mol 7 partie 1 Flashcards

Question

Comment sont reconnus la plupart des motifs structuraux? Quels a.a sont les + conservés dans l'évolution? Exemple?

Answer 1

Par alignement des séquences d'a.a les aa les plus importants pour le maintien d’une structure particulière ex: les a.a importants dans le site actif des enzymes

Answer 2

somme des domaines Exemple: RÉCEPTEUR KINASE TRANSMEMBRANAIRE -Signal peptide = Signal de localisation à la membrane -Leucine-rich repeat domain = Interaction protéine-protéine -Transmembrane domain = Domaine hydrophobe transmembranaire -Kinase domain = Activité enzymatique kinase (ajout de phosphate)

Answer 3

1) SDS-PAGE (polyacrylamide gel electrophoresis) a) Échantillons dénaturés dans du SDS : détergent chargé qui se fixe aux aa et confère une charge négative aux protéines. b) Migration sur gel de polyacrylamide en appliquant un courant électrique. Séparation des molécules selon leur masse. 2) Le transfert Western Suite à un SDS-page, on cherche une protéine spécifique avec des anticorpsproduits préalablement contre cette protéine.

Answer 4

unité de masse

Answer 5

-contient 75 nucléotides -sa séquence permet les appariements locaux et la formation d’une structure particulière secondaire - en trèfle et tertiaire – en «L» -en 4 régions: Selon les bases atypiques: boucle D et boucle TψCG. Selon la fonction: boucle anticodon et bras accepteur de l’aa

Answer 6

précurseurs plus long

Answer 7

 Un clivage en 5’ par la RNase P  Modification de plusieurs bases (environ 10% des nt).  Épissage (seulement certains)

Answer 8

1) Les U en 3’ sont remplacés par CCA (un acide aminé est attaché à cette extrémité plus tard). 2) Méthylation sur 2’ des riboses (méthylguanine). 3) Conversion de U spécifiques en pseudouridine (ψ), ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D).

Answer 9

La boucle de l’anticodon se retrouve opposée au bras accepteur de l’aa (en 3 dimensions) Elle est reconnu par une aminoacyl-ARNt-synthétase (AAS) qui doit charger un a.a. sur le bras accepteur de l’ARNt -Il existe plusieurs AAS dont chacune est spécifique à 1 a.a et reconnait les anticodons correspondants à cet a.a

Answer 10

L’appariement des bases 1 et 2 du codon avec les bases 3 et 2 de l’anticodon suit les règles de l’appariement des bases A-U et C-G. Le numéro de chaque base est selon l’ordre de 5’ vers 3’ MAIS, la position 3 peut former des APPARIEMENTS INHABITUELS, ce qui permet une certaine flexibilité à cette position.

Answer 11

 La base située à l’extrémité 5’ de l’anticodon est moins confinée dans l’espace.  Permet de former des liaisons hydrogènes inhabituelles.  Doivent avoir la même distance que les appariements « standards » de nucléotides

Answer 12

Un ARNt peut s’apparier avec 2 codons qui diffèrent par la 3e base. Ces 2 codons doivent coder le même acide aminé.

Answer 13

1) Appariement Guanine-Uracile 2) Présence d’une 5e base : l’inosine - est obtenue en modifiant une adénine durant la maturation de l’ARNt. (un groupement amine en moins)

Answer 14

1. Permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaires pour décoder les 61 codons. 2. Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faible au niveau de la base fluctuante. 3. Permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquence.

Answer 15

fonction: lier spécifiquement un type d’acide aminé à son ARNt correspondant par une liaison ester Rôle très important, car le ribosome ne peut pas distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa Elle sont situées sur le bras accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon

Answer 16

FAUX, chaque AAS ne peut reconnaître qu’un seul ACIDE AMINÉ. De plus, elle doit reconnaître le bon ARNt.

Answer 17

Les nucléotides de la tige acceptrice La plupart des AAS reconnaissent aussi l’anticodon de l’ARNt correspondant.

