Kolokwium IV - metabolizm aminokwasów Flashcards
(225 cards)
1
Q
Jaka jest użyteczna forma amoniaku w organizmie człowieka?
A
NH4+
2
Q
Jakie organizmy są w stanie przekształcać N2 do NH3?
A
tylko bakterie azotowe
3
Q
Jakie bakterie przekształcają NH3 do NO2-?
A
Nitrosomonas
4
Q
Jakie bakterie przekształcają NO2- do NO3-?
A
Nitrobacter
5
Q
Które organizmy są w stanie przekształcać użyteczną formę amoniaku w aminokwasy i białka?
A
wszystkie organizmy
6
Q
Jaką podstawową funkcję pełnią białka w diecie?
A
dostarczają aminokwasów do syntezy innych białek
7
Q
Kiedy aminokwasy w organizmie ulegają katabolizmowi w stanie głodu czy po posiłku?
A
w obu przypadkach
8
Q
Skąd pochodzą aminokwasy dostępne w puli aminokwasów organizmu?
A
- białka ustrojowe (ok. 400 g dziennie)
- białka diety (ok. 100 g dziennie)
- synteza aminokwasów endogennych
9
Q
Do czego wykorzystywane są aminokwasy z puli aminokwasów organizmu?
A
- białka ustrojowe (ok. 400 g dziennie)
- katabolizm
- synteza związków zawierających azot
10
Q
Jakie związki zawierające azot mogą być syntetyzowane z puli aminokwasów?
A
- porfiryny
- kreatyny
- puryny
- pirymidyny
- neurotransmitery
11
Q
Czy aminokwasy mogą być wykorzystywane jako źródło energii?
A
tak
12
Q
Jak dzielimy aminokwasy ze względu na rodzaj produktów, które mogą z nich powstać na drodze katabolizmu?
A
- ketogenne
- glukogenne
13
Q
Jaki jest stosunek azotu otrzymywanego z dietą do azotu wydalanego z ustroju?
A
równoważny, bilans azotowy w przybliżeniu wynosi 0
14
Q
Kiedy mówimy o dodatnim bilansie azotowym?
A
gdy więcej azotu jest zatrzymywane niż wydalane
15
Q
W jakich okresach życia człowieka charakterystyczny jest dodatni bilans azotowy?
A
dzieciństwo i młodość
16
Q
W wyniku nasilenia jakich procesów mamy do czynienia z dodatnim bilansem azotowym?
A
procesy wzrostowe i regeneracyjne tkanek (po urazach i chorobach)
17
Q
Kiedy mówimy o ujemnym bilansie azotowym?
A
gdy więcej azotu jest wydalane niż pobierane
18
Q
W jakich stanach organizmu mamy do czynienia z ujemnym bilansem azotowym?
A
niedożywienie i choroby wyniszczające (nowotwory, rozległe poparzenia)
19
Q
Które aminokwasy są endogenne?
A
- alanina
- asparagina
- asparaginian
- cysteina
- glutamina
- glutaminian
- glicyna
- prolina
- seryna
- tyrozyna
20
Q
Które aminokwasy są egzogenne?
A
- arginina
- histydyna
- izoleucyna
- leucyna
- lizyna
- metionina
- fenyloalanina
- treonina
- tryptofan
- walina
21
Q
Który aminokwas egzogenny jest syntetyzowany w organizmie noworodków i dzieci, ale w ilości niewystarczającej?
A
arginina
22
Q
Które aminokwasy są względnie endogenne?
A
cysteina i tyrozyna
23
Q
Od obecności jakiego aminokwasu zależna jest synteza cysteiny?
A
od metioniny
24
Q
Od obecności jakiego aminokwasu zależna jest synteza tyrozyny?
