Kolokwium I - enzymy cz. 3

Question 1

Jakie wyróżniamy podstawowe strategie katalityczne?

Answer 1

• kataliza kowalencyjna
• ogólna kataliza kwasowo-zasadowa
• kataliza z udziałem jonów metali

Question 2

Co zawiera miejsce aktywne enzymów wykorzystujących katalizę kowalencyjną jako strategie katalityczna?

Answer 2

grupę reaktywna (zwykle nukleofil)

Question 3

Co się dzieje z reaktywna grupa miejsca aktywnego w kowalencyjnej strategii katalitycznej?

Answer 3

podlega tymczasowej modyfikacji kowalencyjnej

Question 4

Jaki enzym jest przykładem wykorzystywania katalizy kowalencyjnej jako strategii katalitycznej?

Answer 4

chymotrypsyna (enzym proteolityczny)

Question 5

Co wykorzystuje chymotrypsyna aby wzmocnić nukleofilowość seryny?

Answer 5

histydynę jaki katalizator zasadowy

Question 6

Jakie reakcje katalizuje chymotrypsyna?

Answer 6

hydrolizę wiązań peptydowych

Question 7

Czy chymotrypsyna wymaga obecności koenzymu?

Answer 7

nie

Question 8

Jakim białkiem jest chymotrypsyna jeżeli nie wymaga obecności koenzymu?

Answer 8

białkiem prostym

Question 9

Czego wynikiem jest to co się dzieje w miejscu aktywnym enzymu?

Answer 9

reakcji między polarnymi grupami reszt aminokwasowych a specyficznymi ugrupowaniami substratu

Question 10

Jaka katalityczna triada występuje w chymotrypsynie?

Answer 10

His 57, Asp 102, Ser 195

Question 11

Co to jest deacylacja?

Answer 11

odwrócenie acylacji z podstawieniem cząsteczki wody w miejsce aminowej części substratu

Question 12

Jakie wiązania i pomiędzy jakimi resztami aminokwasowymi występują w miejscu aktywnym enzymu bez obecności substratu?

Answer 12

His 57 tworzy wiązanie wodorowe z grupą -OH Ser 195

Question 13

Jaki produkt przejściowy powstaje podczas reakcji katalizowanej przez chymotrypsynę?

Answer 13

acylo-enzym

Question 14

Co jest najważniejszym nukleofilem kwaśnej fosfatazy prostatowej?

Answer 14

His 12

Question 15

Jaki produkt przejściowy powstaje podczas reakcji katalizowanej przez kwaśną fosfatazę prostatową?

Answer 15

fosfohistydyna (kowalencyjny pośrednik)

Question 16

Dehydratyza weglanowa (CA) jest metaloenzymem. Jakiego jonu potrzebuje do prawidłowego działania?

Answer 16

Zn2+

Question 17

W jaki sposób możemy modelować aktywność enzymu?

Answer 17

• pH
• temperatura
• inhibitory

Question 18

Jaka jednostka aktywności enzymów jest częściej używana: katal czy jednostka standardowa?

Answer 18

jednostka standardowa

Question 19

W jaki sposób działa wiele leków (penicylina, aspiryna) i czynników toksycznych (jony metali ciężkich)?

Answer 19

przez hamowanie aktywności enzymów

Question 20

Jakie wyróżniamy typy inhibicji?

Answer 20

odwracalna i nieodwracalna

Question 21

Czym charakteryzuje się inhibicja odwracalna?

Answer 21

szybka dysocjacja kompleksu enzym-inhibitor

Question 22

Jakie wyróżniamy typy inhibicji odwracalnej?

Answer 22

• hamowanie kompetycyjne
• hamowania niekompetycyjne
• hamowanie akompetycyjne

Question 23

Czym charakteryzuje się Inhibicja nieodwracalna?

Answer 23

inhibitor pozostaje silnie związany z enzymem (kowalencyjnie i niekowalencyjnie)

Question 24

Do czego prowadzi inhibicja nieodwracalna?

Answer 24

ze zużyciem energii (degradacja enzymu niespełniającego funkcji - kosztowne, synteza nowego białka - kosztowne)

Question 25

Na czym polega inhibicja kompetycyjna?

