Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

1B2 > week 6 HC.6 Zuurbase evenwicht en transport van bloedgassen > Flashcards

week 6 HC.6 Zuurbase evenwicht en transport van bloedgassen Flashcards

1
Q

Wat is het probleem bij transport van bloedgassen?

A

Probleem: in bloed relatief weinig O2 en CO2 transport mogelijk vergeleken met de behoefte. Daarbij komt nog dat we in het veneuze bed niet alle zuurstof afgeven, maar deel zuurstof wordt afgeven bij passage capillaire netwerk. Er kan meer CO2 opgelost worden in bloed, maar slechts klein deel wordt afgegeven in longen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Waardoor wordt de zuurstof transportcapaciteit bepaald?

A

Zuurstof transport capaciteit wordt bepaald door de hoeveelheid Hb.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Wat voor verband heeft de zuurstofverzadigingscurve van Hb?

A

sigmoïdaal verband.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Waarom draagt Hb niet bij aan de oncotische druk/ colloid osmotische druk? En wat is hier het voordeel van?

A

Hb draagt niet bij aan oncotische druk (colloïd osmotische druk) van bloed, want Hb zit in erytrocyten, hierdoor telt het als ‘een deeltje: de erytrocyt’ -> veel Hb transport zonder bijdrage aan vochtbalans

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hoe is hemoglobine opgebouwd?

A

Hemoglobine is een tetrameer: 4 globine-eenheden: 2 α en 2 β subunits (α- en - β globines). In elke subunit zit een heemgroep met een Fe2+-ion in het midden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Welke 3 soorten Hb zijn er in adulte toestand?

A

3 soorten Hb in adulte toestand:

  1. HbA1= α2β2 (97%)
  2. HbA2= α2δ2 (2%)
  3. HbF= α2γ2 (1%) -> foetaal Hb
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hoe bindt heem met globine?

A

Via ijzer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hoe zorgt de histidine groep voor sterische hindering? En wat heeft dit voor gevonden voor de affiniteit van heem-ijzer met O2?

A

Aan de ene kant, Fe gebonden aan eiwit (proximale histidine groep) aan andere kant moet het O2 binden, maar O2 binding gehinderd doordat heemgroep in globine is ingebouwd en distale kant zit daar ook een histidine groep die zorgt voor sterische hindering. Hierdoor is O2 binding aan heem niet optimaal, O2 is gebonden onder bepaalde hoek (bepaald door sterische hindering histidine molecuul) -> affiniteit heem-ijzer voor O2 verlaagd -> O2 kan makkelijk loskomen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Is er bij carboxyHb ook sprake van sterische hindering?

A

Bij carboxyhemoglobine, i.p.v. O2 is CO gebonden op ijzerplaats, ‘C’ heeft minder last van hindering want kleiner atoom, binding meer lineair.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Wat is het gevolg van toename zuurstofbehoefte ter plekke op de afgifte van O2 uit Hb?
En van een lagere zuurstofbehoefte?

A

Bij toename zuurstofbehoefte ter plekke: pO2 daalt -> meer O2 afgifte uit Hb.
Bij lagere pO2 neemt de binding van O2 aan Hb af, O2 wordt dan makkelijker losgelaten (sigmoïdaal verband).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hoe ziet de verzadigingscurve van Myoglobine (Mb) eruit?

A

Verzadigingscurve van Mb is hyperbool

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Wanneer geeft Mb O2 af aan spiermito’s?

A

Mb geeft O2 af aan spiermito’s als pO2 extreem laag gedaald is, houdt O2 heel lang vast.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Wat zijn de verschillen tussen hemoglobine en myoglobine?

A

Hemoglobine: tetrameer, 4 heemgroepen, in rode bloedcellen, O2/CO2 transport
Myoglobine: monomeer, 1 heemgroep, in spieren, O2 opslag

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Waarom bindt O2 sterker aan Mb dan aan Hb?

A

Als je O2 bindt/loslaat van Hb, vindt er een vormverandering plaats van subunit om O2 los te laten/te binden, maar omdat subunit vastzit aan 3 andere subunits (bij Hb), gaat dat lastiger. Dat bepaalt sigmoïdale curve. Myoglobine is een monomeer, dus conformatie wordt niet tegengehouden, dus bindt het O2 veel sterker dan Hb.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Door welk molecuul wordt vormverandering tegengegaan/bevordert?

A

binding Hb aan 2,3-BPG (2,3-bisphosphoglycerate, erg geladen molecuul), dat molecuul bindt 1:1 met Hb in centrale holte, waardoor alle 4 subunits hinder hebben van dit 2,3-BPG. 2,3-BPG ontstaat uit zijstap van de glycolyse, weggewerkt door 2,3-BPG shunt. Het is in 1:1 verhouding aanwezig met Hb in bloedcel.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Wat is de invloed van 2,3-BPG op de afgifte van O2?

A

2,3-BPG verlaagt affiniteit van Hb voor O2, zuurstof wordt afgeven.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Waardoor heeft curve van Hb een sigmoïdaal verband?

A

Sigmoïdaal verband door: 4 subunits en versterkt door 2,3-BPG

18
Q

Aan welke vorm van Hb bindt 2,3-BPG voornamelijk?

A

deoxyHb

19
Q

Wat is het gevolg van hypoventilatie?

A

Hypoventilatie: pO2 gaat omlaag, pCO2 omhoog en pH omlaag: respiratoire acidose

20
Q

Wat is het gevolg van hyperventilatie?

A

Hyperventilatie: pO2 gaat omhoog, pCO2 omlaag en pH omhoog: respiratoire alkalose

21
Q

Hoe kan er extra zuurstof vrijgemaakt worden?

