Kolokwium I - białka cz. 2 Flashcards
(118 cards)
1
Q
Helisa poliproliny jest prawo- czy lewoskrętna?
A
lewoskrętna
2
Q
Ile reszt aminokwasowych przypada na jeden skręt poliproliny?
A
3 aminokwasy (0,3 nm/ak , h = 0,9 nm)
3
Q
Jakich aminokwasów jest najwięcej w kolagenie?
A
glicyna (co trzeci aminokwas), prolina, hydroksyprolina i hydroksylizyna
4
Q
Gdzie w białkach globularnych występuje prolina?
A
w miejscach załamania struktury
5
Q
Jaką sekwencję ma 60% łańcucha kolagenu?
A
Gly-Pro-X lub Gly-X-Hyp
6
Q
Jaką strukturę ma natywna cząsteczka kolagenu?
A
prawoskrętna potrójna helisa lewoskrętnych helis poliproliny II
7
Q
Przez co jest stabilizowana helisa poliproliny?
A
przez steryczne odpychanie się pierścieni pirolidynowych proliny
8
Q
Przez co jest stabilizowana potrójna helisa kolagenu?
A
przez międzyłańcuchowe wiązania wodorowe
9
Q
Jak przebiega powstawanie cząsteczki kolagenu?
A
- synteza preprokolagenowych łańcuchów na ER
- hydroksylacja Pro i Lys
- glikozylacja 5-OH-Lys
- tworzenie potrójnej helisy prokolagenowej
- sekrecja
- usuwanie C-i N-końcowych domen = tworzenie tropokolagenu
- tworzenie wiązań krzyżowych
10
Q
Jakie etapy powstawania cząsteczki kolagenu zachodzą na siateczce szorstkiej?
A
synteza łańcuchów preprokolagenowych, hydroksylacja i glikozylacja
11
Q
Jakie etapy powstawania cząsteczki kolagenu zachodzą w cytozolu?
A
tworzenie potrójnej helisy
12
Q
Gdzie przebiegają końcowe etapy powstawania cząsteczki kolagenu?
A
w przestrzeni pozakomórkowej
13
Q
Co to jest temperatura topnienia białka?
A
temperatura w której utracimy połowę białka
14
Q
Udział w tworzeniu jakich wiązań ma hyroksyprolina?
A
wodorowych
15
Q
Udział w tworzeniu jakich wiązań ma hydroksylizyna?
A
krzyżowych
16
Q
Jakie enzym katalizuje reakcję hydroksylacji proliny?
A
hydroksylaza prolilowa
17
Q
Jaki enzym katalizuje reakcję hydroksylacji lizyny?
A
hydroksylaza lizylowa
18
Q
Jaką funkcję pełni Pro-OH?
A
stabilizuje potrójną helisę
19
Q
Jaką funkcję pełni Lys-OH?
A
jest substratem do glikozylacji
20
Q
Jaki wpływ na temperaturę topnienia ma Pro-OH?
A
podnosi ją o ok. 2°C
21
Q
Jakie enzymy katalizują gilkozylację lizyny?
A
glukozylo- i galaktozylotransferazy
22
Q
W jakie aminokwasy bogaty jest C-koniec prokolagenu?
A
w cysteinę
23
Q
W jaki sposób i za pomocą jakich enzymów przebiega usuwanie C- i N-końców z włókien prokolagenu?
A
selektywna proteoliza przy pomocy C-końcowej proteazy i N-końcowej proteazy
24
Q
Co uczestniczy w tworzeniu wiązań krzyżowych i z jakim enzymem jest on związany?
A
allizyna, tworzona przez oksydazę lizylową
25
Do czego prowadzi wytorzenie wiązać krzyżowych pomiędzy cząsteczkami tropokolagenu?
do wytworzenia i wzmocnienia wyższego stopnia organizacji cząsteczek
26
Jakie znaczenie ma powstanie i wzmocnienie wyższego szczebla organizacji cząsteczek tropokolagenu?
istnienie różnych wersji kolagenu
27
Jak działa hydroksylaza lizylowa?
dodaje grupę -OH do niektórych lizyn
28
Czego wymaga hydroksylaza lizylowa do prawidłowego działania?
Fe2+ i witaminy C
29
Jak działa hydroksylaza prolilowa?
dodaje grupę -OH do niektórych prolin
30
Czego wymaga hydroksylaza prolilowa?
