Enzyme und Enzymkinetik Flashcards Preview

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Flashcards in Enzyme und Enzymkinetik Deck (118):
0

Was sind Ribozyme?

- RNA-Moleküle mit katalytischer Aktivität

1

Wie beschleunigen Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit?

- sie setzen die Aktivierungsenergie herab

2

Was versteht man unter der Enthalpie?

- innere Energie eines Stoffes

3

Wann liegt eine exotherme bzw. eine endotherme Reaktion vor?

- exotherm: Die Enthalpie der Ausgangssubstanzen nimmt während einer Reaktion ab
- endotherm: Für die Reaktion muss Wärme zugeführt werden, damit diese ablaufen kann

4

Was gibt die freie Enthalpie an?

- Änderung der freien Energie einer Reaktion ohne Aussagen über die Geschwindigkeit einer Reaktion zu machen

5

Wann ist eine Reaktion exergon bzw. endergon?

- exergon: Die Reaktion läuft spontan ab
- endergon: Die Reaktion läuft nicht spontan ab
- 0: Das System befindet sich im Gleichgewicht

6

Was gibt die Gibbs-Helmholtz-Gleichung an? Geben Sie die Formel an

∆G = ∆H - T•∆S

7

Wie berechnet sich die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion?

-

8

Wie berechnet man die Änderung der freien Enthalpie einer Gleichgewichtsreaktion?

- ∆G = ∆Gº + RT * lnK'

9

Wofür steht das ∆G0'?

- Änderung der freien Standardenthalpie unter Standardbedingungen (u.a. auch pH = 7)

10

Geben Sie die endgültige Formel an, die die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion und die Änderung der freien Standardenthalpie verknüpft.

- ∆G = ∆Gº' + RT • lnK'
-> ∆Gº' = - RT • lnK'

11

Zeichnen Sie die Molekülstruktur von ATP

-

12

Im ATP-Molekül sind die Phosphatreste miteinander verknüpft über...

eine Säureanhydridbindung

13

Etwa welche freie Energie wird bei der Hydrolyse von 1 Mol ATP freigesetzt?

- 30,5 kJ/mol

14

Was versteht man unter dem Redoxpontezial?

- Affinität eines Stoffes Elektronen abzugeben oder aufzunehmen

15

Was bedeutet ein negatives bzw. ein positives Redoxpotenzial?

- negatives Redoxpotenzial: System gibt Elektronen ab, da Affinität gering
- positives Redoxpotenzial: System nimmt Elektronen auf, da hohe Affinität

16

Wie kann die Änderung des Redoxpotenzials berechnet werden?

∆Eº = Eº(Ox-mittel) - Eº(Redoxmittel)

17

Geben Sie die Formel an, über die die Änderung der freien Standardenthalpie mit der Änderung des Redoxpotenzials in Beziehung steht

∆Gº' = - n • F • ∆Eº

18

Zeichnen Sie beispielhaft das Energieprofil einer exergonen Reaktion

-

19

Geben Sie das Massenwirkungsgesetz einer Reaktion an

-

20

Was versteht man unter einer Aktivierungsenergie?

-

21

Wie erfolgt die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum des Enzyms?

- nicht kovalent sondern über schwache Bindungen

22

Was versteht man unter dem Induced-Fit-Modell?

- Anlagerung des Substrats an das Enzym führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms

23

Entscheidend für die Bindungsspezifität von Enzymen ist....

das aktive Zentrum

24

Zeichnen Sie graphisch die Kurve der Michaelis-Menten-Kinetik

-

25

Wie verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit in Menten-Kinetik zu Beginn der Reaktion?

- sie nimmt zu Beginn linear mit der Substratkonzentration zu

KURVE VERLÄUFT INSGESAMT HYPERBOL

26

Wann ist die Maximalgeschwindigkeit einer Reaktion erreicht? Welche Beziehung liegt dann zwischen vMax einer enzymkatalysierten Reaktion und der Enzymmenge vor?

- wenn alle Bindungsstellen im aktiven Zentrum des Enzyms mit Substrat besetzt sind
- Vmax = [E] • k3 => Der Substratumsatz ist der Enzymmenge proportional

27

Geben Sie die Michaelis-Menten-Gleichung an

-

28

Was sagt der KM-Wert aus?

- Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit einer Reaktion erreicht ist
- hoher Km = niedrige Affinität zum Enzym, kleiner Km = hohe Affinität zum Enzym
- der Km-Wert ist unabhängig von Enzym- und Substratkonzentration
- er ist für verschiedene Substrate eines Enzyms unterschiedlich groß

29

Welche Größen werden nach Lineweaver-Burk aufgetragen?

- y-Achse: 1/v
- x-Achse: 1/S

30

Was entspricht im Lineweaver-Burk die Steigung der Geraden?

- (1/v)/(1/S) = K(M)/V(max)

31

Was entspricht im Lineweaver-Burk der Schnittpunkt mit der y-Achse?

1/Vmax

32

Was entspricht im Linewaever-Burk der Schnittpunkt mit der x-Achse?

-1/Km

33

Was gibt die Wechselzahl eines Enzyms an?

- Anzahl der Moleküle Subsrtat, die pro Zeiteinheit vom Enzym umgesetzt werden

34

Was entspricht einem Katal?

- Menge der pro s vom Enzym umgesetzten Stoffmenge (in mol/s)

35

Was entspricht einem Unit?

- 1U = Umsatz von 1µmol pro Min

36

Wie verändert sich die Gerade im Lineweaver-Burk-Diagramm, wenn die Enzymkonzentration erhöht wird?

- die Gerade wird im Diagramm auf der y-Achse nach oben verschoben (vMax wird erhöht, Km ändert sich nicht)

37

Was versteht man unter der kompetitiven Hemmung?

- Hemmstoff konkurriert mit Substrat um Bindestelle im aktiven Zentrum
- Enzym wird dadurch blockiert und kann kein Substrat mehr umsetzen

38

Welche Größen verändern sich bei einer kompetitiven Hemmung?

- vMax bleibt unverändert
- Km-Wert nimmt zu (höhere Substratkonzentration nötig, um 1/2 Vmax zu erreichen

39

Wie kann der Einfluss eines kompetitiven Inhibitors aufgehoben werden?

- wenn Substrat im Überschuss zugegeben wird

40

Wie verändern sich vMax und kM bei einer kompetitiven Hemmung? Zeichnen Sie die entsprechende Gerade

- vMax bleibt unverändert (Schnittpunkt mit y-Achse)
- kM steigt (Kurve wird auf x-Achse nach rechts verschoben)

41

Was versteht man unter einer nicht-kompetitiven Hemmung?

- Hemmstoff bindet an anderer Stelle als Substrat

42

Wie verändern sich vMax und kM bei einer nicht-kompetitiven Hemmung?

- Vmax nimmt ab, da Aktivität des ES gehemmt wird
- Km-Wert bleibt normal

43

Wie kann eine nicht kompetitive Hemmung aufgehoben werden?

- nicht durch Zugabe von Substrat im Überschuss

44

Was versteht man unter einer irreversiblen Hemmung?

- Hemmstoff bindet irrerversibel an Enzym

45

Was sind Suizidinhibitoren?

- Hemmstoff bindet an aktives Zentrum im Enzym und löst Suizid des Enzyms aus

46

Welche Wirkung hat Allopurinol?

- hemmt irrerversibel die Xanthinoxidase

47

Überprüfen Sie folgende Aussage: allosterisch regulierte Enzyme folgen der Michaelis-Menten-Kinetik

Falsch

48

Welche Typen der allosterischen Regulation unterscheidet man?

- K-Typ
- V-Typ

49

Beschreiben Sie die allosterische Regulation vom K-Typ. Wie verändert sich die entsprechende Kurve?

- Bindung eines allosterischen Stoffes erschwert/erleichtert die Bindung des Substrates an das Enzym
- dadurch wird der K(0,5)-Wert erhöht/erniedrigt,
- vMax bleibt unverändert (wird aber später/früher erreicht)

50

Beschreiben Sie die allosterische Regulation vom v-Typ. Welche Größen werden verändert? Zeichnen Sie den entsprechenden Graphen

- Bindung des allosterischen Stoffes beeinflusst die Geschwindigkeit des Enzyms/seine katalytische Fähigkeit
- dadurch verändert sich die Reaktionsgeschwindigkeit
- der K(0,5)-Wert bleibt unverändert

51

Nennen Sie ein Beispiel für eine allosterische Regulation vom k-Typ

- Fructose-2,6-BP auf PFK-1
- Citrat + ATP auf PFK-1

52

Nennen Sie ein Beispiel für eine allosterische Regulation vom v-Typ

- Acetyl-CoA auf die Pyruvatcarboxylase

53

Was versteht man unter Kooperativität? Wie verläuft die Kurve allosterisch regulierten Enzymen mit kooperativer Bindung?

