TEMA 9: Proteínas

Question 1

proteinas

Answer 1

Las proteínas son nutrientes complejos, con un alto peso molecular, que forman la estructura de los seres vivos.

Las plantas sintetizan las proteínas a partir de N inorgánico, que fijan del suelo. Los animales sintetizan sus proteínas a partir de N orgánico, obtenido a partir de las proteínas de otros animales y/o vegetales

Las proteínas se hidrolizan en medio ácido y por la acción de enzimas

Question 2

4 tipos de estructuras de proteinas

Answer 2

1. Primaria: Cadena línea de aa
2. Secundaria: Estructura espacial de la cadena de aa (hélice alfa o lámina plegada).
3. Terciaria: Estructura tridimensional global:
   - Fibrosas: Alargadas e insolubles en agua
   - Globulares: Esféricas y solubles en agua
4. Cuaternaria: Agrupación de varias proteínas

Question 3

propriedades de proteinas

Answer 3

Las proteínas están formadas por cadenas de aa, que son compuestos orgánicos
formados por C, H, O y N, aunque en ocasiones pueden contener S y/o P.

Question 4

tipos de amino acidos que forman proteinas

Answer 4

1. essenciales
2. limitantes

Question 5

AA essenciales

Answer 5

Hay aa que son esenciales (no pueden ser sintetizados por los humanos) y deben integrarse en la dieta. Para que las proteínas sean completas necesitan que un 6% de su composición incluya aa esenciales, de forma que den lugar a un balance nitrogenado positivo (en el cuerpo queda atrapado N). Esto se necesita en personas con cáncer, en etapas de crecimiento o cuando hay una patología o se hace algún tipo de deporte; también en personas mayores, ya que así mantienen mejor la musculatura.

Question 6

AA limitantes

Answer 6

Hay aa esenciales que son limitantes, ya que se encuentran en pequeñas cantidades en un determinado alimento. Los aa tienen en su estructura un carbono central que está unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral.

Question 7

CLASIFICACIÓN DE LOS AA

Answer 7

Loa aa proteinogénicos se pueden clasificar según:
1. propriedades quimicas
2. propriedades metabolicas
3. desde el punto nutricional

Question 8

1.Propiedades químicas:

Answer 8

Pueden ser:
- Apolares: Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina
- Polares: Serina, treonina, cisteína, prolina, asparagina y glutamina
- Ácidos: Ácido aspártico y ácido glutámico
- Básicos: Arginina, lisina e histidina

Question 9

Propiedades metabólicas:1

Answer 9

segun las propriedades metabolicas los AA pueden ser:
glucogenicos: son capazes de formar glucosa
son la alanina , arginina, asparagina, acido aspartico , cisteina, acido glutamico , glutamico, glicinia, histidina, metionina , prolina, serina , valina

cetogenicos:
son capases de forma cuerpos cetonicos :
son lisina y leucina

glucocetogenicos: son capazes de fromar tanto glu como cuerpos cetonicos
son isoleucina, fenilalanina , treonina, triptofano y tirosina

Question 10

Desde
el punto de vista nutricional:

Answer 10

• Esenciales siempre: Valina, leucina, isoleucina (los 3 ramificados, muy importantes en actividad física para que no se degrade mucho la musculatura), lisina, metionina, triptófano, fenilalanina y treonina.
• Esenciales según la condición: Histidina, arginina (regula el sistema inmunológico; se usa en quemado o sepsis y personas mayores), cisteína, tirosina, glutamina (se utiliza en afecciones intestinales, mejora el efecto barrera a nivel intestinal; se usa como sustrato energético por los enterocitos) y glicina.
• No esenciales: Alanina, ácido aspártico, ácido glutámico, prolina, serina y asparagina.