Answer 25

na konkurencji inhibitora i substratu o miejsce aktywne

Question 26

Jak działa inhibitor w hamowaniu kompetycyjnym?

Answer 26

uniemożliwia wiązanie substratu do centrum aktywnego

Question 27

W jaki sposób uniemożliwienie wiązania substratu do centrum aktywnego w inhibicji kompetycyjnej zmniejsza szybkość reakcji?

Answer 27

inhibitor zmniejsza liczbę cząsteczek enzymu wiążących substrat

Question 28

Podaj przykłady inhibitorów kompetycyjnych:

Answer 28

- sulfanilamid - ibuprofen - statyny

Question 29

Jaką reakcje hamują sulfanilamidy?

Answer 29

syntezę kwasu foliowego w komórkach bakterii

Question 30

Jaka reakcje hamuje ibuprofen?

Answer 30

działanie cyklooksygenazy (stan zapalny)

Question 31

Jaka reakcje hamują statyny?

Answer 31

syntezę cholesterolu

Question 32

Co się dzieje z Km i Vmax podczas działania inhibitora kompetycyjnego?

Answer 32

Vmax pozostaje takie samo | Km rośnie

Question 33

Co jest substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej?

Answer 33

bursztynian

Question 34

Co jest inhibitorem dehydrogenazy bursztynianowej?

Answer 34

malonian

Question 35

Jakim typem inhibitora jest malonian dla dehydrogenazy bursztynianowej?

Answer 35

inhibitorem kompetycyjnym

Question 36

Gdzie jest wykorzystywany 5-fluorodeoksyurydylan?

Answer 36

w terapii nowotworowej

Question 37

Inhibitorem jakiego enzymu jest 5-fluorodeoksyurydylan?

Answer 37

syntazy tymidylanowej

Question 38

Do czego prowadzi inhibicja syntazy tymidylanowej?

Answer 38

do spowolnienia syntezy dTMP = upośledzenie replikacji DNA

Question 39

Jakim typem inhibicji jest inhibicja samobójcza?

Answer 39

inhibicja nieodwracalna

Question 40

Co to jest DHFR?

Answer 40

reduktaza dihydrofolianowa

Question 41

Jakie znamy inhibitory reduktazy dihydrofolianowej?

Answer 41

- ametopteryna (metotreksat) - aminopteryna - sulfonamid - azaseryna

Question 42

Jaka sile wiązania z DHFR wykazuje metotreksat w stosunku do kwasu foliowego?

Answer 42

metotreksat wiąże się z DHFR wiąże się 10 tys. razy silniej

Question 43

Do czego prowadzi związanie metotreksatu z reduktazą dihydrofolianową?

Answer 43

hamuje syntezę kwasów nukleinowych

Question 44

Gdzie w medycynie jest stosowany metotreksat?

Answer 44

w leczeniu chorób nowotworowych

Question 45

Które inhibitory DHFR występują u bakterii?

Answer 45

sulfonamid i azaseryna

Question 46

Jakie inhibitory wykorzystujemy w leczeniu nadciśnienia tętniczego?

Answer 46

inhibitory ACE

Question 47

Co to jest ACE?

Answer 47

peptydylo dipeptydaza

Question 48

Jaka reakcje katalizuje ACE?

Answer 48

hydrolizuje nieaktywną angiotensynę do angiotensyny II (aktywnej)

Question 49

Czego wymaga ACE dla swej aktywności katalitycznej?

Answer 49

Zn2+

Question 50

Jak powstaje angiotensyna II?

Answer 50

angiotensynogen → (substrat reninowy) → angiotensyna I → angiotensyna II

Question 51

Co katalizuje reakcje przekształcenia substratu reninowego w angiotensynę I?

Answer 51

renina

Question 52

Z ilu aminokwasow składa się angiotensyna I?

Answer 52

10

Question 53

Z ilu aminokwasow składa się angiotensyna II?

Answer 53

8

Question 54

Na jakie narządy ma wpływ angiotensyna II?

Answer 54

- nerki - mózg - nadnercza - naczynia krwionośne

Question 55

Jak angiotensyna II wpływa na nerki?

Answer 55

- wzrost retencji | - wzrost stężenia Na+ i H20

Question 56

Jak angiotensyna II wpływa na mózg?

