Kpl 5

Question 1

geenit ja proteiinien valmistus

Answer 1

yhdessä geenissä voi olla ohje useiden proteiinien valmistukseen. Esimerkiksi ihmisen geenien määräksi arvioidaan noin 20 000, mutta ihmisen soluista tunnetaan miltei 100 000 erilaista proteiinia.

Question 2

Useimpien solujen kuivapainosta proteiineja

Answer 2

yli 50 %

Question 3

solukalvoproteiinit

Answer 3

aineiden kuljetus, viestien vastaanotto

Question 4

Proteiinien tehtäviä: viestiaineet

Answer 4

proteiini. kasvutekijät: vaikuttavat naapurisoluihin

Question 5

kuljetusproteiinit

Answer 5

hapen kuljetus veressä: hemoglobiini

Question 6

suojaproteiinit

Answer 6

vasta-aineet

Question 7

säätelyproteiinit

Answer 7

geenitoiminnan säätely

Question 8

solun tukirangan muodostavat proteiinisäikeet

Answer 8

soluliitokset, solun jakautuminen, solun liikkuminen

Question 9

myrkkyproteiinit

Answer 9

käärmeenmyrkky

Question 10

varastoproteiinit

Answer 10

kananmunan valkuainen

Question 11

aminohappojen rakenne

Answer 11

Kaikilla aminohapoilla on keskusatomina hiiliatomi (C), johon ovat sitoutuneina vetyatomi (H), aminoryhmä (NH2), karboksyyliryhmä (COOH) ja sivuketju R. Aminohappojen kemialliset erot määräytyvät sivuketjun molekyylien perusteella.

Question 12

kasvit saavat proteiinit

Answer 12

pystyvät valmistamaan kaikki aminohapponsa fotosynteesin lopputuotteesta, glukoosista, liittämällä siihen maaperästä ottamiaan ravinteita kuten typpeä ja rikkiä

Question 13

eläimet saavat proteiinit

Answer 13

kykenevät tuottamaan soluissaan vain osan tarvitsemistaan aminohapoista, ja niiden on saatava välttämättömät aminohapot syömästään ravinnosta. Ravinnon sisältämät proteiinit pilkkoutuvat eläimen ruuansulatuksessa yksittäisiksi aminohapoiksi, ja veri kuljettaa ne soluihin eläimen omien proteiinien rakennusaineiksi.

Question 14

proteiinien erot

Answer 14

Eri lajien ja myös saman lajin eri yksilöiden välillä on geenien välisiä eroja. Siksi soluissa geenien ohjeiden mukaan rakennettavat proteiinitkin ovat osaksi laji- ja yksilötyypillisiä, eli samankin proteiinin aminohappojärjestys poikkeaa hieman lajien ja yksilöiden välillä. Esimerkiksi jokaisella ihmisellä on solukalvossa yksilölliset kudostyyppiproteiinit, ja elimistön puolustusjärjestelmä pystyy niiden avulla tunnistamaan omat solut vieraista soluista.

Question 15

proteiinien rakennetasot

Answer 15

primaarirakenne, sekundaarirakenne ja tertiaarirakenne +(kvartäärirakenne)

Question 16

primaarirakenne

Answer 16

millaisia aminohappoja aminohappoketjussa on ja missä järjestyksessä ne ovat.

Question 17

sekundäärirakenne

Answer 17

aminohappojen väliin muodostuu säännöllisin välein vetysidoksia, minkä seurauksena primaarirakenne kiertyy ja laskostuu

Question 18

teritiaarirakenne

Answer 18

kun aminohappojen välille syntyy lisää kemiallisia sidoksia, kuten rikkisidoksia, on lopputuloksena kolmiulotteinen tertiaarirakenne.

Question 19

kvartaarirakenne

Answer 19

syntyy, kun kaksi tai useampi tertiaarirakenteinen aminohappoketju liittyy yhteen

Question 20

proteiinin muoto määrittyy

Answer 20

Sekä tertiaari- että kvartaarirakenne. muoto puolestaan määrää proteiinin toiminnan.

Question 21

prioniproteiinit

Answer 21

Tiettyjen aminohappoketjujen väärän laskostumisen seurauksena voi joskus syntyä muuttuneita proteiineja Prioniproteiini alkaa muuttaa ketjureaktion tavoin vieressään olevia normaaleja proteiineja prioniproteiineiksi, ja seurauksena on prionitaudin puhkeaminen. Kaikki prionitaudit vaurioittavat aivoja, eikä prionitauteihin tunneta parannuskeinoja

Question 22

proteiinin denaturoituminen

Answer 22

proteiinien kolmiulotteinen rakenne aukeaa ja aminohappoketju suoristuu, jolloin proteiini menettää toimintakykynsä. Joissakin tapauksissa, kuten pH­-arvon muutoksissa, kolmiulotteinen rakenne voi palautua, jos olosuhteet palaavat ennalleen.

Question 23

denaturoitumisen aiheuttajat

Answer 23

liian korka lämpötila, pH-­arvon muutokset, väkevät suolaliuokset, mekaaninen käsittely tai säteily

Question 24

Proteomiikka

Answer 24

tutkitaan solun tai eliön sisältämiä proteiineja ja niiden muodostamaa kokonaisuutta. Siinä käytetään apuna huipputehokkaita analyysilaitteistoja ja tietotekniikkaa, kuten tekoälyä. Tekoäly pystyy ennustamaan proteiinin kolmiulotteisen rakenteen jopa minuuteissa, kun tutkijoilta kuluisi samaan työhön useita vuosia.

