Cours 7

Question 1

Les proteines Tertiaire sont une structure 3D de quoi?

Answer 1

d’une SEULE chaine polyptidique​

Question 2

La structure tertiaire «boule» permet l’enfouissement des chaines latérales ______ au centre de la protéine et l’exposition à la surface des chaine latérales _______

Answer 2

hydrophobe
hydrophiles

Question 3

C’est quoi les structures «quaternaires»?

Answer 3

ces «boules» (protéines repliées) collent les uns aux autres de manière spécifique, pour former des structures «quaternaires»

Question 4

Les protéines adoptent une conformation tridimensionnelle spécifique appelée ______

Answer 4

Repliment natif

Question 5

Ce repliement natif correspond à quoi?

Answer 5

l’organisation dans l’espace 3D des éléments de structure secondaire, soit la structure tertiaire (monomère) voire quaternaire (oligomère) spécifique de la protéine​

Question 6

Le repliement natif comprend quoi?

Answer 6

un grand nombre d’interactions non-covalentes (favorables) qui contribuent à sa stabilisation​

Question 7

Quand est-ce que le repliment se produit?

Answer 7

Se passe dans l’eau ou solution, cytoplasme

Question 8

La structure 3D est stabilisée par des interaction ________

Answer 8

non-covalentes
- Liaisons ioniques​
- Liaisons hydrogène​
- Liaisons de van der Waals

Liason H et van der waal jouent plus un grand role que ionique​

Question 9

Que permet L’effet hydrophobe?

Answer 9

permet un repliment natif des proteines
quand met hydrophobe dans l’eau les chaine latérale se réunisse ensemble, la protéine se replie

Question 10

Chez les protéines globulaires, l’effet hydrophobe joue un rôle très important dans quoi?

Answer 10

la formation et la stabilisation de la structure native.​

Question 11

C’est quoi Les protéines globulaires​?

Answer 11

La plupart des protéines d’un organisme sont globulaires.​

Elles ont une forme sphéroïdale et sont généralement solubles dans l’eau.​

Elles possèdent un cœur hydrophobe et une surface hydrophile, formant ainsi une structure compacte, similaire aux micelles.​

Question 12

Les proteines globulaires accomplissent un éventail extrêmement large des fonctions chimiques cellulaires comme______

Answer 12

enzymatiques, transport, voie de signalisation, voire même structurales

Question 13

Voir Slide 8 pour les Représentations de la structure tertiaire​

Question 14

La visualisation bande dessinée (BD) (A) est extrêmement utile pour quoi?

Answer 14

saisir la topologie générale du squelette carboné d’une protéine

Question 15

Quels motifs fréquemment rencontrés dans la structure tertiaire?

Answer 15

Le motif aa
Le motif bb
Le motif BBBB (cle grecque)
Brins-b parallèles
Le motif b-a-b

Question 16

Quels sont les motifs aa?

Answer 16

épingle à cheveux-a​
motifs hélice-coude-hélice
motifs hélice-boucle-hélice
Interactions hélicoïdales: superhélice

Question 17

C’est quoi le motif épingle à cheveux-a​?

Answer 17

les 2 hélices antiparalelle et voit qu’ils sont cote à cote par une boucle ou coude
Presque toujours une glycine dans le tour, car c’est le seul acide aminé qui réduit les risques d’encombrement stérique. Elles sont toujours antiparallèles.​

Question 18

C’est quoi le motif hélice-coude-hélice?

Answer 18

est souvent rencontré en multiples copies dans des facteurs de transcription (e.g. Cro, CAP, répreseur lambda, Myb, homéodomaine engrailed). Il comprend l’agencement de deux hélices assez grandes (> 8 résidus) organisées perpendiculairement et séparées par un tour exceptionnellement grand d’environ 12 résidus

​

Ce motif est assez proche du motif épingle-à-cheveux alpha. La différence principale est l’angle plus ouvert dans ce cas-ci. LE motif hélice-coude hélice est donc plus fréquent que le motif épingle-à-cheveux alpha, car il y a de moins grandes contraintes stériques.

Question 19

C’est quoi le motif hélice-boucle-hélice?

