Kolokwium I - białka osocza i immunoglobuliny Flashcards
(140 cards)
1
Q
Jakie są główne funkcje krwi?
A
- udział w procesie oddychania
- udział w procesie odżywiania
- udział w procesie wydalania
- utrzymywanie prawidłowej równowagi kwasowo-zasadowej
- regulacja gospodarki wodnej
- udział w termoregulacji
- udział w procesach obronnych
- transport hormonów
- krzepnięcie
2
Q
W jaki sposób krew bierze udział w procesie wydalania?
A
transport zbędnych metabolitów do nerek, skóry, płuc i jelit (celem ich usunięcia)
3
Q
W jaki sposób krew reguluje gospodarkę wodną?
A
wpływa na wymianę wodną między płynem tkankowym i jego pulą krążącą
4
Q
W jaki sposób krew bierze udział w procesie termoregulacji?
A
przez dystrybucję energii cieplnej w organizmie
5
Q
W jaki sposób krew bierze udział w reakcjach odpornościowych organizmu?
A
za pośrednictwem białych krwinek i przeciwciał
6
Q
Na co wpływa krew poprzez transport hormonów?
A
na regulację metabolizmu
7
Q
Z czego składa się osocze?
A
- woda
- elektrolity
- metabolity
- składniki pokarmowe
- białka
- hormony
8
Q
Oznaczenia stężeń jakich elektrolitów w surowicy są pomocne w procesie leczenia wielu chorych? Jakie inne parametry surowicy są przydatne?
A
Na+, K+, Ca2+, Cl-, HCO3-, pCO2 i pH
9
Q
Ile wynosi stężenie biała całkowitego w osoczu ludzkim?
A
70-75 g/l
10
Q
Jakie grupy białek złożonych występują w osoczu?
A
gliko- i lipoproteiny
11
Q
Co to jest proteom osocza?
A
zestaw białek osocza
12
Q
Gdzie mogą występować niewielkie ilości białek rozszerzających proteom osocza?
A
w płynie dializacyjnym lub w osoczu chorych na raka
13
Q
Na jakiej zasadzie bazują metody wysalania białek?
A
na charakterystycznej rozpuszczalności poszczególnych białek w różnych rozpuszczalnikach i/lub elektrolitach
14
Q
Gdzie znajdują zastosowanie metody wysalania białek?
A
w oznaczaniu frakcji białkowych
15
Q
Na jakie główne grupy można podzielić białka stosując różne stężenia siarczanu sodu lub siarczanu amonu w metodzie wysalania?
A
fibrynogen, albuminy i globuliny
16
Q
Jaka jest powszechnie stosowana metoda rozdziału białek?
A
elektroforeza
17
Q
Jaki nośnik dla elektroforezy najczęściej wykorzystuje się w laboratoriach klinicznych?
A
octan celulozy
18
Q
Jakie frakcje białek osocza możemy wyróżnić dzięki elektroforezie?
A
albuminy α1-globuliny α2-globuliny β-globuliny γ-globuliny
19
Q
Co to jest elektroforogram?
A
wybarwione paski octanu celulozy lub innego nośnika
20
Q
Dzięki jakiemu urządzeniu możemy określić stężenia otrzymanych frakcji na elektroforogramie?
A
densytometr
21
Q
Ile wynosi ciśnienie hydrostatyczne w tętniczkach?
A
37 mm Hg = 49 kPa
22
Q
Ile wynosi ciśnienie płynu śródmiąższowego?
A
1 mm Hg = 0,13 kPa
23
Q
Ile wynosi ciśnienie osmotyczne uwarunkowane białkami osocza?
A
25 mm Hg = 3,3 kPa
24
Q
Ile wynosi wypadkowe ciśnienie w tętniczkach i co ono powoduje?
A
11 mm Hg = 1,5 hPa, które powoduje przemieszczanie płynów do przestrzeni śródmiąższowych
25
Ile wynosi ciśnienie hydrostatyczne w drobnych naczyniach żylnych?