A
od fenyloalaniny
25
Czym jest kwashiorkor?
niedożywienie białkowe = choroba spowodowana niedoborem ilościowym lub/i jakościowym pożywienia (białko, witaminy, pierwiastki śladowe)
26
W jakim rejonie świata najczęściej występuje kwashiorkor?
dotyczy dzieci w ubogich krajach
27
Jakie są podstawowe systemy degradacyjne białek w komórkach eukariotycznych?
- szlak lizosomalny
| - szlak pozalizosomalny
28
Czego wymaga szlak lizosomalny do prawidłowego działania?
kwaśnego środowiska
29
Czego wymaga szlak pozalizosomalny do prawidłowego działania?
ATP
30
Z jaką strukturą degradującą białka związany jest szlak pozalizosomalny?
z proteasomem
31
Gdzie w obrębie komórki funkcjonuje pozalizosomalny szlak degradacji białka?
- cytozol
- mitochondria
- siateczka endoplazmatyczna
- aparat Golgiego
- jądra komórkowe
- błony plazmatyczne
32
Jakie białka są degradowane na drodze szlaku lizosomalnego?
- zewnątrzkomórkowe dostające się do komórki na drodze endocytozy
- wewnątrzkomórkowe, gdy komórka jest poddana silnemu stresowi (np. podczas głodzenia)
33
Jakie białka są degradowane na drodze szlaku pozalizosomalnego?
- białka strukturalne i konstytutywne
- enzymy regulujące szlaki biosyntetyczne
- białka regulujące przebieg cyklu komórkowego
- czynniki transkrypcyjne
- białka kodowane przez onkogeny i geny supresorowe
- białka biorące udział w odpowiedzi immunologicznej
34
Co jest produktem deaminacji?
α-ketokawsy i amoniak
35
Co stanowi główny składnik kamieni nerkowych?
szczawian wapnia (70%)
36
Jaki enzym odpowiada za deaminację nieoksydacyjną aminokwasów?
dehydrataza serynowo-treoninowa
37
Jaki enzym odpowiada za deaminację oksydacyjną aminokwasów?
oksydazy D- i L-aminokwasów
38
Które aminokwasy nie mogą być substratami w reakcjach transaminacji?
lizyna, treonina, prolina i hydroksyprolina
39
Jaki enzym katalizuje przeniesienie grupy aminowej na pirogronian?
aminotransferaza alaninowa
40
Jaki enzym katalizuje przeniesienie grupy aminowej na szczawiooctan?
aminotransferaza asparaginowa
41
Jaki enzym katalizuje przeniesienie grupy aminowej na α-ketoglutaran?
aminotransferaza glutaminianowa
42
Co jest koenzymem wszystkich aminotransferaz?
fosforan pirydoksalu
43
Pochodną jakiej witaminy jest fosforan pirydoksalu?
B6
44
Jak nazywamy sumę reakcji deaminacji i transaminacji?
reakcja transdeaminacji
45
W jakiej części komórki zachodzi reakcja transaminacji?
w cytozolu
46
W jakiej części komórki zachodzi reakcja deaminacji?
w mitochondrium
47
Czy reakcja katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową jest odwracalna?
tak
48
Do czego w organizmie są wykorzystywane jony amonowe?
- synteza glutaminianu i innych aminokwasów
- synteza glutaminy i nukleotydów
- synteza mocznika
49
Jaki związek (nie jony amonowe) stanowi pulę nietoksycznego amoniaku w organizmie?
glutamina
50
W jaki sposób następuje regulacja katalitycznej aktywności syntetazy glutaminowej?
przez modyfikację kowalencyjną (adenylacja i deadenylacja)
51
Jaki enzym katalizuje reakcje adenylacji i deadenylacji syntetazy glutaminowej?
adenylotransferaza
52
W jaki sposób następuje rgulacja katalitycznej aktywności adenylotransferazy?
przez modyfikację kowalencyjną (urydylacja i deurydylacja)
53
Jaki enzym katalizuje reakcje urydylacji i deurydylacji adenylotransferazy?
urydylotransferaza
54
Co stanowi inhibitor allosteryczny urydylotransferazy?
glutamina
55
W jakim organie zachodzi cykl mocznikowy?
w wątrobie
56
Co aktywuje mitochondrialną syntetazę karbamoilofosforanu I?
