MO22 (bílkoviny)

Question 1

jaká forma aminokyselin v bílkovinách

Answer 1

pouze L forma proteinogenních aminokyselin

Question 2

co udává primární struktura bílkovin

Answer 2

pořadí aminokyselin v řetězci, podmiňuje biochem. funkci, pro každou bílkovinu charakteristické, řízeno geneticky

Question 3

co udává sekundární struktura

Answer 3

vzájemnou polohu blízkých monomerních jednotek, lokální prostorová struktura

Question 4

2 nejčastější typy sekundární struktury, stručný popis

Answer 4

alfa-helix - řetězec stočen do šroubovice s danou délkou, postranní řetězce směrem ven z řetězce
beta struktura (skládaného listu) - 2 řetězce rovnoběžně, vzájemná stabilizace, vůči sobě paralelní či antiparalelní

Question 5

co udává terciární struktura

Answer 5

celkový tvar molekuly, prostorové uspořádání sekundárních struktur

Question 6

jaké bílkoviny kvartérní strukturu, jak vypadá

Answer 6

složitější bílkoviny
prostorové uspořádání podjednotek proteinů z více než 1 řetězce, ne vzájemně propojeny peptid. vazbami

Question 7

hemoglobin struktura

Answer 7

4 podjednotky (2alfa, 2 beta), ke každé z nich připojen hem, navzájem spojeny vodíkovými a iontovými vazbami

Question 8

nativní konformace, denaturace a renaturace

Answer 8

konformace, kterou bílkovina spontánně zaujímá v organismu
denaturace - ztráta nativní konformace beze změny primární struktury, ztráta funkčnosti
renaturace zpět do nativní konformace

Question 9

co jsou peptidy, příklad dvou

Answer 9

nízkomolekulární obdoby bílkovin do 100 AMK
glutathion - nejrozšířenější v těle, antioxidant, rezerva cysteinu
insulin

Question 10

2 způsoby rozdělení bílkovin

Answer 10

dle složení - jednoduché x složené
dle tvaru molekuly - fibrilární x globulární

Question 11

fibrilární proteiny obecně charakteristika

Answer 11

nerozpustné ve vodě, stavební materiál, strukturní funkce
jednotlivé peptidové řetězce vzájemně propojeny příčnými vazbami, tvoří paralelně probíhající vlákna

Question 12

výčet důležitých fibrilárních bílkovin

Answer 12

kolagen, elastin, keratin, fibroin

Question 13

kolagen charakteristika, kde v těle

Answer 13

u živočichů nejrozšířenější, hl. prvek pojivové tkáně, vláknitá složka zubů, kůže, kostí, šlach.. odolný v tahu
tvorba ve fibroblastech (buňka vazivové tkáně)

Question 14

kolagen struktura

Answer 14

základní stavební jednotka = tropokolagen - šroubovice ze 3 řetězců AMK, tropokolagen se spojuje v delší vlákna, sekundární struktura kolagenu

Question 15

co je želatina a klih

Answer 15

želatina - nenávratně zhydrolyzovaný kolagen, denaturace (i varem)
klih - denaturovaný kolagen, dříve jako lepidlo

Question 16

elastin popis

Answer 16

mimořádně pružný, síťovité struktury, vaziva

Question 17

keratin, co tvoří

Answer 17

(česky rohovina), rohovité vrstvy kůže, vlasů, nehtů, šupin, rohů, peří…

Question 18

co je fibroin

Answer 18

bílkovina hedvábí, housenky bource morušového, mimořádně pevná vlákna

Question 19

globulární bílkoviny obecný popis

Answer 19

oblý až kulovitý tvar, rozpustné ve vodě (hydrofobní části zabalené dovnitř, polární ven)
chemicky a strukturně pestré
citlivé na podněty

Question 20

co je histon, nukleozom a nukleohistonové vlákno
jaký mají význam v jádře buňky

Answer 20

histon - nukleoprotein, malý, rozpustný ve vodě
nukleozom - oktamer histonů
nukleohistonové vlákno (=chromozomové) - jeho základní stavební jednotkou je DNA namotaná kolem nukleozomů
toto namotávání vláken DNA zabraňuje jeho zamotání, ochrana před poškozením

Question 21

transportní a skladovací funkce bílkovin příklady
typy transportních

Answer 21

transportní - především krevní bílkoviny, specializované (hemoglobin) x univerzální (albumin)
skladovací např. ferritin, vázání Fe2+ ve slezině

Question 22

albumin kde, funkce, typ bílkoviny

Answer 22

globulární bílkovina, protein krevní plasmy
univerzální transportní funkce, nízkomolekulární látky (mastné kyseliny, minerály..)

