Kolokwium I - białka cz. 3 Flashcards
(132 cards)
1
Q
Jaką funkcję pełnią hemoproteiny? podaj przykłady
A
- transport tlenu (Hb)
- przechowywanie tlenu w mięśniach (Mob)
- transport elektronowy (cytrochromy)
- enzymy rozkładające H2O2 (peroksydazy)
2
Q
Z ilu aminokwasów składa się mioglobina?
A
153
3
Q
Jaki ciężar cząsteczkowy ma mioglobina?
A
16700 Da
4
Q
Z jakich struktur drugorzędowych i w jakiej części składa się mioglobina?
A
75% łańuchy α-helisy, połączone β-zwrotami
osiem segmentów helikalnych A-H
5
Q
Jakie aminokwasy w głównej mierze znajdują się we wnętrzu cząsteczki mioglobiny i czym się one charakteryzują?
A
hydrofobowe: Leu, Val, Met, Phe
6
Q
Jak można nazwać wnętrze cząsteczki mioglobiny, w której tkwi hem?
A
“kieszeń” hydrofobowa
7
Q
Czy mioglobina jest rozpuszczana w wodzie?
A
tak
8
Q
Z jakich podjednostek i w jakiej konfiguracji składa się hemoglobina?
A
2α i 2β ułożone w narożnikach czworościanu tworząc układ dwóch protomerów αβ
9
Q
Ile osi symetrii ma cząsteczka hemoglobiny?
A
dwie
10
Q
Jaka cecha pierścienia hemoglobiny wpływa na jej aktywność biologiczną?
A
asymetria
11
Q
Z jakich struktur drugorzędowych składa się podjednostka α hemoglobiny?
A
7 odcinków α-helisy A-H
N-Wal, C-Arg
12
Q
Z jakich struktur drugorzędowych składa się podjednostka β hemoglobiny?
A
8 odcinków α-helisy A-H
N-Wal. C-His
13
Q
Do czego analogiczna jest struktura podjednostki β hemoglobiny?
A
do mioglobiny
14
Q
Jaki ciężar cząsteczkowy ma Hb?
A
65 000 Da
15
Q
Ile układów hemowych posiada cząsteczka hemoglobiny?
A
cztery (w każdym łańcuchu peptydowym)
16
Q
Ile wynosi stężenie Hb w krwinkach?
A
5 mM
17
Q
Ile procent wagi krwinki czerwonej stanowi Hb?
A
33%
18
Q
Ile hemoglobiny znajdziemy w 100 ml krwi?
A
12-18 g
19
Q
W jakiej pozycji hemu znajduje się miejsce wiązania tlenu?
A
w 6-tej pozycji koordynacyjnej
20
Q
Co stanowi przestrzenną zawadę w cząsteczce tlenu i w jakiej pozycji się znajduje?
A
dystalna His E7
21
Q
Co znajduje się w proksymalnej pozycji w cząsteczce hemu?
A
His F8
22
Q
Co się dzieje z jonem żelaza w momencie związania tlenu przez mioglobinę?
A
następuje jego przesunięcie o 0,06 nm
23
Q
Jaką funkcję pełni przestrzenna zawada?
A
zabezpiecza jon żelaza przed utlenieniem i chroni przed wiązaniem tlenku węgla
24
Q
Jak wypływa His dystalna na powinowactwo CO do układu hem-Fe2+?
A
obniża je tysiąckrotnie
25
Jakie czynniki pozwalają utrzymać jon żelaza na 2+ stopniu utlenienia?
- hydrofobowe otoczenie układu hemowego wewnątrz kieszeni globiny
- stabilizacja kompleksu hem-globina wiązaniami koordynacyjnymi z resztami His
- aktywność enzymów
26
Jakie enzymy mają znaczenie dla utrzymania jonu żelaza na 2+ stopniu utlenienia?
- reduktazy methemoglobiny (flawoproteina)
- reduktaza askorbinowa
- reduktaza glutationowa
27
Jaki enzym katalizuje przemianę MetHbFe3+ w HbFe2+?
jest to reakcja nieenzymatyczna
28
Jaką przemianę katalizuje reduktaza askorbinowa?
przemianę dehydroaskorbinianu (utleniony) do askorbinianu (zredukowanego = wit. C)
29
Jaką przemianę katalizuje reduktaza glutationowa?
GSSG (glutation utleniony) do GSH (glutation zredukowany)
30
Ile wynosi P50 dla mioglobiny?
