Enzimas Módulo 1.1 : Fundamentos Flashcards
(19 cards)
[Definición] ¿Qué es una enzima?
- Biocatalizador proteico que acelera reacciones químicas
- No se consume durante la reacción
- Aumenta la velocidad sin modificar el equilibrio
- Específica para su sustrato
- Su actividad es Regulada
[Definición] ¿Qué significa que una enzima es específica?
- Actúa sobre sustrato especificos o tipo de enlace químico
- Determinada por la estructura del sitio activo
- Ej: Hexoquinasa vs Glucoquinasa
[Función] ¿Qué efectos tienen las enzimas sobre la energía de activación?
- Disminuyen los requerimientos energeticos de activación de la reacción
- Permiten que la reacción ocurra más rápidamente
- No modifican ΔG ni el equilibrio final
[Estructura] ¿Qué es el sitio activo de una enzima?
- Región donde se une el sustrato
- Contiene residuos catalíticos
- Determina especificidad y mecanismo
[Comparación] ¿Qué diferencia hay entre enzimas y catalizadores inorgánicos?
- Enzimas: específicas, sensibles a condiciones celulares
- Inorgánicos: poco específicos, requieren condiciones extremas
- Enzimas se regulan finamente
[Aplicación clínica] ¿Qué es una isoenzima y para qué sirve clínicamente?
- Variante de una misma enzima en distintos tejidos
- Mismo sustrato pero diferente estructura
[Definición] ¿Qué es un holoenzima y una apoenzima?
- Apoenzima: parte proteica inactiva
- Holoenzima: apoenzima + cofactor (forma activa)
- Ej: piruvato deshidrogenasa + TPP
[Definición] ¿Qué es un cofactor enzimático?
- Componente no proteico esencial para la actividad
- Puede ser ion metálico (Zn²⁺, Mg²⁺) o coenzima (NAD⁺, FAD)
- Participa en la catálisis
[Ejemplo] ¿Qué coenzimas derivan de vitaminas?
- NAD⁺ (niacina), FAD (riboflavina), TPP (tiamina)
- Coenzimas transportan electrones o grupos químicos
- Su déficit afecta múltiples enzimas
[Concepto] ¿Qué es el modelo de encaje inducido?
- El sitio activo se adapta al sustrato al unirse
- Contrasta con modelo llave-cerradura rígido
- Mayor fidelidad y especificidad
[Definición] ¿Qué es un grupo prostético?
- Cofactor firmemente unido a la enzima que define su actividad
- No se disocia fácilmente Ej: sitio activo
- Ej: FAD en la succinato deshidrogenasa
[Estructura] ¿Qué tipos de aminoácidos se encuentran en el sitio activo?
- Generalmente polares o cargados
- Participan en transferencia de protones o estabilización del estado de transición
- Ej: His, Ser, Asp
[Ejemplo clínico] ¿Cómo afecta una mutación en el sitio activo?
- Puede inactivar completamente la enzima
- Relacionado con enfermedades metabólicas hereditarias
- Ej: fenilcetonuria (mutación en fenilalanina hidroxilasa)
[Comparación] ¿Qué diferencia hay entre coenzima y cosustrato?
- Coenzima: cofactor orgánico, puede actuar como cosustrato
- Cosustrato: se modifica durante la reacción (ej: NAD⁺)
- A menudo reciclados por otras enzimas
[Definición] ¿Qué son las enzimas oxidorreductasas?
- Catalizan reacciones de óxido-reducción
- Transferencia de electrones o hidrógenos
- Ej: deshidrogenasas, oxidasas
[Definición] ¿Qué son las enzimas transferasas?
- Transfieren grupos funcionales entre moléculas
- Ej: aminotransferasas, quinasas
- Requieren a menudo coenzimas
[Definición] ¿Qué son las enzimas hidrolasas?
- Rompen enlaces por adición de agua
- Actúan en digestión y catabolismo
- Ej: fosfatasas, nucleasas
[Definición] ¿Qué son las enzimas liasas?
- Eliminan grupos sin usar agua
- Pueden formar dobles enlaces o nuevos ciclos
- Ej: aldolasas, descarboxilasas
[Definición] ¿Qué son las enzimas isomerasas y ligasas?
- Isomerasas: reorganizan grupos funcionales
- Ligasas: unen dos moléculas con gasto de ATP
- Ej: DNA ligasa, epimerasa