Fe2+ i witaminy C
31
Jak działa oksydaza lizylowa?
przekształca niektóre lizyny i hydroksylizyny w allizyny i hydroksy-allizyny
32
Do jakiej grupy związków organicznych należą allizyny?
do aldehydów
33
Jakie znaczenie ma obecność reaktywnych aldechydów (allizyny i hydroksy-allizyny) dla cząsteczki kolagenu?
tworzą poprzeczne usieciowanie
34
Czego wymaga oksydaza lizylowa?
Cu2+
35
Gdzie występują kolageny typu I?
- kość
- skóra
- ścięgna
36
Gdzie występują kolageny typu II?
- chrząstka
| - ciało szkliste
37
Gdzie występują kolageny typu III?
- naczynia krwionośne
- blizny
- ściany maciczne
38
Gdzie występują kolageny typu IV?
błona podstawna
39
Gdzie występują kolageny typu V?
powierzchnia komórki i szkielet zewnętrzny
40
Gdzie występują kolageny typu VI?
- łożysko
- nerka
- błona wewnętrzna naczyń
41
Czym charakteryzują się kolageny typu I?
- niska zawartość węglowodanów
| - <10% hydroksylizyn na łańcuch
42
Czym charakteryzują się kolageny typu II?
- 10% węglowodanów
| - >20% hydroksylizyn na łańcuch
43
Czym charakteryzują się kolageny typu IV?
- wysoka zawartość węglowodanów
| - >40% hydroksylizyn na łańcuch
44
Czym charakteryzują się kolegeny typu V?
wysoka zawartość węglowodanów, glicyny i hydroksyliczyny
45
Czym jest spowodowany szkorbut?
niedoborem witaminy C w diecie
46
Jak objawia się szkorbut?
- obrzęk dziąseł
- krwawienia z powodu kruchych naczyń
- wypadanie zębów
- upośledzone gojenie ran
47
Dlaczego niedobór witaminy C powoduje szkorbut?
ponieważ witamina C jest konieczna do hydroksylacji lizyny i proliny
48
Czym jest spowodowana choroba Menkesa?
mutacją w genie ATP7A w locus Xq12-q13, kodującym białko wiążące jony miedzi
49
Jak objawia się choroba Menkesa?
zahamowaniem wzrostu i bardzo specyficznym owłosieniem (włosy poskręcane, pozbawione barwy lub stalowo-szare oraz łamliwe)
50
Dlaczego mutacja białka wiążącego miedź prowadzi do choroby Menkesa?
ponieważ prowadzi to do braku miedzi w tkankach
51
Jaki enzym, który wymaga miedzi ma znaczenie dla choroby Menkesa?
oksydaza lizylowa
52
Jaka choroba często współwystępuje z chorobą Menkesa?
osteoporoza
53
Jak leczy się chorobę Menkesa?
podawanie preparatów miedzi (zastrzyki podskórne lub dożylne)
54
Jakie są prognozy dla choroby Menkesa?
większość dzieci chorych umiera w czasie pierwszej dekady życia
55
Co to jest Osteogenesis imperfecta?
wrodzona łamliwość kości = dziedziczone schorzenie kolagenu = zespół błękitnych białkówek
56
Czym jest spowodowana wrodzona łamliwość kości?
zaburzeniem dojrzewania kolagenu typu I, który jest głównym składnikiem strukturalnym kości
57
Do czego prowadzi zaburzenie dojrzewania kolagenu typu I w osteogenesis imprefecta?
do tworzenia cienkich beleczek kostnych, co prowadzi do licznych złamań pod wpływem małej siły i wtórnych deformacji kości
58
Jak objawia się osteogenesis imperfecta?
- wady rozwojowe uzębienia
- charakterystyczne twardówki zabarwione na niebiesko
- (rzadziej) zabarwione zęby
- (czasem) głuchota na tle otosklerozy
59
Jakie znaczenie dla cząsteczki kolagenu ma mutacja genu strukturalnego kolagenu I i zamiana Gly na inny aminokwas?
powoduje niestabilność cząsteczki tropokolagenu (nie powstają wiązania krzyżowe) i słabe tworzenie fibryli
60
Jakie skutki ma zamiana Gly na inny aminokwas w cząsteczce tropokolagenu w pobliżu C-końca?
letalne
61
Jakie skutki ma zamiana Gly na inny aminokwas w cząsteczce tropokolagenu w pobliżu N-końca?
łagodniejsze
62
Co to jest zespół Ehlersa-Danlosa?
fibrodysplazja elastica = schorzenie nieprawidłowej budowy kolagenu
63
Co jest przyczyną zespołu Ehlersa-Danlosa i na którą jego postać to wywołuje?
- nieprawidłowa ekspresja genu COL3A1 (dla kolagenu III) - EDS IV
- niedobór hydroksylizyny (brak hydroksylazy lizylowej) - EDS VI
- nadmiar prokolagenu (brak peptydazy prokolagenowej) - EDS VII
64
Na ile szacuje się ogólną zachorowalność na Zespół Ehlersa-Danlosa?
1 na 5000 żywych urodzeń
65
W jaki sposób jest dziedziczona dysplazja elastica?
recesywnie autosomalnie, odmianę stanowią także postacie związane z chromosomem X
66
Jak objawia się Zespół Ehlersa-Danlosa?
- patologiczna elastyczność skóry (cutis laxa)
- nadmierna ruchliwość w stawach
- kruchość naczyń
- nieprawidłowe i powolne gojenie ran
67
O czym świadczy struktura pierwszorzędowa białek?
o kolejności ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
68
O czym świadczy struktura drugorzędowa białek?
o ułożeniu jednostek peptydowych względem siebie
69
Jakie wyróżniamy struktury drugorzędowe białek?
- α-helisa
- β-harmonijka
- β-zwroty
- struktura nieregularna
70
O czym świadczy struktura trzeciorzędowa białek?
o trójwymiarowej strukturze białek globularnych
71
Czego efektem jest struktura trzeciorzędowa białek?
efektem pofałdowania (zwinięcia) łańcucha polipeptydowego
72
Czy struktura trzeciorzędowa na całej swej długości posiada jednakową strukturę drugorzędową?
nie
73
O czym świadczy struktura czwartorzędowa białka?
o ułożeniu wielu łańcuchów polipeptydowych względem siebie w przestrzeni
74
Jakie wyróżniamy pośredni struktury białek?
- naddrugorzędowa
| - domenowa
75
Czy sfałdowana struktura białka w środowisku wodnym zawiera hydrofobowy czy hydrofilowy rdzeń?
hydrofobowy
76
Jakie reszty boczne zawiera rdzeń sfałdowanej struktury białka w środowisku wodnym?
reszty niepolarne
77
Jakie reszty aminokwasowe stanowią reszty boczne na zewnątrz sfałdowanej struktury białka w środowisku wodnym?
polarne
78
Co może się tworzyć pomiędzy polarnymi resztami bocznymi na zewnątrz sfałdowanej struktury białka a cząsteczkami wody w środowisku wodnym?
wiązania wodorowe
79
Jakie wiązania stabilizują konformację białka?
oddziaływania niekowalencyjne (elektrostatyczne, wodorowe, hydrofobowe, siły Van der Waalsa, mostki dwusiarczkowe)
80
Co kontroluje tworzenie trójwymiarowej struktury białek?
- środowisko (pH, temperatura, czynniki denaturujące)
| - mutacje
81
Jakie mutacje mogą kontrolować tworzenie trójwymiarowej cząsteczki białka?
- mutacje regionu zawiasowego (skrócenie lub wydłużenie)
- otwarcie powierzchni styku (efekt energetyczny)
- zamknięcie powierzchni styku (efekt kinetyczny)
82
Ile struktur białek może powstać z jednej sekwencji DNA?
JEDNA
83
Czym są chaperony?
białka opiekuńcze = wielopodjednostkowe ATP-azy
84
Jakie zadanie pełnią chaperony?
zapewniają środowisko do tworzenia natywnych konformacji białek
85
W jaki sposób chaperony zapewniają środowisko do tworzenia natywnych konformacji białek?
wiążą się z częściowo sfałdowanymi białkami, stabilizują je zapobiegając agregacji i ułatwiają poprawne sfałdowanie
86
Jaką funkcję pełnią białka szoku termicznego?
zapobiegają agregacji zdenaturowanych białek, umożliwiając ich renaturację
87
Jaki skrót odnosi się do białek szoku termicznego?
Hsp60
88
Jaki "kompleks" odpowiada za wewnątrzkomórkową degradację białek?
ubikwityna-proteasom
89
Degradacji jakich białek dotyczy pozalizosomalny szlak proteolityczny?
