2 Flashcards

1
Q

Quelles sont les modification covalentes des protéines ?

A

Acétylation (lysine, arginine)
Phosphorylation (sérine, thréonine, tyrosine)
Hydroxylation
Méthylation
Carboxylation

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2
Q

Quels A.A subissent préférablement l’acétylation?

A

Lysine et Arginine

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3
Q

Quels A.A subissent préférablement la phosphorylatioin?

A

Sérine, Threonine et Tyrosine

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4
Q

Quels A.A subissent préférablement la méthylation?

A

Lysine et Arginine

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5
Q

Donnez un exemple d’addition de lipides

A

la liaison palmitate à un résidu cystéine

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6
Q

Donnez un exemple d’addition de sucres

A

liaison de mono ou polysaccharide à un résidu asparagine

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7
Q

Nommez un composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes ?

A

le cytosquelette

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8
Q

Quelles sont les trois fibres qui forment le cytosquelette ?

A

-Microfilament: polymère d’actine
-Filament intermédiaire: kératine (cytoplasme), lamine (noyau), collagène (matrice extracell)
-Microtubule: polymère de tubuline

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9
Q

Qu’est-ce qui permet la polymérisation des monomères d’actine ?

A

l’hydrolyse de l’ATP en ADP

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10
Q

Quels sont les 2 types d’actine et où les retrouve-t-on?

A

Actine globulaire: libre dans la cellule
Actine filamenteuse: dans un filament d’actine

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11
Q

Comment forme-t-on une fibre d’actine filamenteuse à partir de l’actine globulaire?

A

1)L’actine globulaire se lie a une molécule d’ATP
2)L’addition de monomère des 2 côté (mais plus rapide du côté actine-ATP (+))
3)L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymérisation des monomère d’actine=> fibre d’actine filamenteuse

*Seuls les sous-unités ajoutées récemment contiennent de l’ATP

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12
Q

Que contient l’actine globulaire ?

A

Une molécule d’ATP

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13
Q

De quelle côté le rallongement est plus rapide ?

A

du côté (+), du cote des molécules actine-ATP

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14
Q

La polymérisation-dépolymérisation est un phénomène est-il un phénomène réversible ?

A

Oui il est dynamique

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15
Q

De quoi dépend la polymérisation ?

A

L’hydrolyse de l’ATP en ADP (besoin d’énergie)

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16
Q

Par quoi la réaction de polymérisation des microfilament est catalysé ?

A

par l’actine F, mais pas par l’actine G ?

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17
Q

Vrai ou Faux
Seules les sous-unités ajoutés récemment contiennent l’ATP

A

Vrai

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18
Q

De quoi sont formés les microtubules?

A

De tubuline

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19
Q

Comment se forme les tubuline ?

A

en forme de tube

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20
Q

Vrai ou faux
Les polymères de tubuline sont plus flexible que les microfilaments d’actine ?

A

Faux, ils sont moins flexible

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21
Q

De quoi sont assemblé les polymère en forme de tube ?

A

De dimères de tubuline ( Alpha + Bêta )

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22
Q

De quoi est formé la Bêta-Tubuline ?

A

2 feuillets plissé Bêta + 12 hélices alpha

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23
Q

Quelles molécules énergétique se retrouve sur les dimère de tubuline ?

A

Le GTP

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24
Q

Que cause l’incorporation d’un dimère de tubuline dans les microtubule ?