Question 11

Los aa no proteinogénicos

Answer 11

1. Ornitina y citrulina: Se forman a partir de la arginina en el ciclo de la urea.
2. Ácido γ-aminobutírico (GABA): NT sintetizado por descarboxilación del glutamato.
3. Hidroxiprolina e hidroxilisina: Aa hidroxilados de colágeno (formación de puentes cruzados que dan resistencia al cartílago, huesos y dientes). Estos productos se incrementan con el envejecimiento y con diversas patologías, como la diabetes.
4. Cistina: Unión de 2 cisteínas por puentes disulfuro.

Question 12

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Answer 12

1. composicion
2. estructura
3. solubilidad
4. funcion
5. valor biologico

Question 13

Composición:

Answer 13

Simples: Contienen sólo aa (insulina). Se digieren más fácilmente.
- Conjugados: Contienen una fracción no proteica (mioglobina, inmunoglobulinas…).

Question 14

Estructura:

Answer 14

-Globulares: forma esférica (albúmina del huevo).
- Fibrosas: Fibras del tejido conjuntivo, ligamento, pelo, uñas (colágeno, elastina, queratina..).

Question 15

Solubilidad:

Answer 15

Solubles en agua y solución salina: Ovoalbúmina.

• Solubles en solución salina: Miosina
• Solubles en agua, ácidos débiles y soluciones alcalinas: Gluten del trigo.
• Solubles en 70% de alcohol: Zeína del maíz.
• Insolubles: Proteínas fibrosas (colágeno). Durante mucho tiempo y a baja temperatura se consigue su solubilización.

Question 16

Función:

Answer 16

• Estructurales: Proteínas fibrosas como el colágeno.
• Enzimas: Lipasas, proteasas, amilasas..
• Hormonas: Insulina, glucagón…
• Anticuerpos: Inmunoglobulinas

Question 17

Valor biológico:

Answer 17

• Completas (alto valor biológico): Composición y proporción de aa esenciales adecuada. Son las proteínas de origen animal (carne, pescado, huevos, leche y derivados).
• Incompletas (bajo valor biológico): Carecen de uno o varios aa esenciales (aa limitantes). Son las proteínas de origen vegetal (cereales, legumbres y frutos secos).

Question 18

FUNCIONES DE LOS AA

Answer 18

1. Formación de péptidos y proteínas
2. Síntesis de NT: Serotonina (a partir del triptófano), dopamina (a partir de la tirosina) y adrenalina (a partir de la dopamina).
3. Formación de aminas biógenas: Histamina (a partir de histidina), tiramina (a partir de tirosina) y GABA (a partir del ácido glutámico).
4. Donadores de grupos metilo: La metionina dona grupos metilo para formar colina y distintas poliaminas. Regulación de la expresión genómica
5. Formación de distintos compuestos nitrogenados: Síntesis de aminoazúvares, aminoaloholes (etanolamina a partir de la serina), carnitina (a partir de la lisina), creatina y óxido nítrico (a partir de la arginina; tiene importantes funciones en la regulación de la P arterial y es una importante molécula señalizadora a nivel inmunológico).
6. Fuente de energía para la síntesis de glucosa o cuerpos cetónicos

Question 19

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Answer 19

1. Función plástica
2. Control de la expresión génica y mantenimiento del material genético (ADN-ARN polimerasas, histonas).
3. Función inmunitaria (anticuerpos).
4. Función metabólica (enzimas y lipoproteínas).
5. Función hormonal (insulina, glucagón).
6. Transporte y almacenamiento (albúmina plasmática).
7. Movimiento (actina y miosina).
8. Función estructural (colágeno de hueso y piel).
9. Función equilibrio ácido-base: Forman parte de compuestos que intervienen en el mantenimiento del pH adecuado.
10. Función de equilibrio de los líquidos: Ejercen presión osmótica para mantener un equilibrio óptimo de los líquidos en los tejidos corporales (sangre).
11. Función energética (solo en casos excepcionales; al realizar ejercicio físico cuando no hay suficiente glucógeno).

