2.3 Structure tertiaire des protéines

Question 1

la conformation native d’une structure tertiaire est-elle biologiquement active

Answer 1

oui

Question 2

le repliement en structure tertiaire dépend de 4 éléments, lesquels

Answer 2

liaisons H
liaisons électrostatiques
effet hydrophobe
liaisons covalentes S-S (ponts disulfure)

Question 3

lors de la structure tertiaire, le repliement du polypeptide est en combien de dimnsions dans l’espace

Answer 3

3

Question 4

les tonneaux bêta (motif protéique) sont retrouvés où

Answer 4

pores - on les retrouve dans différentes enzymes

Question 5

explique la structure des tonneaux bêta

Answer 5

assemblage de feuillets plissés bêta antiparallèles liés par des boucles

Question 6

v ou f, il est impossible d’avoir des tonneaux alpha bêta

Answer 6

faux, on peut en avoir, ce sont des feuillets plissés bêta reliés entre eux par des hélices alpha

Question 7

donne un exemple de tonneaux alpha bêta et décris son assemblage

Answer 7

triosephosphate isomérase, assemblage de 8 feuillets bêta et 8 hélices alpha

Question 8

dans la triosephosphate (tonneaux alpha beta), les feuillets plissés bêta sont parallèles ou antiparallèles

Answer 8

parallèles

Question 9

quel est le nom du motifs étant présent dans les facteurs de transcription : protéines étant capables de lier l’ADN ou l’ARN

Answer 9

motif à doigt de zinc (2 feuillets bêta, 1 hélice alpha stabilisé par zinc)

Question 10

la pyruvate kinase a combien de domaines protéiques distincts

Answer 10

3 domaines

Question 11

quels sont les 3 domaines protéiques de la pyruvate kinase

Answer 11

domaine de liaison à l’ATP (feuillets bêta)
domaine de liaison au substrat (hélices alpha et feuillets bêta)
domaine régulateur de l’activité (hélices alpha et feuillets bêta)

Question 12

v ou f, les domaines hydrophobes ne jouent aucun rôle dans le repliement des protéines

Answer 12

faux, ils sont essentiels au repliement des protéines

Question 13

les domaines hydrophobes sont où dans la protéine

Answer 13

sont mainteus à l’intérieur - le dépliement de la protéine est énergétiquement défavorable parce qu’il expose les domaines hydrophobes au milieu aqueux

Question 14

quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique

Answer 14

effet hydrophobe

Question 15

les résidus de quel a.a peuvent former des ponts disulfure

Answer 15

cystéine

Question 16

réaction chimique qui permet la formation d’une liaison covalente entre résidus cystéine à l’intérieur d’un même polypeptide ou entre différents polypeptides

Answer 16

oxydation (des groupes SH des cystéines)

Question 17

l’oxydation des groupes SH des cystéines est une réaction réversible, les liaisons peuvent être réarrangées après la synthèse protéique, par quelle réaction chimique ?

Answer 17

réduction

Question 18

la formation des ponts disulfure par les résidus cystéine est catalysée par quelle enzyme

Answer 18

disulfide isomérase présente dans le RE

Question 19

v ou f, les ponts disulfures sont nécessaires à la formation et/ou la stabilisation de la structure 3D de certaines protéines

Answer 19

vrai

Question 20

le lysosome, agent microbien qu’on retrouve dans la salive et les larmes contient combien de ponts disulfure

Answer 20

4

Question 21

la conformation native d’une protéine a quel type de fonction

Answer 21

fonction spécifique

Question 22

dans quelles conditions pouvons-nous avoir dénaturation

Answer 22

conditions non adéquates de pH, température ou concentration salide

Question 23

la dénaturation = inactivation ou activation biologique (protéine)

Answer 23

inactivation - on déplie la protéine, on l’empêche d’accomplir sa fonction spécifique

Question 24

la dénaturation est-elle habituellement réversible

Answer 24

oui (renaturation)

Question 25

comment appelle-t-on les molécules qui possèdent une activité ATP dépendante afin d’assurer le bon repliement des protéines

Answer 25

chaperonnes

Question 26

comment nomme-t-on les protéines qui agissent comme des chaperonnes en se liant à des protéines dénaturées ou mal repliées - les empêchent de s’agréger incorrectement ce qui est essentiel pour maintenir leur fonction et éviter les agrégats toxiques/

Answer 26

protéines de choc thermique

Question 27

quels sont les deux mécanismes de contrôle de qualité des protéines

Answer 27

repliement, dégradation

Question 28

terme : assure la dégradation des protéines mal repliées

Answer 28

protéasome

Question 29

lors de la dégradation, lorsqu’on parle du fait que les protéines sont ubiquitylées, qu’est-ce que cela veut dire

Answer 29

liaison de l’ubiquitine sur la chaîne latérale des lysines - sert de signal de reconnaisance par le protéosome pour reconnaitre les protéines qui doivent être dégradées

Question 30

nom de l’ubiquitine responsable de la spécificité de la dégradation pour la protéine cible

Answer 30

ubiquitine ligase E3