Answer 56

- wydzielanie ADH | - wzrost pragnienia

Question 57

Jak angiotensyna II wpływa na nadnercza?

Answer 57

stymuluje wydzielanie aldosteronu

Question 58

Jak angiotensyna II wpływa na naczynia krwionośne?

Answer 58

- wazokonstrykcja | - wzrost ciśnienia tętniczego krwi

Question 59

Jakie leki hamujące ACE stosujemy w leczeniu nadciśnienia?

Answer 59

kaptopril i maleinian enalaprilu

Question 60

Jak wyglada wiązanie inhibitora i substratu z enzymem w hamowaniu niekompetycyjnym?

Answer 60

inhibitor i substrat mogą się jednocześnie wiązać z cząsteczką enzymu w różnych miejscach wiążących

Question 61

Jak wpływa związanie inhibitora na powstawanie produktu w hamowaniu niekompetycyjnym?

Answer 61

spowalnia lub uniemożliwia powstawanie produktu

Question 62

Na czym polega działanie inhibitora niekompetycyjnego?

Answer 62

na zmniejszeniu liczby obrotów enzymu (a nie na zmniejszeniu liczby cząsteczek enzymu wiążących się z substratem)

Question 63

Jakie znaczenie dla organizmu ma doksycyklina?

Answer 63

jako inhibitor niekompetycyjny bakteryjnej kolagenazy, zapobiega rozwojowi i namnażaniu bakterii wywołujących choroby dziąseł

Question 64

Jaki wpływ na Vmax i Km ma inhibicja niekompetycyjna?

Answer 64

Vmax: zmniejszenie Km: takie samo

Question 65

Jakich reakcji dotyczy głównie hamowanie akompetycyjne?

Answer 65

wielosubstratowych

Question 66

Na czym polega hamowanie akompetycyjne?

Answer 66

na wiązaniu inhibitora jedynie do kompleksu enzym-substrat

Question 67

Kiedy w kompleksie enzym-substrat jest tworzone miejsce wiązania inhibitora akompetycyjnego?

Answer 67

podczas oddziaływania enzymu i substratu

Question 68

Jaki wpływ na Vmax i Km ma inhibitor akompetycyjny?

Answer 68

Vmax: maleje Km: maleje

Question 69

Jaki jest kąt nachylenia wykresu Lineweavera-Burka reakcji bez inhibitora i reakcji z inhibitorem akompetycyjnym?

Answer 69

takie samo

Question 70

Na czym polega inhibicja nieodwracalna?

Answer 70

na kowalencyjnej modyfikacji łańcucha bocznego aminokwasu niezbędnego dla aktywności katalitycznej enzymu

Question 71

Jak działa penicylina?

Answer 71

kowalencyjnie zmodyfikowanie transpeptydazy, zapobiegając syntezie bakteryjnych ścian komórkowych i w efekcie powodując śmierć bakterii

Question 72

Jak działa aspiryna?

Answer 72

poprzez kowalencyjne zmodyfikowanie enzymu cyklooksygenazy, zmniejsza syntezę cząsteczek sygnałowych stanu zapalnego

Question 73

Czym są gazy bojowe?

Answer 73

fosfoorganiczne związki stosowane jako środki trujące, zaliczające się do grupy środków paralityczno-drgawkowych

Question 74

Jaka ilość sarinu (fluorometylofosfonian izopropylu) prowadzi do śmierci?

Answer 74

wystarczy tylko kropla wtarta w skórę

Question 75

Jak działa acetylocholinesteraza (AChE)?

Answer 75

katalizuje rozkład acetylocholiny do choliny i kwasu octowego

Question 76

Gdzie uwidacznia się hamujące działanie sarinu?

Answer 76

blokuje przepływ impulsu nerwowego

Question 77

Do czego prowadzi zahamowanie aktywności AChE?

Answer 77

powoduje utrzymujące się pobudzenie cholinergicznych zakończeń nerwowych

Question 78

Co powoduje zahamowanie aktywności enzymów z grupą -SH w centrum aktywnym?

Answer 78

- jodooctan - amid kwasu jodooctowego - jony metali ciężkich (H2g+)

Question 79

Do jakich antybiotyków zaliczamy antybiotyki penicylinowe?