Answer 19

beaucoup plus fréquent. Capable de former un dimère et aide à transcrire l’ADN en détectant les paires de base de l’ADN

est caractérisé par deux hélices de tailles différentes (typiquement une grande et une petite) séparées par une boucle plutôt désorganisée. Cette structure est habituellement dimérique. L’interface d’interaction entre les deux hélices est courte et elles sont organisées de manière parallèle. La grande hélice constitue l’interface de dimérisation principale et de liaison à l’ADN. Ce genre de motifs est présent dans l’oncogène c-Myc et dans MyoD.​

Question 20

Est-ce que les motif aa sont souvent utiliser dans la structure tertiare?

Answer 20

Oui car Ce type d’arrangement induit de contraintes stériques importantes dans l’empaquettage des chaînes latérales hydrophobes pour les quaternaire

Question 21

C’est quoi la Les Zipper de leucine?

Answer 21

structures superhélice - à chaque 4 résidu ya un résidu leucine​

Le premier monomère est tourné à environ 180 de l’autre pour que le prime interagit avec la letre​

La région intérieur entre les 2 hélice = hydrophobe​

La partie extériueur sont hydrophile et composé des aa polaire

permettent aussi de créer des interfaces de dimérisation entre deux protéines (par exemple, les protéines Fos et Jun). Il s’agit donc ici d’une structure quaternaire.

Question 22

Comment sont former Les superhélices chez les protéines globulaires?

Answer 22

sont formées par une interface de dimérisation comportant des résidus hydrophobes. La formation des zipper des leucines est permise par la répétition d’un motif de sept résidus (heptade) qui forme approximativement deux tours d’hélice-alpha (rappel: 3,6 résidus par tour d’hélice). Comme vous pouvez le constater sur l’image à la gauche de la diapositive, les zippers comprennent >7 répétitions puisqu’ils ont plus de 16 tours. Dans le cas des zipper les résidus hydrophobes sont des leucines

Question 23

Pourquoi est-ce que La contribution d’interactions ioniques (ponts salins) impliquant les résidus e, e’ et g, g’ est également importante?

Answer 23

permet entre autres la spécificité des interactions entre deux zippers de leucine.​

Question 24

Quel est le motif BB?

Answer 24

Epingle-a-cheveux-B

Question 25

C'est quoi l'epingle-à-cheveux-b?

Answer 25

Brin1 suivi d’un coude suivi de brin 2 et est antiparallèle​ Deux brins-bêta antiparallèles reliés par un coude-bêta.​ Ce type de motif est très stable et se replie rapidement, car il inclut la formation de liaisons hydrogène optimales et très locales.​

Question 26

C'est quoi le motif BBBB (cle grecque)

Answer 26

Implique un feuillet composé de brin-bêta antiparallèles. (le N-term et C-term est retrouver un a cote de l'autre)

Question 27

Comment est-ce que deux motifs clés grecs forment un tonneau​?

Answer 27

Tonneau antiparallele fait avec 2 clé grec succesif 1-2 et 2-3 et 3-4 et l'autre motif 4-5, 5-6, 6-7, 7-8​

Question 28

C'est quoi le motif Brins-b parallèles?

Answer 28

Connexion multisegment (boucle, hélice ou autre) entre deux brins parallèles successif d’un feuillet-bêta

Question 29

Quel motif Brins-b parallèles est tres frequent?

Answer 29

Connexion droite

Question 30

C'est quoi le motif b-a-b?

Answer 30

C'est la meme chose que le motif Brins-b paralleles mais la boucle est remplacer par une helice (brin 1-hélice-brin 2)

Question 31

La répétition de ce petit motif, le bêta-alpha-bêta, contribue à former quoi?

Answer 31

une structure tertiaire complexe et abondamment utilisée dans la nature, le tonneau (ou tonneau) alpha/bêta, qui constitue la charpente de nombreuses enzymes.​

Question 32

Quelle est la difference entre le coude et la boucle?

Answer 32

Coude composé de 3-4 aa (très compacte et court) qui permet changement de direction de 180​ Boucle plus désorganisé car plus d’aa mais peut quand meme faire 180​

Question 33

V ou F: un Feuillet antiparralle est plus stable que paralele?

