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Flashcards in Chimie Routine (RT) Deck (325):
1

Acidose: 

Augmentation de l'acidité du sang (diminution des bicarbonates).

 

2

Advanced glycation end products:

Protéines qui ont été irréversiblement modifiées par l'attachement de glucose.

 

3

Carbohydrates: 

Molécule composé de 3 éléments: C, H, O.

 

4

Cétones: 

Composé organique dont l'un des carbones porte un groupement carbonyle.

 

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5

Cétose:

Accumulation de corps cétoniques dans le sang.

 

6

Diabète gestationnel:

Lorsque l'intolérene au glucose est découverte pour la première fois durant la grossesse.

 

7

Diabète mellitus: 

Augmentation du glucose dans le sang, causé généralement par un manque absolue ou relatif d'insuline­.

 

8

Diabétogène:

Ce qui peut aggraver ou provoquer le diabète.

 

9

Disaccharides: 

Deux sucres liés par une liaison glycosidique.

 

10

Glucosurie:

Présence de sucre dans les urines.

 

11

Glycogène:

Utilisé pour stocker de l'énergie et permet de libérer rapidement du glucose.

 

12

Glycogenèse:

Transformation de glucose en glycogène.

 

13

Glycogénolyse:

Transformation du glycogène en glucose.

14

Glycolyse:

Transformation du glucose en acide pyruvique

 

15

Glyconéogenèse:

Transformation de produits non glucide en glucose.

 

16

Hydrolyse:

Décomp;osition d'une substance par l'eau.

 

17

Hémoglobine glyquée:

Valeur permettant de déterminer la concentration de glucose dans le sang sur trois mois.

 

18

Microalbuminurie:

Petite concentration d'albumine dans les urines.

 

19

Polydipsie:

Augmentation de l'absorption des liquides et est caractérisé par une soif excessif.

 

20

Polyurie:

Symptomes ou une maladie caractérisée par des urines abondantes.

 

21

Seuil rénal:

Montant sérique où que dépasse la capacité de réabsorption rénal. Le surplus est donc déversé dans l'urine.

 

22

Quels sont les valeurs critiques du glucose:

< 2.2 mmol/L

> 38.9 mmol/L

 

23

Quels sont les valeurs normales de glucose ac:

3.6-6.0 mmol/L

 

24

Quels fonctions principales compose les glucides:

  1. carbonyle
    • aldéhyde: le carbonyle est placé au bout (au carbone 1)
    • cétone: le carbonyle est placé ailleurs
  2. alcool

25

Quel est le carbohydrate plus simple:

Glycol aldéhyde

26

Quel est l'aldose le plus simple:

Glycéraldéhyde

 

27

Quel est le cétose le plus simple:

Dihydroxyacétone

 

28

Dessin du D-glucose:

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29

De quelle facon peut-on distinguer la forme isomère D ou L chez les carbohydrates:

Se réfère à la position du groupement OH sur l'atome de carbone voisin du carbone CH2OH. D = droite, L = gauche

30

Quelle forme isomère se retrouve chez les humains:

L (gauche)

 

31

Quels sont les deux monosaccharides principaux qui sont des aldéhydes:

  1. D-glucose
  2. D-galactose

 

32

Quel est le monosaccharide principale qui est une cétone:

D-fructose

 

33

Quelles sont les pourcentages des formes circulantes de glucose:

  • forme alpha: 36%
  • forme bêta: 64%

 

34

Nommez les trois disaccharides principaux et nommez les monosaccharides qu'ils contiennent:

  1. Maltose (glucose + glucose)
  2. Lactose (glucose + galactose)
  3. Sucrose (glucose + fructose)

 

35

Lequel des disaccharides n'est pas réducteur:

Sucrose car il n'y a pas de groupements aldéhydes ou cétones de libres.

 

36

Quels sont les sucres réducteurs:

  1. maltose
  2. lactose

 

37

Quels sont les substances non glucides réducteurs:

  1. cr;éatine
  2. acide urique
  3. acide ascorbique
  4. acide oxalique
  5. glutathion
  6. salycilate

 

38

Qu'est ce qui forme l'amidon:

  1. amylose 20%: lien alpha 1-4
  2. amylopectine 80%: lien alpha 1-4 et liens alpha 1-6

 

39

Pourquoi que les humains ne peuvent pas digérer la cellulose:

La cellulose ont des liens bêta 1-4 et ne peut pas être hydrolysé par l'alpha amylase.

 

40

Pourquoi que les méthodes d'oxydoréduction ne sont pas spécifiques pour le glucose:

Car tous les sucres réducteurs et de nombreuses substances non glucidiques (glutathion, créatine, acide urique, acide ascorbique et médicaments) peuvent réduire l'ion cuivrique. 

 

41

Quel serait le meilleur choix pour l'analyse de glucose entre méthode d'oxydoréduction par Folin-Wu ou Nelson-Somogyi:

Nelson-Somogyi car le glutathion, l'acide urique et une partie de la créatinine sont entrainés dans le précipité et la méthode peut être considéré comme parfaitement exacte.

 

42

Pourquoi on n'utilise plus l'O-toluidine pour le dosage de glucose:

  1. Car il est carcinogène
  2. elle est peu applicable à l'automation à cause de la nature corrosive de l'acide acétique
  3. au lieu on utilise le MBTH ou ABTH

 

43

On utilise l'enzyme glucose oxydase dans la méthode glucose-oxydase. D'où provient cette enzyme et quel est le produit:

  • L'enzyme provient d'Aspergillus niger
  • Le produit est l'acide D-gluconique et H2O

44

Nommez deux enzymes et leur fonction et leur produit dans la méthode de Glucose-oxydase photométrique:

  1. peroxydase: réduit le peroxyde formé en H2O et un accepteur d'oxygène est oxydé en produit coloré.
  2. Mutarotase: transforme l'alpha glucose en bêta glucose

 

45

Dans la méthode glucose-oxydase, la peroxydase est utilisée dans la seconde réaction. Cette enzyme n'est pas spécifique. Plusieurs substances peuvent entrer en jeu de façon compétitive pour réduire le peroxyde. Quelles sont ces substances et comment affectent-elles les résultats:

En entrant en compétition avec le chromogène, elles réduisent la formation de couleur et le résultat du glucose peut être inférieur au taux réel (environ 0.3mmol/L).