1 torr = 1 mmHg
31
O czym mówi wartość P50?
o ciśnieniu O2, w którym wysycenie białka wynosi 50%
32
Jak nazywa się hemoglobina odtlenowana?
deoksyhemoglobina (Hb)
33
Jak nazywa się hemoglobina utlenowana?
oksyhemoglobina (HbO2)
34
Z ilu aminokwasów składa się podjednostka α hemoglobiny?
141
35
Z ilu aminokwasów składa się podjednostka β hemoglobiny?
146
36
Z jakich heterodimerów składa się tertamer hemoglobiny?
α1α2β1β2 = α1β1 + α2β2
37
Jakie wiązanie występuje pomiędzy podjednostkami αβ w cząsteczce hemoglobiny? Jaką siłą się one charakteryzują?
dość silne oddziaływania hydrofobowe
38
Jakie wiązanie występuje pomiędzy podjednostkami αα i ββ w cząsteczce hemoglobiny i czym się one charakteryzują?
słabsze wiązania jonowe
39
W momencie utlenowania jednej z podjednostek hemoglobiny następuje wysunięcie żelaza z płaszczyzny hemu czy wciągnięcie jonu w tę płaszczyznę?
wciągnięcie żelaza w płaszczyznę hemu
40
Która histydyna wpływa na przekształcenia struktury przestrzennej łańcucha peptydowego utlenieniu jednej z podjednostek hemoglobiny?
proksymalna
41
Na co wpływają zmiany struktury przestrzennej utlenowanej podjednostki hemoglobiny?
na konformację (strukturę trójwymiarową) pozostałych podjednostek
42
Co to jest allosteria?
zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek przez zmianę konformacji
43
Co to jest efekt allosteryczny?
odwracalna zmiana konformacji białka i aktywności biologicznej na skutek przyłączenia efektora allosterycznego
44
Gdzie odgrywa ważną rolę efekt allosteryczny?
w regulacji aktywności enzymatycznej
45
Co to jest efektor allosteryczny?
związek chemiczny łączący się z centrami allosterycznymi podjednostek enzymatycznych
46
Na jaką strukturę białka ma wpływ efektor allosteryczny? Na co w ten sposób wpływa?
na strukturę przestrzenną wpływając na aktywność biologiczną
47
Jakiej struktury białka nie zmienia efektor allosteryczny?
pierwszorzędowej struktury białka!
48
Jaki wpływ mogą mieć efektory allosteryczne?
pozytywny lub negatyny
49
Którą formę białka stanowi Deoksy-Hb?
forma T (tense, tight)
50
Którą formę białka stanowi Oksy-Hb?
forma R (relaxed)
51
Jakie są interakcje niekowalencyjne pomiędzy heterodimerami w Deoksy-Hb w stosunku do Oksy-Hb?
silniejsze
52
Jaka jest nisza pomiędzy podjednostkami β w Deoksy-Hb w stosunku do Oksy-Hb? podaj wartości
Deoksy-Hb: His143β-His143β = 1,75 nm
| Oksy-Hb: His143β-His143β = 0,86 nm
53
Jaka struktura może wiązać się z tetramerem hemoglobiny?
2,3-BPG = 2,3-didosfoglicerynian
54
Ile wynosi stężenie 2,3-BPG w erytrocycie?
prawie równe stężeniu hemoglobiny
55
Jak wpływa i na jaką formę hemoglobiny 2,3-BPG?
wzrost stężenia 2,3-BPG stabilizuje formę T (odtlenowaną)
56
W jaki sposób 2,3-BPG stabilizuje formę T?
tworzy nowe wiązania jonowe pomiędzy podjednostkami β
57
W jaki sposób 2,3-BPG wpływa na zdolność oddawania bądź przyjmowania tlenu przez hemoglobinę?
wzrost stężenia 2,3-BPG ułatwia oddawanie tlenu
58
Kiedy podnosi się stężenie 2,3-BPG?
w odpowiedzi na niedotlenienie tkanek (np. anemia, zaburzenia funkcji układu oddechowego, palenie papierosów lub przebywanie na dużych wysokościach)
59
Co to znaczy "kooperatywny"?
oparty na współdziałaniu
60
Czym muszą się charakteryzować białka, żeby mogły kooperować w odpowiedzi na związanie z ligandem?
jeśli białko istnieje w dwóch lub więcej konformacjach zależnych od liganda i jest złożone z wielu podjednostek
61
W jakim miejscu białko wiąże ligand?
w miejscu niekatalitycznym
62
Czy wiązanie tlenu jest kooperatywne?
tak
63
Czy 2,3-BPG może być ligandem wymuszającym kooperatywność?
tak
64
Jakie wyróżniamy efekty kooperacji?