17 mm Hg
26
Ile wynosi wypadkowe ciśnienie w drobnych naczyniach żylnych i co ono powoduje?
9 mm Hg = 1,2 kPa, które powoduje powrót wody do układu krążenia
27
Czym są siły Starlinga?
wartości ciśnień składające się na ciśnienia wypadkowe w tętniczkach i drobnych naczyniach żylnych powodujące krążenie wody
28
Do czego prowadzi spadek stężenia białka w osoczu uwzględniając siły Starlinga?
zahamowanie wciągania płynu z powrotem do łożyska naczyniowego → gromadzenie płynu w przestrzeni pozanaczyniowej → obrzęk
29
Gdzie jest syntetyzowana większość białek osocza?
w wątrobie
30
Przez co głównie syntetyzowane są białka osocza?
przez polirybosomy związane z błonami
31
Jakimi białkami złożonymi głównie są białka osocza?
glikoproteinami
32
Jakie łańcuchy i do czego przyłączone zawierają białka osocza?
łańcuchy oligosacharydowe przyłączone przez atomy N i/lub O
33
Jakie białko osocza nie zawiera reszt cukrowcowych?
albumina
34
Co to jest polimorfizm?
wielopostaciowość
35
Jaką cechą względem dziedziczenia jest polimorfizm?
mendlowską lub monogenową
36
W ilu fenotypach i z jaką częstością może występować białko polimorficzne?
w przynajmniej dwóch fenotypach z częstością większą niż 1-2%
37
W przypadku jakich białek osocza stwierdza się polimorfizm?
- α-antytrypsyna
- haptoglobina
- transferryna
- ceruloplazmina
- immunoglobuliny
38
Jakimi metodami można rozdzielić poszczególne formy polimorficzne?
różnymi typami elektroforezy lub ogniskowania izoelektrycznego
39
Jaką funkcję pełni haptoglobina?
wiąże i transportuje hemoglobinę pozakrwinkową
40
Jaki radioizotop wykorzystuje się do oznaczania czasu półtrwania wyizolowanego, oczyszczonego białka?
I131
41
Z czym łączy się radioizotop w cząsteczce białka w oznaczaniu jego okresu półtrwnia?
z resztami tyrozyny
42
Ile wynosi okres półtrwania albuminy?
20 dni
43
Ile wynosi okres półtrwania haptoglobin?
5 dni
44
Ile może wynosić okres półtrwania albuminy w chorobie Crohna?
jeden dzień
45
Kiedy zwiększa się stężenie niektórych białek osocza?
w ostrych stanach zapalnych lub wtórnie w następstwie uszkodzeń tkanek
46
Stężenie jakich białek osocza zwiększa się w ostrych stanach zapalnych?
białek ostrej fazy (rektantów)
47
Jakie białka zaliczamy do białek ostrej fazy?
- białko C-reaktywne
- α1-antytrypsyna
- haptoglobina
- kwaśna α1-glikoproteina
- fibrynogen
48
Czemu białko C-reaktywne zawdzięcza swoją nazwę?
reaktywności z polisacharydem C pneumokoków
49
Co to jest CRP?
białko C-reaktywne
50
Ile razy może się zwiększyć stężenie białek ostrej fazy podczas ostrych stanów zapalnych?
od 1,5 do nawet 1000 razy
51
Kiedy poza ostrym stanem zapalnym może być zwiększone stężenie białek ostrej fazy w osoczu?
w przewlekłych stanach zapalnych lub u chorych z nowotworami złośliwymi
52
Jaki czynnik jest głównym stymulatorem syntezy większości białek ostrej fazy?
IL-1
53
Co to jest jądrowy czynnik kappa-B?
transkrypcyjny czynnik biorący udział w pobudzaniu syntezy niektórych białek ostrej fazy
54
Poza pobudzaniem syntezy białek ostrej fazy w ekspresji jakich związków uczestniczy również NFkB?