Answer 33

Vrai

Question 34

V ou F: Il est possible d’organiser les protéine en fonction de la classe et sa fonction?

Answer 34

Vrai Commence à la classe​ Ensuite le plis (ex: tonneau a-B)​ La superfamille qui est groupe spécifique qui adopte le pli​ Famille = fonctions​

Question 35

Quelles sont les cinq classes structurales des protéines?

Answer 35

1) Tout ou principalement a​ 2) Tout ou principalement b​ Possible d’avoir protéine qui est seulement composé d’hélice a ou feuillet bêta dans structure tertiaire 3) a/b: alternance entre les structures a et b; les feuillets-b y sont principalement parallèles​ 4) a+b: régions a et b sont plus indépendantes; les feuillet-b y sont antiparallèles ou mixtes​ 5) Sans ou avec peu de structures secondaires

Question 36

Quels sont des exemples de pli?

Answer 36

Faisceau d’hélices-alpha (a) Immunoglobuline ou sanwich bêta (b) Rossman (a/ b) Tonneau b-antiparallèle​ dit haut-bas (b) Tonneau b-antiparallèle​ type brioche suisse (b) Tonneau a/b-parallèle (a/ b)

Question 37

C'est quoi le pli Faisceau d’hélices-alpha (a)?

Answer 37

plis qui fait parti d’un faisseau d’hélice alpha (juste des hélices)​

Question 38

C'est quoi le pli Immunoglobuline ou sanwich bêta (b)?

Answer 38

plis qui fait parti de juste des brins (pas d’hélice a) – feuillets antiparallele​

Question 39

C'est quoi le pli Rossman (a/b)

Answer 39

1 vers 3 (vers gauche) et 3 connect à 4 pour aller de 4 vers 6 (vers droite) (on a pris 2 morceau et on les a coupé, on a inverser le premier morceau et ensuite réunit les 2 morceau ensemble) (très fréquent dans plusieur structure de protéine)​

Question 40

C'est quoi le Tonneau b-antiparallèle dit haut-bas (b) ?

Answer 40

tous les brins sont antiparralele cote à cote​

Question 41

C'est quoi le Tonneau b-antiparallèle type brioche suisse (b)?

Answer 41

motif clé greque qui est ouvert donc le 3 brin se place à la fin ​

Question 42

C'est quoi le Tonneau a/b-parallèle (a/ b)?

Answer 42

va de brin à helice à brin et tous les brin sont parallele

Question 43

C'est quoi un domaine?

Answer 43

chaque classe de domaines rencontrés chez les protéines consiste en une unité structurale autonome et unique. En général, un domaine est un segment de la chaîne polypeptidique possédant un cœur hydrophobe indépendant des autres domaines ou du reste de la structure. La structure et son repliement sont donc largement indépendants du reste de la chaîne polypeptidique.

Question 44

Certaines protéines, en particulier chez les mammifères, sont composées de plusieurs domaines​ qui....

Answer 44

se repliant de manière indépendante et avec des fonctions précises.​

Question 45

Des domaines modulaires sont utilisés à toutes les sauces dans les voies de signalisation chez l’humain qui sont importantes pour quoi?

Answer 45

la réponse aux hormones, aux facteurs de croissance dans des cellules normales ou transformées (cancéreuses).​

Question 46

Quel est un exemple d'Une protéine à deux domaines (3D)​?

Answer 46

Une sous-unité de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase se replie en deux domaines:​ Le domaine N-terminal (bleu) lie le NAD+​ (structure en bâtonnets: C en vert, N en bleu, O en rouge et P en magenta)​ Le domaine C-terminal (orange) lie le glycéraldéhyde-3-phosphate (non-montré)​ ils ont peu d’interaction entre eux et peuvent se former par eux meme​ Bleu = rossmann​ Orange = Alpha + beta​ (slide 23)

Question 47

Ou sont retrouver les parties hydrophobes et hydrophiles des proteines globulaires?