Question 20

DIGESTIÓN de proteinas

Answer 20

La digestión de las proteínas supone la desnaturalización proteica en el estómago (por el pH ácido) y su hidrólisis hasta aa, que puedan ser absorbidos.

Digestión por pepsina gástrica (de proteína hasta polipéptidos). La digestión pancreática se da por la tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa (de polipéptidos a oligopéptidos).

La digestión por las peptidasas de los enterocitos del borde en cepillo intestinal (de oligopéptidos a aa).

Question 21

enzimas que digeren proteinas:

Answer 21

1. endopeptidasas
2. exopeptidasas

Question 22

Endopeptidasas:

Answer 22

Hidrolizan enlaces peptídicos situados en el interior de la proteína digerida:
- Pepsina (aa aromático y neutros)
- Tripsina (aa básicos)
- Quimotripsina (aa aromáticos)
- Elastasa (aa alifáticos neutros)

Question 23

exopeptidasas

Answer 23

Hidrolizan enlaces peptídicos situados en el exterior de la proteína digerida:
- Aminopeptidasas (grupo amino terminal)
- Carboxipeptidasas (grupo amino terminal)

Question 24

absorcion de AA

Answer 24

La absorción de los aa se realiza por transporte activo: Dependientes de Na+ o independientes de Na+. Existen sistemas de transporte específicos para aa con ciertas características químicas (aa ácidos, neutros, básicos…).

La difusión simple es un mecanismo de absorción relevante para muchos aa, variando su velocidad de absorción en el siguiente orden: dipéptidos y tripéptidos > ramificados (se usan para producir E) > esenciales > no esenciales > aa ácidos.

Question 25

METABOLISMO PROTEICO

Answer 25

Las proteínas no se almacenan en el organismo. -No hay depósitos de proteínas. -Sus niveles en sangre se regulan por el equilibrio entre la síntesis y la degradación, es decir, por el equilibrio entre anabolismo y catabolismo. Una vez absorbidos, los aa pueden incorporarse a la síntesis proteica para formar tejidos, o bien degradarse y excretarse.

Question 26

distribuicion de la ingesta proteica en el cuerpo

Answer 26

Hay que distribuir la ingesta proteica a lo largo del día para que no haya un catabolismo excesivo, y se empleen las proteínas que se ingieren. En el organismo solo hay un pequeño “pool” dinámico de aa libres que representa un % muy pequeño de los aa del cuerpo. La gran mayoría están en las proteínas de los tejidos.

Question 27

vias fisiologicas donde se incorporan los AA del pool libre

Answer 27

El “pool” de aa libres del músculo es mayor que el del plasma, debido a su mayor masa como tejido. 1. A través de las proteínas alimentarias (digestión). 2. Por la ruptura de proteínas en los tejidos 3. Como aa no esenciales, formados en el organismo a partir de NH3 y una fuente de carbono.

Question 28

factores que regulan el destino metabólico (anabólico o catabólico) de los aa:

Answer 28

1. El estado nutricional y fisiológico del individuo: p.e. la hormona del crecimiento (en presencia de insulina) y los andrógenos estimulan las células para la retención proteica y crecimiento tisular. 2. La ingesta elevada en proteínas, produce energía. 3. La disponibilidad de todos los aa necesarios para la síntesis de proteínas, en cantidades suficientes (Ley del Todo o Nada).

Question 29

fines delos AA ingeridos

Answer 29

1. cetoácidos:Los cetoácidos (fracción no nitrogenada) consecuencia del catabolismo de los aa pueden entrar en la vía glucolítica (como ácido pirúvico) o en el ciclo de Krebs (como el oxalacetato y el a-cetoglutarato). 2.fracción nitrogenada, La fracción nitrogenada, entre otros residuos, se transforma en compuestos nitrogenados no proteicos como creatina, creatinina (molécula de excreción), ácido úrico o purinas, que se excretan por vía renal.

