CenB: ZSO11_Doelstellingen

Question 1

Primaire structuur

Answer 1

AZ-sequentie van de polypeptideketen die vastgelegd is in de genetische informatie

Question 2

Secundaire structuur

Answer 2

Ruimtelijke organisatie van de hoofdketen van polypeptidesegmenten, vnl. gebaseerd op H-bruggen tussen CO en NH-groepen van de hoofdketen.

Question 3

Is rotatie rond een peptidebinding mogelijk

Answer 3

neen, dit is niet mogelijk door het partieel dubbelbindingskarakter van een peptidebinding

Question 4

gevolg van het feit dat er geen rotatie mogelijk is rond een peptidebindin

Answer 4

De atomen liggen in een peptidevlak. Dus een polypeptideketen is een opeenvolging van peptidevlakken met als gemeenschappelijk scharnierpunt tussen 2 opeenvolgende vlakken een alfa-C-atoom

Question 5

Conformationele mobiliteit van een peptidebinding

Answer 5

Beperkt tot de mobiliteit van de scharnierpunten:
- phi: rotatie rond N-C
- psi: rotatie rond C-CR

Question 6

Ramanchandran plot

Answer 6

Visuele voorstelling van de phi en psi combinaties.

Question 7

Donkere gebieden van een ramachandran plot

Answer 7

Gunstig conformatiepatroon. Max aantal H-bruggen en min sterische hinder.w

Question 8

wat is een alfa-helix

Answer 8

rechtsdraaiende spiraal, 3,6 AZ per winding

Question 9

Stabiliserende interacties in een alfa helix

Answer 9

H-bruggen tussen groepen in dezelfde keten. Tussen de CO en de NH van een AZ 4 posities verder.

Question 10

oriëntatie van R-groepen bij alfa helix

Answer 10

naar buiten, deze kunnen zorgen voor verdere (de)stabilisatie

Question 11

hoe kan er een knik ontstaan in een alfa helix

Answer 11

• Proline residu: de N-C binding zit dan verwerkt in de 5ring
• Meerdere R-groepen met dezelfde lading of ze zijn groot.

Question 12

Oriëntatie van de R-groepen in een b vouwblad

Answer 12

Alternerend omdat elke alfa-C een S-configuratie heeft.

Question 13

Stabiliserende interacties in een vouwblad

Answer 13

H-bruggen tussen verschillende polypeptideketens

Question 14

antiparallelle vouwbladen

Answer 14

• NH en CO groepen zijn optimaal georiënteerd
• sterke H-bruggen

Question 15

parallelle vouwbladen

Answer 15

minder sterke H-bruggen omdat de NH en CO groepen niet optimaal meer georiënteerd zijn

Question 16

tertiaire structuur

Answer 16

Verdere ruimtelijke vouwing van globulaire proteïnen.

Question 17

Stabiliserende interacties in een tertiaire structuur

Answer 17

H-bruggen tussen R-groepen, na vouwproces soms nog SS-bruggen voor extra fixatie

Question 18

Stap 1 tertiaire structuur

Answer 18

Vorming van motieven

Question 19

motieven

Answer 19

Dezelfde kenmerkende patronen van secundaire structuren die samen voorkomen

Question 20

voorbeelden van motieven

Answer 20

• helix-turn-helix
• b-haarspeldbocht
• b-a-b

Question 21

Stap 2 tertiaire structuur

Answer 21

Domeinen

Question 22

Wat zijn domeinen

Answer 22

Zelfstandig functionerend deel van een eiwit ontstaan door combinatie van meerdere motieven, resterende secundaire structuurelementen, en niet-gestructureerde ketenfragmenten

Question 23

Quaternaire structuur

Answer 23

Meerdere polypeptideketens die in hun tertiaire structuur associëren tot een functionele oligomere eenheid.

Question 24

Oligomere proteïnen

Answer 24

Proteïnen die bestaan uit (meer dan) 2 polypeptideketens.

Question 25

Denaturatie

Answer 25

Proteïne gaat over in een inactieve, flexibele lineaire conformatie die vaak onoplosbaar is. Door factoren die de zwakke interacties verbreken (Hitte, reagentia die in competitie gaan met H-bruggen)

Question 26

Renaturatie

Answer 26

Herstel van de natieve, bio-actieve structuur van een eiwit nadat het gedenatureerd is.

Question 27

kenmerken van globulaire proteïnen

Answer 27

- Secundaire, tertiaire structuur - Hydrofobe binnenkant - Hydrofiel oppervlak => beter oplosbaar in water - enzymen, transport, signaal - Myoglobine

Question 27

kenmerken van vezelproteïnen

Answer 27

- bestaan volledig uit secundaire structuurelementen - door associatie vormen ze een "hogere" structuur: superhelix of gestapelde vouwbladstructuren - niet wateroplosbaar - structurele stevigheid

Question 28

Experiment van Anfinsen

Answer 28

- Ribonuclease wordt volledig gedenatureerd door het behandelen met 8M ureum en b-mercapto-ethanol - alle zwakke interacties en disulfidebruggen werden verbroken - denaturerende reagentie verwijderen - door dialyse wordt de natieve, bio-actieve structuur spontaan hersteld

Question 28

voorbeelden van vezelproteïnen

Answer 28

- keratine - collageen

Question 29

conclusie van het experiment van Anfinsen

Answer 29

Het eiwit heeft geen externe factoren nodig om correct te vouwen, enkel de juiste omstandigheden. De karakteristieke 3D-structuur ligt volledig vast in de primaire structuur.

Question 30

prostetische groep

Answer 30

Bijkomende (an)organische verbinding die permanent geassocieerd is met het eiwit.

Question 31

cofactor

Answer 31

Bijkomende (an)organische verbinding die enkel tijdens de bio-activiteit reversibel geassocieerd is met het eiwit.

Question 32

voorbeeld cofactor

Answer 32

metaalionen: Fe2+ en Zn2+

Question 33

Coënzyme

Answer 33

indien de cofactor een kleine organische molecule is (NAD+, FAD, CoA)