A

l’hydrolyse d’une molécule de GTP

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25
Comment forme-t-on un tube ?
En alignant plusieurs protofilaments
26
La réaction de polymérisation des microtubule se fait elle des deux côtés ?
oui elle est dynamique
27
Vrai ou faux les microtubules servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique ?
Vrai
28
Quelle drogue peuvent affecter la division cellulaire en se liant aux protéine de tubuline ?
-Le Taxol -la colchicine
29
Comment agis le Taxol et la colchicine?
Il bloque la dépolymérisation des microtubules
30
Vrai ou Faux les filaments ont un rôle dans la motilité ?
Faux, ils sont seulement connectés avec les filaments d'actine ou microtubule
31
Combien de types de filaments intermédiaire existe-il chez l'humain ?
environ 65
32
Quelle est la composante principale de la peau qui est un filament intermédiaire ?
La kératine
33
De quoi sont formé les filaments intermédiaire ?
Dimère d'hélices alpha à répétions de 7 résidu (A.A 1 et 4 =non polaire)
34
Comment se forme la double hélice (structure= coiled coil) ?
par empilement de dimère
35
de quoi est formé 1 fibre ?
Assemblage d'octamère
36
de quoi est formé 1 filament intermédiaire ?
Assemblage de fibre
37
Quelle capacité détienne les protéines moteur ?
changer leur conformation par l'hydrolyse de l'ATP ou GTP
38
À quoi est associé le changement de conformation ?
un mouvement linéaire qui suit des structures cytoplasmiques ou nucléaires
39
Quelle protéine se déplace le long des microfilaments et génère la contraction musculaire ?
Myosine
40
Quelle protéine moteur permet le transport des chromosome lors de la mitose (déplace le long des microtubules) ?
Kinésine
41
Quelle protéine permet le transport des vésicules et le mouvement des cils flagelles (se déplace le long des microtubule) ?
Dynéine
42
Quelle protéine se déplace le long de l'ADN ?
DNA/RNA polymérase
43
De quoi est composé la structure tertiaire de la myosine ?
une queue, un cou et une tête
44
Qu'est-ce que possède la tête de la myosine ?
un site de liaison à l'actine et un site de liaison à l'ATP
45
Comment la liaison de l'ATP affecte la myosine ?
change la conformation de la myosine et décroche la tête de la myosine (diminution de l'affinité pour l'actine)
46
L'hydrolyse de ___ en ___ génère un nouveau changement de conformation qui fait ________
ATP ADP tourner la région cou-tête
47
Quelle est la conséquence de cette hydrolyse ?
l'affinité pour l'actine est plus forte la liaison de l'actine se produit plus loin à cause du mouvement de la tête
48
Que cause cette liaison à l'actine ?
libération du phosphate libre et de l'ADP qui permet à la tête de la myosine de reprendre sa forme initiale
49
En reprenant sa conformation la myosine génère _______
un mouvement le long de l'actine (levier)
50
La complémentarité moléculaire permet ___
l'association protéine-ligand
51
Un ligand est ____
un composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique)
52
Par quelles type de liaisons un ligand se lie à sa protéine cible de manière spécifique ?
forces non-covalentes (liaison ioniques, hydrogène, hydrophobe)
53
Vrai ou Faux la liaison protéine ligand est irréversible
faux, c'est réversible
54
Vrai ou Faux La liaison du ligand sur la protéine modifie sa conformation donc sa fonction
Vrai
55
Comment se nomme la force de liaison protéine-ligand ?
affinité moléculaire
56
Donnez un exemple de ligand-protéine ?
Le transport de l'O2 dans la Myoglobine (muscle) et l'hémoglobine (érythrocyte)
57
Particularité des protéine MB et HB ?
contiennent un groupement prosthétique de type hème
58
Que permet le groupement hème ?
la liaison réversible à une molécule d'O2
59
Qu'est-ce qu'un groupement prosthétique?
élément d'une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d'AA , dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine
60
La myoglobine (Mb) est fait de _____
153 AA 8 hélices alpha reliés par des boucles
61
L'hème est formé de ____
Protoporphyrine IX + atome de fer
62
La protoporphyrine est formé de ______
2 groupements vinyles (hydrophobes) (intérieur) 2 groupements propionates (ionique et polaire) (milieu aqueux)
63
Atome de fer tenu en place par __ axes de coordination
5
64
___ avec le N de la protoporphyrine ___avec le noyau imidazole de l'histidine-93
4 1
65
Le 6 ème axe sert à _____
la liaison avec l'oxygène
66
Vrai ou faux la myoglobine et l'hémoglobine ne peuvent pas fixer le CO
Faux
67
Dans la myoglobine l'affinité de l'hème pour le CO est ____ celle pour le O2
250 fois
68
Normalement ___ des sites de fixation de l'Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme
1 %
69
Que se produit-il si l'affinité du CO était encore supérieur ?