Question 25

katabolisissa reaktioissa

Answer 25

aineita hajotetaan yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi. Samalla siinä vapautuu aineiden kemiallista sidosenergiaa

Question 26

anabolisissa reaktioissa

Answer 26

aineita yhdistetään monimutkaisemmiksi yhdisteiksi. Tällöin energiaa tarvitaan uusien kemiallisten sidosten rakentamiseen.

Question 27

entsyymit

Answer 27

toimivat soluissa biokatalyytteinä: ne saavat solun anaboliset ja kataboliset aineenvaihduntareaktiot tapahtumaan moninkertaisella nopeudella, kun ne alentavat reaktion käynnistymiseen tarvittavan energian määrää. Entsyymit eivät kuitenkaan itse muutu katalysoimissaan reaktioissa. Jokainen entsyymi katalysoi vain tiettyä reaktiota

Question 28

entsyymin katalysointi

Answer 28

reagoiva aine eli substraatti kiinnittyy entsyymin aktiiviseen kohtaan. Syntyy entsyymi–substraatti-kompleksi, ja kemiallinen reaktio käynnistyy. Reaktiossa substraatti muuttuu lopputuotteiksi, lopputuotteet irtoavat entsyymistä ja entsyymi on valmis katalysoimaan uutta reaktiota

Question 29

kofaktori

Answer 29

Jotkin entsyymit ovat toimintakykyisiä vasta, kun niihin on liittynyt erillinen osa, kofaktori. Kofaktori voi olla metalli-ioni, kuten kupari- tai rautaioni, tai jokin orgaaninen molekyyli, esimerkiksi C-vitamiini. Ne muuttavat yleensä entsyymin aktiivisen kohdan substraatille sopivaksi. Muun muassa tästä syystä kivennäis- ja hivenaineet sekä vitamiinit ovat välttämättömiä ruokavaliossamme.

Question 30

entsyymiä koodaavan geenin mutaatiot

Answer 30

tuloksena rakenteeltaan muuttunut, toimimaton entsyymi. Esimerkiksi osalla ihmisistä ruuansulatuselimistössä sienisokeria hajottavan trehalaasientsyymin rakenne on virheellinen

Question 30

solun aineenvaihduntareaktiot

Answer 30

muodostavat pitkiä reaktioketjuja siten, että reaktiossa syntyvä lopputuote on aina seuraavan reaktion substraatti ja jokaista reaktioketjun vaihetta ohjaa oma entsyyminsä. Lopullinen tuote muodostuu siis pala palalta, ja tähän rakennustyöhön tarvitaan monia entsyymejä. Jos jokin entsyymi on virheellinen, ei reaktioketju pääse etenemään loppuun saakka.

Question 31

punaiset ja siniset kukat

Answer 31

arjoissa olevien väriaineiden, antosyaanien, syntyminen on pitkän reaktioketjun tulosta. Jos jokin reaktioketjussa tarvittava entsyymi on rakenteeltaan viallinen, väriaineet jäävät syntymättä. Esimerkiksi lemmikit ovat normaalisti sinisiä, mutta reaktioketjun häiriöiden vuoksi voi syntyä punaisia, valkoisia ja jopa kirjaviakin lemmikkejä.

Question 32

alhaisen lämpötilan vaikutus entsyymitoimintaan

Answer 32

Kun lämpötila on alhainen, entsyymit ja substraatit kohtaavat toisensa pienemmällä todennäköisyydellä, ja siksi entsyymitoiminnan tehokkuus on alhainen.

Question 33

korkean lämpötilan vaikutus entsyymitoimintaan

Answer 33

molekyylien lämpöliike kiihtyy ja entsyymiaktiivisuus kasvaa. Lämpötilan nousu lisää entsyymitoiminnan tehokkuutta kuitenkin vain tiettyyn rajaan saakka. Liian korkea lämpötila aiheuttaa entsyymin denaturoitumisen, jolloin entsyymi menettää toimintakykynsä.

Question 34

nisäkkäiden entsyymien optimilämpötila

Answer 34

+37

Question 35

syitä entsyymin korkeampaan optimilämpötilaan

Answer 35

aminohappojen välillä on esimerkiksi enemmän kemiallisia sidoksia, mikä tekee entsyymeistä kestävämpiä. Lisäksi entsyymit ovat hydrofobisia, minkä seurauksena kuuma vesi ei pysty tunkeutumaan entsyymin sisälle ja rikkomaan aminohappojen välillä olevia kemiallisia sidoksia.

Question 36

useimpien entsyymien pH optimi

Answer 36

6-7

Question 37

inhibiittorit

Answer 37

aineita, jotka estävät entsyymin toiminnan. Ne voivat tehdä sen kolmella tavalla: kiinnittymällä entsyymin aktiiviseen kohtaan, muuttamalla entsyymimolekyylin muotoa tai toimimalla luonnollisena inhibiittorina.

Question 38

substraatin tilalle kiinnittyvät inhibiittorit

Answer 38

kiiinnittyvät entsyymin aktiiviseen kohtaan ja estävät näin substraatin kiinnittymisen siihen. Esimerkiksi jotkin bakteeritautien hoidossa käytettävät antibiootit ja sulfalääkkeet

Question 39

entsyymimolekyylin muotoa muuttavat inhibiittorit

Answer 39

aktiivisen kohdan muoto muuttuu eikä substraatti voi kiinnittyä siihen. Syanidi, arsenikki ja hermokaasut

Question 40

luonnolliset inhibiittorit

Answer 40

Kun entsyymireaktion lopputuotetta on syntynyt riittävästi, voi lopputuote estää entsyymin toiminnan solussa toimimalla luonnollisena inhibiittorina. Näin soluissa tapahtuvien kemiallisten reaktioiden tasapaino säilyy.