Lezione 24: Motori Molecolari Flashcards

(27 cards)

1
Q

Quali sono le 4 fasi del movimento cellulare?

A
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2
Q

Come si forma il lamellipodio?

A

grazie alla polarizzazione dell’actina che spinge in avanti la membrana

(La polarizzazione avviene nella zona Learning Edge (sotto la membrana plasmatica della cellula in movimento))

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3
Q

Quale complesso permette la polimnerizzazione dell’actina per spingere o in avanti la membrana della cellula?

A

ARP2/3—> promuove la formazione di filamenti ramificati di actina grazie a
*COFILINA: dei polarizza i vecchi filamenti di actina per dare monomeri

*PROFILINA: carica l’actina con ATP per facilitarne la polimerizzazione

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4
Q

Come avviene la fase di contrazione del corpo cellulare durante il movimento?

A

La miosina interagisce con l’actina, in particolare la miosina si muove verso l’estremità + dell’actina

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5
Q

Cos’è la chemiotassi?

A

È il movimento della cellula verso un gradiente di concentrazione

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6
Q

Dimmi 3 esempi di strutture specializzate del citoscheletro e che funzione svolge l’actina in tali strutture

A

-microvilli—-> aumentano la superficie di assorbimento (quindi l’actina dei microfilamenti ha una funzione statica)

-flagello e ciglia—-> servono per il movimento (quindi l’actina dei microfilamenti ha una funzione dinamica e si muove grazie alle dineine)

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7
Q

Che tipo di cellule sono le cellule muscolari?

A

Sincizi (derivano dalla fusione di più cellule, per questo sono polinucleate)

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8
Q

Qual è la struttura base del muscolo scheletrico?

A

Il sarcomero

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9
Q

Da quale punto del sarcomero si diramano i filamenti di actina?

A

Dallo Z disk (con la loro estremità più allo Z-disk
e l’estremità meno al centro del sarcomero)

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10
Q

Come avviene la contrazione del sarcomero?

A

-il reticolo sarcoplasmatico rilascia il Ca2+

-Ca2+ si lega al complesso tirmerico troponina e causa un cambiamento conformazionale sul filamento di actina: viene spostata la tropomiosina e vengono resi visibili i siti di legame dell’actina per la miosina

-la miosina si lega all’actina e sfrutta ATP per muoversi verso l’estremità + (verso lo Z-disk) dell’actina. Così provoca la contrazione muscolare

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11
Q

A cosa serve il Ca2+ nella contrazione muscolare?

A

Si lega al complesso trimerico della troponina e “sposta” la tropomiosina che copriva i siti di legame dell’actina per la miosina

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12
Q

Cos’è il reticolo sarcoplasmatico?

A

Il REL del muscolo (funge da deposito per gli o ioni Ca2+)

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13
Q

Cos’è la proteostasi?

A

L’omeostasi delle proteine (equilibrio tra sintesi e degradazione delle proteine)

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14
Q

Cosa fa la cellula quando si altera la proteostasi?

A

-Degrada 1/3 del suo proteoma di default per eliminare le proteine
*difettose
*aberranti
*proteine short lived

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15
Q

Dimmi cosa sono le proteine short lived e fammi un esempio

A

-Sono proteine a vita breve, prodotte e degradate rapidamente.

Esempio: cicline, che controllano il ciclo cellulare.
• La loro presenza è transitoria: si accumulano solo in certi momenti, poi vengono eliminate.

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16
Q

Quali sono i 3 sistemi usati dalla cellula per degradare il suo proteoma?

A

-sistema ubiquitina-proteasoma—-> per le proteine non aggregate

-autofagia—-> per proteine aggregate

-chaperone mediated autophagy—-> autofagia più specifica

17
Q

Dimmi 2 cose sull’ubiquitina

A

-proteina che serve per identificare le proteine da degradare

-forma un legame isopeptidico tra il suo C-terminale e l’NH2 della Lys della proteina da degradare

18
Q

Quali enzimi catalizzano il legame isopeptidico dell’ubiquitina con la proteina da degradare?

A

3 famiglie di enzimi:

-E1—>attiva ubiquitina con ATP
-E2—> trasporta ubiquitina
-E3—>lega ubiquitina alla proteina da degradare

19
Q

Cos’è il proteasoma?

A

Complesso multi proteico che serve per la degradazione delle proteine (riconosce le proteine da degradare grazie all’ubiquitina)

20
Q

Qual è la struttura del proteasoma?

A

-struttura cilindrica formata da una:

*parte centrale (20S)—-> ha subunità con attività proteasica
*2 coperchi (19S)—-> sono formati da varie subunità tra cui una che toglie l’ubiquitina dalla proteina da degradare e una che trascina la proteina da degradare all’interno del proteasoma

21
Q

In quale compartimento cellulare si trova il proteasoma?

22
Q

Cos’è la retrotraslocazione?

A

Processo attraverso il quale le proteine presenti nel RE o nei mitocondri vengono riportate nel citosol dove verrano degradate dal proteasoma

23
Q

Il proteasoma può degradare le proteine folded o unfolded?

24
Q

Quali sono i 3 compartimenti cellulari in cui avviene il folding proteico?

A

citosol, mitocondri e reticolo endoplasmatico

25
Quali sono le risposte attivate dalla cellula in presenza di proteine misfolded per ripristinare la proteostasi? In quali compartimenti cellulari vengono attivate? As cosa servono?
-HSR (Heat Shock Response)—-> citosol -UPR (unfolded protein response)—-> RE e mitocondri Servono per ripristinare la proteostasi, cioè trovare una nuova situazione di equilibrio che può essere diversa da quella di partenza.
26
Dimmi 3 cose che fa il meccanismo UPR (unfolded protein response) per ripristinare la proteostasi
-Blocca momentaneamente la sintesi proteica -Aumenta la sintesi di chaperones per aiutare le proteine a foldarsi -Aumenta la capacità degradativa
27
Quali sono le 3 proteine che agiscono attraverso l’UPR (unfolded protein response) nel RE?
-IRE1 -PERK -ATF6 In condizioni di riposo sono tutte legate al chaperon Bip. Quando poi si stacca BIP: -IRE1—> dimerizza, si autofosforila nella parte citosolica e attiva la trascrizione del gene XBP1 che serve per produrre chaperones e per bloccare la sintesi proteica -PERK—-> dimerizza, si autofosforila nella parte citosolica e fosforila eIF2alfa per rallentare la sintesi proteica -ATF6—> va in una vescicola nel golgi e degrada le proteine