N-actyloglutaminian
57
Jakim aminokwasem jest ornityna?
niebiałkowym
58
Jaki enzym trawiący białka działa w żołądku?
pepsyna
59
Jakie enzymy trawiące białka działają w jelicie cienkim?
trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i karboksypeptydaza
60
Co powstaje w wyniku działania pepsyny na białka?
peptydy
61
W jakim miejscu aminopeptydazy hydrolizują wiązania peptydowe?
wiązanie peptydowe, powodujące odczepienie N-końcowych aminokwasów w łańcuchu
62
W jakim miejscu pepsyna hydrolizuje wiązania peptydowe?
wiązania peptydowe powstałe z udziałem grup aminowych aminokwasów aromatycznych i dikarboksylowych (Phe, Tyr, Glu, Asp)
63
W jakim miejscu trypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe?
w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny
64
W jakim miejscu chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe?
wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny oraz rozgałęziony alifatyczny łańcuch boczny (Phe, Tyr, Trp, Leu + Met)
65
W jakim miejscu elastaza hydrolizuje wiązania peptydowe?
wiązania peptydowe, w sąsiedztwie których znajdują się aminokwasy o małych łańcuchach bocznych (Ala, Gly, Ser)
66
W jakim miejscu karboksypeptydazy hydrolizują wiązania peptydowe?
wiązanie peptydowe, powodujące odczepienie C-końcowych aminokwasów w łańcuchu
67
Co powstaje w wyniku działania aminopeptydaz oraz di- i tripeptydaz?
peptydy → aminokwasy
68
Jaki przenośnik wodoru bierze udział w deaminacji oksydacyjnej D-aminokwasów?
FAD
69
Jaki przenośnik wodoru bierze udział w deaminacji oksydacyjnej L-aminokwasów?
FMN
70
Jaki przenośnik wodoru bierze udział w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową?
NAD+ / NADP+
71
Substratem dla reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianową jest glutamina czy glutaminian?
glutaminian
72
Jaki związek chemiczny ma skrót PLP?
fosforan pirydoksalu
73
W jaki sposób modyfikowana jest działalność dehydrogenazy glutaminianowej?
allosterycznie
74
Jak nazywa się enzym umożliwiający syntezę glutaminy z glutaminianu i jakie substraty poza glutaminianem konieczne są do zajścia reakcji?
syntetaza glutaminy; NH4+ i ATP
75
Która postać syntetazy glutaminy jest bardziej aktywna: adenylowana czy deadenylowana?
deadenylowana
76
W jaki sposób regulowana jest działalność syntetazy glutaminianowej?
kowalencyjnie i allosterycznie
77
Jakie związki chemiczne hamują allosterycznie działanie syntetazy glutaminowej?
- glicyna
- alanina
- histydyna
- tryptofan
- CTP
- AMP
- glukozamino-6-fosforan
- karbamoilofosforan
78
Gdzie działa karbamoilotransferaza ornitynowa?
w macierzy mitochondrialnej hepatocytów
79
Co stanowi substraty dla działania karbamoilotransferazy ornitynowej?
ornityna i karbamoilofosforan
80
Co powstaje w wyniku działania karbamoilotransferazy ornitynowej?
cytrulina + Pi
81
Jaki enzym umożliwia przekształcenie cytruliny do argininobursztynianu?
syntetaza argininobursztynianu
82
Czego wymaga synteteaza argininobursztynianu?
