3 Flashcards

1
Q

Comment activer la vitesse de la réaction chimique ?

A

Augmenter la température : impossible pour la plupart des organismes

Augmenter la concentration des réactifs : certaines réactions sont si lente spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité

Utiliser un catalyseur

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Q

Les enzymes sont des catalyseur _____

A

biologique

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3
Q

La formation de l’intermédiaire de réaction (état de transition) demande quoi ?

A

une certaine quantité d’énergie libre

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4
Q

L’énergie ____ requise provient du fait que les molécules doivent s’orienter ______ pour former l’intermédiaire

A

d’activation

correctement

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5
Q

Pour favoriser les contact entre molécules il faut favoriser_____

A

leur mouvement (donner de la chaleur, donc variation d’enthalpie positif)

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6
Q

Le catalyseur ________ de la réaction chimique(énergie d’activation) en interagissant avec les substrats de la réaction et en _______ la probabilité de formation de l’état de transition

A

réduit la barrière énergétique

augmentant

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7
Q

Exemple de catalyse chimique : hydrogénation de l’éthylène

La surface métallique interagit avec les carbones de l’éthylène et avec l’hydrogène

Ces interaction favorisent grandement les contacts productifs entre les substrats, ce qui _______

A

diminue de façon importante la quantité d’énergie requise pour que la réaction se produise.

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8
Q

En absence de catalyseur, il faudrait augmenter la ____ ou la _____ pour favoriser les contacts entre molécules

A

pression
température

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9
Q

Vrai ou Faux: le catalyseur change la différence d’énergie nettte entre les produits et les substrats

A

Faux: le catalyseur ne change PAS la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats

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10
Q

Les enzymes sont des catalyseurs de nature ____ ou ____

A

protéique (majorité)
ribonucléique (ARN)

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11
Q

Vrai ou Faux
Les enzymes agissent en conditions douces

A

Vrai

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12
Q

Que permet la structure 3D de l’enzyme?

A

Permer une grande spécificité

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13
Q

Quelles sont les liaisons entre le site actif de l’enzyme et le substrat?

A

Liaisons non-covalentes

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14
Q

Vrai ou faux : Plusieurs réactions se produisent essentiellement souvent de manière spontanée en absence d’enzyme

A

Faux, essentiellement jamais

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15
Q

Vrai ou faux
Aujourd’hui 90% des lessives contiennent des enzymes

A

Vrai

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16
Q

La concentration des produits _____ au fur et à mesure que celle des substrat _____

A

augmente
diminue

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17
Q

Lorsque production de produits et de réactifs sont égales alors_____

A

la réaction est à l’équilibre

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18
Q

La _____ décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps

A

vitesse

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19
Q

Les ______ de la réaction dépendent uniquement des réactifs.

A

vitesses initiales

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20
Q

Quelle est la différence entre la vitesse et la vitesse initial?

A

La vitesse décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps.
Les vitesses initiales de la réaction (avant l’accumulation significative de produit qui se retransforme en substrat) dépendent uniquement de la [réactifs].

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21
Q

Q
Lorsque V1=V-1 le système est _____

A

à l’équilibre

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22
Q

Lorsque V1=V-1 , la constante d’équilibre est le ratio des _____

A

constante K1/K-1

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23
Q

La constante d’équilibre est définie comment ?

A

Ke=produit/réactifs

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24
Q

La vitesse de réaction est proportionnelle à quoi?

A

Au produit des concentrations des substrats

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25
L'ordre de la réaction est ________de l'équation de vitesse donc à la molécularité (nombre de molécule qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)
la somme des exposants
26
Si concentration de A est beaucoup plus grande que B comment se définie l'équation de la vitesse ?
v= constante(A)0 (B)1=pseudo ordre 1, en fonction de concentration de B seulement
27
Qu'est qu'un substrat ?
substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)
28
Qu'est-ce qu'un produit/ co-produit ?
substance résultante de l'action de l'enzyme (réversibilité)
29
Les proportions de concentration de substrat et de produit à l'équilibre sont une constante du système :
k équilibre=k1/k-1=(P)(S)
30
Qu'est-ce que le complexe enzyme-substrat (ES) ?
Les substrats se fixent de façon non-covalente à l'endroit approprié du site actif
31
Quelles sont les notions de collision et d'énergie de transition ?
Orientation Énergie de base Énergie d'activation Énergie des substrats vs produits Réversibilité vs irréversibilité
32
Quel est le mécanisme de l'activité enzymatique?
1.Formation du complexe ES: rapproche les réactifs et les positionne favorablement 2. Favorise la formation d’intermédiaires métastables: diminue E d’activation 3. Stabilise les états transitionnels intermédiaires; 4. Intermédiaire avec petite barrière énergétique pour donner P ou S (“étirement” des liens = fragilisation)
33
Pour une quantité d'enzyme donnée, la vitesse d'apparition du _____ évolue avec le temps
produit (dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat )
34
Qu'est-ce que l'état stationnaire ?
la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulé est faible et la quantité de substrat n'est pas limitante
35
Si la quantité de substrat n'est pas limitante, plus il y a d'enzyme, plus la vitesse de production de produit est élevée V est donc proportionnelle à ___
concentration de l'enzyme (courbe : droite )
36
Lorsque l'enzyme est _______ la vitesse (génération de produit en fonction du temps ) dépend seulement de la _____
saturée en substrat concentration de l'enzyme (courbe atteint un plateau)
37
Quelle est l'étape limitante dans ce genre de situation ? (substrat saturé)
ES----- E + P
38
Puisque la concentration de substrat diminue avec le temps ________
v diminue avec le temps (v=k(S) )
39
La vitesse initiale est représenté par une ____
droite (linéaire)
40
Au début de la réaction en condition saturante de substrat la concentration de substrat est beaucoup plus grande que ____
la concentration d'enzyme
41
Quelle est l'équation de la vitesse initiale en condition saturante de substrat?
Vint=v0=k'(S)^0(E)^1 (pseudo) ordre 1
42
Quand la concentration est tout le temps saturante qu'elle est l'équation de la vitesse ?
v=k' (E) (condition expérimentales pour mesurer une concentration d'enzyme au laboratoire )
43
Quelles sont les importance des enzyme en médecine ?
Importance des dosages d'enzyme en médecine Importance des enzymes pour mesurer des composés en médecine
44
Lorsque la concentration de sunstrat est plus élevée que celle de l'enzyme, et avant que la concentration de substrat ne diminue significativement, on considère que la quantité de complexe ES est constante (à l'équilibre ) et donc que :
la concentration de ES ne varie pas en fonction du temps durant la réaction et d(ES)/dt=0
45
L'étape limitante est alors _____
ES---k2--- E+P
46
L'équation de vitesse globale en condition saturante de substrat est alors exprimé ____
V=K2 (ES)
47
Comment est appelée cette simplification ?
Steady-state assumption
48
Au début de la réaction, il y a très peu de P et donc la réaction inverse est _____
nulle
49
La formation de _____ est lente vs _______
E+P E+S== ES
50
Dans les cas simple à quoi est égale la vitesse initiale ?
v0= kcat(ES)
51
La constante catalytique ou le ______ est une ______
turn over number mesure du nombre d'évènements catalytiques par secondes par site actif (ou molécule d'enzyme)
52
Une Kcat de 10^7 est très _____
rapide
53
Vitesse de réaction enzymatique maximum (Vmax) En condition de concentration de substrat saturante la vitesse initiale est égale à quoi ?
Vmax
54
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten?
v0=Vmax (S)/Km+(S)
55
Si Km=concentration de substrat la vitesse initiale est égale à quoi?
Vmax/2
56
Qu'est-ce que signifie un Km faible ?
l'enzyme est efficace pour de faible concentration de substrat (forte affinité de l'enzyme pour son substrat)
57
Quelle est l'équation de la constante KM?
Km = k-1/k1
58
Pour une enzyme ayant un Km faible : la formation du complexe ES est____
favorisée
59
Le Vmax est atteint à _______ le Km est donc une mesure de ______
à faible concentration de substrat l'affinité de l'enzyme pour son substrat
60
Quelle est l'Équation de Lineweaver-Burk?
1/v0= (km/vmax)1/(s) + 1/vmax
61
Quelle est l'ordonnée à l'origine ?
1/vmax
62
quelle est la pente ?
Km/Vmax
63
Quelle est la forme de la courbe ?
linéaire (droite)
64
Les variation de pH influencent :
- la liaison du substrat à l'enzyme -l'ionisation du substrat -l'activité catalytique de l'enzyme
65
Le pH ____ des a.a au site catalytique de l'enzyme ou change la _____ secondaire/tertiaire/quaternaire
ionise structure
66
Variation extrêmes de pH dénaturent ____
l'enzyme
67
À pH optimal les enzymes sont spécifique à ____
certains environnement (estomacs vs intestin, cytosol vs lysosome)
68
vrai ou faux Vmax et le Km ne changent pas selon le pH
Faux il changent
69
Lorsque T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
Vrai
70
T augmente alors la _______
dénaturation de l'enzyme
71
À quoi correspond la température optimale ?
l'intersection des deux courbes
72
Quelle est la température optimal pour les enzymes humain ?
37 degré celsius
73
Quelle est la température de dénaturation pour des archaebactéries ?
72 degré celsius
74
Qu'est-ce qu'un site actif ?
cavité ou crevasse permettant la liaison du substrats de la réaction ou les chaîne latérales de quelques résidus (a.a) cont participer à la réaction chimique
75
Qu'est-ce qu'un site allostérique ?
site de l'enzyme autre que le site actif ou peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction
76
Que font les oxydoréductase ?
ajoutent ou élèvent un électrons ou un hydrogène (déshydrogénase, oxydase, réductase, oxygénase, peroxydase)
77
Que font les Transférase ?
transfert d'un groupe chimique entre 2 substrat (ex. NH2, méthyle, glucose)
78
Que font les isomérases ?
réactions de changement structural : chimique ou optique
79
Que font les ligases (synthétases) ?
réaction d'addition de 2 substrats (requiert énergie
80
Quelles sont les acides aminés important au site actif ?
Aspartate Glutamate Histidine Cystéine Tyrosine Lysine Arginine sérine
81
Quelle est le mécanisme le plus fréquent au site actif ?
catalyse acide-base (échange de proton)
82
Donnez un exemple d'acide -base
Triosephosphate isomérase
83
Spécificité du substrat quelles sont les acides aminé pour la chymotrypsine la trypsine l'élastase
PHE, TYR TRP (aromatique) LYS ARG 9 (dibasique ) GLY ou ALA (petits et non polaire )
84
Les enzymes sont toujours spécificité de _______
classe de réaction
85
Les enzymes dans une voie métaboliques commune ont évolué pour ________
fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion de produit
86
Soit les enzymes fonctionnent en ____ formé par plusieurs sous-unités OU les enzyme sont liées à une _______
complexe protéine matrice commune
87
Une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec _____
plusieurs domaines Ex: enzyme chez les eucaryotes et procaryote