- Die Bindung eines Substrates an eine Bindestelle des Enzyms erhöht die Affinität für die Bindung weiterer Substrate
- Kurve verläuft sigmoidal und nicht hyperbol (Diagramm V gegen S)

54

Geben Sie die Formel für das Lambert-Beer-Gesetz an. Was kann an mit dieser Formel berechnen?

E = log (I/I0) = epsilon • c • d

55

Vergleichen Sie das Absorptionsspektrum von NAD+ und NADH. Wo sind Gemeinsamkeiten und wo sind Unterschiede?

- NADH hat zusätzliches Absorptionsmaximum bei 340 nm

56

Verantwortlich für die Absorptionsänderung von NAD+ bzw. NADP+ durch die Reduktion ist....

das Nicotinsäureamid

57

Welche Reaktion katalysieren die Oxidoreduktasen?

- Übertragung von Reduktionsäquivalenten

58

Nennen Beispiele für Oxidoredukatasen

- Dehydrogenase
- Oxidasen
- Oxygenasen
- Hydroperoxidasen (Katalase, Peroxidase)

59

Dehydrogenasen sind....

Oxidoreduktasen

60

Oxidasen sind....

Oxidoreduktasen

61

Oxygenasen sind...

Oxidoreduktasen

62

Hydroxyperoxidasen sind...

Oxidoreduktasen

63

Reduktasen sind...

Oxidoreduktasen

64

Zu welcher Enzymklasse gehört die Lactat-Dehydrogenase?

- Oxidoreduktasen

65

Zu welcher Enzymklasse gehört die Katalase?

- Oxidoreduktasen

66

Zu welcher Enzymklasse gehört die Gluthationreduktase?

- Oxidoreduktase

67

Welche Reaktion katalysieren die Oxidasen?

- Oxidoreduktase

68

Welche Reaktion katalysieren die Oxygenasen?

- Oxidoreduktasen

69

Welche Reaktion katalysiert die Katalase?

- Oxidoreduktasen

70

Nennen Sie Beispiele für Hydroperoxidasen und geben Sie die jeweilige Reaktion an

- Katalase: 2H2O2 -> 2H2O + O2
- Peroxidase: H2O2 + RH2 -> R + 2H2O

71

Ordnen Sie den Enzymklassen 1 - 6 die entsprechenden Enzyme zu

- Klasse 1: Oxidoreduktasen
- Klasse 2: Transferasen
- Klasse 3: Hydrolasen
- Klasse 4: Lyasen (Synthasen)
- Klasse 5: Isomerasen
- Klasse 6: Ligasen (Synthetasen)

72

Welche Reaktion katalysieren die Transferasen?

- gruppenübertragende Enzyme

73

Nennen Sie Beispiele für Transferasen

- Transminasen
- Aminotransferasen
- Phosphotransferasen
- C1-Transferasen

74

Die Hexokinase gehört zur Enzymklasse der...

Transferasen

75

Die Glykogenphosphorylase gehört zur ENzymklasse der.....

Transferasen

76

Welche Reaktion katalysieren die Hydrolasen?

- hydrolytische Spaltung von Molekülen

77

Nennen Sie Beispiele für Hydrolasen

- Peptidasen
- Proteinasen
- Esterasen
- Glykosidasen

78

Die Phospholipase gehört zur Enzymklasse der....

Hydrolasen

79

Trypsin gehört zur Enzymklasse der....

Hyrolasen

80

alpha-Amylase gehört zur Enzymklasse der ....

Hydrolasen

81

Acetylcholinesterase gehört zur Enzymklasse der....

Hydrolasen

82

Welche Reaktion katalysieren die Lyasen (Synthasen)?

- nicht hydrolytische Spaltung von Molekülen
- Spaltung von C-C, C-N, C-O

83

Nennen Sie Beispiele für Lyasen (Synthasen)

- Pyruvatdecarboxylase
- Aldolase
- Carboanhydrase

84

Die Pyruvatdecarboxylase gehört zur Enzymklasse der----

Lyassen

85

Die Aldolase gehört zur Enzymklasse der....

