordenamiento tridimensional que adoptara la proteína
2. Polimorfismo: algunas proteínas varían en la secuencia de aa pero exhiben la misma actividad catalítica
3. Variantes: muy pequeñas variaciones en la secuencia de aa
4. Ubicación específica: secuencias específicas determinan su ubicación
5. Familias de proteínas: de diferentes estructura pero función similar
6. Mutaciones: altera la estructura primaria (proteínas defectuosas)

18

Interacciones de estructura 1ria: no covalente y covalente

No covalente: puente de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas
Covalente: atracción electrostática, puente S-S

19

Estructura 2ria (hélice)

Alfa hélice (cilindro)
Hoja beta plegada
Turns (gama, beta, omega)
Random coil (desordenada)

20

Alfa hélice

El H del grupo amino se enlaza con el O del grupo carboxilo de una misma cadena
Son flexibles y se enlogan
No intervienen interacciones entre los grupos R

21

Hoja plegada beta

Completamente extendida
Antiparalela y paralela

Antiparalela: puentes de H entre grupos NH y CO de distintas cadenas polipeptídicas

22

Turns (giros, codos, lazos b)

Permiten el giro de 180 en la dirección de las cadenas polipetídicas
Estabilizado por puentes de H entre el aa 1 y el aa 4 (aa i y aa i+1)

23

Estructuras suprasecundarias (3)

Todo alfa: unidad aa
Todo beta: barril b y meandro b
Alfa-beta: unidades bab

24

Todo alfa

Alfa hélices cortas
Hélice-vuelta-hélice
Siete hélices transmembrana
Mano EF (presente en proteínas que se unen a calcio)
Cremallera de leucina (dos alfa hélices yuxtapuestas, interaccionan entre si mediante cadenas laterales de leucina; proteínas de unión al ADN reguladoras de la transcripción)

25

Todo beta

Horquilla b (dos estructuras beta adyacentes orientadas de forma antiparalela)
Meandro b (más de dos cadenas beta antiparalelas consecutivas)
Barril b

26

Alfa-beta

Motivo bab
Dedo de Zn (estructuras b y a unidas por un átomo de Zn que interacciona con Cys e His, proteínas de unión a ADN)

27

Estructura subterciaria

Varios dominios unidos
Proteínas de más de 200 residuos
Regiones de 100 a 150 aminoácidos

Dominio: parte de la cadena polipetídica que tiene un plegamiento propio e independiente del resto de la proteína; la unión estable de varios motivos da lugar a los dominios

28

Dos grandes grupos de las proteínas

Proteínas fibrosas: proporcionan soporte mecánico, suelen ser insolubles, formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras (ej. citoesqueletos en células eucariotas)

Proteínas globulares: llevan a cabo la mayoría de las funciones celulares

29

Estructura 3ria (bola)

1. Un proteína formada por segmentos de alfa hélice y otros de estructuras beta
2. Interacciones y enlaces: puentes de H, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos
3. Fuerzas que intervienen en la estabilización: puentes disulfuro, puentes electrónicos, interacciones hidrofóbicas

30

Estructura 4ria (4 bolas)

1. Solo la alcanzan proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica (hemoglobina)
2. Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes

31

Desnaturalización de las proteínas

1. Un cambio estructural (pierden su estructura nativa) por romperse los puentes
2. Pierden su óptimo funcionamiento
3. Cambian sus propiedades físico-químicas
4. Una proteína soluble desnaturalizada se hace insoluble
5. En algunos casos un proteína desnaturalizada puede volver su conformación anterior (renaturalización)

32

Cambios causantes de la desnaturalización

Temperatura (>60-70 grados C)
Variaciones del pH
Salinidad

33

Ocurre durante el calentamiento de una proteína

La proteína se desdobla y se vuelve inactiva