Answer 18

1. Site actif de l’enzyme se lie à un acide aminé et une ATP. 2. Hydrolyse de l’ATP en AMP qui se lie à l’acide aminé par son groupement phosphate. 3. ARNt approprié déplace l’AMP du site actif tout en se liant à l’acide aminé toujours en place. Le 3’OH du bras accepteur de l’ARNt attaque entre le bout «C» de l’acide aminé et le «P» de l’AMP. 4. L’enzyme libère l’aminoacylARNt (complexe formé d’un acide aminé et d’un ARNt).

Answer 19

1) Dans le cytoplasme 2) Plusieurs ARNt chargés différents disponibles pour la traduction 3) Il lit le codon sur l'ARNm

Answer 20

de PROTÉINES RIBOSOMALES et d’ARN RIBOSOMAUX Les 2 sous-unités s'unissent SEULEMENT lorsqu'il y a traduction, SEULEMENT sur l'ARNm

Answer 21

Les ARNr sont produits dans le nucléole. Les sous-unités sont assemblées en périphérie de cette structure, puis exportées du noyau

Answer 22

VRAI FAUX: tailles et compositions différentes

Answer 23

Par 7 opérons Chacun est transcrit en un long précurseur, 30S

Answer 24

clivé par RNase III Produit les 3 ARNr matures: 16S (petite sous-unité ribosomale) et 5S + 23S (grosse sous-unité ribosomale

Answer 25

codés par le gène 45S Le génome humain contient environ 200 copies de ce gène disséminées en tandem sur 5 chromosomes.

Answer 26

Par un espaceur non transcrit

Answer 27

ARNr 45S = ARNr 28S + ARNr 18S + ARNr 5,8S -L'ARNr précurseur est ensuite modifié pour donner 3 ARNr matures - L’ARNr 5S est produit par un autre gène

Answer 28

* Plus de 100 réactions de méthylation en 2’-OH des sucres des nucléotides. * Plus de 100 isomérisations des uridines en pseudouridines. Permet de rigidifier la structure secondaire/tertiaire des ARN. Chaque modification s’effectue à une position précise dans la séquence LE BUT : une configuration 3D particulière, des interactions ARN ARN ou ARN-protéines, activités enzymatiques.

Answer 29

Grande contient: le centre peptidyl-transférase (PTC) qui est responsable de la formation des liaisons peptidiques Petite contient: le centre de décodage (DC) dans lequel les ARNt chargés lisent ou « décodent » les codons de l’ARNm.

Answer 30

Le ribosome décode toujours l’ARNm de 5’ vers 3’. La traduction est presque toujours initiée sur un codon AUG (Met). Le premier acide aminé (en partant de l’extrémité NH2) de toutes les protéines est MET

Answer 31

Une séquence conservée appelée séquence de Shine-Dalgarno ou RBS (ribosome binding site) est présente en 5’ du codon AUG.  RBS-AUG = détermine le cadre de lecture et le début de la protéine. (ribosome s'arrête lorsqu'il y a un match)  Un AUG seul = une Methionine quelque part dans la protéine.

Answer 32

RBS est complémentaire à l’ARNr 16s, leur appariement positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt.

Answer 33

Formation de complexes de pré-initiation impliquant des facteurs protéiques qui recrutent les ribosomes au niveau des ARNm matures La petite sous-unité liée à un Met-ARNt se positionne sur l’ARNm au niveau de la coiffe 5' et scanne l'ARNm jusqu’au premier AUG (qui sera le codon initiateur).  Suite à l’appariement codon-anticodon, la petite sous-unité s’arrête et la grande sous-unité vient la rejoindre. Le tout est accompagné de différents facteurs protéiques DONC, le premier AUG en 5’ définit généralement le cadre de lecture et le premier acide aminé des protéines eucaryotes.

Answer 34

Si les nucléotides encadrant ce codon s’éloignent trop du consensus (seq. de KOZAK)

Answer 35

La formation d’un lien peptidique entre 2 aa.

