Kapitel cinco Flashcards
(3 cards)
5.1 Definieren Sie die folgenden Begriffe:
Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur, Quartärstruktur.
Primärstruktur: Aminosäuresequenz aus der sie bestehen, 20 verschiedene Aminosäuren, kovalent verbunden über Peptidbindungen. (Oft mit posttranslationalen Modifikationen)
Sekundärstruktur: Auffaltung der Aminosäurekette in energetisch günstigere Zustände in wiederkehrenden Mustern, a-Helix, β-Faltblatt, Schleifen und Turn
Tertiärstruktur: Komplette dreidimensionale Anordnung aller Atome im Protein
Quartärstruktur: Aneinanderlagerung von zwei oder mehr Peptidketten in der Tertiärstruktur zu einem größeren Komplex, Stabilisierung meist durch schwache Wechselwirkungen
5.2 Charakterisieren Sie die Sekundärstruktur α-Helix.
Sekundärstrukturelement von Proteinen in Form einer Schraube mit normalerweise rechtsdrehendem Windungssinn: Rechtsgängig stabförmige Struktur, Reste sind nach Außen orientiert, stabilisiert durch H-Brücken längs zur Achse zwischen Carbonylsauerstoff einer Peptidbindung und der Aminogruppe einer Peptidbindung 4 Positionen weiter in der Sequenz. Die Ganghöhe der alpha-Helix beträgt 0,54 nm - als Produkt aus der Versetzung (0,15 nm) und der Anzahl Reste pro Windung (3,6)
5.3 Was ist ein „Coiled Coil“ und welches sind die strukturellen Voraussetzungen hierfür?
Zwei (oder mehr) umeinander gewundene α Helices bilden eine in den meisten Fällen linksgängige Superhelix. Reste an den Positionen a und d jeder Helix sind auf Grund der Helixparameter (3.6 Reste pro Windung) übereinander auf einer Seite jeder Helix angeordnet. Diese zwei hydrophoben Seiten sind in der Superhelix gegeneinander gepackt und bilden einen für die Stabilität wichtigen kontinuierlichen hydrophoben Kontakt entlang der Superhelixachse.
Beispiele: Keratin, Tropomyosin, Intermediate Filaments etc.