  1. acide urique
  2. bilirubine
  3. créatinine
  4. glutathion (un peu)
  5. acide ascorbique (beaucoup)

 

46

Quelle méthode, hexokinase, oxydase ou déshydrogénase est la plus spécifique pour le glucose:

Hexokinase, les enzymes sont plus spécifiques pour le substrat glucose. Il n'y a pas de substances interférentes.

 

47

Comment stable est le glucose dans le sang après la collecte de l'échantillon:

1 heure en cause de l'action glycolytique des GR et GB.

 

48

Comment peut-on améliorer la stabilité de l'échantillon pour les déterminations de glucose:

  1. ajouter un inhibiteur de la glycolyse
  2. si on sépare le plasma, le glucose est stable pour 8 heures
  3. anticoagulant de fluorure d'oxalate

 

49

A quel âge on voit la glycémie augmentée:

  • le taux adulte seulement après quelques semaines
  • augmente après 50 et 65 ans
  • La valeur peut atteintre 10 mmol/L
  • raison: il y a moins d'insuline, le pancréas vient lâche

 

50

Quel sont les valeurs normales pour le glucose dans le sérum et plasma: 

3.6-6.0 mmol/L

 

51

Quels sont les valeurs normales de glucose dans le LCR:

60% plus bas que le glucose plasmatique

 

52

Quels sont les valeurs normales de glucose dans le sang entier:

15% plus bas que le glucose plasmatique.

 

53

Quels sont les critères de diagnostiques selon ADA pour la diabète:

  1. symptomes et glucose plasmatique au hasard >=11.1 mmol/L
  2. glucose plasmatique à jeun: >= 7.0 mmol/L
  3. glucose plasmatique deux heures après HGPO >= 11.1

Doit répondre a deux critères à deux différents temps.

 

54

Quels sont les attendues cliniques de l'hypoglycémie de l'adulte:

  1. une glycémie à jeun inférieure à 3.3 mmol/L ou une glycémie inférieur à 2.8 mmol/L 2-3 heures après un repas mixte
  2. la présence de symptomes
  3. une réponse immédiate à une administration orale ou intraveineuse de glucose

 

55

Hypoglycémie de l'enfance:

Un nouveau né qui présente:

  1. trémulations
  2. apnée
  3. irritabilité
  4. hypotonie
  5. tachypnée
  6. convulsions
  7. comateux

56

Quels sont les trois corps cétoniques avec leur pourcentages:

  1. ß-OH butyrate: 78%
  2. acétoacétate: 20%
  3. acétone: 2%

57

Quel cétone réagit avec quelle analyse:

  1. ß-OH butyrate: autre
  2. acétoacétate: test Gerhardt (chlorure ferrique)
  3. acétone: test Gerhardt + nitroprusside

 

58

Quelle est la signification clinique de la présence de cétoneds augemtnés dans le sang et la présence des cétones dans l'urine:

  • diminution d'abosrption des carbohydrates tels que les jeunes, diètes non balancés, vomissements fréquents
  • diminution de l'utilisation des carbohydrates tels que la diabète mellitus

 

59

Exemples des situations que le niveau de lactate et pyruvate augmente dans le sang:

  • exercice
  • hypoxie: chocs, décompensation cardiaque, désordre hématologique, insuffisance pulmonaire
  • métaboliques: diabète mellitus, néoplasie, maladie hépatique

 

60

Overview de la voie d'Ebden-Meyerhoff:

  1. transformation du glucose en glucose-6-phosphate: glucokinase (et hexokinase)
  2. transformation du glucose-6-phosphate en glucose: glucose-6-phosphatase

61

Quel est le rôle de la glycolyse (voie d'Embden-Meyerhoff):

Oxydation du glucose par une série de réactions, en pyruvate (glycolyse aérobie) ou lactate (glycolyse anaérobie), avec production d'énergie sous forme d'ATP.

 

62

Rôle du cycle de Krebs:

Voie commune et finale de l'oxydation des glucides, lipides et protéines par oxydation complète de l'acétyl-CoA en CO2, H2O avec production d'énergie sous forme d'ATP.

 

63

Qu'est ce qui transforme la proinsuline à l'insuline:

Peptide C

 

64

Raisons pourquoi on évalue l'insuline:

  1. évaulation de patient souffrant d'hypoglycémie à jeun
  2. faire la différence entre les patients qui ont la diabète mellitus qui doivent être traités par l'insuline et ceux qui peuvent être controlé par une diète

 

65

Quels sont les méthodes possibles de dosage du glucose:

  1. cuivre
  2. hexokinase
  3. gluycose-oxydase
  4. O-toluidine

 

66

Quelle est la méthode de référence de dosage de glucose:

Hexokinase

 

67

Quelle est la méthode de routine du dosage de glucose:

Glucose-oxydase

 

68

Quels sont les différents tests de tolérance au glucose:

  1. test par voie orale
  2. test de tolérance par voie intraveineuse
  3. dosage du glucose postprandial
  4. test de tolérance à l'insuline

69

Montant de glucose normalement:

  1. taux de glucose absorbé et augmente rapidement dans le sang
  2. insuline augmente donc le glucose sanguin diminue en bas de la glycémie après 1.5-2 heures
  3. revient à la normale après 3 heures

 

70

Qu'est ce qu'est le principe du dosage du glucose posprandial:

  • patient prend un lunch de 100g de carbohydrates
  • glucose dosé 2 heures après
  • ne doit pas excéder 7.8 mmol/L

71

Quel est le test du dosage qualitatif pour les sucres réducteurs dans l'urine:

Test de Bénédict qui utilise des tablettes de sulfate de cuivre

72

Quels sont les conditions spécifiques pour le spécimen au dosage du lactate ou pyruvate:

  1. il faut enlever le garrot dès que l'aiguille est enfoncer
  2. le sang diot être transporté au laboratoire sur glace
  3. on doit le verser immédiatement dans un tube contenant un agent précipitant les protéines froid
  4. centrifuger au froid
  5. le surnageant est stable à 4oC pour 8 jours
  6. Sinon, lactate augmente de 20% en 3 minutes et 70% en 30 minutes

73

Comment changer mg/dL en mmol/L

mg/dL X 0.0555

74

Quel est le rôle de la voie des pentoses:

La production de NADPH + H+, utilisé lors de la biosynthèse des acides gras, du cholestérol et pour la réduction du glutathion,

75

Valeurs normales de protéines totales:

60-80 g/L

 

76

Valeurs normales d'albumine:

35-50 g/L

 

77

Valeurs normales du rapport A/G`:

1.1-1.9

 

78

quel pourcentage des protéines totales sont des albumines:

55%

 

79

Où les protéines sont-ils fabriqués:

Dans le foie, sauf les Ig qui est fabriqué par les plasmocytes.

 

80

Quels sont les 8 fonctions des protéines:

  1. les enzymes catalysent presque toutes les réactions chimiques de la cellule. Elles augmentent les vitesses de réaction chimiques au moin un million de fois.
  2. les immunoglobulines défendent l'organisme contre les infections bactériennes et virales en se fixant sur ces substances étrangères.
  3. beaucoup de petites molécules et d'ions sont transportés par des protéines spécifiques. Ils servent souvent de réservoir à leur utilisation et libération.
  4. hormones, comme l'insulien, sont des hormones protéiques régularisent le métabolisme
  5. protéines structurales maintiennent la charpente mécanique des animaux. Le collagène permet une forte résistance élastique de la peau.
  6. protéines forment les apolipoprotéines qui solubilisent les lipides
  7. protéines forment des facteurs de la coagulation qui affectent l'hémostase
  8. responsable pour la pression osmotique du plasma (albumines)

 

81

Strucutre du Gly:

Glycine

 

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82

Structure de Ala:

Alanine

 

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83

Structure de Phe:

Phénylalanine

 

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84

Structure de Tyr:

Tyrosine

 

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85

Structure de Asp:

Acide aspartique

 

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86

Structure de Glu:

Acide glutamique

 

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87

Quel est l'acide aminé qui n'est pas asymétrique:

Glycine

 

88

Amphipatique ou amphotère:

Quand une molécule se comporte à la fois comme un acide faible et une base faible.

 

89

Ampholyte:

Ion dipolaire (net charge = 0)

 

90

Zwitterions:

Ancienne appellation des ampholytes.

 

91

Point isoélectrique:

Le pH où la charge est neutre.

  • si le pH < pI, les acides aminés, protéines et tissus sont chargés positivement
  • si le pH > pI, les acides aminés, protéines et tissus sont chargés négativement

 

 

92

Quels sont les trois acides aminés qui peuvent absorber dans l'UV:

A longueur d'onde 280nm

  1. tryptophane
  2. tyrosine
  3. phénylalanine

93

Combien d'acides aminés contient un oligopeptide:

Moins de 5

 

94

Combien d'acides aminés contient un polypeptide:

6-30

 

95

Combien d'acides aminés contient une protéine:

Plus que 40

 

96

Quels sont les 4 structures d'une protéine:

  1. primaire: séquence des acides aminés (liaison peptidique)
  2. secondaire: 
    • hélice alpha: liaisons hydrogènes
    • structure plissée: liaisons hydrogènes entre deux hélices
  3. tertiaire: repliement de la chaine avec plusieurs différentes liaisons
  4. quaternaire: plusieurs chaines protéiques sont associés par des ponts disulfures

 

97

Quels sont les cinq fractions principales des protéines totales:

  1. gamma
  2. bêta
  3. alpha 2
  4. alpha 1
  5. albumine

 

98

La teneur en azote dans une protéine quelconque est:

16%

 

99

Quelle est la variation des valeurs sériques totales si le patient est debout durant la prise de sang:

Augmente de 5g/L

 

100

Nommez deux causes d'une hypoprotéinémie:

  1. un défaut de synthèse de protéines: malnutrition prolongée et malabsorption
  2. une perte excessive de protéines: syndrome néphrotique et brulure

 

101

Nommez deux causes de hyperprotéinémies:

  1. hémoconcentration: déshydratation et stase trop prolongée durant la prise de sang
  2. synthèse excessive d'immunoglobulines: myélome multiple et arthrite rhumatoide

 

102

Quel est le tampon d'électrophorèse utilisé:

Barbital à pH 8.6

 

103

Réaction d'inflammation:

Réponse de l'organisme à une agression tissulaire. Tout en empêchant la propagation de l'aggression, elle vise à faire cicatriser le tissu blessé le plus rapidement possible.

 

104

Quels sont les 5 causes de l'atteinte tissulaire:

  1. infectieuse
  2. immunitaire
  3. tumorale
  4. traumatique
  5. nécrose tissulaire chimique ou physique

 

105

Quels sont les 10 protéines impliquées dans une réaction inflammatoire:

  1. protéine C-réactive
  2. sérum amyloide A protéine
  3. alpha1-antichymotrypsine
  4. alpha1-glycoprotéine acide
  5. alpha1-antitrypsine
  6. haptoglobine
  7. fibrinogène
  8. C3
  9. C4
  10. céruloplasmine

 

106

Quels sont les 4 catégories de fonction des protéines de la réaction ifnlammatoire:

  1. 1e catégorie: protéines chargés de neutraliser les protéases
  2. 2e catégorie: protéines neutralisent les produits de déchets toxiques
  3. 3e catégorie: responsables des effets biologiques de la réaction inflammatoire
  4. 4e catégorie: protéines responsables de la cicatrisation

 

107

Quel est le rôle du CRP:

  • Il apparait dans le plasma 6 heures après l'agression
  • il augmente et diminue le plus rapide des marqueurs
  • présent lors d'infections, d'arthrite rhumatismal

 

108

Rôle du alpha glycoprotéines acides:

  • glycoprotéine sérique la plus riche en glucide
  • elle inactive la cathepsine, l'héparine et intervient dans l'agrégation plaquettaire

 

109

Quel est le rôle de l'alpha1-antitrypsine:

Principal inhibiteur des protéases du sérum et des diverses sécrétions de l'organisme.

 

110

Quel est le rôle de l'alpha2-macroglobuline:

  • Joue un rôle dans la réaction inflammatoire
  • inhibe les protéases

 

111

Quel est le rôle de la fibrinogène:

Lors de la coagulation, il forme la fibrine pour former un caillot.

 

112

Protéines Bence-Jones:

Protéines se retrouvant dans l'urine, présents dans les myélome multiples et macroglobulinémie de Waldenstrom.

 

113

Quel est la méthode de référence des protéines sériques:

Kjeldahl

 

114

Certaines conditions doivent être respectées dans le choix du colorant pour l'albumine:

  1. le colorant ne doit se lier qu'à l'albumine et il doit lier 100% de toutes les molécules d'albumine
  2. la couleur du colorant lié doit être différente de celle du colorant seul
  3. la liaison colorant-albumine ne doit pas être affectée par de petites variations de pH et de la force ionique
  4. la concentration d'albumin peut être mesurée en présence d'un excès de colorant

 

115

Quels sont les produits formés suite à l'hydroglyse complète des protéines humaines:

acides aminés

 

116

L'unité de base des protéines est laquelle:

Azote

 

117

Les acides aminés sont liés une à l'autre dans les protéines par quelle liaison: 

Liaison peptidique

 

118

Les acides aminés peuvent se comporter comme des acides ou des bases. ce sont des:

Ampholyte

 

119

Les protéines peuvent être classées en deux sortes de protéines:

  1. simple
  2. conjugué

 

120

La fraction non protéique d'une protéine se nomme:

Groupement prosthétique

 

121

L'albumine est insoluble dans quelle sorte de solution de sel:

Saturés

 

122

Comment se nomme le pH auquel la charge d'une protéine est nulle:

Point isoélectrique

 

123

La teneur en azote moyenne des protéines est laquelle:

16%

 

124

Tous les acides aminés peuvent être dosés colorimétriquement par quoi:

Ninhydrine

 

125

Les sels des métaux lourds précipitent les protéines par formation de:

Sels métalliques insolubles.

 

126

La liaison principale responsable de la structure secondaire est laquelle:

Liaison hydrogène

 

127

c'est la forme de glycine à son point isoélectrique:

Ampholyte

 

128

Quel réactif utilise le principe de la diminution de la constante diélectrique pour précipiter les protéines et est utilisé pour fractionner  les protéines sériques:

Éthanol

 

129

Dans la méthode de dosage des protéines par Biuret, le sulfate de ________ donne avec des liaisons _________ une coloration _________.

  1. Cuivre
  2. peptidiques
  3. violacé

 

130

Une protéine en solutikon dans un tampon dont le pH est supérieur à son piont isoélectrique, migre vers _____________ car elle est sous forme _______.

  1. l'anode
  2. d'anion

 

131

Une protéine est dénaturée si sa structure _________ et __________ sont désorganisées:

  1. secondaire
  2. tertiaire

 

132

Les protéines chargées négativement, précipitent sous forme de sel de zinc, ceci est la méthode de déprotéinisation de:

Somogyi

 

133

Un acide aminé est essentiel s'il ne peut pas être _________ et il doit être apporté par _____________:

  1. synthétisé
  2. alimentation

 

134

Une protéine migrera vers le pôle positif ou négatif si on change le:

pH

 

135

Le lien impliqué dans la structure primaire est lequel:

Lien peptidiques

 

 

136

Comment se fait le catabolisme des protéines:

Ils sont captés par les cellules endothéliales des capillaires et par les phagocytes mononucl;éaires où elles sont catabolisées.

 

137

Quels sont les deux causes générales dans le changement des protéines sériques totale:

  1. le changement du volume d'eau plasmatique
  2. le changement dans la quantité d'une en plusieurs protéines spécifiques au plasma

 

138

Quels sont les causes d'hypoprotéinémie:

  1. hémodilution
  2. perte
    • excrétion dans l'urine chez les maladies rénales

    • fuite dans le tractus gastrointestinal dans l'inflammation du système gastrointestinale

    • perte de dans dans les blessures ouvertes ou saignement interne

  3. diminution d'apport
    • déficience en protéines dans la diète
    • malabsorption intestinale
  4. diminution de synthèse
    • maladie du foie
    • déficiences congénitale marquée en immunoglobulines
  5. catabolisme accéléré:
    • brulures
    • trauma
    • cancer
    • infection

139

Quels sont les causes d'hyperprotéinémie:

  1. hémoconcentration: stase prolongée
  2. augmentation des globulines
    • réaction inflammatoire
    • infection
    • néoplasie monoclonale
    • myélome multiple
    • Macroglobulinémie de Waldenstrom

 

140

Quels sont les causes d'hypoalbuminémie:

  1. insuffisance de synthèse
  2. maladies du foie
  3. pertes gastro-intestinaux
  4. pertes cutanées
  5. pertes dans l'urine chez les maladies rénales

 

141

Quels sont les conséquences de l'hypoalbuminémie:

  1. débalancement de la distribution des liquides (formation d'oedème)
  2. fonction de transport. La moitié du calcium est lié à l'albumine et l'hypoalbuminémie est accompagné d'hypocalcémie.

142

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Électrophorèse normale

  1. gamma globuline
  2. bêta globuline
  3. alpha2 globuline
  4. alpha1 globuline
  5. albumine

 

143

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Cirrhose

 

144

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Myélome multiple

145

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Hypogammaglobulinémie

 

146

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Inflammation aigue ou destructive

 

147

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Inflammation chronique

 

148

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Myélome multiple

 

149

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Syndrome néphrotique

 

150

Pourquoi alpha2 et bêta augmente lors d'un syndrome néphrotique:

Ils sont trop gros pour passer dans l'urine. Tout les fractions augmentent mais eux ne peuvent pas se faire éliminer.

 

151

Test de Guthrie:

Test pour confirmer la phénylcétonurie

La bactérie Bacillus subtilis est ajouté à une gélose, un inhibiteur de croissance, le spécimen de sang ou urine. Si la bactérie peut croitre, le test est positif pour la phénylcétonurie.

 

152

Tests de couleur sur l'urine:

  1. bleu-vert foncé: phénylcétonurie
  2. rouge cerise: cystine

 

153

Apolipoprotéine:

Protéine chargé de transporter des molécules hydrophobes dans le sang.

 

154

Lipoprotéine:

Grand complexe qui transporte massivement les lipides dans tout l'organisme.

 

155

Saponification:

Opération par laquelle une substance grasse se convertit en savon.

 

156

Rancissement:

Oxydation des acides gras en acide butyrique et radicaux peroxydes.

 

157

Lipide:

Substance qui est insoluble dans l'eau mais soluble dans des solvants organiques.

 

158

6 fonctions des lipides:

  1. ils contribuent à la structure des membranes cellulaires
  2. ce sont des formes de réserve et de transport des métabolites énergétiques
  3. ils jouent un rôle de protection thermique et mécanique chez un grand nombre d'organismes
  4. ils jouent un rôle dan le SNC
  5. ils participent à la reconnaissance des cellules, à la spécificité d'espèces et à l'immunité cellulaire
  6. quleques substances classés parmi les lipides sont douées d'une intense activité biologique (vitamine, hormones...)

 

159

Acide gras saturé:

Pas de liens doubles

 

160

Acide gras insaturé trans:

Un lien double, en forme de chaise

 

161

Acide gras polyinsaturée trans:

Plusieurs liens doubles, en forme de chaise.

 

162

Acide gras insaturé cis:

Un lien double, en forme de bateau.

 

163

Nommez 3 acides gras essentiels:

  1. Linoléique
  2. Linolénique
  3. arachidonique

 

164

Quelle est la différence entre une graisse et une huile:

  • graisse: pas de liaisons doubles donc le point de fusion est très haut
  • huile: a des liaisons doubles le point de fusion diminue

 

165

Différence entre un triglycéride homogène et hétérogène:

  • homogène: trois acides gras identiques
  • hétérogène: si les trois acides gras ne sont pas identiques

 

166

Nom pour cholestérol:

Cyclopentaneoperhydrophénanthrène

 

167

Structure du cyclopentanoperhydrophénanthrène:

  1. le cycle ABC représente le noyau phénanthrène
  2. le terme perhydro signifie que la chaine (cycle) est saturé
  3. le cycle D représente le cyclopentane

 

A image thumb
168

Le cyclopentanoperhydrophénanthrène contient combien de carbones:

17

169

Identifier les sites réactifs sur la molécule de cholestérol:

  • delta5-cholestène-3ß-ol
  • le site réactif sont au C3 (fonction alcool) et C5 (lien double)
  • masse moléculaire: 386 g/mol

170

Nommez les composés qui dérivent des stérols:

  1. hormones stéroidiennes
  2. acides biliaires
  3. vitamine D

 

171

Quels sont les molécules qui composent les phospholipides:

  1. glycérol
  2. acides gras
  3. acide phosphorique
  4. composé azoté

 

172

Quels sont les deux esters phospholipidiques:

  1. lécithines: surfactant pulmonaire, constituant du cerveau
  2. céphaline: coagulation sanguine, constituant du cerveau

 

173

Quels sont les 4 types de sphingolipides:

  1. sphingomyéline: attaché à la choline
  2. glycolipides: sucre
  3. sulphatide: soufre
  4. ganglioside: acide sialique

 

174

Quels sont les 4 maladies d'entreposage des sphingolipides:

  1. maladie de Fabry
  2. maladie de Sandhoff
  3. Maladie de Gaucher
  4. maladie de Krabbe

 

175

Qu'est ce qu'une prostaglandine:

Acides gras à 20 carbones qui contiennent un cycle de 5 carbones.

 

176

Quels sont les rôles des prostaglandines:

  1. stimulation de la contraction des msucles lisses y compris celui de l'utérus
  2. vasodilatation et régulation du flux dsanguin dans certains organes
  3. favorise l'agrégation des plaquettes de sang
  4. stimulation de la réaction inflammatoire

 

177

Nommez en odre croissant de densité les lipoprotéines:

  1. chylomicrons
  2. VLDL
  3. IDL
  4. LDL
  5. HDL
  6. albumine et acides gras

178

Quel est le déplacement des lipoprotéines sur électrophorèse:

  1. origine
  2. bêta (LDL)
  3. pré bêta (VLDL et IDL)
  4. alpha (HDL)

 

179

Dans quelle lipide ya til plus de chylomicrons:

Triglycérides

 

180

Dans quel lipide ya til plus de VLDL:

Triglycérids

 

181

Dans quelle lipide ya til plus d'IDL:

Triglycérides

 

182

Dans quelle lipide ya til plus de LDL:

Triglycérides

 

183

Dans quelle lipide ya til plus de HDL:

Apolipoprotéines

 

184

Quel est le rôle principal de chaque lipoprotéine:

  1. chylomicrons: transport des triglycérides exogènes aux tissus adipeux
  2. VLDL préß: Transport des triglycérides endogènes aux tissus adipeux
  3. LDL préß: produit de catabolisation de VLDL
  4. LDL: transport le cholestérol endogène du foie aux tissus périphériques
  5. HDL: transporte le choolestérol des tissus périphériques au foie pour catabolisme

 

185

Quels sont les deux sources de lipides sériques:

  1. endogène
  2. exogène

 

186

Quel est le processus de digestion qui prend place dans la bouche et l'estomac:

  1. bouche: la lipase linguale transforme 30% des trig en acides gras et monoglycérides
  2. estomac: le HCl inhibe la lipaser linguale dans l'estomac

 

187

Micelles:

  • sert à émulsionner les graisses
  • formé de sels biliaires et lipides qui vient du cholestérol
  • agit dans le duodénum
  • produit des goutellettes de graisse

 

188

Comment se fait l'absorption des lipides:

  • La lipase dans les intestins reconvertis les acides gras et le glycérol en trig dans la muqueuse intestinale avant d'entrer dans la circulation lymphatique sous forme de chylomicrons.
  • la présence d'acides gras et acides aminés stimule la production dans le duodénum de cholécystokinine qui agit sur la production et sécrétion d'enzymes pancréatiques et évacuation biliaire
  • les sels biliaires sont essentiels à l'abosrption en solubilisant les acides gras

 

189

Quelle est la destination des lipides absorbés:

Une partie aux tissus adipeux, le reste au foie.

 

190

Quel type d'hyperlipidémie est associé avec une déficience en apo E:

Type III

 

191

Quel type d'hyperlipidémie est associé avec un infarctus du myocarde dans la jeune enfance:

IIa

 

192

Quelle est la différence entre lipoprotéinémie primaire et secondaire:

  • primaire: génétique
  • secondaire: due à la diète, utilisation d'alcool ou de drogues, anomalies hormonales, infectieuses ou maligne

 

193

Comment le niveau de cholestérol varie avec une hyperthyroidie:

diminue

 

194

Comment le niveau de cholestérol varie avec une thérapie estrogène:

Augmente

 

195

Comment le niveau de cholestérol varie avec une grossesse:

augmente

 

196

Comment le niveau de cholestérol varie avec une hépatite:

augmente

 

197

Comment le niveau de cholestérol varie avec une hépatite:

augmente

 

198

Comment le niveau de cholestérol varie avec un syndrome néprhotique:

augmente fortement (LDL ne peut pas passer dans l'urine)

 

199

Comment le niveau de cholestérol varie avec la diabète mellitus:

augmente

 

200

Qu'est ce qu'est les terpènes:

Vitamine A, E, K

 

201

Solubilité des acides gras:

Ils possèdent une chaine hydrophobe et un groupement carboxylique hydrophile. Lorsque le nombre de carbones dépasse 10, ces acides gras deviennent insolubles dans l'eau.

 

202

Pouquoi on ne peut pas synthétiser linoléique, linolénique et arachidonique:

L'humain ne possède pas le système enzymatique nécessaire pour créer une double liaison entre lae carbone 10 et le méthyle terminal.

 

203

Le cholestérol chez l'homme provient de deux sources:

  1. 40% provient de l'alimentation
  2. 60% synthèse endogène

 

204

Comment se fait la synthnèse du cholestérol:

  

  1. acétyl CoA
  2. ß-hydroxyméthylglutaryl-CoA
  3. ß-hydroxyméthylglutaryl-CoA réductase

  4. squalène

  5. cholestérol

  6.  

205

Spécimen pour dosage du cholestérol:

Doit se faire rapidement ou le spécimen doit être refroidi à 4oc ou congelé à -70oC

 

206

Comment se fait le catabolisme des acides gras:

  1. acides gras ont leur chaine raccourcit de 2 atomes de carbone à la fois par ß-oxydation jusqu'à ce qu'il ne reste que des chaines de deux carbones
  2. ces chaines de deux carbones (acétyle) se forme avec l'enzyme CoA pour former acétyle CoA
  3. L'acétyl CoA entre dans le cycle de Krebs pour former de l'énergie

 

207

Quel est le rôle de l'apoprotéine E:

Récepteur membranaire

 

208

Quel est le rôle  de l'aop CII:

Activateur de LPL

 

209

Que comprend le bilan lipidique:

  1. aspect du sérum
    • cholestérol: ne modifie pas l'aspect
    • triglycérides (chylomicrons, VLDL, IDL) aspect laiteux
    • chylomicrons: collet crémeux après réfrigération
  2. cholestérolémie
  3. triglycéridémie
  4. cholestérol HDL
  5. cholestérol LDL

210

Le plasma commence à avoir un aspect trouble à partir de quel valeur de triglycérides:

4.0 mmol/L

 

211

Le plasma commence a avoir un aspect de crème de tomate a partir de quel valeur de triglycérides:

> 20 mmol/L

 

212

Formule de Friedwald:

LDL (mmol/L) = Chol total - (HDL + trig/2.2)

 

213

Valeur du cholestérol total:

< 5.20 mmol/L

 

214

Valeur triglycérides:

< 2.3 mmol/L

 

215

Valeur HDL:

> 0.9 mmol/L

 

216

Valeur LDL:

< 3.5 mmol/L

 

217

Valeur rapport cholestérol total/HDL:

< 4.0

 

218

Quand ne peut on pas calculer la valeur du LDL:

Lorsque la valeur des triglycérides dépasse 4.52 mmol/L

 

219

Quels sont les types d'hyperlipoprotéinémie les plus communs:

  1. IIb
  2. IV

 

220

Quel colorant utilise-on pour l'électrophorèse des lipoprotéines:

Oil red O ou Sudan

 

 

221

Le profil enzymatique cardiaque comprend quel enzyme:

  1. AST
  2. CK
  3. LD

 

222

Le profil enzymatique du foie comprend quels enzymes:

  1. ALT
  2. AST
  3. ALP
  4. GGT
  5. LD

 

223

Le profil enzymatique du muscle squelettique comprend quel enzyme:

  1. LD
  2. CK

 

224

Le profil enzymatique du pancréas comprend quels enzymes:

  1. AMS
  2. LPS

 

225

Isoenzymes:

Protéines qui catalysent la même réaction biochimique mais ont des propriétés physio-chimiques différentes.

 

226

Holoenzyme:

Holoenzyme (actif) = apoenzyme (non actif) + cofacteur

 

227

Quels sont les deux types de substrat:

  1. Koshland: adaptation induite
  2. Fisher: clé et serrure

 

228

Comment calculer la cinétique enzymatique:

  1. calculer le change en abs/minute
  2. corriger pour le facteur de diluant et volume de sérum
  3. utilise a (€) absorptivité molaire pour convertir les abs en umol

Facteur correction = VT/VS*€

c=vitesse X FC

 

 

229

Cinétique chimique

 

Q image thumb

A: ordre 1

B: ordre O

C: ordre 1

 

 

230

Michaelis-Menton

 

Q image thumb

A: ordre 1

B: ordre O

 

 

231

Quel est la concentartion du substrat pour atteindre l'ordre zéro selon la courbe de Michaelis-Menten:

Plus grand que 99 Km

 

232

Quel enzyme reste le plus longtemps dans le sang après une pancréatite aigue: 

Lipase

 

233

Quel enzyme requiert un anion univalent pour être actif:

Alpha-amylase

 

234

Quel spécimen est utilisé pour mesurer trypsine:

Liquide duodénal aspiré

 

235

Alcaline phsophatase augmente

GGT normal:

Ostéite déformans

 

236

Quel enzyme augmente le plus haut durant une hépatite aigue:

ALT

 

237

Quel anticoagulant est acceptable pour le dosage d'alcaline phosphatase:

Héparine

 

238

Quel est le paneau pathologique hépatobiliaire:

  1. ALP
  2. GGT
  3. NTP

 

239

Quelle est la courbe de Linewaver-Burk:

transformation de la courbe de Michealis en une équation qui donne une droite.

 

240

Quel est le pH optimal pour l'activité enzymatique: 

7-8

 

241

Comment on choisist un tampon:

On choisist un tampon dont le pKa est voisin a +-1 unité pH du pH choisi pour le dosage.