- cytozolu
- mitochondriów
- jądra
- ER
- błony plazmatycznej
- aparatu Golgiego
90
Czym są ub-białka?
białka naznaczone ubikwityną
91
Co odpowiada za rozfałdowanie białek w pozalizosomowym szlaku proteolitycznym?
ATP-azy
92
Co to jest Ub?
ubikwityna
93
Jak przebiega pozalizosomalna degradacja białek?
1. rozpoznanie ub-białka
2. rozfałdowanie struktury białka (przez ATP-azy)
3. degradacja w proteasomie
94
Co się dzieje z nieprawidłowo słafdowanym niefunkcjonalnym białkiem, gdy w komórce proces degradacji jest tak nasilony, że nie jest efektywny?
- białka tracą funkcję biologiczną
- białka nabywają funkcję toksyczną
- białka agregują i tworzą złogi w tkankach
95
Jak przebiega teoria nieprawidłowo sfałdowanego białka?
prawidłowo sfałdowane białko → źle sfałdowane białko → rozpuszczalne oligomery → protofibryle → włókna amyloidalne → płytki amyloidalne → degeneracja tkanki → symptomy kliniczne
96
Podaj przykłady chorób konformacyjnych:
- choroba Alzheimera
- gąbczaste zwyrodnienie mózgu (BSE)
- choroba Huntingtona
- choroba Parkinsona
97
Jakie białko odpowiada za chorobę Alzheimera?
peptyd β-amyloidowy
98
Jakie białko odpowiada za gąbczaste zwyrodnienie mózgu?
białko prionowe
99
Jakie białko odpowiada za chorobę Huntingtona?
huntingtina
100
Jakie białko odpowiada za chorobę Parkinsona?
α-synukleina
101
Jakimi drogami może dojść do proteolizy peptydu β-amyloidowego prowadzącej do choroby Alzheimera?
- droga nieamyloidogenna
| - droga amyloidogenna
102
Za pomocą czego dochodzi do proteolizy peptydu β-amyloidowego na drodze nieamyloidogennej?
α- i γ-sekretazy
103
Za pomocą czego dochodzi do proteolizy peptydu β-amyloidowego na drodze amyloidogennej?
β- i γ-sekretazy
104
W jakim miejscu α-sekretazy hydrolizuje łańcuch polipeptydowy APP?
pomiędzy Lys687 i Leu688
105
Co powstaje w wyniku hydrolizy APP pomiędzy Lys687 i Leu688?
rozpuszczalny peptyd α-APPs i związany z błoną peptyd C83
106
Przez co i w jaki sposób jest hydrolizowany związany z błoną peptyd C83?
śródbłonkowo hydrolizowany przez γ-sekretazy
107
Co powstaje w wyniku hydrolizy związanego z błoną peptydu C83 przez γ-sekretazy?
nietoksyczne peptydy P3 i P7
108
Ile procent białka prekursorowego β-amyloidu jest hydrolizowana na drodze nieamyloidogennej?
90% (droga dominująca)
109
Co jest częstsze a co bardziej toksyczne: Aβ1-42, Aβ1-40?
częstsze: Aβ1-40
| bardziej toksyczne: Aβ1-42
110
Czym się różni PrPc od PrPsc?
PrPc - białko prionowe komórkowe normalne
| PrPsc -białko prionowe chorobotwórcze
111
Jaką zdolność względem PrPc ma PrPsc?
ma zdolność zmienienia normalnego białka prionowego w białko prionowe chorobotwórcze
112
Kiedy choroba wywołana przez białka prionowe jest dziedziczna?
kiedy białka prionowe wywołujące chorobę powstają na skutek zmutowanych genów
113
Jaką uleczalność mają choroby prionowe?
są nieuleczalne
114
Co odróżnia priony od innych białek?
są odporne na działanie kwasów, zasad, wysokiej temperatury i promieniowania UV
115
Czym charakteryzuje się zarażenie prionami?
jest bezobjawowe = nie powoduje reakcji obronnej
116
Jaka struktura drugorzędowa białka przeważa w prionowym białku patogennym?
β-harmonijka
117
Jakie cechy prionowych białek chorobotwórczych umożliwiają im zmienianie normalnych białek prionowych w chorobotwórcze?
własności katalityczne i cechy białka chaperonowego
118
Jak działa mechanizm infekcyjności białek prionowych?
priony katalizują rozfałdowanie normalnego białka