Answer 47

Les chaînes latérales hydrophobes se concentrent au centre de la protéine où est situé l’hème Les chaînes latérales hydrophiles se retrouvent en surface de la protéine (exposées au solvant)​

Question 48

C'est quoi La réaction de repliement a 2 etats?

Answer 48

Proteine deplier veut dire qu'elle es denaturer et a une entropis conformationnelle elever Le repliment est la structure natif de la proteine et est une interactions entre acides​ aminés​. Enfouissement des chaînes​ latérales hydrophobes

Question 49

V ou F: Pour la plupart des protéines le repliement (renaturation) est spontané ne requiert pas d’apport d’énergie

Answer 49

Vrai

Question 50

La plupart des protéines globulaires de petite taille (composé d’un seul domaine) ont une structure native stable à température physiologique. Les processus de repliement et de dépliement sont coopératifs, c’est-à-dire que l’ensemble des interactions sont....

Answer 50

formées ou brisées de manières coordonnées.​

Question 51

C'est quoi La réaction de repliement a 3 etats?

Answer 51

intermédiaire qui sont des conformation entre les 2 de la protéine

Question 52

Quels types de proteines utilisent le repliment a 2 etats?

Answer 52

Habituellement seulement les petites protéines composées d’un seul domaine se replie en suivant un tel mécanisme.​

Question 53

Quels types de proteines utilisent le repliment a 3 etats?

Answer 53

La plupart des protéines composées de plusieurs domaines se replient en suivant un tel mécanisme.

Question 54

Qu'est-ce qui favorisent la réaction de repliement?

Answer 54

Les interactions entre​ résidus et l’augmentation de l’entropie à cause de l’effet hydrophobe dans la structure native, mais non au sein de la structure dépliée, favorisent la réaction de repliement compensant​ pour la perte d’entropie conformationnelle Ce qui mène les protéines à se replier c’est la force hydrophobe pour les masqué et donc l’entropie des molécile d’eau augmente et est donc favorable​ Quand elle se replie elle est plus rigide que quand déplié (défavorable)​

Question 55

L’entropie conformationnelle de la chaîne polypeptidique est augmentée lorsque la chaîne est dénaturée (pelote aléatoire). En se repliant, la chaîne polypeptidique compense cela de deux façons:

Answer 55

en formant des interactions entre acides aminés situés à longue distance dans la structure primaire (voir le rappel des différentes interactions moléculaires sur la diapo précédente) et en enfouissant ces chaînes hydrophobes au cœur de la protéine, les protégeant ainsi de l’interaction avec l’eau, suivant le principe de l’effet hydrophobe.​

Question 56

Comment est-ce que L’effet hydrophobe est crucial au repliement des protéines globulaires?

Answer 56

Les protéines globulaires ont un cœur hydrophobe et une ​surface hydrophile.​ Cela est accompli en enfouissant les chaînes latérales hydrophobes dans le cœur​ des protéines (évitant ainsi le contact avec l’eau) et en exposant les chaînes latérales hydrophiles à la surface (favorisant ainsi le contact avec l’eau).

Question 57

Pour l’hélice-alpha cela implique que les résidus hydrophobes dont les chaînes latérales sont enfouies dans le cœur hydrophobe seront espacé de ______ residus.

Answer 57

3-4 résidus (3.6 résidus) Pour hélice c à chaque 4 qu’il y a un résidu hydrophobe

Question 58

Pour le brin-bêta cela implique que les résidus hydrophobes dont les chaînes latérales sont enfouies dans le cœur hydrophobe seront espacés de __ résidus.​

Answer 58

2

Question 59

A cause de leur périodicité respective, qui découle directement du nombre de résidus par tour, l’hélice-alpha et le brin-bêta auront tendance à exposer leur résidus hydrophobes et hydrophiles sur quoi?

Answer 59

l’une ou l’autre de leur face

Question 60

Comment l'entonoir illustre le repliment?