 

242

Les enzymes sont des _____ organiques:

Catalyseurs

 

243

Au cours de la réaction, l'enzyme reste:

Inchangée

 

244

Nommer 7 facteurs qui affectent la catalyse enzymatique: 

  1. température
  2. pH
  3. tampon
  4. substrat
  5. temps d'action
  6. inhibiteurs
  7. cofacteurs

245

Un groupement prosthétique est un coenzyme qui est: 

Fortement lié

 

246

Qu'est ce qui est généralement un composé non protéique, organique:

Coenzyme

 

247

Qu'est ce qui est généralement un composé inorganique:

Activateur

 

248

Généralement les isoenzymes _______ mais catalysent ____________:

  1. Différent dans leur structure
  2. même réaction

 

249

Une enzyme qui catalyse seulement le D-stéréoisomère d'un composé sans agir sur le L-stéréoisomère est: 

Stéréo spécifique

 

250

Les enzymes sont synthétisées à partir _______ liés entre eux par ___________:

  1. Acides aminés
  2. liens peptidiques

 

251

La synthèse d'un enzyme en réponse à un changement nutritionnel de l'environnement est appelé:

Induction

 

252

La répression dans la synthèse d'une enzyme est causée par ____________ de la voie métabolique:

Produit final

 

253

A l'exception notable des enzymes de la coagulation, la plupart des enzymes d'importance clinique sont __________:

Intracellulaire

 

254

Les enzymes qui ont un rôle dans la circulation: 

Enzymes spécifiques au plasma

 

255

Nommez 3 causes possibles pour une augmentation du taux d'enzymes dans le sang:

  1. nécrose cellulaire ou dommage cellulaire
  2. proliférationc ellulaire ou croissance tumorale
  3. augmentation de libération par augmentation de la synthèse

 

256

La concentration des enzymes sériques __________ directement mesurée:

n'est pas

 

257

Comme catalyseur, les enzymes accélèrent la vitesse d'une réaction en abaissant:

Énergie d'activation

 

258

Nommer trois types de liaisons impliquées lorsque l'enzyme lie le substrat:

  1. liaisons hydrogène
  2. liaisons ioniques
  3. forces Van der Waals

259

Le nombre d'acides aminés dans la liaison de l'enzyme avec le substrat est: 

Petit

 

260

La vitesse maximum d'une enzyme est atteinte lorsque tous les sites actifs de l'enzyme sont: 

Saturés

 

261

Une réaction est d'ordre un lorsque la vitesse de l'enzyme est ___________ que la Km de la réaction:

Proportionnelle

 

262

Dans  une cinétique d,Ordre un, la concentration en substrat est ___________ de la Km de la réaction:

Plus basse

 

263

Dans une citénique d'ordre zéro, la concentration en substrat est ___________ que la Km de la réaction:

Plus haute

 

264

Quand une enzyme qui catalyse une réaction, a une cinétique d'ordre zéro, la vitesse de la réaction est: 

Constante

 

265

Lors du dosage des enzymes au laboratoire, il faut toujours que la réaction soit faite dans des conditions de cinétique:

Ordre zéro

 

266

Si une enzyme a une haute affinité pour le substrat, le Km est tu haut ou bas:

Km bas

 

267

Si une enzyme a une basse affinité pour le substrat, le Km est tu haut ou bas:

Km élevé

 

268

Le rôle du cofacteur est de ___________ à l'enzyme et ________ son activité catalytique:

  1. se lier
  2. augmenter

 

269

En général, l'augmentatiopn de 10 degré _____________ l'activité enzymatique par un facteur de ___________:

  1. augmente
  2. deux

 

270

L'activité enzymatique est la __________ à laquelle l'enzyme catalyse une réaction, dont des conditions spécifiques:

vitesse

 

271

Un excès de substrat peut éliminer l'effet de l'inhibition:

compétitive

 

272

Les unités enzymatiques sont généralement définies comme activité enzymatique par unité de __________ des spécimens:

Volume

 

273

Nommer 6 classes d'enzymes:

  1. oxydoréductase
  2. transférase
  3. hydrolase
  4. lyase
  5. isomérase
  6. ligase

 

274

Les oxydoréductases catalysent des réacitons:

oxydation

 

275

Nommer les deux plus communs coenzymes des oxydoréductases:

  1. NAD
  2. NADP

 

276

Les transférases catalysent le transfert d'un ___________ d'un __________ à un ____________:

  1. groupement chimique
  2. donneur
  3. accepteur

 

277

Les hydrolases utilisent toutes _________ pour couper les liaisons chimiques:

eau

 

278

Quels sont les anciens noms de l'AST:

  1. SGOT
  2. GOT

 

279

Quels sont les anciens noms pour ALT:

  1. SGPT
  2. GPT

 

280

Est ce que aLT ou AST est plus spécifique aux maladies hépatiques:

ALT

 

281

Quels indice peut nous donner le rapport ALT/AST:

  • Si plus petit que 1: infarctus du myocarde
  • si plus grand que 1: maladie hépatique

 

282

Spécimens nécessaire au dosage AST et ALTP:

  • hémolyse est non valable
  • héparine, EDTA, citrate et oxalate sont acceptables
  • stable à 4oC 1-3m jours
  • -20 pour 2 semaines
  • ALT ne doit pas être congelé

283

Spécimen nécessaire au dosage d'ALP:

  1. sérum: non hémolysé ou plasma héparinisé (pas EDTA en cause du magnésium)
  2. doser immédiatement car l'activité augmente durant l'entreposage

284

Qu'est ce qu'est les phosphatases (ALP, ACP) utilisent comme cofacteur:

Magnésium

 

285

Quels seraient les résultats d'un ictère par obstruction biliaire:

  • phosphatase alcaline: très élevé
  • bilirubine conjugée: très élevé

 

286

Différents isoenzymes de la CK:

  1. CKBB: cerveau, CK1
  2. CKMB: coeur, CK2
  3. CKMM: muscles, CK3

287

Quel est l'activateur obligatoire au CK:

Magnésium

Calcium, Zinc, cuivre est inhibiteur

 

 

288

Spécimen nécessaire au dosage du CK:

  • doit être entreposé dans la noirceur
  • stable pour 4h à la température de la pièce
  • stable pour 7 jours à 4oC
  • stable pour 1 mois à -20oC
  • hémolyse sévère donne des valeurs faussement augmenté

289

Spécimen nécessaire au dosage du LD:

  1. hémolyse augmente les niveaux
  2. réfrigération dénénère LD
  3. stable à la température de la pièce pour 24 heures

 

290

Quelle est la réaction du LD:

lactate + NAD ----------> pyruvate + NADH 

                                                                  LD

291

Quels sont les isoenzymes du LD:

  1. LD1: coeur
  2. LD2: rein
  3. LD3: poumon
  4. LD4: foie, muscles
  5. LD5: foie, muscles

 

292

LD flip:

Infarctus du myocarde

 

293

Quel est le nouveau profil cardiaque:

  1. myoglobine
  2. CKMB
  3. troponine I ou T

 

294

Quand peut on exclure l'infarctus du myocarde:

Si le niveau de myoglobine est encore normal après 8 heures après le début des symptomes.

 

295

Avantages du dosage de la myoglbine:

Plus sensible que CK et CKMB durant les premières heures.

Mias il diminue à l'heure 10 et clairée par les reins en 24 heures.

 

 

296

Quels sont les facteurs qui contribuent à élever le risque d'infarctus du myocarde:

  1. âge
  2. antécérents familiaux
  3. sexe masculin
  4. taux de cholestérol élevé
  5. hypertension
  6. diabète
  7. obésité
  8. tabagisme

 

297

Pancréatite aigue:

Destruction du pancréas et des organes environnants

 

298

Pancréatite chronique:

Destruction progressive des cellules du pancréas.

 

299

Quels sont les causes de pancréatite chronique:

  1. alcoolisme aigu ou chronique
  2. traumatisme, toxines, médicaments
  3. 10% des cas ont une cause inconnue

300

Signe de fibrose kystique:

  1. chlorure dans la sueur > 50 mmol/L
  2. diminution bicarbonate
  3. stéatorrhée
  4. trypsine dans les selles: négatif

 

301

Quel est le rôle de l'amylase:

Il hydrolyse des carbohydrates constitu.és d'unités alphaD-glucose liée par des carbones 1 et 4.

 

302

Quel activateur est requis pour le dosage de l'amylase:

Ca et Cl

 

303

principe du réactif sec-Kodak:

Couche de la cassette:

  1. introduit l'échantillon
  2. diffusion de l'échantillon
  3. émulsion des réactifs
  4. élimine les protéines ou autres interférents
  5. développe la coloration

Principe: réflectance

304

L'hépatocyte à 4 fonctions principales:

  1. synthèse de la bile (rôle excréteur)
  2. entreposage
  3. biotransformation
  4. synthèse des constituants du sang

 

305

Quels sont les 3 causes de la Jaunisse:

  1. préhépatique
    • augmentation de la destruction des globules rouges
    • augmentation de l'urobilinogène
    • selles foncés
  2. hépatique
    • cirrhose alcoolique
    • virus
  3. posthépatique
    • obstruction des voies biliaires
    • pierres
    • cancer tête pancréas
    • diminution de l'urobilinogène
    • selles clair

306

Valeur normal de la bilirubine totale:

0-18 umol/L

 

307

La jaunisse apparait a quelle valeur de bilirubine:

34-50 umol/L

 

308

Quels sont les rôles du foie:

  1. synthèse de la bile
  2. entreposage
  3. biotransformation
  4. synthèse des constituants du sang

 

309

Profil hépatique:

  1. bilirubine totale (si augmenté, doit faire la bili directe, indirecte et delta)
  2. enzymes hépatiques: AST, ALT, GGT, ALP
  3. protéines totales
  4. albumines
  5. ammoniac
  6. urée
  7. acide biliaire
  8. coagulation

4 premiers sont le basic

 

310

Différence entre les enzymes hépatiques:

  • AST, ALT: parenchyme hépatique
  • GGT, ALP: fonction excrétoire

 

311

Quels sont les synonymes de la bilirubine libre:

  1. insoluble
  2. non conjuguée
  3. indirecte

 

312

Quels sont les synonymes de la bilirubine conjuguée:

  1. directe
  2. soluble
  3. lié

 

313

quel est le maximum bilirubine tolérable chez un nouveau-né:

345 umol/L

 

314

Quels valeurs de bilirubine pour avoir le kernicterus:

250 umol/L

 

315

Quelle est l'absorbance de la bilirubine:

  1. adulte: 540 nm
  2. bébé: 454 nm

 

316

spécimen nécessaire au dosage de la bilirubine:

  • sensible à la lumière
  • analysé entre 2-3 heures
  • sérum stable au fridge pour une semaine
  • sérum stable congelé pour trois mois

317

Hémoglobine delta:

Présent durant les pathologies hépatiques graves

 

318

Quelle est la circulation entérohépathique des acides biliaires:

  1. formés dans le foie et vont dans la vésicule biliaire
  2. sous l,action de la cholecystokinine, la vésicule se contracte et libère la bile dans l'intestin
  3. les acides biliaires sont réabsorbés dans l'intestin à 95% et véhiculés dans le sang

319

Quels sont les meilleur test des acides biliaires pour évaluer la fonction du foie:

  1. 2 heures pc car il devrait pas en avoir ac.
  2. gamma-GT

 

320

Quels sont les 4 acides biliaires primaires:

  1. acide cholique (vient du cholestérol)
  2. acide chénodésoxycholique (vient du cholestérol)
  3. acide taurocholique (vient de l'acide cholique)
  4. acide glycocholique (vient de l'acide cholique)

 

321

Quels sont les acides biliaires secondairs:

  1. acide cholique --->acide désoxycholique
  2. acide chénodésoxycholique ----> acide lithocholique

Ils sont formés dans les intestins par les bactéries

 

322

AST vs ALT dans les maladies hépatiques:

  • au début: AST>ALT
  • plus tard: AST
  • AST est surtout situé dans les mitochondries
  • ALT est surtout situé dans le cytosol

 

323

Qu'est ce que le cycle de Krebs-Henseilt:

Mécanisme de l'uréogenèse, cycle de l'urée.

 

324

Quel est le principal produit du catabolisme des protéines:

Urée

 

325