ATP i asparaginianu
83
Jaki enzym umożliwia przekształcenie argininobursztynianu do argininy?
liaza argininobursztynianowa
84
Co powstaje w wyniku działania liazy argininobursztynianowej?
fumaran i arginina
85
Jaki enzym umożliwia przekształcenie argininy do ornityny?
arginaza
86
Czego wymaga arginaza?
wody
87
Co powstaje w wyniku działania arginazy?
mocznik i ornityna
88
Ile wiązań wysokoenergetycznych jest wykorzystywanych do syntezy jednej cząsteczki mocznika?
4
89
Gdzie może zostać wykorzystany fumaran powstały w cyklu mocznikowym?
w cyklu Krebsa
90
Z czym wiąże się przekształcenie fumaranu do szczawiooctanu?
z powstaniem NADH z NAD+ używanego przez dehydrogenazę jabłczanową
91
W jaki sposób może być wykorzystane NADH powstałe w wyniku działania dehydrogenazy jabłczanowej?
może prowadzić do wytworzenia 2,5 ATP
92
W postaci jakich metabolitów azot jest wydalany z moczem?
- mocznik
- jony amonowe
- kreatynina
- kwas moczowy
93
W jaki sposób odbywa się doraźna regulacja intensywności cyklu mocznikowego?
przez allosteryczną aktywację mitochondrialnej syntetazy karbamoilofosforanu (N-acetyloglutaminian)
94
Jak wzrost stężenia argininy wpływa na syntezę N-acetyloglutaminianu?
stymuluje jego syntezę
95
W jaki sposób odbywa się długotrwała regulacja intensywności cyklu mocznikowego?
dieta bogata w białko indukuje syntezę enzymów cyklu mocznikowego (dieta uboga w białko - odwrotnie)
96
Czy syntetaza karbamoilofosforanu I może być aktywna przy braku N-acetyloglutaminianu?
nie
97
Co jest allosterycznym aktywatorem syntetazy N-acetyloglutaminianu?
arginina
98
Od stężenia jakich substancji zależy synteza N-acetyloglutaminianu?
acetylo-CoA, glutaminian i arginina
99
Co stanowi łącznik między cyklem Krebsa a cyklem mocznikowym?
pomost asparaginian-arginino-bursztynian
100
Co stanowi główny przenośnik azotu białkowego w organizmie?
glutamina i alanina
101
Skąd glutamina przenosi azot białkowy w organizmie?
z większości tkanek (powszechny nośnik)
102
Skąd - dokąd i w jakiej formie alanina przenosi azot białkowy w organizmie?
w formie pirogronianu z mięśni do wątroby
103
W jakim celu jest wykorzystywany pirogronian w wątrobie dostarczony przez alaninę z mięśni?
do syntezy glukozy na drodze glukoneogenezy (CYKL GLUKOZOWO-ALANINOWY)
104
Jak wpływa glukagon na stężenie aminokwasów w osoczu i dlaczego?
podwyższony poziom glukagonu prowadzi do zwiększonego wchłaniania AA przez wątrobę co powoduje obniżenie ich stężenia w osoczu
105
Co się dzieje w mięśniach w odpowiedzi na zmniejszone stężenie AA w osoczu?
proteoliza białek mięśni nasila się
106
Jaka tkanka jest głównym miejscem katabolizmu AA?
mięśniowa
107
Jaka tkanka jest głównym źródłem azotu?
mięśniowa
108
W mięśniach jest przekształcany glutaminian do alaniny czy alanina do glutaminianu?
glutaminian do alaniny
109
W mięśniach jest przekształcany glutaminian do alaniny czy alanina do glutaminianu?
alanina do glutaminianu
110
Jaką reakcję katalizuje glutaminaza?
glutamina → glutaminian
111
Gdzie można znaleźć glutaminazę?
w mitochondriach wątroby i nerek
112
Co stanowi źródło jonów amonowych?