- cytokiny
- chemokiny
- czynniki wzrostowe
- komórkowe białka adhezyjne
55
Co aktywuje działanie jądrowego czynnika kappa-B?
działanie różnych cząsteczek, np. IL-1
56
W jakiej formie występuje jądrowy czynnik kappa-B w cytozolu?
w formie nieaktywnej
57
W jakich procesach mogą być wytwarzane IL-1?
- zapalenie
- zakażenie
- uszkodzenie popromienne
58
Z jakich składników w głównej mierze składa się układ immunologiczny organizmu?
z limfocytów B i T
59
Skąd pochodzą limfocyty B?
z komórek szpiku kostnego
60
Skąd pochodzą limfocyty T?
z grasicy
61
Jakie reakcje odpornościowe należą do reakcji typu komórkowego?
- odrzucanie przeszczepu
- reakcje nadwrażliwości
- obronne przed komórkami nowotworowymi i wirusowymi
62
Gdzie powstają immunoglobuliny osocza?
głównie w komórkach plazmatycznych
63
Z jakiej linii komórek wywodzą się komórki plazmatyczne?
z limfocytów B
64
Kiedy komórki plazmatyczne syntetyzują i wydzielają immunoglobuliny do osocza?
w odpowiedzi na kontakt z antygenem
65
Z jakich łańcuchów składają się immunoglobuliny?
z dwóch łańcuchów lekkich i z dwóch łańcuchów ciężkich
66
Jaką masę cząsteczkową mają poszczególne łańcuchy immunoglobulin?
lekkie (L) - 23 kDa
| ciężkie (H) - 53-75 kDa
67
Co łączy łańcuchy lekkie i ciężkie w cząsteczce immunoglobulin?
mostki disiarczkowe
68
Z jakich regionów składa się każdy łańcuch lekki immunoglobulin?
Vl - region zmienny
| Cl - region stały
69
Z jakich regionów składa się każdy łańcuch ciężki immunoglobulin?
Vh - region zmienny
| Ch1, Ch2, Ch3 - regiony stałe
70
Która część cząsteczki immunoglobuliny wiąże swoisty antygen?
fragmenty N-końcowe (regiony zmienne) obu łańcuchów
71
Jakie związki trawią cząsteczki immunoglobuliny?
papaina lub pepsyna
72
Co powstaje w wyniku trawienia cząsteczki immunoglobuliny?
dwa fragmenty wiążące antygen (Fab) i jeden fragment zdolny do krystalizacji (Fc)
73
Co to znaczy, że cząsteczka immunoglobuliny jest diwalentna?
może łączyć się z dwoma cząsteczkami antygenu
74
Jak nazywamy miejsce antygenu, które jest przyłączane przez przeciwciało?
determinanta antygenowa lub epitop
75
Co umożliwia region zawiasowy przeciwciała?
zapewnia elastyczność cząsteczki i umożliwia wiązanie antygenów o różnym oddaleniu od siebie
76
Co odróżnia IgG od pozostałych immunoglobulin?
przenikają przez łożysko
77
Co odróżnia IgA od pozostałych immunoglobulin?
są obecne w wydzielinach
78
Co odróżnia IgM od pozostałych immunoglobulin?
stanowią receptor antygenowy na limfocytach B
79
Co odróżnia IgE od pozostałych immunoglobulin?
udział w reakcjach alergicznych
80
Jakie wyróżniamy rodzaje łańcuchów lekkich immunoglobulin na podstawie różnic w strukturze regionu Cl?
- typu kappa (κ)
| - typu lambda (λ)
81
Czy immunoglobulina może zwierać kombinację łańcuchów lekkich czy muszą to być zawsze łańcuchy tego samego typu?
muszą to być łańcuchy tego samego typu
82
Jakiego typu łańcuchy lekkie częściej występują w cząsteczkach ludzkich immunoglobulin?
typu kappa (κ)
83
Które immunoglobuliny zawierają cztery domeny w łańcuchu ciężkim?
