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BCM 1531 > 3. Enzymes et coenzymes > Flashcards

3. Enzymes et coenzymes Flashcards

1
Q

molécule qui a la capacité de stimuler une réaction chimique

A

enzyme

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2
Q

demi-vie d’une liaison peptidique in vitro

A

20 ans

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3
Q

comment augmenter la vitesse de la réaction chimique

A

augmenter la température
augmenter la concentration des réactifs
utiliser un catalyseur

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4
Q

v ou f, les enzymes sont des catalyseurs biologiques

A

vrai

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5
Q

pour que les substrats se transforment en produits, il faut passer par quoi

A

un état de transition qui doit être franchi (énergie d’activation)

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6
Q

explique l’énergie d’activation

A

les molécules doivent s’orienter correctement (deltaS négatif : diminution du désordre) et que pour favoriser les contacts entre molécules, il faut favoriser leur mouvement (deltaH positif : donne de la chaleur/enthalpie)

deltaG = deltaH - TdeltaS

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7
Q

une réaction chimique qui génère bcp de désordre est-elle spontanée

A

oui

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8
Q

si les substrats ont une énergie libre plus basse que les produits, la réaction est favorable ou défavorable

A

défavorable. On veut que les produits aient une énergie libre plus basse que les substrats

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9
Q

v ou f, un catalyseur change l’énergie libre des réactifs et des produits

A

faux, diminue l’énergie requise pour atteindre l’état de transition (réduit la barrière énergétique de la réaction chimique)

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10
Q

en présence du nickel, l’éthylène passe à quoi plus rapidement (hydrogénation de l’éthylène)

A

éthane (surface métallique stimule la réaction)

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11
Q

v ou f, les enzymes sont spécifiques pour un type de réaction et un type de substrat bien précis

A

vrai

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12
Q

les catalyseurs sont de quelle nature

A

protéique ou ribonucléique

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13
Q

les catalyseurs agissent dans quelles conditions

A

pH, T, physiologiques

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14
Q

les enzymes forment un complexe avec leur substrat par quel type de liaison

A

non covalente (il y a un domaine au sein de l’enzyme qui accomode très bien un substrat)

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15
Q

enzyme qui clive d’autres protéines (lien peptidique) selon leur séquence en acides aminés

A

chymotrypsine

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16
Q

v ou f, plusieurs réaction biochimiques se produiraient quand même de manière spontanée en absence d’enzyme

A

faux, ne se produiraient jamais

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17
Q

aujourd’hui % des lessives qui contiennent des enzymes

A

90%

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18
Q

lorsqu’on atteint l’équilibre d’une réaction chimique, comment sont les concentrations des produits et des substrats

A

stables

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19
Q

décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps

A

vitesse

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20
Q

v ou f, la vitesse et la concentration des substrats diminue au fur et à mesure que la vitesse et la concentration des produits augmente

A

vrai

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21
Q

lorsque V1 = V-1, on dit que le système est

A

à l’équilibre

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22
Q

les vitesses initiales dépendent des produits ou des réactifs

A

réactifs, au début de la réaction, on a seulement nos réactifs !

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23
Q

décrivent les proportions des produits et des réactifs à l’équilibre, et donc la tendance qu’à la réaction à se produire

A

constantes de réaction

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24
Q

comment trouver la constante d’équilibre

A
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25
Q

constante d’équilibre pour une réaction générique jA + kB (réversible) lC + mD

A
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26
Q

la vitesse de réaction est proportionnelle à la fréquence avec laquelle les molécules réagissantes peuvent se rencontrer, donc…

A
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27
Q

lorsqu’on a une réaction chimique avec 2 substrats dont 1 en très grande concentration, la réaction chimique est dictée par le réactif le plus ou le moins abondant

A

le moins abondant

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28
Q

substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)

A

substrat/cosubstrat [S]

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29
Q

substance résultant de l’action de l’enzyme (réversibilité)

A

produit/coproduit [P]

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30
Q

v ou f, les constantes réactionnelles (k1 et k-1) sont égales

A

faux

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31
Q

pendant la réaction, V1 diminue ou augmente

A

diminue, parce que [S] diminue

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32
Q

pendant la réaction V2 augmente ou diminue

A

augmente parce que [P] augmente

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33
Q

les proportions de [S] et de [P] à l’équilibre sont une constante du système. Équation k équilibre