- homotropowy
| - heterotropowy
65
Na czym polega efekt homotropowy kooperacji?
ligandami są taki same cząsteczki wiązane w różnych obszarach białka
66
Na czym polega efekt heterotropowy kooperacji?
przyłączenie jednego rodzaju cząsteczki powoduje zmianę powinowactwa do innego rodzaju cząsteczek
67
Jakie wyróżniamy rodzaje kooperacji?
pozytywna (dodatnia) i negatywna (ujemna)
68
Na czym polega pozytywna kooperacja?
ułatwione wiązanie przez białko danego liganda w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki (zwiększone powinowactwo i większa siła wiązania)
69
Na czym polega negatywna kooperacja?
obniżenie zdolności wiązania danego ligandu w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki
70
Jakie wyróżniamy rodzaje hemoglobin?
HbA
HbA2
HbF
HbG
71
Która hemoglobina jest hemoglobiną płodową i z jakich podjednostek się składa?
HbF: α2 γ2
72
Która hemoglobina jest hemoglobiną embrionalną i z jakich podjednostek się składa?
HbG: α2 ε2
73
Która hemoglobina jest hemoglobiną występującą u dorosłego człowieka i z jakich podjednostek się składa?
HbA: α2 β2
HbA2: α2 δ2
74
Jaki kształt ma wykres wysycenia hemoglobiny tlenem od ciśnienia parcjalnego tlenu?
sigmoidalny
75
O czym świadczy sigmoidalny przebieg krzywej zależności wysycenia hemoglobiny tlenem od ciśnienia parcjalnego tlenu?
o kooperatywności centrów wiążących tlen
76
Jaki rodzaj kooperacji reprezentuje wzrost wysycenia tlenem wraz ze wzrostem ciśnienia parcjalnego tlenu?
kooperacja pozytywna
77
Jaka może być przyczyna zwiększenia łatwości wiązania tlenu przez hemoglobinę po związaniu przynajmniej jednej cząsteczki tlenu?
może to wywoływać zmiany konformacyjne, wskutek których miejsca wiążące tlen stają się bardziej wyeksponowane
78
Jakim aktywatorem kooperatywnym jest tlen dla hemoglobiny?
homotropowym
79
Co wyznacza współczynnik Hilla?
stopień kooperacji
80
Jakie wyróżniamy efektory dodatnie dla przejścia hemoglobiny w formie T do formy R (o dużym powinowactwie do tlenu)?
tlen i tlenek węgla (CO)
81
Jakie wyróżniamy efektory ujemne dla hemoglobiny (przejście z formy R do formy T - o małym powinowactwie do tlenu)?
- H+
- CO2
- 2,3-BPG
82
Co jest mocniejszym kwasem: hemoglobina utlenowana czy odtlenowana?
hemoglobina utlenowana
83
Dlaczego hemoglobina odtlenowana jest słabszym kwasem?
- His 146 łańcucha β wiąże jon wodorowy (dzięki bliskiemu sąsiedztwu Asp94)
- His 122 łańcucha α wiąże jon wodorowy
- grupy N-końcowe aminokwasów łańcuchów α wiążą jony wodorowe
84
Jaki wpływ na formę T hemoglobiny ma wiązanie jonów wodorowych?
zwiększa możliwości tworzenia wiązań jonowych stabilizujących formę T hemoglobiny
85
Dlaczego hemoglobina utlenowana jest mocniejszym kwasem?
ponieważ oddysocjowuje jon wodorowy
86
Gdzie anhydraza węglanowa katalizuje reakcję przemiany CO2 w HCO3-?
we wnętrzu krwinek
87
Gdzie z krwinek dyfunduje HCO3- ?
do osocza
88
Transport jakiego jonu i w jakim kierunku towarzyszy dyfuzji HCO3- do osocza?
dyfuzja Cl- do wnętrza krwinek
89
W jakiej formie 80% CO2 jest transportowane do płuc?
w postaci HCO3- w osoczu
90
W jakiej formie 15% CO2 jest transportowane do płuc?
przez karbaminiany
91
Co się dzieje z protonami powstałymi podczas działania anhydrazy węglanowej w krwinkach?
są buforowane przez hemoglobinę
92
Ile tlenu rozpuszcza sie w 100 ml krwi?
0,284 ml tlenu
93
Ile tlenu wiąże 1 g hemoglobiny?
1,35 ml tlenu
94
Ile tlenu może transportować 100 ml krwi?
ok. 20 ml
95
Na jakie procesy może wpływać NO reagując z określonymi białkami?