Answer 36

Les aa-ARNt arrivent un par un dans le ribosome. La chaîne peptidique en synthèse est attachée à l’ARNt du dernier aa

Answer 37

 site de liaison à l’ARNm  site P (peptidyle) : retient l’ARNt qui porte la chaîne d’acides aminés en élongation  site A (aminoacyl ou accepteur) : retient l’ARNt qui porte le prochain acide aminé à ajouter à la protéine.  site S (sortie). Site E en anglais pour exit.

Answer 38

co-transcriptionnelle sont dans le même compartiment cellulaire

Answer 39

Au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur l’ARNm

Answer 40

Sont liés à des protéines

Answer 41

Le modèle en boucle fermée serait peut-être liée à un état de stress cellulaire ou à une inhibition de la traduction MAIS, Une conformation plus ou moins linéaire lors de la traduction semble plus près de la réalité

Answer 42

Aux sous-unités du complexe elF4 * eIF4E reconnaît la coiffe en 5’ et s'y lie en premier. * Permet de recruter les autres sous-unités de eIF4 nécessaires à la préparation de l'ARNm à la reconnaissance par le complexe de préinitiation 43S.

Answer 43

Formé par l’association de la petite sous unité (40S) du ribosome et des facteurs protéiques eIF1, eIF1A, eIF3 et eIF5.  eIF1, eIF3 et eIF5 forment un complexe avant de se lier à la petite sous-unité Le complexe peut ensuite lier eIF2 associé à l’ARNtinitiateur (Met-ARNtiMET)

Answer 44

* ARNt initiateur dédié * Facteurs d’initiation pour former un complexe de préinitiation * Lie l’ARNm avant l’ajout de la grande s-u.

Answer 45

Stimule l'activité hélicase eIF4A à la coiffe 5’:  Défait les structures secondaires de l’ARNm avant sa liaison au complexe préinitiateur.  Permet au complexe préinitiateur de “scanner” l’ARNm à la recherche du codon AUG.

Answer 46

Le GTP associé à eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe au site d’initiation La grande sous-unité ribosomale (60S) associée à eIF5B vient alors compléter le ribosome, ce qui requiert l’hydrolyse d’un autre GTP, cette fois associé à eIF5B.

Answer 47

Au site P du ribosome

Answer 48

Une fois le ribosome est formé au site d’initiation sur l’ARNm

Answer 49

L’entrée des ARNt-aminoacyls successifs, la formation du lien peptidique et la translocation du ribosome, un codon à la fois

Answer 50

L’ARNt chargé de son acide aminé (ARNt-aminoacyl) parvient au ribosome associé à EF1α⋅GTP (EF-Tu chez les procaryotes) et s’attache au site A du ribosome Bon ARNt EF1α⋅GTP -aa: Si l’anticodon de l’ARNt s’apparie au codon de l’ARNm, le GTP de EF1α est hydrolysé en GDP. L’hydrolyse du GTP entraîne un changement de conformation du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome. Mauvais ARNt-aa: Si le codon et anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas lieu et l’ARNt-aa laisse le site A libre.

Answer 51

Lorsque les a.a sont à proximité l'un de l'autre (ARNt en position P et A sur le ribosome) Après la formation du lien peptidique, le ribosome se déplace le long de l’ARNm sur une distance égale à un codon (3 nt). Ce déplacement est possible grâce à l’hydrolyse d’un GTP associé au facteur EF2 (EF-G chez les procaryotes):  La transfert du peptide du site P au site A modifie légèrement la structure de la grande sous-unité et permet l’accès à EF2  GTP.  L’hydrolyse du GTP modifie la conformation de EF2, lui permettant d’atteindre la petite sousunité et de stimuler la translocation du peptidylARNt du site A vers le site P lorsque le ribosome se déplace, libérant le site A pour le prochain ARNt-aa.

Answer 52

De 2 facteurs protéiques: 1) eRF1 (euca release factor 1) : La forme de la protéine eRF1 ressemble à un ARNt normal, et s’adapte à la position A du ribosome lorsqu’il est positionné à un codon-stop sur l’ARNm. 2) eRF3 (euca release factor 3) : GTPase qui agit de concert avec eRF1 pour cliver le lien ester entre l’ARNt situé en P et la chaîne peptidique qu’il porte, et ainsi la libérer.