Question 30

ANABOLISMO

Answer 30

Los aa se utilizan para: 1. Síntesis de hormonas, enzimas, musculatura y tejido conjuntivo. 2. Formación de compuestos nitrogenados no proteicos (purinas, creatinina). 3. Desaminación oxidativa 4. Transaminación (producción de energía). 5. Descarboxilación (producción de aminas biógenas).

Question 31

utilisacion de AA En los enterocitos

Answer 31

1.Síntesis de proteínas mucosas (proteínas de secreción y de recambio, por pérdidas debidas a la descamación). 2. Obtención de energía. 3. Liberación a plasma, para uso en otros tejidos. En el intestino, el metabolismo proteico está sujeto a control hormonal (al contrario que en hígado y músculo).

Question 32

utilisacion de AA En el higado

Answer 32

En el hígado los aa se utilizan para: 1. Liberación al plasma para uso en otros tejidos, sin metabolización (25% del total). 2. Síntesis de péptidos, proteínas (albúminas) y derivados nitrogenadas (purinas, pirimidinas, porfirinas, etc.) 3. Obtención de E (cuando la ingesta proteica es muy elevada). El metabolismo proteico hepático está sujeto a control hormonal.

Question 33

CATABOLISMO

Answer 33

La degradación de aa puede dar lugar a la síntesis de glucosa y glucógeno (en dietas cetogénicas). La degradación de aa produce como productos de desecho amoníaco y urea. Prácticamente todos los aa permiten obtener E (glucogénicos); muchos producen pirúvico, que entra en el ciclo de krebs (E) o producen glucosa pero, si hay mucha glucosa, se sintetizan ácidos grasos. El principal intermediario para la formación de glucosa es la alanina. El aspártico o glutámico se transforma en cetoácido y por transaminación se sintetiza alanina, a nivel hepático y muscular. La alanina va del músculo al plasma, al hígado donde la desamina y sintetiza glucosa, que libera al plasma. Esto ocurre cuando hay una actividad física muy intensa y no tiene glucógeno. Hay una degradación de la musculatura.

Question 34

ley de todo o nada

Answer 34

“Ley del Todo o Nada”: Todos lo aa deben estar presentes al mismo tiempo para que una proteína sea sintetizada, si no es así, no se sintetizará. Entonces se degradan y se usan para obtener energía. Si se produce una degradación proteica tisular, los aa no pueden volver a sintetizar nuevas proteínas, por la Ley del Todo o Nada. - o tenemos de todos los AA o no sintetisamos la proteina es importante tener una dieta variada

Question 35

A nivel postabsortivo:

Answer 35

El músculo libera alanina que llega al hígado y sintetiza glucosa y urea. La glutamina va al intestino, que es usada por los enterocitos para obtener E; la valina va directamente al cerebro. En el riñón se excreta urea.

Question 36

Inmediatamente tras la ingesta:

Answer 36

Los aa ramificados, el 20% de todos los que se absorben se quedan en el hígado; el 60% se va al músculo y el resto se distribuyen. Si se necesitan más aa ramificados para el cerebro van desde el músculo. En el riñón se sintetiza alanina, que va al hígado.

Question 37

FUENTES DE PROTEÍNAS

Answer 37

Origen animal: Carne, pescado y marisco, huevo, leche y queso (cuanto más curado, más grasa tiene). Son las que producen un mayor balance de N positivo. Origen vegetal: Legumbres (soja, garbanzos, lentejas, guisantes, habas), cereales (trigo), frutos secos, verduras, frutas, semillas; en orden decreciente de cantidad de proteínas

Question 38

alto valor biológico,

Answer 38

Lo importante es que las proteínas de la dieta sean de calidad, de alto valor biológico, que permitan el crecimiento y la regeneración tisular (balance nitrogenado positivo).

