Proteínas Flashcards
(88 cards)
1
Q
Función de los a- aminoácidos
A
- Transmisión sináptica
- Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea
2
Q
Función de los péptidos
A
- Hormonas
- Neuromoduladores
- Neurotransmisores
3
Q
Aminoácidos esenciales
A
Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptófano Valina Arginina (se sintetiza en adultos) Histidina (se sintetiza en adultos)
4
Q
Función de los aminoácidos
A
- Enzimas
- Transportadoras o canales
- Quelantes
- Mensajeros químicos
5
Q
Estructura de un aminoácido
A
- Carboxilo
- Amino
- Cadena lateral
- carbo alfa: unidos al NH3 y COOH (C1)
6
Q
Da origen a la niacina y serotonina
A
Triptófano
7
Q
Precursora de porfirinas como la heme
A
Glicina
8
Q
Precursor del óxido nítrico
A
Arginina
9
Q
Precursores de nucleótidos
A
- Ácido aspártico
- Glicina
- Glutamina
10
Q
Precursor de hormonas tiroideas
A
Tirosina
11
Q
Da origen a la tirosina
A
Fenilalanina
12
Q
Da origen a la L- DOPA (precursor de dopamina)
A
Tirosina
13
Q
Origina a la dopamina, norepinefrina y epinefrina
A
L- DOPA
14
Q
Aminoácido donde el carbono alfa no es quiral
A
Glicina
15
Q
Curva de titulación
A
- Menos del Pka1: carboxilo asociado (catiónica) (COOH)
- Arriba del Pka 1: carboxilo disociado (COO-)
- Pka 2: forma aniónica
16
Q
Aminoácidos según grado de ionización
A
- Aniónica
- Catiónica
- Zwitterionica: cargas positivas y negativas iguales
- No iónica: aminoácidos no está en solución. Carboxilo asociado con H y grupo amigo como NH2
17
Q
L- aminoácidos
A
Grupo amino a la izquierda
18
Q
D- aminoácidos
A
Amino a la derecha
19
Q
a- aminoácidos
A
Amino unido al carbono alfa
20
Q
B- aminoácidos
A
Amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena
Carboxilo (C1)
Alfa (C2)
Beta (C3)
21
Q
Aminoácidos que pertenecen al peptidoglucano de la pared celular
A
D- alanina
D- ácido glutámico
22
Q
Aminoácido que es un componente antimicrobiano
A
D- fenilalanina
23
Q
Tipo de aminoácidos que reconoce el cuerpo
A
L- AA
24
Q
Los D-alfa-aminoácidos tienen el grupo amino hacia la derecha en el carbono…
A
2
25
Los B- aminoácidos tienen el gpo amino en el carbono
3
26
Nomenclatura
1º carbono es el del carboxilo
2º carbono: carbono alfa
Después: beta (3), gamma (4), delta (5), épsilon (6)
27
El carbono delta de los L-alfa-aminoácidos corresponde al carbono numero
5
28
Aminoácidos no esenciales
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
- Alanina
- Asparagina
- Cisteína
- Glicina
- Glutamina
- Prolina
- Serina
- Tirosina
29
AA con CL alifáticas
- Valina
- Alanina
- Leucina
- Isoleucina
- Glicina
30
AA con CL con hidroxilo
- Treonina
- Serina
- Tirosina
31
AA con CL con azufre
- Metionina
| - Cisteína
32
AA con CL ácidos
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
- Glutamina
- Asparagina
33
AA con CL básica
- Arginina
- Lisina
- Histidina
34
AA con CL con grupos aromáticos
- Fenilalanina
- Histidina
- Triptófano
- Tirosina
35
AA con CL con iminoácidos
Prolina
36
Cisteína
- Puentes de azufre
- La unión de dos cis origina una molécula de cistina
- Oxidación favorece formación de puentes
37
Enlace peptídico
Enlace covalente entre grupo carboxilo de un AA y grupo amino de otro AA. Reacción de condensación
38
Residuos de aminoácidos
Aminoácidos que participan en un enlace peptídico
39
Extremo amino terminal
Extremo de una proteína que termina en un aminoácido con un grupo amino libre
40
Extremo carboxilo terminal
Extremo de la cadena que termina en un aminoácido con un grupo carboxilo
41
Orden de la cadena
Del extremo N- terminal al C- terminal
42
pH mayor que el punto isoeléctrico
Proteína con carga negativa
43
pH menor al punto isoeléctrico
Proteína con carga positiva
44
Enzima que rompe enlaces peptídicos
Proteasas
45
Secuencia primaria
Secuencia de aminoácidos
46
Oligopéptido
10 residuos de aminoácido
47
Polipéptido
10 a 100 residuos de aminoácido
48
Proteína
+ 100 residuos de aminoácido
49
Cambios en la secuencia primaria
- Conservadores
| - No conservadores
50
Ejemplo de cambio no conservador
Anemia falciforme: mutación en la cadena B de la hemoglobina . Adenina (Glu) sustituida por timina (Val). Se produce hemoglobina s y condiciona que el eritrocito cambie de forma
51
Proteínas monoméricas
Formadas por una sola cadena polipeptídica
52
Proteínas multiméricas
Compuestas por más de una cadena polipeptídica
53
Función de los péptidos
- Antihipertensivos
- Antioxidantes
- Antimicrobianos
- Inmunomoduladores: estimulan respuesta inmune
- Quelantes: absorción de minerales y metales
- Anticoagulantes
- Hipocolesterolémicos
- Opioides
54
Nomenclatura de cadena polipeptídica