Answer 60

En haut: État​ dénaturé:​ haute​ entropie conformationnelle​ et énergie libre En bas: État Natif:​ basse entropie conformationnelle​ et énergie libre​ À trois états des fois quand elle se repli elle reste pris a l'etat intermeiaire car chemin est plus cabossé pour se rendre à l’état native

Question 61

La structure native des protéines est marginalement stable en conditions physiologiques.​ Les protéines peuvent être dénaturées (i.e. leur structure native détruite) par quoi?

Answer 61

la température (élevée ou très faible), pH non-physiologiques, les fortes concentrations ioniques, les substances chaotropes (urée, chlorure de guanidine etc.), détergents forts (SDS), les solvant organiques etc.​ la dénaturation signifie la perte de la structure native (secondaire, tertiaire et quaternaire) et donc également de la fonction.

Question 62

Voir slide 34

Question 63

Quel est le rôle des ponts disulfures dans la stabilité​?

Answer 63

Certaines protéines sont stabilisées par la formation de ponts disulfures. Les ponts disulfures ont besoin de conditions oxydantes pour être formées. De telles conditions existent à l’extérieur des cellules et dans la voie de sécrétion des eucaryotes, ce qui fait en sorte que les ponts disulfures sont particulièrement importants pour les protéines sécrétées.

Question 64

Pour les protéines ne comportant pas de ponts disulfures, qu'est ce qui les remplacent?

Answer 64

les résidus hydrophobes qui sont enfouis dans le coeur hydrophobe jouent un rôle similaire.​

Question 65

C'est quoi la Structure quaternaire?

Answer 65

La structure quaternaire est formée par une (homomère) ou plusieurs chaînes polypeptidiques (hétéromère) s’associant en plusieurs copies par des interactions intermoléculaires (la plupart du temps non-covalentes).

Question 66

Quels sont les deux types de structures quaternaires?

Answer 66

Facultive à la stabilisation de la structure native et joue un rôle plutôt fonctionnel: formation de complexe enzymatique ou de signalisation cellulaire​ (Groupes de protéines qui raviallent ensemble pour accomplir une fonction = facultative) Obligatoire à la stabilisation de la structure native; dans ce cas la structure tertiaire et la structure quaternaire sont quasiment indissociables

Question 67

Comment est-ce que les structures quaternaire communiquent?

Answer 67

Ils comuniques à traver les liens non covalents les structures quaternaires sont stabilisées par le même type d’interactions non-covalentes que les structures tertiaires.

Question 68

La structure quaternaire a alors un rôle strictement _______, mais néanmoins extrêmement importants.

Answer 68

fonctionnel

Question 69

Quel est un exemple de Structure quaternaire facultative?

Answer 69

Domaine liant ras de Raf seul- structure tertiaire et le Domaine liant ras de Raf en complexe avec Rap1a (double mutant mimant h-Ras) - Structure quaternaire Domaine de Raf impliqué dans polymérisation cellulaire (76 aa) on peut retirer la petite section et elle peut se replier sur elle-même et dans la grand protéine aussi peut se replier Il y a très peu de différence structurale en particulier topologique entre la structure du domaine liant ras de Raf seul, soit sa structure tertiaire, et sa structure dans le complexe qu’il forme avec h-Ras (ici un double mutant de Rap1a mimant h-Ras), soit sa structure quaternaire. Le DLR ras de Raf a la capacité de se replier de manière autonome.

Question 70

La structure quaternaire de la b-galactosidase est indissociable de sa structure _________

Answer 70

native La protéine se dénature si on retir un de ces 4 domaine identiques Des mutations qui déstabilisent l’interface de dimérisation déstabilisent également la structure native

Question 71

Quelles sont les différents types de symétries

Answer 71

Symétrie hélicoïdale - empiler sur 1 axe et tourne Symétrie C2 - 1 niveau Symétrie C3 - 1 niveau Symétrie C4 - 1 niveau Symétrie D2 - 2 niveaux de C2 Symétrie cubique - forme 1 cube Symétrie icosahédrique - forme une boule Symétrie D4 - 2 niveaux de 4 morceaux chaque Symétries C = symétrie de rotation

Question 72

Quels sont les angles des symétries?

Answer 72

2-fold: double (180°) 3-fold: triple (120°) 4-fold: quadruple (90°) 5-fold: quintuple (72°)