1. transaminacje aminokwasów skojarzone z dehydrogenazą glutaminianową (transdeaminacja)
2. oksydazy aminokwasów
3. hydroliza glutaminy w jelicie i nerkach
4. rozpad glicyny przy udziale tetrahydrofolianu
5. deaminacja puryn i pirymidyn
113
W jaki sposób amoniak jest detoksykowany w organizmie?
1. Synteza glutaminianu (aminotransferaza) i innych aminokwasów
2. Synteza glutaminy (syntetaza glutaminy) i nukleotydów
3. Synteza mocznika (cykl mocznikowy)
114
Gdzie zachodzi synteza aminokwasów jako droga detoksykacji amoniaku?
w mózgu
115
Gdzie zachodzi synteza glutaminy i nukleotydów jako droga detoksykacji amoniaku?
w mózgu
116
Ile wynosi stężenie jonów amonowych w moczu?
10-20 µg/dL
117
Dlaczego amoniak jest toksyczny?
- wpływa na pH krwi i płynu międzykomórkowego
- utrata energii (spada poziom α-KG do cyklu Krebsa z powodu syntezy Glu)
- spada poziom Glu w wyniku syntezy Gln = utrata ważnego neutrotransmitera
118
Które aminokwasy są glukogenne?
1) alanina
2) asparagina
3) asparaginian
4) glutamina
5) glutaminian
6) glicyna
7) prolina
8) cysteina
9) metionina
10) histydyna
11) arginina
12) walin
119
Które aminokwasy są ketogenne?
1) leucyna
| 2) lizyna
120
Które aminokwasy są glukoketogenne?
1) treonina
2) tryptofan
3) tyrozyna
4) izoleucyna
5) fenyloalanina
121
Jakie aminokwasy mogą powstać z glutaminianu?
1) glutamina
2) prolina
3) arginina
122
Jaką rolę pełni glutaminian w syntezie asparaginy?
jest dawcą grupy aminowej
123
Jaki enzym katalizuje reakcję przemiany asparaginianu do asparaginy?
syntetaza asparaginy
124
Co powstaje w wyniku działania dekarboksylazy ornitynowej?
putrescyna
125
Czego prekursorem jest putrescyna?
spermidyny i sperminy
126
Poliaminy są naładowane dodatnio czy ujemnie?
dodatnio (polikationy)
127
Gdzie odgrywają rolę poliaminy?
stabilizują konformację DNA (asocjują z polianionami)
128
Z czym jest ściśle powiązana synteza poliamin?
z proliferacją i wzrostem komórek
129
W jakich procesach sygnalizacyjnych uczestniczy tlenekazotu NO?
- neuronalna transmisja
| - zmniejsza napięcie mięśni gładkich (→rozszerza naczynia)
130
Czego wymaga syntaza tlenku azotu?
argininy, O2 i NADPH
131
Jaką przemianę katalizuje kinaza kreatynowa?
kreatyna ⇌ fosfokreatyna
132
Jaką rolę odgrywa kreatyna?
jest magazynem fosforanu wysokoenergetycznego w mięśniach
133
Czy reakcja katalizowana przez kinazę kreatynową jest odwracalna?
tak
134
Kiedy reakcja katalizowana przez kinazę kreatynową zachodzi w kierunku kreatyny?
przy wysokim zapotrzebowaniu energetycznym (np. mięsień pracujący)
135
Jaki enzym katalizuje reakcję przemiany fosfokreatyny w kreatyninę?
ta reakcja jest nieenzymatyczna
136
Czy reakcja przemiany fosfokreatyny w kreatyninę jest odwracalna?
nie
137
Do czego jest proporcjonalna ilość wytwarzanej kreatyniny i czy mogą pojawić się dzienne wahania w ilości jej produkcji?
proporcjonalna do masy mięśni i jest stosunkowo stała
138
Przez co jest wydalana kreatynina?
przez nerki
139
Miarą czego jest poziom kreatyniny we krwi?
miarą funkcji nerek
140
Dlaczego kreatynina bywa przyjmowana przez sportowców?
krótkotrwale nasila aktywność mięśni
141
Jakie inne związki poza aminokwasami mogą powstawać z glutaminianu?