Answer 53

Lorsque le ribosome rencontre un codon-stop, la protéine eRF1 entre en position A. Le facteur eRF3⋅GTP s’associe à eRF1 pour promouvoir le clivage de la chaîne peptidique de l’ARNt en position P dans le ribosome. Cette réaction dépend de l’hydrolyse du GTP. Le nouveau peptide est ainsi libéré.

Answer 54

C'est le recyclage du ribosome ABCE1 sépare le complexe post-traductionen une sous-unité 60S libre et une sousunité 40S toujours liée au dernier ARNt et à l’ARNm. L’association des facteurs d’initiation permet la dissociation complète de ces derniers.

Answer 55

Nécessite en plus une protéine de la famille ATP-binding cassette subfamily E (ABCE1)

Answer 56

les chaperons: elles existent chez tous les organismes, des bactéries aux humains, et sont présentes dans tous les compartiments cellulaires.

Answer 57

 Les chaperons moléculaires, qui se lient et stabilisent les protéines partiellement repliées, prévenant leur agrégation et leur dégradation. * Le repliement final est un résultat de collaboration entre la protéine et la protéine chaperon. * La majorité des protéines sont repliées par ce mécanisme.  Les chaperonines, qui facilitent directement le repliement des protéines. La chaperonine fait tout le travail.

Answer 58

Modifications des extrémités: stabilité ou ancrage à la membrane Modification des chaînes latérales: effets variables Glycosylation: protéines de la membrane plasmiqueou sécrétées Clivage: précurseurs plus longs Ubiquitination: dégradation

Answer 59

 l’activité biologique,  la stabilité (durée de vie)  la localisation intracellulaire

Answer 60

1) La modification post-traductionnelle la plus commune est l’acétylation du résidu N-terminal de la chaîne peptidique =accroit la stabilité de la protéine 2) L’ajout de lipides à un résidu terminal ou près de l’extrémité pour ancrer la protéine à la membrane: * Acylation des Cys * Prénylation des Gly * Ancre GPI

Answer 61

Modifications sur toute la longueur de la chaîne peptidique, à des endroits clés. Les plus courantes : * Acétylation des Lys * Phosphorylation des Ser, Thr ou Tyr * Hydroxylation des Pro * Méthylation * Carboxylation

Answer 62

Un ajout de sucres à des résidus Asn, Ser et Threst important pour les protéines sécrétées et les protéines de la surface cellulaire (un rôle dans la localisation et l’activité) La glycosylation survient durant le transit de ces protéines dans le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi (Bio cellulaire)

Answer 63

Plusieurs protéines sont produites sous forme de précurseurs plus longs qui doivent être clivés par des endopeptidases spécifiques afin de libérer leurs parties actives. Plusieurs hormones sont ainsi stockées sous une forme inactive, prêtes à être libérées dans les conditions appropriées. Ces étapes de maturation sont souvent synchronisées avec le cheminement de ces hormones à travers la voie de sécrétion

Answer 64

Synthèse de la préproinsuline dans le réticulum endoplasmique rugueux Conversion en proinsuline Entroposage de la proinsuline à l’intérieur de granules de sécrétion immatures Acidification de ces granules via une pompe à protons ATP-dépendant. Clivage protéolytique de l’insuline et du peptide C Entreposage de l’insuline mature dans deux types de compartiments: 1) Rapide (readilyreleasable pools (RRP) Calcium-dépendant 2) Lent (reservedpool) via le trafic cellulaire

Answer 65

L’ubiquitination est l’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine (ub), à la chaîne latérale d’un résidu Lys à l’intérieur d’une autre protéine. L’ubiquitination dépend de l’activité successive de 3 enzymes :  UNE ENZYME D’ACTIVATION E1,  UNE ENZYME DE TRANSFERT E2,  UNE LIGASE E3. L’ubiquitination est une modification courante, aux multiples conséquences.Traditionnellement, on considère que le rôle de l’ubiquitination est d’acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome, pour leur dégradation.

mol 7 partie 1 Flashcards

(90 cards)