A
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34
Q

intermédiaire réactionnelle formé suite à E + S

A

complexe ES - liaison non covalente à l’endroit approprié du site actif

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35
Q

vitesse de réaction

A

vitesse d’apparition du produit en fonction du temps

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36
Q

ordre de la réaction

A

somme des exposants de la réaction

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37
Q

v ou f, un catalyseur est regénéré à la fin de la réaction

A

vrai

38
Q

la formation du complexe ES éloigne ou rapproche les réactifs

A

rapproche les réactifs

39
Q

intermédiaires métastables (diminue E d’activation)

A

enzyme stabilise, grâce aux différentes chaines latérales des différents aa différents états transitionnels

40
Q

lorsqu’on augmente la concentration de substrat, la vitesse de réaction augmente ou diminue

A

augmente

41
Q

la vitesse est linéaire au début de la réaction, car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante (au début de la réaction - réaction inverse ne peut pas avoir lieu)

A

état stationnaire

42
Q

pour une réaction simple, sans limite dans la quantité de substrat, quelle relation existe-t-il entre la vitesse de réaction et la concentration de l’enzyme

A

linéaire V est proportionnelle à [E]

43
Q

lorsque l’enzyme est saturée en substrat, la vitesse dépend seulement de quoi et l’étape limitante devient quoi

A

concentration en enzyme. L’étape limitante = ES en E + P

conversion du complexe ES en enzyme libre et le produit.
toute

44
Q

si j’ai deux fois plus d’enzyme, comment est la courbe de l’apparition de produits en fonction du temps

A

vitesse initiale = 2x plus grande

45
Q

si on est en pseudo ordre 1, comment est la concentration des substrats vs enzymes

A

[S]&raquo_space;» [E]

46
Q

steady state assumption

A

la vitesse de la réaction dépend de la dissociation de ES en enzyme libre et en produit

47
Q

mesure du nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif

A

constante catalytique

48
Q

en condition de [S] saturante, la vitesse initiale = ?

A

vitesse de réaction enzymatique maximale (Vmax)

49
Q

Équation de Michaelis-Menten : permet de déterminer la vitesse initiale en fonction des concentrations de substrats du système

A

Km = [S] donnant V0 =Vmax/2
donc constante qui représente la quantité de substrat pour avoir la moitié de la vitesse maximale

50
Q

un grand Km représente une faible ou une grande affinité entre une enzyme et son substrat

A

une faible affinité. Il faut atteindre de grosses concentrations de substrats

51
Q

pour une enzyme ayant un Km faible, la formation du complexe ES est favorisée ou défavorisée

A

favorisée. V max est atteint à faible concentration du substrat

52
Q

équation de la constante de Michaelis

A
53
Q

particularité de l’équation de Lineweaver-Burk

A

c’est une droite

54
Q

Si on assume que l’étape limitante de la réaction est déterminée par K2, donc K2««K1, Km =?

A

Km= K-1/K1 (correspond à la dissociation du complexe enzyme-substrat en son enzyme libre et le substrat)

55
Q

Pour l’équation Km=K-1/K1, si on dit que Km est faible, qu’est-ce qui est favorisé

A

La formation du complexe ES

56
Q

Pour l’équation Km=K-1/K1, si on dit que Km est faible, le Vmax est atteint à haute ou faible concentration du substrat

A

Faible concentration

57
Q

Pour l’équation Km=K-1/K1, si on dit que Km est élevé, qu’est-ce qui est favorisé

A

La dissociation du complexe ES

58
Q

Concernant l’équation de Lineweaver-Burk, selon la forme y=mx+b, définis les différents paramètres

A
59
Q

Sachant que le Km de l’ADN pour le méthanol est de 20mM et que le Km de l’ADN pour l’éthanol est de 1 mM, lequel est un meilleur substrat

A

L’éthanol (Km plus faible) Km = K-1/K1

60
Q

Comment est-ce que le pH influence l’enzyme

A

Il ionise des a.a au site catalytique de l’enzyme
Change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire

61
Q

V ou f, les enzymes opèrent à un pH optimal

A

Vrai (pH optimal) VARIE EN FONCTION DE L’ENZYME

62
Q

Deux valeurs qui changent en fonction du pH

A

Vmax et Km

63
Q

Deux effets de la température sur les réactions enzymatiques

A

T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
T augmente la dénaturation de l’enzyme alors T optimale = intersection des courbes

64
Q

Température optimale pour les enzymes humaines

A

37 degrés

65
Q

Temperature optimale pour les enzymes d’archaebacteries

A

72 degrés

66
Q

Cavité ou crevasse permettant la liaison du ou des substrats de la réaction où les chaînes latérales de quelques résidus (a.a) vont participer à la réaction chimique

A

Site actif

67
Q

Petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalentes

A

Ligand

68
Q

Site de l’enzyme autre que le site actif où peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

A

Site allostérique/modulateur

69
Q

Toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs, réversiblement ou pas)

A

Inhibiteur

70
Q

Famille d’enzyme : ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène

A

Oxydoreductases

71
Q

Familles d’enzymes : transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats

A

Transferases

72
Q

Familles d’enzymes : réactions de changement structurel ; chimique ou optique

A

Isomérases

73
Q

Familles d’enzymes : réaction d’addition de 2 substrats (requiert d’énergie)

A

Ligases (synthétases)

74
Q

Familles d’enzymes : L-Alanine vers D-Alanine par alanine racénase

A

Isomérases

75
Q

Particularités des a.a importants au site actif

A

a.a polaires et pouvant être chargés (deux acides, histidine, cysteine, tyrosine, lysine, arginine, serine)

76
Q

Mécanisme le plus fréquent dans la catalyse enzymatique

A

Catalyse acide-base

77
Q

Composé qui relâche facilement un proton = acide ou base

A

Acide

78
Q

Catalyse acide-base : joue un rôle essentiel pour favoriser les intermédiaires métastables

A

Chaînes latérales des a.a polaires/ionisables (résidus) de l’enzyme au site catalytique

79
Q

3 protéases

A

Chymotrypsine
Trypsine
Élastase

80
Q

Spécificité de substrat de la chymotrypsine

A

Phe, Tyr, Trp (aromatiques)

81
Q

Spécificité de la trypsine

A

Lys, Arg (dibasiques)

82
Q

V ou f, la trypsine brise le lien peptidique de l’HIS

A

Faux

83
Q

Spécificité de l’elastase

A

Gly ou Ala (petits et non polaires)

84
Q

La spécificité des enzymes (substrats) dépend de ?

A

Forme de la pochette, nature des forces

85
Q

V ou f : Les enzymes ont toujours une spécificité absolue pour une seule réaction et un seul substrat

A

Faux

86
Q

4 façons pour les enzymes d’être multifonctionelles

A

1) plusieurs réactions enzymatiques se suivent : substrat devient ce qui est utilisé pour la prochaine réaction enzymatique et ainsi de suite
2) complexe : les enzymes se lient par des liaisons covalentes ou non pour se rapprocher les unes des autres
3) les enzymes se lient à une protéine d’échafaudage - permet aux enzymes d’être proches physiquement
4) les enzymes se retrouvent sur le même polypeptide - protéine complexe avec plusieurs domaines (différents sites catalytiques)

87
Q

Réactions enzymatiques ne pouvant être décrites par des équations simples de Michaelis-Menten

A

1- plusieurs substrats
2-plusieurs étapes
3-réactions coopératives ou modulées de façon allostérique

88
Q

Mécanisme des réactions enzymatiques à 2 substrats : explique les réactions séquentielles de type ordonnée

A

Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire

89
Q

Mécanisme des réactions enzymatiques à 2 substrats : explique les réactions séquentielles de type aléatoires

A

Le substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini

90
Q

Mécanismes de réactions enzymatiques à 2 substrats : explique les réactions ping-pong

A

Liaison premier substrat avec l’enzyme libère un premier produit. Liaison du deuxième substrat avec l’enzyme libère un 2e produit pour ensuite avoir l’enzyme libre

BCM 1531 (29 decks)

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