A

door productie van H+ en CO2 -> rechtsverschuiving verzadigingscurve

22
Q

Wat is het Bohr effect? En hoe wordt dit bewerkstelligd?

A

O2 afgifte wordt versterkt door verlaging pH en verhoging CO2. . H+ doet dit door te binden aan aminozuur in B-globine -> affiniteit voor O2 neemt af en O2 komt vrij. CO2 bindt aan terminale NH2 groep in Hb, carbaminoHb ontstaat en heeft ook lagere O2 affiniteit.

23
Q

In welke vorm wordt CO2 voorn. getransporteerd naar perifere weefsels?

A

Transport dus voorn. als bicarbonaat en carbaminoHb.

24
Q

Welke reactie zorgt voor de grootste hoeveelheid bicarbonaat productie in perifere weefsels?

A

erythrocyt/ koolzuuranhydrase/ CA-reactie

25
Q

Waardoor kan CO2 in de rode bloedcel diffunderen? Wat is hier het nut van?

A

De CO2 concentratie in de cel wordt heel laag gehouden. Zo kan CO2 makkelijker binden aan de heemgroep, maar ook om bicarbonaat te produceren.

Door meer CO2 op te nemen in RBC en om te zetten naar bicarbonaat, gaat Hb ook meer O2 afgeven.

26
Q

Hoe wordt voorkomen dat bicarbonaat niet opstapelt in de rode bloedcel?

A

Bicarbonaat wordt via een exchanger verwisselt met CL-, zodat de bicarbonaat niet ophoopt in de erytrocyt

27
Q

Wat gebeurt er met de CO2 in de rode bloedcel die niet via de exchanger wordt verwisseld?

A

Deel CO2 bindt aan NH2-groep van Hb, en ontstaat carbamino en ontstaat een zuur, en carbamino leidt tot vermindering affiniteit O2. Bij koolzuuranhydrase reactie ontstaat H+ in rode bloedcel samen met carbaminovorming.

28
Q

Op welke manieren kan gastransport verstoord zijn?

A 
Verstoringen van gastransport:
•	Verworven
-	Anemie (hemolytisch/ erytropoëtisch)
-	CarboxyHb (CO vergiftiging)
-	MetHb (oxidatie van Fe2+ naar Fe3+)
•	Aangeboren
-	Afwijkend B-globine (sikkelcelanemie HbS (Glu6Val))
-	Ontbreken van B-globine (B-thalassemia) of A-globine (a-thalassemia)
29
Q

Wat is er aan de hand bij Thalassemia?

A

Thalassemia: onhebalanseerde expressie van a- en b-globines -> afwijkende erytrocyten en sneller afgebroken erytrocyten

30
Q

Wat is het probleem bij MetHb?

A

MetHb (oxidatie van Fe2+ naar Fe3+): aan metHb kan geen O2 binden, minder O2-transport capaciteit

31
Q

Wat is het probleem bij sikkelcelanemie?

A

in O2-arme omgeving Hb-molecuul aan elkaar klitten (aggregatie), sikkelcel verandert van vorm en capillaire netwerken verstoord, O2-crisis in perifere weefsels

32
Q

Wat is het probleem bij anemie?

A

minder erytrocyten

33
Q

Wat is het probleem bij carboxy-Hb (CO-vergiftiging)?

A

CO bindt beter aan Hb dan O2, O2 wordt verdrongen, O2-capaciteit omlaag

34
Q

Verschil anemie en CO-vergiftiging? Welke is erger en waarom?

A

Anemie: minder maar normal Hb (Bohr effect nog effectief)
CarboxyHb: CO bindt aan heem-Fe2+ i.p.v. O2. Affiniteit voor CO is 250x groter dan voor O2. 1 of 2 CO gebonden per HB: rest O2 laat moeilijk los. (ernstiger dan anemie)

35
Q

Waarom noemen we pH een bloedgas?

A

Door de koolzuuranhydrase reactie

36
Q

Hoe meten de centrale chemoreceptoren de paCO2?

A

De centrale chemoreceptoren meten de paCO2 via de pH van de extracellulaire hersenvloeistof.

37
Q

Verband pO2, pCO2, pH en sterkte ademhaling?

A

Hoe lager pO2, hoe hoger pCO2 en hoe lager pH hoe sterker ademhaling

38
Q

Hoe heten de ‘sterk doorbloedde orgaantjes’ van perifere chemoreceptoren?

A

aortic/ carotic bodies

39
Q

Wat gebeurt er bij een bij prikkeling van gomuscellen door verlaging van paO2?

A

Bij een prikkeling van de glomuscellen door een verlaging van de pO2 in arteriële bloed, K-kanalen sluiten, depolarisatie celmembraan glomuscellen, opening spanningsgevoelige Ca-kanalen, Ca naar binnen, Ca verhoogt in die glomuscel. Granula met neurotransmitter gaan bewegen naar plasmamembraan en geven daar materiaal af. Neurotransmitters worden opgevangen in receptoren in sensibele zenuwcellen en leiden signaal naar ademhalingscentra.

40
Q

Verband arterieel pO2 en signaalfrequentie?

A

Verband arterieel pO2 en signaal: als pO2 daalt dan neemt signaalfrequentie sterk toe en groot effect ademhaling wordt versterkt

41
Q

Wat gebeurt er met de signaalfrequentie als de paCO2 verder wordt verhoogd en de pH verlaagd?

A

Bij verhoging paCO2 en verlaging pH, neemt het signaal naar het ademhalingscentra nog verder toe (beïnvloedt gevoeligheid).

1B2 (39 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions