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BCH2733 > Cours 10 > Flashcards

Cours 10 Flashcards

(64 cards)

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1
Q

C’est quoi un catalyseur?

A

une substance qui accélère la vitesse à laquelle s’accomplit une réaction chimique.

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Q

La plupart des catalyseurs biologiques sont des …

A

protéines nommées enzymes

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3
Q

les enzymes sont particulièrement efficaces pour faire quoi?

A

augmenter la vitesse de la réaction à de faible concentrations de substrats

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4
Q

Pourquoi la vitesse des réactions catalysées atteignent-elles un plateau?

A

Au-delà d’un certain seuil de concentration de substrats, la concentration de catalyseur devient limitante, ce qui crée le plateau dans la vitesse observée.

Voir slide 3

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5
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme arginine décarboxylase?

A

ADC

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6
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme orotidine 5’-phosphate décarboxylase?

A

ODC

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7
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme nucléase staphylococcique?

A

STN

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8
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme alpha-amylase de patate douce?

A

GLU

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9
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme fumarase?

A

FUM

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10
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme mandelate racémase?

A

MAN

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11
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme carboxypeptidase B?

A

PEP

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12
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme cytidine déaminase d’Escherichia coli?

A

CDA

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13
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme kétostéroïde isomérase?

A

KSI

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14
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme chorismate mutase?

A

CMU

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15
Q

C’est quoi l’abréviation pour l’enzyme anhydrase carbonique?

A

CAN

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16
Q

La nomenclature EC (sigle Enzyme Commission numbers, c’est-à-dire le numéro de la commission des enzymes) est une classification de quoi?

A

des enzymes qui reposent sur la réaction qu’elles catalysent.

Voir slide 5

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17
Q

Voir slide 6

A
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18
Q

Pourquoi Les équations modélisant les réactions de second ordre sont très usuelles en biochimie?

A

car elle représente bien la formation d’un complexe entre une protéine et un ligand ou d’un enzyme avec son substrat

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19
Q

Les réactions enzymatiques peuvent être plus complexes que cela, mais on peut simplifier leur modélisation mathématique en mesurant uniquement la vitesse de l’étape dont la vitesse est la plus lente. On dit de l’étape qui est la plus lente est….

A

qu’elle limite ou qu’elle dicte la vitesse de la réaction. On dit souvent de ces réactions qu’elles constituent «l’étape limitante» de la réaction

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20
Q

Comment fonctionne le Diagramme d’énergie libre d’une réaction? (slide 8)

A

Il s’agit en fait de l’énergie libre standard (G0). Cette valeur correspond donc à l’énergie requise pour transformer 1 mole de molécules de réactif.

deltaG01‡ représente l’énergie libre d’activation de la réaction A-> B

deltaG0-1‡ représente l’énergie libre d’activation de la réaction A<-B

On parle également de barrière d’activation. Elle représente l’énergie nécessaire pour former l’état de transition. Cette absorption d’énergie est temporaire. L’énergie étant récupérée au cours de la formation des produits.

La formation de l’état de transition est l’étape limitante cinétiquement parlant d’une réaction.

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21
Q

l’état de transition a souvent des propriétés chimiques intermédiaires entre quoi?

A

le réactif et le produit de la réaction

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22
Q

Une façon de concevoir la catalyse est de faire quoi?

A

de postuler que l’enzyme stabilise l’état de transition (diminue l’énergie libre d’activation)

Slide 9

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23
Q

la diminution de l‘énergie libre d’activation (𝚫Go‡) fait en sorte que…

A

qu’un plus grand nombre de molécules ont un degré d’énergie suffisant pour passer la barrière d’activation

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24
Q

V ou F: L’enzyme accélère donc la vitesse de la réaction sans affecter d’aucune manière l’énergie libre (𝚫Go), qui détermine la spontanéité de la réaction

A

Vrai
Cette dernière doit donc être négative pour les réactions catalysées par les enzymes comme pour les réactions non-catalysées.

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25
La différence entre l’énergie libre d’activation de la réaction non-catalysée et celle de la réaction catalysée (𝚫𝚫Go‡) permet d’évaluer quoi?
le degré d’accélération de la réaction introduit par le catalyseur, soit dans ce cas-ci l’enzyme
26
C'est quoi kcat?
constante de vitesse pour la réaction catalysée.
27
C'est quoi knon?
constante de vitesse pour la réaction non-catalysée.
28
C'est quoi A dans la formule k = A. e DG ‡ / RT?
facteur pré-exponentiel aussi appelé facteur de fréquence est exprimé dans les mêmes unités que k; il tient compte de la fréquence des collisions et des effets stériques; il dépend faiblement de la température, car il tend à être constant sur une large plage de température. Voir slide 11
29
Les enzymes font quoi?
augmentent la vitesse de la réaction en diminuant la barrière d’énergie libre d’activation de réactions qui sont déjà favorables
30
cette amélioration (augmentation) de la vitesse de la réaction est calculable facilement:
Amélioration de la vitesse= kcat/knon
31
L’amélioration de la vitesse est proportionnelle à la différence entre quoi?
l’énergie libre d’activation de la réaction catalysée par rapport à la réaction non-catalysée.
32
Pourquoi est-ce que Le modèle clé-serrure n'est plus un bon modèle?
il ne reflète pas la structure dynamique et non rigide de la structure des protéines, en particulier de leur site catalytique le site actif et le substrat n’ont pas une conformation totalement rigide et qu’au moment de leur liaison pour former le complexe ExS, leur forme peuvent s’adapter mutuellement Dans ce nouveau modèle le site actif est: 1) dynamique; 2) possède une composante de reconnaissance du substrat et de l’état de transition (plus forte pour ce dernier) et une composante catalytique Par conséquent au moment de la liaison, le site actif et le substrat peuvent se tordre afin que leur forme respective s’épouse mieux. Ce faisant le substrat adoptera souvent une conformation qui favorise ou approxime la structure de l’état de transition
33
V ou F: Les enzymes peuvent tout de même être très spécifiques dans la sélection de leur substrat dans leur environnement cellulaire
Vrai
34
Cependant lorsque l’on caractérise les enzymes en synthétisant chimiquement des substrats artificiels ou des inhibiteurs, les scientifiques se sont rendus compte que quoi?
que des molécules comprenant des structures assez diversifiées peuvent se lieur à un même site actif, supportant le modèle de l’ajustement induit.
35
Les enzymes lient leur substrat de liaisons _________
non-covalente
36
Dans le site actif, la formation de l’état de transition est donc ________
Favorisé
37
C'est quoi le Site de liaison?
l’endroit où le substrat se lie
38
C'est quoi le Site actif/catalytique?
l’endroit où la réaction se produit
39
Comme les acides aminés sont presque tous chiraux, on peut en conclure que les protéines et les enzymes sont également chirales. Cela entraîne quelle conséquence importante?
les enzymes sont stéréospécifiques à la fois dans la sélection de leur substrat et dans leurs produits. L’énantiomère de cette substance ne pourrait pas lier le site catalytique schématique de cette enzyme
40
Voir slide 16
41
Fonctionnement d’une enzyme (résumé):
1) Au sein du site actif, les groupes réactifs sont placés de manière à favoriser le passage du complexe ES à l’État de transition. 2) La distorsion de l’enzyme (son site actif) et du substrat (selon le modèle de l’ajustement induit) favorise également le passage de ES à l’ÉT, particulièrement à la lumière de l’affinité supérieur du site actif pour l’ÉT. 3) Les chaînes latérales (-R) de acides aminés sont des très bons donneurs ou accepteurs de protons, ce qui en fait de puissants catalyseurs (-COOH, -SH, -NH2). 4) L’ÉT est lié fortement par le site actif (plus que le substrat ou le produit), ce qui a pour conséquence de diminuer l’énergie nécessaire pour le former, bien que cette espèce demeure toujours de haute énergie et donc transitoire. 5) La formation de l’ÉT (un complexe chimiquement instable donc transitoire) est l’étape qui définit la vitesse de la réaction permet la la formation très rapide des produits.
42
Que fait la chymotrypsine?
La chymotrypsine est une une protéase pancréatique. On dit que c’est une sérine protéase car c’est l’hydroxyle de la chaîne latérale d’une sérine qui joue le rôle principal de nucléophile dans la réaction enzymatique. Les protéases dont la chymotrypsine coupe des liaisons peptidiques. Dans le cas de la chymotrypsine, elle préfère clivé le lien peptidique en aval (en C-terminal) des acides aminés aromatique Phe (F), Tyr (Y) et Trp (W) ou bien d’une Leu (L)
43