Question 23

co je tubulin

Answer 23

dimerní proein, základní složka mikrotubulů, cytoskelet eukaryotických buněk

Question 24

název základní jednotky svalového vlákna

Answer 24

sarkomera

Question 25

které 4 bílkoviny ve svalovém vláknu, které 2 nejdůležitější

Answer 25

myosin, aktin, tropomyosin, troponinový komplex myofilamenta - tlustá (myosin) a tenká (aktin s napojenými zbývajícími dvěmi bílkovinami)

Question 26

které bílkoviny protilátky která bílkovina srážení krve

Answer 26

imunoglobuliny (5 typů) fibrinogen

Question 27

popis srážení krve, jak probíhá

Answer 27

výsledkem koagulační kaskády přeměna fibrinogenu na fibrinové monomery, ty polymeryzují a tvoří hustou síť vláken fibrinogen (rozpustný, v krevní plazmě) na fibrin (nerozpustný)

Question 28

výčet funkcí bílkovin

Answer 28

stavební, transportní a skladovací, pohybová, obranná a ochranná, signální, katalytická

Question 29

výčet složených bílkovin

Answer 29

fosfoproteiny, chrommoproteiny, glykoproteiny, metaloproteiny, nukleoproteiny, lipoproteiny (buněčné membrány)

Question 30

2 důkazové reakce proteinů výčet

Answer 30

xanthoproteinová reakce biuretová reakce

Question 31

xanthoproteinová reakce podstata

Answer 31

detekce AMK s aromatickým postranním řetězcem, roztok HNO3 pokud aromatické benzenové jádro v postranním řetězci, je nitrováno a vzniká žlutý produkt

Question 32

biuretová reakce podstata

Answer 32

detekce peptidových vazeb (biuret - 2 molekuly močoviny spojené peptidovou vazbou) bílkovina + Cu2+ v zásaditém prostředí vznik modrofialového zbarvení

Question 33

porovnání enzymů s umělými katalyzátory

Answer 33

mnohonásobně účinnější, specifické (reakčí/substrátová specifita), práce za mírných podmínek účinek snadno regulovatelný citlivé na řadu vlivů, snadné opotřebování

Question 34

z jakých částí většinou složeny enzymy, jejich role

Answer 34

apoenzym - bílkovinná část, odpovědný za substrátovou specifitu kofaktor - nebílkovinná část, spolu s apoenzymem specifita reakce

Question 35

2 typy kofaktorů

Answer 35

prosthetická skupina - pevně vázaný koenzym - volně vázaný (přechází na jiný apoenzym, vždy org. molekula, často vitamíny)

Question 36

6 tříd enzymů

Answer 36

oxydoreduktasy, transferasy, hydrolasy, lyasy, izomerasy, ligasy

Question 37

co je holoenzym

Answer 37

dvousložkový enzym složený z apoenzymu a kofaktoru

Question 38

dělení enzymů podle místa účinka

Answer 38

intracelulární (v buňce, většina) extracelulární - v tělních tekutinách, krev, trávicí šťávy...

Question 39

co je proenzym

Answer 39

inaktivní forma enzymu např pepsinogen (v žaludku poté přeměnen na aktivní formu pepsin)

Question 40

jaký přechodný komplex tvořen při účinku enzymů na jakém principu fungují enzymy kde probíhá katalýza

Answer 40

přechodný komplex enzym-substrát funkce na principu tvaru (specifita) katalýza v tzv. aktivním centru

Question 41

2 různé teorie mechanismu účinku enzymů, krátký popis

Answer 41

teorie komplementarity (zámek a klíč, jednodušší enzymy, tvar enzymu fixní) teorie indukovaného přizpůsobení (enzymy flexibilní, přesné vytvarování se pro specifický substrát)

Question 42

faktory ovlivňující rychlost enzymových reakcí

Answer 42

koncentrace substrátu (saturační křivka) koncentrace enzymu (lineární závislost) fyzikální vlastnosti prostředí (teplota, pH) efektory (aktivátory - z proenzymu na aktivní formu, inhibitory)

Question 43

co je allosterický efekt

Answer 43

vazba efektoru v jiném místě než v aktivním centru, konformační změna, vede ke změně aktivity (aktivace/inhibice), změna tvaru vazebného místa může zablokovat vazbu enzym-substrát

Question 44

jak probíhá regulace aktivity enzymů kompartmenací a soutěžením

Answer 44

rozdělení do různých oddílů buňky soutěžení - soutěžení inhibitoru a substrátu (např. CO do hemoglobinu místo O2, podobný tvar)