Answer 79

do antybiotyków β-laktamowych

Question 80

Jakie podobieństwo i w stosunku do jakich struktur wykazuje penicylina G jeżeli mówimy o inhibicji transpeptydazy?

Answer 80

podobieństwo strukturalne (a nie chemiczne jak coś) do substratu i stanu przejściowego

Question 81

Jak wpływa na Vmax i Km hamowanie nieodwracalne?

Answer 81

Vmax: mniejsze Km: takie samo

Question 82

Jakich typów hamowania nie jesteśmy w stanie od siebie odróżnić na podstawie kinetyki?

Answer 82

hamowanie niekompetycyjne i nieodwracalne

Question 83

W jaki sposób kwas acetylosalicylowy modyfikuje cyklooksygenazę?

Answer 83

acetyluje grupę -OH seryny w centrum aktywnym

Question 84

Który rząd struktury białkowej wykazują enzymy allosteryczne? Ile miejsc aktywnych posiadają?

Answer 84

czwartorzędowa struktura z wieloma miejscami aktywnymi

Question 85

Jaki kształt ma krzywa zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla enzymów allosterycznych?

Answer 85

sigmoidalna (niezgodna z krzywą Michaelisa-Menten)

Question 86

Co zamiast Km występuje przy opisywaniu enzymów alloseterycznych i jakie ma to znaczenie?

Answer 86

K0,5 - takie samo znaczenie jak Km (ale to nie jest Km)

Question 87

Na którą stronę heterotropowe aktywatory pozytywne przesuwają krzywą zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla enzymów allosterycznych?

Answer 87

na lewo

Question 88

Na którą stronę heterotropowe efektory negatywne przesuwają krzywą zależności szybkości reakcji od stężania substratu dla enzymów allosterycznych?

Answer 88

na prawo

Question 89

Jak działa efektor pozytywny na stężenie progowe substratu?

Answer 89

obniża je

Question 90

Jak działa efektor negatywny na stężenie progowe substratu?

Answer 90

podnosi je

Question 91

Dlaczego krzywa zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla enzymów allosterycznych ma kształt sigmoidalny?

Answer 91

ze względu na zjawisko kooperatywności, gdzie do pewnego stężenia substratu V0 jest mała, ale po jego przekroczeniu gwałtownie rośnie

Question 92

Do jakiej klasy należy zdecydowana większość enzymów allosterycznych?

Answer 92

do klasy K

Question 93

Jaki wpływ na Vmax ma efektor allosteryczny w klasie K enzymów?

Answer 93

efektory allosteryczne nie zmieniają Vmax

Question 94

Jaki wpływ na K0,5 ma efektor allosteryczny w klasie K enzymów?

Answer 94

inhibitor: zwiększa K0,5 aktywator: zmniejsza K0,5

Question 95

W jaki sposób odbywa się kontrola aktywności enzymów w organizmie?

Answer 95

- hamowanie lub aktywacja ekspresji genów - kompartmentacja - regulacja allosteryczna - modyfikacja kowalencyjna - aktywacja zymogenowa

Question 96

Jakie metody modyfikacji kowalencyjnej wykorzystuje się do kontrolowania aktywności enzymów?

Answer 96

- przyłączenie grupy modyfikującej - fosforylacja - metylacja Glu

Question 97

Jaka metoda modyfikacji kowalencyjnej jest główną metodą regulacji aktywności wielu białek?

Answer 97

fosforylacja

Question 98

Jeżeli mówimy o fosforylacji enzymu celem regulacji jego aktywności to mówimy o fosforylacji których aminokwasów?

Answer 98

Ser, Thr, Tyr, His

Question 99

Na czym polega aktywacja zymogenowa?

Answer 99

na przekształceniu nieaktywnego zymogenu w enzym aktywny za pomocą enzymów proteolitycznych poprzez usunięcie fragmentu propeptydu

Question 100

Jakie zymogeny są syntetyzowane w żołądku i w jakie enzymy się one przekształcają?

Answer 100

pepsynogen -pepsyna

Question 101

Jakie zymogeny są syntetyzowane w trzustce i w jakie enzymy się one przekształcają?

Answer 101

1. chmotrypsynogen - chymotrypsyna 2. trypsynogen - trypsyna 3. prokarboksypeptydaza - karboksypeptydaza 4. proelastaza - elastaza