IgM i IgE
84
Co określa przynależność immunoglobuliny do poszczególnych klas?
rodzaj łańcucha ciężkiego
85
Które klasy immunoglobulin mają zdolność wiązania dopełniacza?
IgG i IgM
86
Jakie funkcje pełni IgG?
- główne przeciwciało wtórnej odpowiedzi humoralnej
- opsonizacja bakterii
- neutralizuje toksyny bakteryjne i wirusowe
87
Jakie funkcje pełni IgA?
zapobiega przyleganiu bakterii i wirusów do błon śluzowych
88
Jaką funkcję pełni IgM?
- wytwarzane jako pierwotna odpowiedź na kontakt z antygenem
| - tworzy receptor antygenowy na powierzchni limfocytów B
89
Jaką funkcję pełni IgD?
funkcja nieznana XD
90
Jaką funkcję pełni IgE?
- pośredniczy w rozwoju bezpośredniej reakcji nadwrażliwości
- bierze udział w reakcjach obronnych przeciwko pasożytom
- główny mechanizm obrony przed infekcją robakami jelitowymi
91
W jaki sposób IgE pośredniczy w rozwoju bezpośredniej reakcji nadwrażliwości?
powoduje uwalnianie mediatorów z komórek tucznych i bazofili po ich kontakcie z alergenem
92
W jaki sposób IgE bierze udział w reakcji obronnej przeciwko pasożytom?
powoduje uwalnianie enzymów z eozynofilii
93
Co ułatwia opsonizacja bakterii przez IgG?
fagocytozę bakterii
94
Co ułatwia wiązanie dopełniacza przez immunoglobulinę?
ułatwia zabijanie bakterii
95
Z jakich domen składają się regiony zmienne immunoglobulin?
Vl i Vh
96
W jakich obszarach regionów zmiennych znajdują się miejsca wiązania antygenu?
w regionach nadzmiennych
97
Ile regonów nadzmiennych posiadają poszczególne łańcuchy immunoglobulin?
L - trzy
| H - cztery
98
Jak są określane regiony nadzmienne z powodu wyjątkowej swoistości przeciwciał?
jako determinujące komplementarność (CDR)
99
Jak są nazywane odcinki polipeptydowe pomiędzy regionami nadzmiennymi?
regiony szkieletowe
100
Ile reszt aminokwasowych tworzy w każdym regionie nadzmiennym miejsca wiążące antygen?
5 - 10
101
Co jest podstawą do wytwarzania przeciwciał o różnej swoistości?
różne układy miejsc CDR łańcuchów H i L
102
Co jest istotą oddziaływania antygenu i przeciwciała?
wzajemne dopasowanie powierzchni CDR i epitopu
103
Czy antygen musi oddziaływać z wszystkimi miejscami CDR by zostać związanym?
nie
104
Jakie oddziaływania uczestniczą w wiązaniu epiopu z miejscami CDR?
wiązania niekowalencyjne
105
Za co odpowiadają regiony stałe cząsteczek immunoglobulin?
za funkcje efektorowe swoiste dla poszczególnych klas
106
Jakie immunoglobuliny mogą występować w postaci polimerów?
IgM i IgA
107
Co to jest region J?
region łączący nie mający związku z łańcuchem immunoglobulin
108
Przeciwko jakiej ilości antygenów człowiek wytwarza przeciwciała?
1 milion różnych antygenów
109
Co to jest region D?
region nadzmienny
110
Wytworem jakich genów jest łańcuch lekki immunoglobulin?
- genu kodującego region zmienny
- genu kodującego region łączący
- genu kodującego region stały
111
Wytworem jakich genów jest łańcuch ciężki immunoglobulin?
- genu kodującego region zbienny
- genu kodującego region nadzmienny
- genu kodującego region łączący
- genu kodującego region stały
112
Od czego zależy zdolność wytwarzania ogromnej liczby różnych przeciwciał?