* γ-Aminomaślanu (GABA)
| * glutationu (GSH)
142
Jaką rolę pełni GABA?
neurotransmiter w OUN
143
Jaką rolę pełni glutation?
- antyoksydant
| - uczestniczy w procesach detoksykacji
144
Co powstaje w wyniku dekarboksylacji histydyny?
hisamina
145
Gdzie jest uwalniana histamina?
w miejscu uszkodzenia tkanek, w stanie zapalnym, reakcji alergicznej
146
Jakie działanie ma histamina?
- powoduje skurcz mięśni gładkich oskrzeli, naczyń krwionośnych, rozszerza naczynia włosowate
- stymuluje wydzielanie soku żołądkowego i pepsyny
- neurotransmiter
147
Jakie działanie mają antyhistaminy?
blokują wiązanie histaminy z receptorami histaminowymi
148
Jaki aminokwas może powstać z 3-fosfoglicerynianu?
seryna
149
Jakie aminokwasy mogą powstać z seryny?
glicyna i cysteina
150
Przez jakie związki chemiczne odbywa się przekształcanie 3-fosfoglicerynianu do seryny?
3-fosfoglicerynian → 3-fosfohydroksypirogronian → 3-fosfoseryna → seryna
151
Jakie przekształcenie następuje przy przemianie 3-fosfoglicerynianu do 3-fosfohydroksypirogronianu i czego to przekształcenenie wymaga?
utlenianie; NAD+ i dehydrogenazy fosfoglicerynianowej
152
Jakie przekształcenie następuje przy przemianie 3-fosfohydroksypirogronianu do 3-fosfoseryny?
transaminacja
153
Jakie przekształcenie następuje przy przemianie 3-fosfoseryny do seryny?
defosforylacja
154
Do czego poza przekształceniami w inne aa wykorzystywana jest seryna?
do syntezy fosfolipidów błonowych (glicerofosfolipidy i sfingolipidy)
155
Jaki enzym umożliwia przekształcenie seryny do glicyny?
hydroksy-metylo-transferaza serynowa
156
Czego wymaga poza obecnością odpowiedniego enzymu przekształcenie seryny do glicyny?
folianu i PLP
157
Co zostaje uwolnione w wyniku przemiany seryny do glicyny?
woda i N5,N10-metylenotetrahydrofolian
158
Gdzie odbywa się katabolizm glicyny?
w mitochondriach
159
Co powstaje w wyniku katabolizmu glicyny?
NH3, CO2, N5,N10-metylenotetrahydrofolian i NADH + H+ (=2,5ATP)
160
Czego wymaga katabolizm glicyny?
THF i NAD+
161
Jaki związek otrzymamy w wyniku reakcji THF i tryptofanu?
N10-formylo-THF → puryny
162
Jaki związek otrzymamy w wyniku reakcji histydyny i THF?
N5,N10-metenylo-THF → puryny
163
Co jest uwalniane w wyniku przekształcenia N10-formylo-THF do N5,N10-metenylo-THF?
woda
164
Co powstaje w wyniku reakcji glicyny/seryny i THF?
N5,N10-metyleno-THF → tymidyna
165
Co jest konieczne do przekształcenia N5,N10-metenylo-THF do N5,N10-metyleno-THF?
NADPH + H+
166
Co jest konieczne do przekształcenia N5,N10-metyleno-THF do N5-metylo-THF?
NADH + H+
167
Z czego powstaje metionina w ludzkim organizmie i co jest niezbędne do zajścia reakcji?
z homocysteiny; metylo-THF, wit. B12 i metylotransferaza homocysteinowa (=syntaza metioninowa)
168
Dlaczego metionina jest aa egzogennym skoro w wyniku działania syntazy metioninowej powstaje w ludzkim organizmie?
ponieważ reakcja ta ma na celu regenerację THF z metylo-THF (a nie syntezę metioniny)
169
Czego wymaga przekształcenie homocysteiny do cysteiny?
syntazy cystationiny i wit. B6 (przez cystationinę) i lizazy cystationiny
170
Do czego prowadzi defekt syntazy cystationiny?