Lyasen

86

Die Carboanhydrase gehörtzur Enzymklasse der...

Lyasen

87

Nennen Sie Beispiele für Isomerasen

- Mutasen
- Isomerasen

88

Welche Reaktion katalysieren die Ligasen (Synthetasen)?

- energieabhängige Knüpfung von Bindungen

89

Nennen Sie Beispiele für Synthetasen

- Pyruvatcarboxylase
- Glutaminsynthetase

90

Die Pyruvatcarboxylase gehört zur Enzymklasse der----

Ligasen (Synthetasen)

91

Welche Reaktionen katalysieren die Kinasen?

- Transferasen

92

Kinasen gehören zur Enzymklasse der....

Transferasen

93

Welche Reaktion katalysieren die Proteinkinasen?

- übertragen einen Phosphatrest auf die OH-Gruppe von Tyrosin-, Threonin oder Serinresten

94

Welche Reaktion katalysieren Phosphorylasen?

- Transferasen

95

Phosphorylasen gehören zur Enzymklasse der....

Transferasen

96

Welche Reaktion katalysieren die Phosphatasen?

- Hydrolasen

97

Phosphatasen gehören zur Enzymklasse der....

Hydrolasen

98

Was sind Isoenzyme?

- katalysieren gleiche Reaktionen, werden aber von unterschiedlichen Genen codiert

99

Die Lactat-Dehydrogenase besteht aus ca. 5 Isoformen. Wo kommen LDH vom M-Typ bzw. H-Typ vor?

- MMMMM: Skelettmuskel
- HHHHHH: Herzmuskel

100

Nennen Sie die Isoformen der Kreatinkinase und deren Vorkommen

- CK-MB: Herzmuskulatur
- CK-MM: Skelettmuskel
- CK-BB: Gehirn

101

Die Konzentration welcher Parameter steigt im Blut nach einem Herzinfarkt an?

- CK-MB

102

Ein erhöhter Anteil der CK-MB-Aktivität an der Gesamt-CK-Aktivität von über 6-8% weist auf...

Nekrosen von Kardiomyozyten (Herzinfarkt) hin

103

Was ist der Unterschied zwischen einem Apoenzym und einem Holoenzym?

- Apoenzym: Enzym ohne Cofaktor
- Holoenzym: Enzym mit Cofaktor

104

In welche Gruppen lassen sich Cofaktoren einteilen?

- Coenzym: oft von Vitaminen abgeleitet
- Metalle

105

Wie lassen sich Coenzyme einteilen?

- Cosubstrat: locker an Enzym gebunden
- prosthetische Gruppe: dauerhaft an Enzym gebunden

106

Was ist eine prosthetische Gruppe?

- ein Coenzym, das dauerhaft an das Enzym gebunden ist

107

Was sind Cosubstrate?

- Coenzym, das locker am Enzym gebunden ist

108

Viele Coenzyme leiten sich ab von...

Vitaminen

109

In welchen Enzymen kommen Mg-Ionen vor?

- Kinasen

110

In welchen Enzymen kommen Zn-Ionen vor?

- Carboanhydrase
- Carboxypeptidase

111

In welchen Enzymen kommen Cu-Ionen vor?

- Cytochrom-c-Oxidase

112

In welchen Enzymen kommen Fe-Ionen vor?

- Katalase
- Peroxidase

113

In welchen Enzymen kommen Se-Ionen vor?

- Gluthation-Peroxidase

114

In welchen Enzymen kommen K-Ionen vor

- Propionyl-CoA-Carboxylase

115

Über welche Mechanismen können Enzyme reguliert werden?

- Regulation über Substratkonzentration
- Negative Rückkopplung
- Allosterische Regulation

116

Nennen Sie Beispiele von Enzymen, die durch Phosphorylierung aktiviert werden

- Glykogen-Phosphorylase
- Hormonsensitive Lipase
- Phosphorylase-Kinase
- Fructose-2,6-bisphosphatase
- Cholesterinhydrolase

117

Was versteht man unter Interkonvertierung?

- Regulierung der Enzymaktivität durch kovalente Modifizierung