- występowanie wielokrotnych segmentów genów
- ich rekombinacja
- kombinacja różnych łańcuchów H i L
- mutacji somatycznych genów kodujących immunoglobuliny
- zmienność połączeniowa
113
Na czym polega zmienność połączeniowa?
na przyłączaniu lub odrywaniu przypadkowej ilości nukleotydów
114
Co to jest class switching?
molekularny mechanizm zmiany klasy tworzonych przeciwciał podczas odpowiedzi immunologicznej
115
Co pozostaje takie samo mimo zmian klas immunoglobulin podczas class switching?
swoistość przeciwciał
116
Co to jest idiotyp?
determinanta antygenowa utworzona przez określone reszty aminokwasowe w regionie nadzmiennym
117
Co określamy mianem szpiczaka?
klonalny rozrost nowotworowy komórek plazmatycznych
118
Do czego prowadzi i czym jest spowodowana agammaglobulinemia?
poważny spadek odporności spowodowany upośledzeniem wytwarzania IgG
119
Przez co są determinowane izotypy?
przez regiony Ch połączone z tym samym swoistym antygenowo regionem Vh
120
Ile białek należących do układu dopełniacza zawiera osocze?
około 20
121
Które białka układu dopełniacza tworzą układ atakujący błonę komórkową?
C9, które łączy się z kompleksem C5-8
122
Jak działa układ atakujący błonę komórkową?
wytwarza kanały w błonie na skutek rozpuszczenia lipidów błonowych i prowadzi do osmotycznej lizy komórki
123
Co się dzieje po uruchomieniu czynnika aktywującego układ dopełniacza?
nieczynny układ ulega aktywacji w wyniku proteolizy jednego lub kilku białek w określonej kolejności
124
Do czego prowadzi aktywacja układu dopełniacza?
do lizy komórek i wytwarzania peptydów lub ich fragmentów
125
W jakich procesach biorą udział peptydy lub ich fragmenty powstałe podczas lizy komórki w wyniku działania układu dopełniacza?
w procesach zapalnych (chemotaksja, fagocytoza)
126
Jakie kompleksy usuwa układ dopełniacza i skąd?
kompleksy antygen-przeciwciało z krwi
127
Jakimi szlakami można uczynnić układ dopełniacza?
klasycznym lub alternatywnym
128
Jakich oddziaływań dotyczy klasyczny szlak aktywacji układu dopełniacza?
oddziaływań C1 z kompleksami antygen-przeciwciało
129
Jakich oddziaływań dotyczy alternatywny szlak aktywacji układu dopełniacza?
oddziaływania powierzchni komórek bakteryjnych lub polisacharydów ze składnikiem nazwanym C3b
130
Jaki czynnik głownie decyduje o wewnątrznaczyniowym ciśnieniu onkotycznym?
albumina
131
Jakie ligandy wiąże albumina?
leki i bilrubinę
132
Czemu zapobiega haptoglobina?
utracie hemoglobiny z moczem
133
Co umożliwia zachowanie hemoglobiny w organizmie?
dalsze wykorzystanie żelaza w organizmie
134
Jaką funkcję pełni transferryna?
wiąże żelazo i transportuje je do miejsc, w których jest potrzebne
135
Jakie objawy powoduje hemochromatoza?
utrudnione wchłanianie żelaza
136
Z jakim pierwiastkiem związana jest ceruloplazmina?
z miedzią
137
Jaką funkcję pełni α1-antytrypsyna?
jest głównym inhibitorem proteaz serynowych osocza
138
Co w szczególności hamuje α1-antytrypsyna?
elastazę neutrofilii
139
Do czego prowadzi dziedziczny niedobór α1- antytrypsyny?
do rozedmy płuc i chorób wątroby
140
Jaką funkcję pełni α2-makroglobulina?
główny składnik osocza, który zobojętnia wiele proteaz i przenosi niektóre cytokiny do określonych narządów
