2.2 structure secondaire des protéines

Question 1

les motifs, dans les structures secondaires, sont maintenus par quel type d’interaction

Answer 1

non covalente entre a.a

Question 2

nomme les deux motifs principaux des structures secondaires (repliement LOCAL)

Answer 2

hélice alpha, feuillets plissés beta

Question 3

quelles liaisons permettent la formation de l’hélice alpha

Answer 3

liaisons H entre le groupe aminé de l’a.a et le groupe carboxyle de l’a.a n-4

Question 4

nombre d’a.a engagés dans une hélice alpha et nombre de tours d’hélice

Answer 4

36 a.a engagés, 10 tours d’hélice

Question 5

l’hélice est généralement left ou right handed

Answer 5

right handed - les left handed causent plus d’encombrement stérique

Question 6

quels sont les angles phi et psi associés aux hélices alpha

Answer 6

phi et psi d’environ -60 et -50

Question 7

v ou f, il y existe des hélices qui répondent à la loi de la m. gauche

Answer 7

vrai, mais plus rares

Question 8

l’hélice alpha suit la loi de la main droite… le pouce pointe vers le bas et donc vers quel atome terminal

Answer 8

C terminal

Question 9

v ou f, la stabilité de l’hélice alpha est influencée par le type de chaîne latérale

Answer 9

vrai

Question 10

quels sont les a.a favorables à la formation d’hélices alpha

Answer 10

met, ala, leu, glu et lysq

Question 11

quels sont les a.a défavorables à la formation d’hélices alpha

Answer 11

pro et gly

Question 12

comment est-ce que la glycine déstabilise l’hélice alpha

Answer 12

faibles contraines psi et phi dues à l’absence de chaînes latérales et donc très flexibles

Question 13

comment est-ce que la proline déstabilise l’hélice alpha

Answer 13

fortes contraintes psi et phi qui causent une distorsion de l’hélice + pas de H sur le N du lien peptidique et donc pas de pont H possible avec l’a.a n-4 (4 positions derrière lui)

Question 14

où est-ce que gly et pro peuvent être dans l’hélice

Answer 14

extrémités (mettre fin au repliement)

Question 15

structure du feuillet plissé beta

Answer 15

composé de chaînes polypeptidiques (5-8 a.a) disposées parallèlement ou antiparallèlement

Question 16

comment sont liés les chaînes polypeptidiques entre elles

Answer 16

par les groupes NH et C=O de chaque a.a (lien H)

Question 17

quel type de feuillet est plus stable

Answer 17

antiparallèle

Question 18

où sont projetées les chaînes latérales des feuillets plissés bêta

Answer 18

part et d’autre du plan (au dessus en dessous ou avant - arrière)

Question 19

habituellement, de combien de segments polypeptidiques sont formés les feuillets bêta

Answer 19

2-15 segments polypeptidiques (avec 6 a.a en moyenne)

Question 20

exemple de protéine fibreuse constituée de feuillets bêta anti-parallèles

Answer 20

fibroine de la soie

Question 21

quelle est la chaîne polypeptidique formant la fibroine de la soie

Answer 21

gly-ser-gly-ala-gly-ala

Question 22

particularité en terme de flexibilité de la fibroine de la soie

Answer 22

inextensible dans une direction (liens covalents - direction des feuillets) et souple dans l’autre (structure maintenue par des ponts H)

Question 23

les structures secondaires régulières (hélices alpha et feuillets plissés bêta) correspondent à quel % de la protéine globulaire. le % restant a quelle conformation

Answer 23

la moitié, les segments restants ont une conformation en solénoide ou en boucle

Question 24

v ou f, les boucles qui relient les structures secondaires ont toujours la même longueur et la même forme (structures secondaires non-répétitives)

Answer 24

faux, varient en terme de longueur et de forme

Question 25

quelles boucles sont habituellement les plus longues : celles disposées pour des feuillets plissés bêta parallèle ou antiparallèle

Answer 25

parallèles