↑homocysteiny → homocysteinuria
171
Jak objawia się homocysteinuria?
- opóźnienie umysłowe
- zakrzepy
- osteoporoza
172
W jaki sposób leczy się homocysteinurię?
suplementując wit. B6, wit. B12 i kwas foliowy
173
Jakie znaczenie w OUN ma tauryna?
- antyoksydant
- neurotransmiter
- osmoregulator
174
Jaką reakcję katalizuje oksydaza siarczynowa?
HSO3- → SO4 2-
175
Jaki enzym katalizuje przemianę fenyloalaniny do tyrozyny?
hydroksylaza fenyloalaniny
176
Czego wymaga hydroksylaza fenyloalanin?
tetrahydrobiopteryny i tlenu
177
Jaki enzym przekształca utlenioną formę tetrahydrobiopteryny do jej formy zredukowanej i czego wymaga do prawidłowego działania?
reduktaza dihydrobiopteryny; NADH + H+
178
Co prowadzi do rozwoju hiperfenyloalaninemii?
defekt reduktazy dihydrobiopterynowej → defekt regeneracji tetrahydrobiopteryny
179
Jakie działanie na enzymy ma fenylopirogronian i do czego to prowadzi?
hamuje działanie dekarboksylazy pirogronianowej w mózgu (ale nie w wątrobie) → defekt w tworzeniu mieliny
180
Czym jest spowodowana klasyczna fenyloketonuria?
defekt hydroksylazy fenyloalaniny
181
Czym jest spowodowana tyrozynemia II (ocznoskórna)?
defekt aminotransferazy tyrozynowej
182
Jak objawia się tyrozynemia II?
zaburzenia widzenia, uszkodzenia skóry i opóźnienia rozwojowe
183
Czym jest spowodowana tyrozynemia noworodków?
defekt odsydazy p-hydroksyfenylopirogronianu
184
Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu aminotransferazy tyrozynowej?
tyrozyna ⇏ p-hydroksyfenylopirogronian
185
Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu oksydazy p-hydrofenylopirogronianowej?
p-hydroksyfenylopirogronian ⇏ homogentyzynian
186
Czego wynikiem jest alkaptonuria?
defekt oksydazy homogentyzynianu
187
Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu oksydazy homogentyzynianu?
homogentyzynian ⇏ maleiloacetooctan
188
Jak objawia się alkaptonuria?
- mocz pozostawiony na powietrzu zmienia kolor na brązowy,
- w miarę upływu czasu w wyniku akumulacji związków w stawach pojawia się stan zapalny
- następuje też pigmentacja tkanki łącznej (m.in. chrząstki międzykręgowe) – ochronoza
189
Czym jest spowodowana tyrozynemia I?
defektem liazy fumaryloacetooctanowej
190
Jaka reakcja nie zachodzi z powodu defektu liazy fumaryloacetooctanowej?
fumaryloacetooctan ⇏ fumaran + acetooctan
191
Prekursorem jakich związków jest tyrozyna?
katecholamin, melanin i hormonów tarczycy
192
Gdzie jest syntetyzowana dopamina?
w substancji czarnej w mózgu
193
Jaką chorobę charakteryzuje niedobór dopaminy?
chorobę Parkinsona
194
Na czym polega choroba Parkinsona?
na stopniowej degradacji substancji czarnej
195
Na czym polega leczenie choroby Parkinsona?
na podawaniu L-DOPA (a nie dopaminy)
196
Dlaczego w leczeniu choroby Parkinsona nie podaje się dopaminy?