Question 39

cualidad de las proteinas depiende de :

Answer 39

La calidad de la proteínas está relacionada con el contenido en aa esenciales: 1. criteirios biologicos 2. criterios quimicos

Question 40

criterios biologicos

Answer 40

Buscan la obtención de un balance de nitrógeno positivo 1. valor biologico 2. digestibilidad 3. utilizacion neta proteica 4. relacion de la eficacia proteica

Question 41

valor biologico:

Answer 41

Fracción de N retenida en el organismo para permitir su funcionamiento (y crecimiento, cuando sea necesario). Va de 0 a 1000 (100 para ovoalbúmina, ya que se retiene todo su nitrógeno): formula: VB= ( N ingerido - N urinario - Nfecal ) / (N ingerido - N fecal ) * 100

Question 42

digestibilidad

Answer 42

Fracción de nitrógeno que se absorbe de un alimento formula : N ingerido - N fecal / N ingerido * 100

Question 43

utilizacion neta proteica

Answer 43

Cociente entre la cantidad de nitrógeno retenido y nitrógeno total ingerido (está influido por el valor biológico y la digestibilidad de la proteína) formula : VB * D

Question 44

Relación de la eficacia proteica:

Answer 44

Aumento de peso corporal dividido por el peso de la proteína consumida (hay que tener en cuenta el estado de hidratación): formula : aumento de peso(g)/ proteina (g)

Question 45

valor biologico de algunos alimentos

Answer 45

En cuanto al valor biológico, los alimentos se ordenan de mayor a menor en: Huevo de gallina y leche humana > leche de vaca > arroz integral > pescado > carne > soja > maíz > avena > arroz y guisantes > trigo > patatas > cacahuete > pan blanco. En cuanto a su utilización neta: Leche humana > huevo > leche de vaca > carne > soja > arroz integral > arroz > cacahuete y guisantes > trigo > maíz

Question 46

Criterio químicos

Answer 46

Analiza los contenidos de aa esenciales y su relación con los no esenciales.

Question 47

Cómputo químico

Answer 47

Relación existente entre los mg de aa esenciales por g de proteína estudiada y los mg de aa por g de proteína patrón (ovoalbúmina), en %: formula: mg AA/g proteina a estudiar / mg AA / g proteina patron * 100 Las proteínas animales son de calidad superior a las vegetales (más aa esenciales). Los cereales son pobres en lisina, triptófano y treonina. Las leguminosas (habas, soja, alubias, garbanzos, lentejas) son pobres en metionina (casi único producto vegetal con lisina). Las oleaginosas son pobres en metionina y lisina.♡ Complementación proteica: Combinar en una misma comida diferentes tipos de proteínas que compensen sus deficiencias en aa.Las proteínas de la carne tienen todos los aa esenciales que nuestro organismo necesita, pero no en la proporción óptima. La proporción de metionina y de triptófano en la carne es inferior a la que necesita el organismo para poder sintetizar adecuadamente sus propias proteínas. Esta deficiencia relativa de aa en las proteínas de la carne no se soluciona ingiriendo más cantidad de carne, ya que seguiría existiendo un desequilibrio en la proporción de los aa ingeridos.

Question 48

PDCAAS

Answer 48

calificacion de aa corregida por digestibilidad ( protein digestibility corrected amino acid score ) Metodo que evalua la calidad de una proteina en funcion de los requerimientos de aa essenciales de los humanos ( calculados para ninos de 2-5 anos) y su capacidad para digerirla PDCAAS = CQ(computo quimico) ( aa limitante) x D

Question 49

RECOMENDACIONES DIETÉTICAS

Answer 49

Las proteínas deben ingerirse en un rango de 10-15% de la ingesta calórica total. El problema es la calidad de las proteínas, ya que deben de aportar un mínimo de aa esenciales (origen animal). --Ojo con el veganismo (no sirven complementación proteica y hay que suplementar). -El exceso de excreción urinaria (cuidado con nefropatías). - Posible relación con la patología cardiovascular y cáncer. El defecto produce Kwashiorkor.