La production normale de CO serait mortelle
70
Qu'est-ce que l'Hémoglobine?
Protéine de transport d'O2 présente dans les érythrocyte (sang)
71
Combien de sous-unité comporte l'Hb?
4 sous-unités (2 protomère alpha-bêta)
72
De quelles motif sont formé les sous unités de l'Hb ?
hélice alpha
73
Hb= ____ + ____
4 % hème + 96 % globine
74
Comment est nommé le tétramère de l'Hb?
HbA
75
1-2% de l'hémoglobine est ____
HbA2
76
Quelles sont les deux autres types d'hémoglobine ?
HbE et HbF
77
HbE est présent à quel moment?
apparaît après la première semaine de vie dans l'utérus et persiste 3 mois
78
HbF est présent à quel moment ?
persiste jusqu'à 6 mois de post natal
79
HbA/A2 apparaît _____ et remplace graduellement _____
dès la naissance HbF
80
Que permet le changement d'affinité pour O2 de haute à faible ?
Dans l'utérus une meilleur facilité d'échange de O2 de la mère à l'embryon
81
À quoi correspond la variable Y dans la courbe d'oxygénation de la myoglobine ?
La saturation de Mb
82
Quelle forme représente représente la courbe de d'oxygénation de la myoglobine ?
une hyperbole
83
Quelle équation définit cette courbe ?
Y= pO2 / (pO2 + Kdiss )
84
Lorsque Y = 1
toute la Mb est oxygénée= saturation maximale
85
Lorsque Y= 0,5
Mb est saturé à moitié
86
La valeur de PO2 à la moitié de la saturation correspond à ____
la constante de dissociation (Kdiss)
87
Quelle forme à la courbe de d'oxygénation de l'hémoglobine ?
une sigmoïde
88
Quelle est son équation (Hb)?
Y= (PO2)4 /((PO2)4+(p50)4) p50=PO2 à 50 % de saturation Hb
89
Vrai ou Faux l'hémoglobine à une affinité plus grande pour l'O2 que la myoglobine
Faux, la myoglobine se sature beaucoup plus rapidement
90
Que permet l'affinité différente des deux protéines pour l'O2 ?
Permet la liaison de l'O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d'O2 est la plus faible
91
La protéine de l'Hb est ______
allostérique
92
Qu'est ce que l'effet allostérique ?
quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site
93
O2 est un effecteur ____
allostérique
94
Lorsque O@ se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d'une conformation _____ à _____
T (tendues) R (relâchée)
95
Vrai ou Faux La conformation T à une affinité plus grande Pour O2 que la conformation R
Faux, plus basse
96
Que se passe-t-il concrètement?
O2 se fixe à une sous unité, une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2 la sous unité suivante passe de T à R... ainsi de suite
97
On passe alors de la forme ____ à _____
DésxyHb à oxyHb
98
Qu'est ce que la coopérativité positive ?
elle favorise l'oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus
99
Que se passe-t-il lors de la liaison d'O2 ?
Rotation de 15 degré de histidine 64
100
Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG) est un _____ allostérique de _____
effecteur l'hémoglobine
101
Vrai ou Faux Le BPG se lie lorsque l'Hb est en état désoxy et stabilise cette conformation
Vrai
102
Le BPG augmente l'affinité de Hb pour O2 ?
Non il l'a diminue car il stabilise la conformation désoxy
103
Qu'est ce que permet le BPG ?
le relargage De l'O2 à faible pO2
104
Pourquoi HbF ne lie pas le BPG ?
n'ayant pas de protéine Bêta elle a une cavité centrale beaucoup moins chargé + , elle a donc une affinité plus grande pour O2 à faible PO2 lors de la grossesse
105
Si pO2 ____ , le BPG est déplacé et _____
augmente affinité augmente
106
Quels résidus sont sensible à la concentration de H+ et relâchent des protons au passage vers la conformation OxyHb ?
les 2 NH2 terminaux dans la chaine alpha Les 2 résidus His des chaines Bêta
107
En augmentant le pH on favorise la réaction vers _____
oxyHb
108
En diminuant le pH on favorise la forme ____
désoxyHb
109
Quelles est le nom de cet effet du pH ?
l'effet Bohr
110
L'effet Bohr est un effet allostérique ?
Non aucune liaison de ligand
111
Pourquoi que à un pH plus bas la forme désoxyhémoglobine est favorisée ?
À cause du pKa de l'ions imidazolium
112
De ce fait, le CO2 abaisse-t-il l'affinité ?
Non c'est bien le pH
113
Quel enzyme permet la permet la formation de l'ions bicarbonate ?
anhydrase carbonique
114
Dans les tissus la présence de ___ facilite le _____
H+ relargage d'O2
115
Dans les poumons, la conversion en ____ libère H+ qui est éliminé par formation de ___
oxyHb CO2
116
Le CO2 est transporté dans le sang sous quelle forme ?
HCO3-
117
Il est ensuite reconverti en ____ et dégagé par _____
CO2 diffusion
118
Quelle est le pigment jaune qui sera éliminé par les voies biliaires ?
Le groupement prosthétique oxydé qui forme la bilirubine
119
Q'arrive-t-il lorsqu'il y a trop de bilirubine dans le sang et que les voies biliaires fonctionnent mal ?
le pigment jaune s'accumule dans le sang et les tissus (jaunisse ou ictère)