Quelles sont les étapes du fonctionnement de la chymotrypsine? (slide 18-19)
1. Complexe Enzyme-Substrat Interaction non-covalentes entre le substrat et l’enzyme: les trois acides aminés indiqués sont les éléments essentiels à la catalyse. La Ser joue le rôle le plus actif (nucléophile). 2. Premier intermédiaire oxyanion L’oxyanion tétrahédrique est stabilisé par des liaisons non-covalentes dans la cavité oxyanion 3. Intermédiaire acyl-enzyme Destruction de l’intermédiaire tétrahédrique et le transfert d’un proton de l’histidine. Le peptide N-terminal restant forme une liaison ester avec la sérine 4. Complexe acyl-enzyme-H2O Une molécule d’eau lie le site actif et attaque le carbonyle du groupement ester 5. Deuxième intermédiaire oxyanion Un deuxième oxyanion tétrahédrique est stabilisé par des liaisons non-covalentes dans la cavité oxyanion 6. Enzyme libre Le deuxième fragment est libéré et l’enzyme retourne à l’état libre initial
44
la [ES] demeure pratiquement constante tout au court de la réaction, sauf au tout début, qui correspond à quoi?
au temps requis pour [ES] atteigne un plateau correspondant à sa concentration maximale
45
C'est quoi l’état stationnaire?
simplement la condition de temps où [ES] atteint le plateau où d[ES]/dt≈ 0.
46
L’équation de Michaelis-Menten n’est valable que pour:
Les conditions où la concentration d’enzyme est faible (beaucoup plus faible que la concentration de substrat) Lorsque le produit n’a pas commencé à s’accumuler significativement. Les réactions enzymatiques qui comprennent un seul substrat.
47
C'est quoi Vi et Vmax?
Vi: vitesse de la réaction à une concentration i de substrat Vmax: Vitesse maximale de la réaction à concentration saturante de substrat (S)
48
C'est quoi KM?
Concentration de substrat à laquelle la vitesse De la réaction est la moitié de Vmax (Vmax/2). KM représente en quelque sorte l’affinité de l’enzyme pour son substrat et partage la même unité que la concentration (mol/L). Elle diffère du Kd, car il faut prendre en considération dans son calcul la dégradation du complexe ES lorsque E+P sont produits.
49
Comment s'exprime Kcat?
s’exprime en nombre de molécule de produits par mole d’enzyme par seconde (mol-1 s-1).
50
Du moment que l’enzyme est saturé en substrat la réaction devient d’ordre ____
zéro, c’est-à-dire qu’ajouter plus de substrat ne change plus la vitesse de la réaction
51
Vmax est atteint lorsque....
l’enzyme est saturée en substrat.
52
C'est quoi l'équation de Michaelis-Menten?
Vi = Vmax [S] / KM + [S]
53
Comment obtient-on la courbe de Michaelis-Menten?
en faisant la réaction enzymatique à différentes concentrations de substrat pour une concentration d’enzyme constante On mesure habituellement l’apparition de produit avec une méthode spectrométrique quelconque
54
V ou F: En absence de matériel informatique on peut obtenir une version linéaire de la relation entre la vitesse de la réaction en fonction de la concentration de substrat à partir des données cinétiques
Vrai
55
KM représente quoi?
la [S] à laquelle v= Vmax/2 Elle représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat; plus KM est petit plus l’affinité est grande. Les enzymes possédant un KM faible sont donc efficaces même à faible concentration de substrats.
56
Vmax est la vitesse maximale d’une réaction enzymatique dans des conditions données Elle dépend de quoi?
de kcat et de la concentration d’enzyme totale. Elle est atteinte lorsque la [S]>>> KM
57
L’efficacité catalytique est donc une mesure qui indique quoi?
la vitesse de la conversion en produit d’un substrat par une enzyme. C’est une mesure de l’habileté d’une protéine à engendrer des collisions réactives avec son substrat. Ce sont des valeurs qui sont indépendantes de la concentration de substrats et surtout d’enzyme contrairement à Vmax
58
Voir slide 27
59
Les réactions multisubstrats sont classifiées dans plusieurs classes, dépendamment de l’ordre de liaison des substrats:
au hasard, ordonné, ping-pong
60
C'est quoi une liaison au hasard?
Quand il y a deux substrats: il y a deux routes alternatives, donc deux KM ou un KM moyen. Il peut y avoir de la coopérativité dans la liaison des substrats Ex: La phoshorylation du glucose par l’ATP avec l’hexokinase semble suivre un tel mécanisme, bien que la liaison du glucose en premier soit légèrement avantagée.
61
C'est quoi la Liaison ordonnée?
La liaison en premier du NAD+ comme coenzyme est essentielle à l’oxidation de l’alcool par l’alcool déshydrogénase. Voir slide 29
62
C'est quoi le Mécanisme ping-pong?
Voir slide 30
63
Quels sont deux exemples de cofacteurs dérivés des vitamines?
nicotinamide (NAD+) et Niacin
64
Voir slide 32

BCH2733 (18 decks)

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