dopamina nie przechodzi przez BBB (a L-DOPA tak)
197
Z jaką chorobą jest kojarzona nadprodukcja dopaminy?
ze schizofrenią
198
Jaką rolę pełni dopamina?
jest ważnym neurotransmiterem
199
W wyniku jakich przekształceń powstaje dopamina?
tyrozyna → L-DOPA → dopamina
200
Jak nazywa się związek o skrócie DOPA?
dihydroksyfenyloalanina
201
Jaki enzym katalizuje przekształcanie tyrozyny do DOPA i czego on wymaga?
hydroksylaza tyrozyny; O2, NADPH + H+ i tetrahydobiopteryna
202
Jaki enzym przekształca DOPA do dopaminy i czego on wymaga?
dekarboksylaza DOPY; PLP
203
Co powstaje pod wpływem hydroksylazy dopaminy i czego ten enzym wymaga?
noradrenalina; wit. C i O2
204
Z czego powstaje adrenalina i gdzie?
w rdzeniu nadnerczy z noradrenaliny
205
Co jest potrzebne do przemiany noradrenaliny w adrenalinę?
SAM (metylacja)
206
Jak powstają melaniny (barwniki)?
tyrozyna jest hydroksylowana do L-DOPA w melanocytach → melaniny (aromatyczne chinony)
207
W jaki sposób i w jakiej strukturze powstaje tyroksyna T4 i trijodotyronina T3?
przez modyfikację reszt tyrozynowych w tyreoglobulinie (białku)
208
W jaki sposób odbywa się uwalnianie hormonów tarczycy?
w wyniku degradacji tyreoglobuliny
209
Dlaczego synteza T3 i T4 odbywa się w tarczycy?
tarczyca magazyjnuje jony jodkowe z krwi
210
Jaką funkcję pełni serotonina?
neuroprzekaźnik w ośrodkowym układzie nerwowym i w układzie pokarmowym
211
Na jakie procesy wpływa serotonina?
- odczucie bólu
- regulacja snu
- regulacja ciśnienia krwi i temperatury
- skurcz mięśni gładkich
212
Co jest prekursorem serotoniny?
tryptofan
213
Jaką funkcję pełni malatonina?
reguluje cykl dobowy snu i czuwania oraz zegar biologiczny
214
Jak wpływa światło na syntezę melatoniny?
hamująco
215
Co jest prekursorem melatoniny?
tryptofan → serotonina → melatonina
216
Z jaką częścią mózgu powiązana jest melatonina?
szyszynka
217
Gdzie odbywa się degradacja aminokwasów o rozgałęzionych łańcuchach bocznych?
- głównie w mięśniach
- nerki
- mózg
- tkanka tłuszczowa
- wątroba
218
Kiedy ekspresja aminotransferazy aminokwasów o rozgałęzionych łańcuchach bocznych jest zwiększona?
w okresie głodzenia
219
W jaki sposób aktywność dehydrogenazy ketokwasów pochodnych aminokwasów o rozgałęzionych łańcuchach bocznych jest regulowana?
przez fosforylację w odpowiedzi na zmiany zawartości rozgałęzionych aminokwasów w diecie
220
W jakich stanach i w których narządach BCKADH jest aktywna?
w mięśniach w głodzie, a w wątrobie w stanie nasycenia
221
Jakie aa należą do BCAA?
walina, izoleucyna i leucyna
222
Czym jest spowodowana choroba syropu klonowego?
niedoborem dehydrogenazy α-ketokwasów rozgałęzionych
223
Czego wymaga przemiana propionylo-CoA do metylmalonylo-CoA?
biotyny
224
Jakie konsekwencje niesie niezdolność do katabolizowania propionylo-CoA?
ciężka kwasica prowadząca do obniżenia pH krwi i uszkodzenia OUN
225
Która choroba genetyczna jest najbardziej powszechną chorobą związaną z przemianą aminokwasów?
cystynuria