- przewodzenie impulsu nerwowego
- agregacja płytek krwi
- rozluźnienie mięśni gładkich naczyń
- działanie cytotoksyczne komórek układu odpornościowego
96
Gdzie jest syntetyzowany NO?
przez komórki śródbłonka naczyń
97
Gdzie dyfunduje NO po zsyntetyzowaniu przez komórki śródbłonka naczyń?
do eytrocytów
98
Z czym wiąże się NO po dyfuzji do erytrocytów?
z układem hemowym hemoglobiny
99
Z jaką resztą aminokwasową, którego łańcucha hemoglobiny wiąże się NO w kolejnym etapie reakcji z hemoglobiną?
z jedną z reszty Cys łańcucha β
100
Gdzie i dlaczego jest transportowany addukt hemoglobina-NO?
do rejonów o niskim pO2, gdzie następuje uwalnianie NO (rozszerzenie naczyń w tkankach, które zużywają dużo tlenu)
101
Jakie wyróżniamy możliwe hemogobinopatie?
- zmniejszenie rozpuszczalności
- spadek powinowactwa do O2
- wzrost powinowactwa do O2
- utlenienie żelaza hemowego
- niestabilne hemoglobiny
- defekty syntezy globin
102
Czym może być spowodowane zmniejszenie rozpuszczalności hemoglobiny?
anemią sierpowatokrwinkową (HbS)
103
Jakie skutki kliniczne ma zmniejszenie rozpuszczalności hemoglobiny?
anemia hemolityczna i ból
104
Jakie skutki kliniczne ma zmniejszenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu?
sinica
105
Jakie skutki kliniczne ma zwiększenie powinowactwa hemoglobiny do tlenu?
policytemia
106
Co powstaje w wyniku utlenienia żelaza hemowego?
methemoglobina = HbM
107
Jakie skutki kliniczne ma utlenienie żelaza hemowego?
sinica
108
Jakie skutki kliniczne ma niestabilność hemoglobiny?
powstanie ciałek Heinza i anemia
109
Czym może być spowodowana niestabilność hemoglobiny?
dysocjacją lub utratą hemu
110
Jakie defekty syntezy globiny mają wpływ na prawidłowe działanie hemoglobiny?
talasemie
111
Jakie skutki kliniczne mają defekty syntezy globiny?
anemie
112
Co wywołuje niedokrwistość sierpowatokriwnkową?
zmiana w łańcuchu β6 Glu → Val
113
Jakie znaczenie w diagnostyce ma zmiana w łańcuchu β6 Glu → Val w niedokrwistości sierpowatokrwinowej?
zmiana ruchliwości elektroforetycznej → możliwa diagnostyka choroby
114
Co się dzieje z deoksyHbS w erytrocytach?
polimeryzuje co prowadzi do zmiany kształtu
115
Jak długo żyją sierpowate erytrocyty?
10-15 dni zamiast 120
116
Jaka jest "korzyść" chorowania na anemię sierpowatokrwinkowa?
zapewnia odporność na malarię
117
Do czego prowadzi atak w anemii sierpowatokrwinkowej?
do zawału tkanek
118
Co prowadzi do powstania hemoglobiny C (HbC)?
zmiana β6 Glu → Lys
119
Co się dzieje w erytrocytach zawierających HbC?
HbC tworzy kryształy
120
Jaka modyfikacja genetyczna może prowadzić do powstania HbM?
zamiana α87 (F8) His → Tyr
121
Czym są talasemie?
niedokrwistość hemolityczna spowodowana niewystarczającym wytwarzaniem podjednostek alfa lub beta
122
Czy istnieje możliwość przeżycia zarodka, który odziedziczył tworzenie HbM?
wyłącznie jeśli jest heterozygotą
123
Jaka forma hemoglobiny powstaje przy talasemii i czym ona się charakteryzuje?
homotetramery o zredukowanej zdolności wiązania tlenu
124
Jakie wyróżniamy rodzaje talasemii?
alfa- i betatalasemie
125
Co jest najczęstszą przyczyną α-talasemii?
delecja genów α-globiny
126
Jakie wyróżniamy rodzaje β-talasemii?
- minor
- major (β°)
- intermedia (β+)
127
Czym jest spowodowana β-talasemia minor?
delecją genu β-globiny w jednej kopii chromosomu 11 (heterozygota)
128
Czym jest spowodowana β-talasemia major?
mutacją typu nonsens
129
Czym jest spowodowana β-talasemia intermedia?
mutacją w miejscach regulatorowychlub mutacją zmiany sensu
130
Do czego prowadzi delecja genu β-globiny jednej kopii chromosomu 11?
do niewielkiej anemii
131
Do czego prowadzi mutacja typu nonsens wywołująca β-talasemię major?
do braku wytwarzania β-globiny
132
Do czego prowadzi mutacja wywołująca β-talasemię intermedia?
do wytwarzania małej ilości β-globiny