- Se empieza en el extremo N- terminal
- Terminación "IL"
- Último AA en le estreno C- terminal conserva nombre completo
55
Proteínas: clasificación según su función
- Estructural o soporte mecánico
- Enzimas
- Transporte
- Reserva energética
- Inmunidad y protección
- Hormonas
- Contracción muscular
- Recepción de señales
- Toxinas
56
Holoproteínas
Conformada exclusivamente por una secuencia de aminoácidos
57
Heteroproteínas
Cadenas de péptidos unidas a grupos prostéticos
- Cromoproteínas (hemoglobina)
- Glucoproteínas (IG)
- Lipoproteínas (HDL, VDL)
- Nucleoproteínas: asociada con ácido nucleico
58
Proteínas: clasificación por configuración
- Globulares
| - Fibrosas
59
Proteínas globulares
- Estructura compacta
- Solubles
- a- hélice y B- plegadas
- E. cuaternaria: interacciones no covalentes
60
Proteínas fibrosas
- Insoluble
| - E. cuaternaria: enlaces covalentes
61
Desnaturalización
Pierde estructura terciaria y por lo tanto función
62
Estructura secundaria de las proteínas
Plegamiento de la cadena polipeptídica
- Enlaces iónicos
- Puentes de hidrógeno
- Fuerzas de Van Der Walls
63
Puentes de hidrógeno
- AA en enlaces peptídicos diferentes
- Entre AA y cadena lateral de otro AA
- Entre las cadenas laterales de dos AA
64
Hélice a
Puentes de H intracatenarios entre el grupo amino de un AA y el grupo carboxilo del 4º aminoácido que le sigue. Se enrolla en si misma por debido a los giros producidos alrededor del carbono a
1 vuelta: 0.54 nm
65
Lámina plegada B
Cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda
Paralela: misma dirección
Antiparalela
66
Representaciones de ramachandran
Sirve para mostrar las combinaciones posibles de ángulos en los aminoácidos de un polipéptido para predecir su estructura secundaria
67
Ángulo phi
Entre carboxilo y carbono alfa
68
Ángulo psi
Entre grupo amino y carbono a
69
Tercer cuadrante
a- hélice
70
Segundo cuadrante
Hojas plegadas B
71
Estructura terciaria
Plegamiento tridimensional. Responsable de sus funciones biológicas
- Proteínas fibrosas
- Proteínas globulares
72
Fuerzas que estabilizan estructura terciaria
- Fuerzas electrostáticas
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones hidrofóbicas
- Puentes di- sulfuro
73
Ejemplos de proteínas en estructura terciaria
Mioglobina
| TPI (triosa fosfato isomerasa)
74
Mioglobina
- Hélices a
- Codos sin hélice a
- Grupo hemo
- Función: almacén de oxígeno en músculo
75
TPI
- Hélices a
- Parte central formada por láminas B
- Codos sin hélice a
76
Estructura cuaternaria
Cuando la proteína tiene más de una cadena polipeptídica tiene una estructura cuaternaria. Las sbunidades forman un multímero que tiene propiedades distintas a la de los monómeros que la componen
77
Hemoglobina
- Dos cédenos alfa y dos cadenas beta (adulto)
- Dos cadenas alfa y dos cadenas gamma (niño)
- 4 grupos hemo
- Función: transporte de oxígeno
78
Insulina
- Formada por una cadena alfa y una beta
- Unidas entre sí por enlace dieulfuro intercatenario
- Enlace intracatenario en la cadena alfa
79
Ejemplos de proteínas fibrosas
- Queratina
| - Colágeno
80
Métodos de purificación de proteínas
```
Baja resolución
- Precipitación con sales
- Precipitación con temperatura y ph
Alta resolución
- Cromatografía
- Electroforesis
```
81
Métodos de Cromatografía
- Filtración en gel
- Intercambio iónico
- Afinidad
82
¿Por qué son métodos de alta resolución?
Porque aprovechan características particulares de cada proteína
83
Proteína más grande
Titina
84
Filtración en gel
Fase móvil: gel
Fase estacionaria: perlas con poros que retienen a las más pequeñas
Propiedad: peso molecular
Eluyen: las más grandes primero
85
Intercambio iónico
Fase móvil: solución a determinado pH
Fase estacionaria: columna con grupos cargados que retienen partículas con carga opuesta
Propiedad: carga eléctrica
Eluyen: proteínas con la misma carga que la matriz de la columna (cargas iguales se repelen)
86
Afinidad
Fase estacionaria: columna con ligando específico unido covalentemente
Eluyen: proteínas que carecen de atracción por el ligando
87
Electroforesis
- Gel sometido a campo eléctrico
- La muestra se pone en el polo negativo (arriba)
- Migra hacia el polo positivo (abajo)
- SDS les da carga negativa neta
- La carga es insignificante
- Se separan por masa molecular
- Las más pequeñas eluyen primero
88
Eectroforesis bidimensional
- Combinación de SDS y punto isoeléctrico
- Primera dimensión: gradiente de pH, las proteínas se desplazan hasta el pH correspondiente a su PI
- Segunda dimensión: se utiliza SDS y campo magnético.
- Eluyen: proteínas más pequeñas y menos pesadas eluyen primero
